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细胞生物学讲解
细胞质基质与细胞内膜系统
细胞质基质:
用差速离心分离细胞匀浆物组分,先后除去细胞核、线粒体、溶酶体、高尔基体和细胞质膜等细胞器或细胞结构后,存留在上清液中的主要是细胞质基质成分。
生物化学家称之为胞质溶胶。
成分:
中间代谢有关的酶类、细胞骨架结构。
特点:
细胞质基质是一个高度有序的体系;通过弱键而相互作用处于动态平衡的结构体系。
细胞质基质的功能:
完成各种中间代谢过程:
如糖酵解过程、磷酸戊糖途径、糖醛酸途径等.
与细胞质骨架相关的功能:
维持细胞形态、运动、胞内物质运输及能量传递等.
蛋白质的修饰、蛋白质选择性的降解:
蛋白质的修饰(磷酸化和去磷酸化;糖基化:
N-乙酰葡萄糖胺,N-端甲基化;酰基化)控制蛋白质的寿命—N端序列,降解变性和错误折叠的蛋白质—启动N端不稳定途径,帮助变性或错误折叠的蛋白质重新折叠—HSP蛋白。
细胞内膜系统:
指细胞内在结构、功能及发生上相关的由膜包绕形成的细胞器或细胞结构。
真核细胞的区域化:
细胞骨架纤维为组织者的Cytomatrix形成有序的动态结构;细胞内的膜相结构----细胞器(organelles)
内质网:
ER是细胞内蛋白质与脂类合成的基地,几乎全部脂类和多种重要蛋白都是在内质网合成的。
粗面内质网:
蛋白质合成(分泌蛋白;整合膜蛋白;内膜系统各种细胞器内的可溶性蛋白(需要隔离或修饰);
易位子;
其它的多肽,在细胞质基质中“游离”核糖体上合成的,包括细胞质基质中的驻留蛋白、质膜外周蛋白核输入蛋白、转运到线粒体、叶绿体和过氧物酶体的蛋白。
)
注意:
细胞中蛋白质都是在核糖体上合成的,并都是起始于细胞质基质中“游离”核糖体。
ER合成细胞所需绝大多数膜脂(包括磷脂和胆固醇)。
ER开始→Golgicomplex完成;两种例外:
鞘磷脂和糖脂,Mit/Chl中某些单一脂类是在它们的膜上合成的。
各种不同的细胞器具有明显不同的脂类组成:
磷脂酸胆碱ER→GC→PM(高→低)磷脂酰丝氨酸PM→GC→ER(高→低)表明在膜上含有不同的磷脂修饰酶,磷脂合成酶是ER膜整合蛋白,活性位点朝向cytosol。
蛋白质的修饰与加工:
修饰加工:
糖基化、羟基化、酰基化、二硫键形成等。
糖基化在glycosyltransferase作用下发生在ER腔面:
N-linkedglycosylation(Asn);O-linkedglycosylation(Ser/ThrorHylys/Hypro)。
酰基化发生在ER的细胞质基质侧:
软脂酸→Cys;新生肽的折叠组装:
非还原性的内腔,易于二硫键形成。
正确折叠涉及驻留蛋白:
具有KDEL或HDEL信号蛋白二硫键异构酶(proteindisulfideisomerase,PDI)切断二硫键,帮助新合成的蛋白重新形成二硫键并处于正确折叠的状态;结合蛋白识别错误折叠的蛋白或未装配好的蛋白亚单位,并促进重新折叠与装配。
光面内质网:
类固醇激素的合成(生殖腺内分泌细胞和肾上腺皮质)
肝的解毒作用(Detoxification)肝细胞葡萄糖的释放(G-6PG)储存钙离子:
肌质网膜上的Ca2+-ATP酶将细胞质基质中Ca2+泵入肌质网腔中。
内质网与基因表达的调控:
