湖北民族学院临床医学专业生物化学考试重点自己手打版.docx
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湖北民族学院临床医学专业生物化学考试重点自己手打版
生物化学:
利用物理、化学的原理和方法研究生物体的化学组成合生命过程中化学变化规律的科学。
是在分子水平上探讨生命现象的本质,又称生命的化学。
生物化学的概念及发展历史:
生物化学之父:
林纳斯·保林。
1903年生物化学成为独立学科。
生物大分子:
存在于生物体内的大分子物质。
如蛋白质、核酸以及脂质和糖类等。
凯氏定氮法:
测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。
即在有催化剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收,再以标准碱滴定,就可计算出样品中的氮量。
由于蛋白质含氮量比较恒定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。
氨基酸的结构特征:
氨基酸是组成人体蛋白质的基本单位,共有20种,除甘氨酸外均属L-a-氨基酸。
酸性氨基酸 :
天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)
碱性氨基酸:
赖氨酸(lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)
含硫氨基酸:
半胱氨酸、胱氨酸、蛋氨酸
氨基酸分子之间通过去水缩合形成肽链在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键
氨基酸的两性解离:
PH
紫外吸收:
色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)最大吸收峰值在280nm。
肽键和二硫键是维系一级结构的化学键。
蛋白质的二级结构:
是指局部或某一段肽链主链的空间结构,即肽链某一区段中氨基酸残基相对空间位置,它不涉及侧链的构象及与其它肽段的关系。
α-螺旋、β-折叠、β-转角是二级结构的形式。
α-螺旋结构特征:
①多肽链主链围绕中心轴旋转,每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距;②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。
氢键维持了α-螺旋结构的稳定;③α-螺旋为右手螺旋,氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
蛋白质的三级结构:
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链的三维空间结构。
三级结构的形成和稳定主要靠疏水键、盐键、范德华力、氢键等。
氢键和离子键也参与维持四级结构。
结构域:
模体:
蛋白质结构与功能关系:
结构是功能的基础,功能是结构的体现。
1、蛋白质的一级结构和功能的关系
一级结构是空间构象的基础,也是功能的基础。
一级结构相似的蛋白质,其空间结构及功能也相近。
若一级结构发生改变影响其功能,称为分子病。
镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子b亚基的第六位 氨酸被 氨酸所替代,前一种氨基酸为 性侧链氨基酸,后者为 性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易引起溶血性贫血。
2、蛋白质的高级结构和功能的关系
蛋白质的空间结构与功能由密切的关系,若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时导致疾病称为蛋白质构象疾病。
如:
人文状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁顿舞蹈病、疯牛病(由朊病毒蛋白引起,它的致病分子对蛋白酶不敏感,水溶性差,对热稳定,可以相互聚集,从而形成淀粉样纤维沉淀致病)。
蛋白质的变性(denaturation):