内质网蛋白质的合成、加工、折叠、组装、转运及向高尔基体转运的复杂过程显然是需要有一个精确调控的过程。
影响内质网细胞核信号转导的三种因素:
内质网腔内未折叠蛋白的超量积累;折叠好的膜蛋白的超量积累;内质网膜上膜脂成份的变化——主要是固醇缺乏不同的信号转导途径,最终调节细胞核内特异基因表达。
高尔基体的形态结构:
高尔基体是有极性的细胞器:
扁囊弯曲成凸面又称形成面(或顺面(cisface)面向质膜的凹面又称成熟面或反面(transface)高尔基体的4个组成部分:
高尔基体顺面网状结构(cis-Golginetwork,CGN)又称cis膜囊
高尔基体中间膜囊(medialGolgi)多数糖基修饰;糖脂的形成;与高尔基体有关的多糖的合成。
高尔基体反面网状结构(transGolginetwork,TGN)
周围大小不等的囊泡:
顺面囊泡,反面体积较大的分泌泡与分泌颗粒
高尔基体与细胞骨架关系密切,在非极性细胞中,高尔基体分布在MTOC(负端)
高尔基的膜囊上存在马达蛋白(cytoplasmicdynein和kinesin)和微丝结合蛋白(myosin)。
最近还发现特异的血影蛋白(spectrin)网架。
它们在维持高尔基体动态的空间结构以及复杂的膜泡运输中起重要的作用。
高尔基体的功能:
高尔基体与细胞的分泌活动:
蛋白质的分选及其转运的信息仅存在于编码该蛋白质的基因本身。
溶酶体酶的分选:
M6P反面膜囊M6P受体,在肝细胞中溶酶体酶还存在不依赖于M6P的另一种分选途径
蛋白质的糖基化及其修饰:
蛋白质糖基化类型
蛋白质糖基化的特点及其生物学意义:
糖蛋白寡糖链的合成与加工都没有模板,靠不同的酶在细胞不同间隔中经历复杂的加工过程才能完成。
糖基化的主要作用是蛋白质在成熟过程中折叠成正确构象和增加蛋白质的稳定性;多羟基糖侧链影响蛋白质的水溶性及蛋白质所带电荷的性质。
对多数分选的蛋白质来说,糖基化并非作为蛋白质的分选信号。
进化上的意义:
寡糖链具有一定的刚性,从而限制了其它大分子接近细胞表面的膜蛋白,这就可能使真核细胞的祖先具有一个保护性的外被,同时又不象细胞壁那样限制细胞的形状与运动。
蛋白聚糖在高尔基体中组装:
与丝氨酸残基相连的是木糖,而不是N-乙酰半乳糖胺。
上皮细胞分泌的保护粘液是蛋白聚糖和高度糖基化蛋白。
植物细胞中高尔基体合成和分泌多种多糖,过程复杂。
蛋白质在高尔基体中酶解加工的几种类型:
1)无生物活性的蛋白原高尔基体切除N端或两端的序列成熟多肽。
如胰岛素、胰高血糖素及血清白蛋白等。
2)蛋白质前体高尔基体水解同种有活性的多肽。
如神经肽。
3)含有不同信号序列的蛋白质前体高尔基体加工成不同的产物
4)同一种蛋白质前体不同细胞、以不同的方式加工不同的多肽
产生原因:
确保小肽分子的有效合成;弥补缺少包装并转运到分泌泡中的必要信号;有效地防止这些活性物质在合成它的细胞内起作用。
蛋白加工中的多样性—-细胞信号分子多样性体现
高尔基体与细胞内的膜泡运输:
高尔基体在细胞内膜泡蛋白运输中起重要的枢纽作用
溶酶体与过氧化物酶体:
溶酶体几乎存在于所有的动物细胞中。
溶酶体是单层膜围绕、内含多种酸性水解酶类的囊泡状细胞器。
其主要功能是进行细胞内的消化作用。
溶酶体的结构类型:
一种异质性的细胞器,嵌有质子泵,形成和维持溶酶体中酸性的内环境;具有多种载体蛋白用于水解的产物向外转运;膜蛋白高度糖基化,可能有利于防止自身膜蛋白的降解。
溶酶体的标志酶:
酸性磷酸酶(acidphosphatase)
类型:
初级溶酶体;次级溶酶体(自噬溶酶体;异噬溶酶体);残余小体又称后溶酶体
溶酶体是以含有大量酸性水解酶为共同特征、不同形态大小,执行不同生理功能的一类异质性的细胞器。
溶酶体的功能:
清除无用生物大分子、衰老细胞器及衰老损伤和死亡的细胞。
防御功能:
病原体感染刺激单核细胞分化成巨噬细胞而吞噬、消化。
其它重要的生理功能(作为细胞内的消化“器官”为细胞提供营养;分泌腺细胞中溶酶体摄入分泌颗粒,参与分泌过程的调节;参与清除赘生组织或退行性变化的细胞;受精过程中的精子的顶体反应;抗原加工)
溶酶体与疾病:
溶酶体酶缺失或溶酶体酶代谢环节故障,影响细胞代谢并引起疾病。
如台-萨氏(Tay-Sachs)等各种储积症(隐性的遗传病)。
某些病原体(麻疯杆菌、利什曼原虫或病毒)被细胞摄入,进入吞噬泡但并未被杀死而繁殖(抑制吞噬泡的酸化或利用胞内体中的酸性环境)。
I细胞疾病:
N-乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶单基因缺陷。
溶酶体的基本功能是对生物大分子的强烈消化作用,对于维持细胞的正常代谢活动及防御微生物的侵染都有重要的意义。
溶酶体的发生:
分选途径多样化:
依赖于M6P的分选途径效率不高,部分溶酶体酶通过运输小泡直接分泌到细胞外。
细胞质膜上也存在依赖于钙离子的M6P受体,同样可与胞外的溶酶体酶结合,通过受体介导内吞作用,将酶送至前溶酶体中,M6P受体返回细胞质膜,反复使用。
存在不依赖于M6P的分选途径,如酸性磷酸酶、分泌溶酶体的perforin和granzyme。
过氧化物酶体又称微体,是由单层膜围绕的内含一种或几种氧化酶类的异质性细胞器。
过氧化物酶体与溶酶体的区别:
过氧化物酶体和初级溶酶体的形态与大小类似,但过氧化物酶体中的尿酸氧化酶等常形成晶格状结构,可作为电镜下识别的主要特征。
通过离心可分离过氧化物酶体和溶酶体。
过氧化物酶体的功能:
动物细胞(肝细胞或肾细胞)中过氧化物酶体可氧化分解血液中的有毒成分,起到解毒作用。
过氧化物酶体中常含有两种酶:
1)依赖于黄素(FA)的氧化酶,其作用是将底物氧化形成H2O2;2)过氧化氢酶,作用是将H2O2分解,形成水和氧气;过氧化物酶体分解脂肪酸等高能分子向细胞直接提供热能。
在植物细胞中过氧化物酶体的功能:
在绿色植物叶肉细胞中,它催化CO2固定反应副产物的氧化,即所谓光呼吸反应;
乙醛酸循环的反应,在种子萌发过程中,过氧化物酶体降解储存的脂肪酸乙酰辅酶A琥珀酸葡萄糖。
过氧化物酶体的发生:
过氧化物酶体经分裂后形成子代细胞器,子代的过氧化物酶体还需要进一步装配形成成熟的细胞器;组成过氧化物酶体的蛋白均由核基因编码,主要在细胞质基质中合成,然后转运到过氧化物酶体中;过氧化物酶体的膜脂可能在内质网上合成后转运而来,内质网也参与过氧化物酶体的发生。
细胞内蛋白质的分选与细胞结构的组装
细胞结构体系的组装:
自我装配(self-assembly)协助装配(aided-assembly)直接装配(direct-assembly)复合物与细胞结构体系的组装。
有些装配过程需ATP或GTP提供能量或其它成份的介入或对装配亚基的修饰,自我装配的信息存在于装配亚基的自身,细胞提供的装配环境。