在某些理化因素的作用下,蛋白质的空间结构(但不包括一级结构)遭到破坏,导致蛋白质若干理化性质和生物学活性的改变,称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的主要原因是 被破坏;蛋白质变性后的主要特征是 ;变性蛋白质在去除致变因素后仍能(部分)恢复原有生物活性,表明 没被破坏。
这是因为一级结构含有 的结构信息,所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。
这些氨基酸包括 、 、 、 、 、 、 、 等八种。
(还要注意其缩写)
电泳:
通过蛋白质在电厂中的泳动而分离各种蛋白质的技术。
蛋白质的沉淀:
蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肽链融会相互纠缠继而聚集,因而从溶液中析出的现象。
核酸的分类及各类的功能:
核酸可分为:
脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类
DNA功能:
通过复制的方式将遗传信息传代,是决定细胞以及个体的基因型。
DNA分子中出现的碱基有A、T、C和G,糖为脱氧核糖。
DNA分子由2条脱氧核糖核苷酸链组成,。
RNA功能:
是DNA的转录产物,参与遗传信息的复制和表达。
RNA分子中所含的碱基是A、U、C和G,糖为核糖。
RNA分子由1条核糖核苷酸链组成。
1.核酸可分为 和 两大类,前者主要存在于真核细胞的 和原核细胞 部位,后者主要存在于细胞的 部位。
2.构成核酸的基本单位是 ,由 、 和 3个部分组成。
6.RNA中常见的碱基是 、 、 和 。
7.DNA常见的碱基有 、 、 和 。
其中 嘧啶的氢键结合性质类似于RNA中的 。
RNA的分类及功能:
RNA主要分为信使RNA(mRNA)、转运RNA(tRNA)和核糖(核蛋白)体RNA(rRNA)三类。
功能:
mRNA:
合成蛋白质的模板;tRNA转运氨基酸;rRNA核糖体的组成部分。
(详见P52)
4.细胞的RNA主要包括 、 和 3类,其中含量最多的是 ,分子量最小的是 ,半寿期最短的是 。
DNA的双螺旋结构的特征:
1、DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构(直径:
2.37nm,螺距:
3.54nm)一条链的5’→3’方向是从上而下,另一条链3’→5’方向是从下而上。
2、DNA双链之间形成互补碱基对
3、疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构
DNA的双螺旋结构和蛋白质的α-螺旋结构的区别
DNA的双螺旋结构
蛋白质的α-螺旋结构
类型
属于DNA的二级结构
属于蛋白质的二级结构
螺距
3.54nm,每周10.5对碱基
0.54nm,每周3.6个氨基酸
酶:
是指由活细胞合成,在细胞内或细胞外对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质和核酸。
核酶:
具有高效、催化作用的核糖核酸,主要参与RNA的剪接。
全酶:
酶蛋白及辅助因子结合形成的复合体。
只有全酶才具有催化作用。
酶的化学本质及特征:
酶的化学本质是蛋白
酶的特征:
①酶能显著地降低反应活化能,具有高度的催化能力;②每种酶都选择性地催化一种或一组类似发生特定的化学反应,具有高度的催化专—性;③酶是蛋白质,其空间结构可受到各种理化因素的影响以致改变酶的催化活性,所以酶具有高度的不稳定性;④酶的催化作用是受调控的。
酶的特异性或专一性:
每种酶都选择性地催化一种或一组类似发生特定的化学反应并产生一定的产物的性质。
包括三种类型:
1、绝对特异性(作用与物质一对一)例如:
琥珀酸脱氢酶仅催化琥珀酸和延胡索酸之间的氧化还原反应。
2、相对特异性(作用于一类物质或化学键)例如:
磷酸酶对一般的磷酸酯键都有作用。
3、有些酶具有立体异构特异性(只作用于L-a-AA或D-a-AA或甘氨酸)例如:
延胡索酸酶仅催化反丁烯二酸(延胡索酸)与苹果酸之间的裂解反应,对顺丁烯二酸无用。
酶原:
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
酶原激活:
在一定条件下,酶原向有活性酶转化的过程。
(机制:
酶的活性中心形成或暴露的过程)
影响酶促反应的因素:
酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂
抑制剂的作用机制:
不可逆抑制作用抑制剂一般均为非生物来源,它们与酶共价结合,使酶失活
P75可逆性抑制剂是通过非共价键与酶结合,包括:
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、饭竞争性抑制作用
很多药物都属酶的竞争性抑制剂。
磺胺药物与对氨基苯甲酸具有类似结构,而对氨基苯甲酸是二氢叶酸合成酶的底物之一,因此磺胺药通过竞争性地抑制二氢叶酸合成酶,使细菌缺乏二氢叶酸乃至四氢叶酸而不能合成核酸而增殖受抑制。
可逆性抑制剂的作用比较:
激活剂的分类P79
酶的命名方式:
推荐命名和系统命名
物质代谢的途径:
合成代谢途径,分解代谢途径
特点:
1、体内各种物质代谢过程相互联系形成一个整体(整体性)
2、集体物质代谢不断受到精细调节
3、各组织器官物质代谢各具特色
4、体内各种代谢物都具有共同的代谢池
5、ATP是集体储存能量和消耗能量的共同形式
6、NADPH提供合成代谢所需的还原当量
糖酵解途径:
葡萄糖或糖原在组织中进行类似发酵的降解反应过程。
最终形成乳酸或丙酮酸,同时释出部分能量,形成ATP供组织利用。
糖酵解的亚细胞器:
胞液(不需要氧产能)
关键酶:
(1)己糖激酶(或葡萄糖激酶)
(2)6-磷酸果糖激酶-1(3)丙酮酸激酶
糖酵解的生理意义:
糖酵解最重要的生理意义在于迅速提供能量尤其对肌肉收缩更为重要。
此外,红细胞没有线粒体,完全依赖糖酵解供应能量。
神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃,即使不缺氧也常有糖酵解提供部分能量。
6.糖酵解代谢可通过 酶、 酶和 酶得到调控,而其中尤以 酶为最重要的调控部位。
4.糖酵解在细胞内的 中进行,该途径是将 转变为 ,同时生成 的一系列酶促反应
有氧氧化的亚细胞器:
胞质、线粒体
三羧酸循环的限速酶及能量计算:
1、丙酮酸→乙酰辅酶A生成1分子NADH+H+,代谢后产生2.5分子ATP。
2、由丙酮酸生成的乙酰辅酶A进入三羧酸循环,可产生10分子ATP,三羧酸循环也称柠檬酸循环。
3、三羧酸循环中的1次底物水平磷酸化琥珀酰辅酶A→琥珀酸,生成1分子ATP。
4、三羧酸循环中4次脱氢,其中3次脱氢生成NADH+H+,1次脱氢生成FADH(1分子NADH+H+经氧化磷酸化生成2.5分子ATP,1分子FADH经氧化磷酸化生成1.5分子ATP)。
5、供能1分子乙酰辅酶A释放10个ATP(3×2.5+1×1.5+1),1个丙酮酸在线粒体内彻底氧化生成12.5个ATP(3×2.5+1×1.5+1+1×2.5)。
6、关键酶(限速酶):
柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶。
9.三羧酸循环有 次脱氢反应, 次受氢体为 , 次受氢体为 。
磷酸戊糖途径的生理意义:
(1)磷酸戊糖途径的生理意义在于为机体提供核糖和NADPH。
(2)核糖用于核酸和游离单核苷酸的合成。
(3)NADPH为体内许多合成代谢提供氢原子。
(4)NADPH还维持体内重要的抗氧化剂,保护红细胞膜的完整性,蚕豆病的病人是因为体内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
糖代谢中的关键酶
糖酵解:
己糖激酶(或葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶
糖异生:
酮酸羧化酶、果糖二磷酸—1、葡萄糖-6-磷酸酶
磷酸戊糖途径:
-磷酸葡萄糖脱氢酶
糖原分解:
磷酸化酶、葡萄糖-6-磷酸酶
糖原合成 :
原合酶
分支酶和脱支酶的作用机制:
分支酶:
把6-7个葡萄糖基转移到临近糖链上,以a-1,6-糖苷键相连。
脱支酶:
葡聚糖转移酶和a-1,6-葡萄糖苷酶的合称。
糖异生:
体内非糖化合物转变成糖的过程称为糖异生。
亚细胞器:
肝脏是糖异生的主要器官。
只有肝、肾能够通过糖异生补充血糖。
物质:
能进行糖异生的非糖化合物主要为甘油、氨基酸、乳酸等。