装配具有重要的生物学意义:
减少和校正蛋白质合成中出现的错误;减少所需的遗传物质信息量;通过装配与去装配更容易调节与控制多种生物学过程。
分子伴侣(molecularchaperones):
细胞中的某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽并与多肽的某些部位相结合,从而帮助这些多肽转运、折叠或装配,这一类分子本身并不参与最终产物的形成,因此称为分子“伴侣”。
细胞的能量转换--线粒体和叶绿体
线粒体与氧化磷酸化
线粒体的超微结构:
外膜:
含孔蛋白(porin),通透性较高。
(标志酶:
单胺氧化酶)内膜:
高度不通透性,向内折叠形成嵴,含有与能量转换相关的蛋白。
(标志酶:
细胞色素C氧化酶,执行氧化反应的电子传递链,ATP合成酶,线粒体内膜转运蛋白)膜间隙:
含许多可溶性酶、底物及辅助因子。
(标志酶:
腺苷酸激酶,核苷酸激酶)基质:
含三羧酸循环酶系、线粒体基因表达酶系等以及线粒体DNA,RNA,核糖体。
线粒体的化学组成:
蛋白质(线粒体干重的65~70%)脂类(线粒体干重的25~30%):
磷脂占3/4以上,外膜主要是卵磷脂,内膜主要是心磷脂(通透性差);线粒体脂类和蛋白质的比值:
0.3:
1(内膜)1:
1(外膜)
线粒体主要功能是进行氧化磷酸化,合成ATP,为细胞生命活动提供直接能量;与细胞中氧自由基的生成、细胞凋亡、细胞的信号转导、细胞内多种离子的跨膜转运及电解质稳态平衡的调控有关。
氧化磷酸化的分子基础:
氧化磷酸化过程实际上是能量转换过程,即有机分子中储藏的能量高能电子质子动力势ATP
氧化(电子传递、消耗氧,放能)与磷酸化(ADP+Pi,储能)同时进行,密切偶连,分别由两个不同的结构体系执行。
电子传递链的四种复合物:
复合物Ⅰ:
NADH-CoQ还原酶复合物(电子传递体和质子移位体)
组成:
含42个蛋白亚基,至少6个Fe-S中心和1个黄素蛋白。
作用:
催化NADH氧化,从中获得2高能电子辅酶Q;泵出4H+
复合物Ⅱ:
琥珀酸脱氢酶复合物(电子传递体而非质子移位体组成:
含FAD辅基,2Fe-S中心;作用:
催化2低能电子FADFe-S辅酶Q(无H+泵出)。
复合物Ⅲ:
细胞色素bc1复合物(电子传递体和质子移位体)组成:
包括1cytc1、1cytb、1Fe-S蛋白;作用:
催化电子从UQH2cytc;泵出4H+(2个来自UQ,2个来自基质)。
复合物Ⅳ:
细胞色素C氧化酶(既是电子传递体和质子移位体)组成:
二聚体,每一单体含13个亚基,三维构象,cyta,cyta3,Cu,Fe;作用:
催化电子从cytc分子O2形成水,H+泵出,2H+参与形成水。
组成两种呼吸链:
NADH呼吸链,FADH2呼吸链。
在电子传递过程中,有几点需要说明:
1)四种类型电子载体:
黄素蛋白、细胞色素(含血红素辅基)、Fe-S中心、辅酶Q。
前三种与蛋白质结合,辅酶Q为脂溶性醌。
2)电子传递起始于NADH脱氢酶催化NADH氧化,形成高能电子(能量转化),终止于O2形成水。
3)电子传递方向按氧化还原电势递增的方向传递(NAD+/NAD最低,H2O/O2最高)。
4)高能电子释放的能量驱动线粒体内膜三大复合物(H+-泵)将H+从基质侧泵到膜间隙,形成跨线粒体内膜H+梯度(能量转化)5)电子传递链各组分在膜上不对称分布。