糖异生的生理意义:
由于肝脏和肾脏富含葡萄糖-6-磷酸酶,而肌肉中缺乏此酶,所以只有肝、肾能够通过糖异生补充血糖。
肝内糖异生的生理意义主要为两个方面:
①空腹或饥饿时肝脏可将非糖物质(氨基酸、甘油等)经糖异生途径生成葡萄糖,以维持血糖浓度的恒定;②通过糖异生作用,可以补充糖原储备。
肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡
糖异生关键酶(限速酶):
酮酸羧化酶、果糖二磷酸—1、葡萄糖-6-磷酸酶
血糖正常值:
在3.9-6.1mmol/L。
血糖的来源去路:
血糖的来源:
主要为肠道吸收、肝糖原分解或肝内糖异生生成的葡萄糖释入血液内。
血糖的去路:
为周围各组织以及肝的摄取利用,包括转变成氨基酸和脂肪。
激素对血糖的调节及作用机制:
胰岛素的调节:
胰岛素是体内惟一降低血糖的激素,由胰脏内的β细胞合成。
它可诱导一些酶生成从而促进糖的有氧氧化。
它也能促进糖原合成,抑制糖原分解和糖异生,使血糖水平下降。
胰高血糖素的调节:
胰高血糖素抑制糖原合成酶和激活磷酸化酶,使肝糖原分解加强。
它还抑制糖酵解和促进糖异生等,最终的结果是升高血糖。
糖皮质激素:
糖皮质激素可以促进蛋白质分解,产生的氨基酸进入肝脏进行糖异生作用,还抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖,所以血糖水平升高。
肾上腺素:
在应激状态下发挥调节作用。
脂类:
脂肪和类脂的总称。
脂肪动员:
储存于脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油释放入血以供其它组织氧化利用,该过程称为脂肪动员。
脂肪动员的关键酶是激素敏感性甘油三酯酯酶(HSL)
脂肪酸的β氧化过程:
脂肪酰辅酶A进入线粒体后,在脂肪酸β氧化酶系的催化下,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解4步连续反应,需要的辅酶是FAD、NAD和辅酶A。
此处一计算题P127(能量计算)(奇偶数C原子的氧化)
β氧化生理意义:
酮体生成的概念:
脂肪酸在肝内氧化不彻底时的中间产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
特点:
(肝内生酮肝外用)
合成酮体的酶系主要存在于肝脏,所以肝脏是酮体合成的器官。
但肝又缺乏利用酮体的酶系(琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酸CoA硫解酶),而肝外许多组织具有活性很强的利用酮体的酶,所以肝脏产生的酮体透过细胞膜进入血液运至肝外组织氧化利用。
关键酶:
琥珀酰CoA转硫酶、乙酰乙酸CoA硫解酶、乙酰乙酸硫激酶
人体必需脂肪酸:
即营养必需脂酸,机体自身不能合成,必须由食物提供,是人体不可缺少的营养素。
包括:
亚油酸、亚麻酸。
花生四烯酸。
胆固醇的合成:
合成部位:
几乎全身各组织均可合成胆固醇,肝是合成胆固醇的主要场所。
合成原料:
乙酰辅酶A和NADPH,此外还需ATP提供能量.乙酰辅酶A是葡萄糖、氨基酸和脂肪酸在线粒体内的代谢分解产物。
合成反应所需NADPH主要来自磷酸戊糖途径。
关键酶:
β-羟-β甲戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)还原酶是胆固醇合成的限速酶。
胆固醇转化:
1.转变为胆汁酸胆固醇在体内的主要去路是在肝内转化成胆汁酸。
2.转化为类固醇激素胆固醇是肾上腺、睾丸和卵巢等内分泌合成及分泌类固醇激素的原料。
3.转化为7-脱氢胆固醇在皮肤,胆固醇可被氧化为7-脱氢胆固醇,后者经紫外线照射转变成维生素D3。
胆固醇调节:
胆固醇的合成受到下列因素的调节:
1.饥饿与饱食饥饿与禁食可抑制肝合成胆固醇。
相反,进食高糖、高饱和脂肪膳食后,肝HMG-CoA还原酶活性增加,胆固醇的合成增加。
2.胆固醇胆固醇可反馈抑制肝脏合成胆固醇,它主要抑制HMG-CoA还原酶的合成。
此外胆固醇的代谢产物,如7β羟胆固醇和25羟胆固醇对HMG-CoA还原酶有较强的抑制作用。
3.激素胰岛素和甲状腺素能诱导肝HMG-CoA还原酶的合成,从而增加胆固醇的合成。
胰高血糖素和皮质醇能抑制并降低HMG-CoA还原酶的活性,因而减少胆固醇的合成。
甲状腺素还可促进胆固醇在肝脏内转变成胆汁酸,因此甲状腺功能亢进时,患者血清胆固醇含量反见下降。
4.日周期的影响午夜合成最高,中午合成最少。
血浆脂蛋白的分类及缩写:
超离心法是根据脂蛋白颗粒密度的差异而分离,可分为高密度脂蛋白(HDL)、低密度脂蛋白(LDL)、极低密度脂蛋白(VLDL)和乳糜微粒(CM)。
血浆脂蛋白的功能:
CM:
转运外源性甘油三酯和胆固醇;
VLDL :
运内源性甘油三酯;
LDL :
转运内源性胆固醇;
HDL:
逆向转运胆固醇
生物氧化:
物质在生物体内进行氧化称为生物氧化,主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成CO2、H2O的过程。
呼吸链:
在线粒体内膜上,按照一定顺序排列的有电子传递功能的酶复合体,能将代谢物脱下的H+(电子)最终传递给氧生成水。
组成:
递氢体、电子传递体
能量释放的依据:
细胞色素(Cyt):
是一类以铁卟啉为辅基的催化电子传递的酶类,根据它们吸收光谱不同而分类。
分类:
Cyta、Cyta3、Cytb、Cytc、Cytc1,除Cytc外其他都是紧密结合在线粒体内膜上,Cytc1因呈现水溶性,故与线粒体内我结合不紧密。
细胞色素在呼吸链中的排列顺序:
两条电子传递链:
NADH氧化呼吸链:
NADH→FMN(复合体Ⅰ)→辅酶Q→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2;2.5个ATP
琥珀酸氧化呼吸链:
FADH2(复合体Ⅱ)→辅酶Q→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2;1.5个ATP
呼吸链酶复合体:
共四种,复合体Ⅰ,复合体Ⅱ,复合体Ⅲ,复合体Ⅳ
能量ATP生成的方式:
1、底物水平磷酸化(底物分子中的能量直接以高能键形式转移给ADP生成ATP,这个过程称为底物水平磷酸化,这一磷酸化过程在胞浆和线粒体中进行);2、氧化磷酸化(氧化和磷酸化是两个不同的概念。
氧化是底物脱氢或失电子的过程,而磷酸化是指ADP与Pi合成ATP的过程。
在结构完整的线粒体中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的,即氧化释放的能量用于ATP合成,这个过程就是氧化磷酸化,氧化是磷酸化的基础,而磷酸化是氧化的结果。
底物水平磷酸化:
底物分子中的能量直接以高能键形式转移给ADP生成ATP,这个过程称为底物水平磷酸化,这一磷酸化过程在胞浆和线粒体中进行。
如:
1,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸(磷酸甘油酸激酶)(糖酵解)
磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸(丙酮酸激酶)(糖酵解)
琥珀酰CoA→琥珀酸(琥珀酰CoA合成酶)(三羧酸循环)
分解代谢途径:
糖酵解途径:
葡萄糖经酶催化作用降解成丙酮酸,并伴随ATP生成的过程。
磷酸戊糖途径:
指葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH,二氧化碳,无机磷酸等。
分为两个阶段,一个氧化阶段,一个非氧化阶段。
糖异生途径:
非糖前体物质合成糖的过程。
必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和缬氨酸。
(一两色素本来淡些)
尿素的生成:
成尿素正常情况下,体内的氨主要在肝中通过鸟氨酸循环合成尿素而解毒。
鸟氨酸循环又称为尿素循环或者Krebs循环。
首先,在线粒体内,氨和二氧化碳在ATP参与下经酶催化合成氨基甲酰磷酸,后者与鸟氨酸缩合生成胍氨酸。
胍氨酸出线粒体再与另一分子氨(由天冬氨酸供给)结合生成精氨酸,精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
每循环一次便将2分子氨和1分子二氧化碳变成1分子尿素。
尿素合成消耗4个高能磷酸键。
尿素合成部位在线粒体和胞浆。
关键酶:
精氨酸代琥珀酸合成酶(限速酶)
亚细胞器:
肝脏
生理意义:
5.动植物中尿素生成是通 循环进行的,此循环每进行一周可产生一分子尿素,其尿素分子中的两个氨基分别来自于 和 。
每合成一分子尿素需消耗 分子ATP。
氨基酸的分解代谢途径:
氨基酸代谢共分三条途径,
1.合成各种组织蛋白,酶和激素;
2.通过氨基转换作用形成人体的非必需氨基酸;
3.通过脱氨基作用形成含氮部分和不含氮部分,其中含氮部分在肝脏中转化成尿素排出体外,不含氮部分又有两条代谢途径,一是氧化分解成二氧化碳和水,释放能量,二是转化成糖和脂肪。
复制(replication):
是指遗传物质的传代,以母链DNA为模板合成子链DNA的过程。
RNA的生物合成:
又称转录(transcription),是指将DNA的遗传信息传递给RNA的过程。
半保留复制(semi-conservativereplication):
DNA生物合成时,母链DNA解开为两股单链,各自作为模板按碱基配对规律,合成与模板互补的子链。
子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全从新合成。
两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。
这种复制方式称为半保留复制。
DNA复制的基本规律:
1、半保留复制2、半不连续复制3、双向复制4、复制的高保真性
半不连续性的特点:
1、复制方向只能是5’→3’,同一个复制叉只有一个解链方向
2、复制过程中一条链连续复制称为领头链,另一条不连续的称为随从连。
3、复制中的不连续片段为冈崎片段。
复制的物质基础:
底物(substrate):
dATP,dGTP,dCTP,dTTP;
聚合酶(polymerase):
依赖DNA的DNA聚合酶,简写为DNA-pol;
模板(template):
解开成单链的DNA母链;
引物(primer):
提供3'-OH末端使dNTP可以依次聚合;
其他的酶和蛋白质因子。
真核细胞DNA聚合酶分类及功能:
DNA-polα:
起始引发,有引物酶活性。
DNA-polβ:
参与低保真度的复制。
DNA-polγ:
在线粒体DNA复制中起催化作用。
DNA-polδ:
延长子链的主要酶,有解螺旋酶活性。
DNA-polε:
在复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用。
逆转录,是RNA指导下的DNA合成作用,即以RNA为模板,由dNTP聚合生成DNA的作用。
催化此反应的酶为反转录酶或逆转录酶.
原核生物DNA生物合成:
DNA解链形成引发体:
由解螺旋酶、DnaC蛋白、引物酶(DnaG蛋白)和DNA的起始复制区域形成的复合结构。
真核生物复制延长发生DNA聚合酶α/δ转换,端粒富含T,G重复序列,解决染色体末端复制问题。
噬菌体DNA按照滚环方式复制,线粒体DNA按照D环方式复制
原核生物参与DNA复制的物质和功能:
1、底物(substrate):
dATP,dGTP,dCTP,dTTP;
2、聚合酶(polymerase):
依赖DNA的DNA聚合酶,简写为DNA-pol;
3、模板(template):
解开成单链的DNA母链;
4、引物(primer):
提供3'-OH末端使dNTP可以依次聚合;
5、DNA聚合酶:
①DNA-polⅠ:
对复制中的错误进行校读,对复制和修复中出现的空隙进行填补
②DNA-polⅡ:
参与DNA损伤的应急状态修复(SOS修复)
③DNA-polⅢ:
是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。
促进全酶组装至模板上及增强核心酶活性作用。
6、相关蛋白质:
①DnaA:
辨认起始点
②DnaB(解螺旋酶):
解开DNA双链
③DnaC:
运送和协同DnaB
④DnaG(引物酶):
催化RNA引物生成
7、SSB(单链DNA结合蛋白):
稳定已解开的弹链
8、拓扑异构酶:
理顺DNA链
9、核酸外切酶:
在复制中便是切除错配碱基并加以校正
10、DNA连接酶:
连接DNA双链中的单链缺口
拓扑异构酶的分类及作用机制:
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