ATP合成酶:
可逆性复合酶,即既能利用质子电化学梯度储存的能量合成ATP,又能水解ATP将质子从基质泵到膜间隙。
氧化磷酸化的偶联机制—化学渗透假说
化学渗透假说内容:
电子传递链各组分在线粒体内膜中不对称分布,当高能电子沿其传递时,所释放的能量将H+从基质泵到膜间隙,形成H+电化学梯度。
在这个梯度驱使下,H+穿过ATP合成酶回到基质,同时合成ATP,电化学梯度中蕴藏的能量储存到ATP高能磷酸键。
支持化学渗透假说的实验证据该实验表明:
质子动力势乃ATP合成的动力;膜应具有完整性;电子传递与ATP合成是两件相关而又不同的事件。
质子动力势的其他作用:
物质转运;产热:
冬眠动物与新生儿的BrownFatCell线粒体产生大量热量。
叶绿体与光合作用
叶绿体形态:
透镜形;同一组织中数量较恒定,叶细胞中较多。
叶绿体超微结构:
外被(双层膜)类囊体基质
叶绿体与线粒体形态结构比较:
叶绿体内膜并不向内折叠成嵴;内膜不含电子传递链;除了膜间隙、基质外,还有类囊体;捕光系统、电子传递链和ATP合成酶都位于类囊体膜上。
叶绿体的功能—光合作用
(1)光合电子传递反应—光反应
(2)碳固定反应—暗反应
光反应:
在类囊体膜上由光引起的光化学反应,通过叶绿素等光合色素分子吸收、传递光能,水光解,并将光能转换为电能(生成高能电子),进而通过电子传递与光合磷酸化将电能转换为活跃化学能,形成ATP和NADPH并放出O2的过程。
包括原初反应、电子传递和光合磷酸化。
原初反应(primaryreaction)光能的吸收、传递与转换,形成高能电子(由光系统复合物完成,光合作用单位的概念)
电子传递与光合磷酸化:
①最初电子供体是H2O,最终电子受体是NADP+。
②电子传递链中唯一的H+-pump是cytb6f复合物。
类囊体腔的质子浓度比叶绿体基质高,该浓度梯度产生的原因归于:
H2O光解、cytb6f的H+-pump、NADPH的形成;ATP、NADPH在叶绿体基质中形成。
③电子沿光合电子传递链传递时,分为非循环式光合磷酸化和循环式光合磷酸化两条通路。
循环式传递的高能电子在PSⅠ被光能激发后经cytb6f复合物回到PSⅠ,结果是不裂解H2O、产生O2,不形成NADPH,只产生H+跨膜梯度,合成ATP。
暗反应(碳固定)利用光反应产生的ATP和NADPH,使CO2还原为糖类等有机物,即将活跃的化学能最后转换为稳定的化学能,积存于有机物中。
这一过程不直接需要光(在叶绿体基质中进行)。
◆卡尔文循环(Calvincycle)(C3途径)◆C4途径或Hatch-Slack循环◆景天科酸代谢途径
线粒体和叶绿体是半自主性细胞器:
自身含有遗传表达系统(自主性);但编码的遗传信息十分有限,其RNA转录、蛋白质翻译、自身构建和功能发挥等必须依赖核基因组编码的遗传信息(自主性有限)。
线粒体和叶绿体的DNA:
mtDNA和ctDNA均以半保留方式进行自我复制;mtDNA复制的时间主要在细胞周期的S期及G2期,DNA先复制,随后线粒体分裂。
ctDNA复制的时间在G1期,复制仍受核控制。
线粒体和叶绿体的蛋白质合成:
线粒体和叶绿体合成蛋白质的种类十分有限;线粒体或叶绿体蛋白质合成体系对核基因组具有依赖性;不同来源的线粒体基因,其表达产物既有共性,也存在差异;参加叶绿体组成的蛋白质来源有3种情况:
1)由ctDNA编码,在叶绿体核糖体上合成;2)由核DNA编码,在细胞质核糖体上合成;3)由核DNA编码,在叶绿体核糖体上合成。
线粒体和叶绿体的增殖与起源
线粒体和叶绿体的增殖:
线粒体的增殖:
由原来的线粒体分裂或出芽而来。
叶绿体的发育和增殖:
个体发育:
由前质体分化而来;增殖:
分裂增殖
线粒体和叶绿体的起源:
内共生起源学说:
叶绿体起源于细胞内共生的蓝藻;线粒体的祖先-原线粒体是一种革兰氏阴性细菌:
叶绿体的祖先是原核生物的蓝细菌即蓝藻。
内共生起源学说的主要论据:
◆基因组在大小、形态和结构方面与细菌相似。
◆有自己完整的蛋白质合成系统,能独立合成蛋白质,蛋白质合成机制有很多类似细菌而不同于真核生物。
◆两层被膜有不同的进化来源,外膜与细胞的内膜系统相似,内膜与细菌质膜相似。
◆以分裂的方式进行繁殖,与细菌的繁殖方式相同。
◆能在异源细胞内长期生存,说明线粒体和叶绿体具有的自主性与共生性的特征。
◆线粒体的祖先很可能来自反硝化副球菌或紫色非硫光合细菌。
◆发现介于胞内共生蓝藻与叶绿体之间的结构--蓝小体,其特征在很多方面可作为原始蓝藻向叶绿体演化的佐证。
不足之处:
从进化角度,如何解释在代谢上明显占优势的共生体反而将大量的遗传信息转移到宿主细胞中?
不能解释细胞核是如何进化来的,即原核细胞如何演化为真核细胞?
线粒体和叶绿体的基因组中存在内含子,而真细菌原核生物基因组中不存在内含子,如果同意内共生起源学说的观点,那么线粒体和叶绿体基因组中的内含子从何发生?
非共生起源学说:
真核细胞的前身是一个进化上比较高等的好氧细菌。
成功之处:
解释了真核细胞核被膜的形成与演化的渐进过程。
不足之处:
实验证据不多;无法解释为何线粒体、叶绿体与细菌在DNA分子结构和蛋白质合成性能上有那么多相似之处;对线粒体和叶绿体的DNA酶、RNA酶和核糖体的来源也很难解释;真核细胞的细胞核能否起源于细菌的核区?
细胞核与染色体
细胞核是真核细胞内最大、最重要的细胞器;细胞遗传与代谢的调控信息中心
细胞核的结构组成:
核被膜与核孔复合体:
外核膜,附有核糖体颗粒,接rER;内核膜,特有蛋白成份,核纤层蛋白B受体;核纤层;核孔--存在核孔复合体
核被膜的功能:
构成核、质之间的天然选择性屏障,避免生命活动的彼此干扰,保护DNA不受细胞骨架运动的损伤,核质之间的物质交换与信息交流。
核被膜在细胞在有丝分裂中的解体与重建:
新核膜来自旧核膜;核被膜的去组装是非随机的,具有区域特异性;核被膜的解体与重建的动态变化受细胞周期调控因子的调节,调节作用可能与核纤层蛋白、核孔复合体蛋白的磷酸化与去磷酸化修饰有关;在细胞分裂中核被膜的裂解与重建即代表了细胞核的裂解与重建周期。
核孔复合体:
存在于孔洞--控制物质与信息的交换,需特殊的机制。
结构模型:
胞质环——外环;核质环——内环;辐——柱状亚单位,腔内亚单位环带亚单位;中央栓
核孔复合体成份的研究:
核孔复合体主要由蛋白质构成:
gp210:
结构性跨膜蛋白;介导核孔复合体与核被膜的连接,将核孔复合体锚定在“孔膜区”,从而为核孔复合体装配提供一个起始位点,在内、外核膜融合形成核孔中起重要作用,在核孔复合体的核质交换功能活动中起一定作用。
p62:
功能性的核孔复合体蛋白,具有两个功能结构域,疏水性N端区:
可能在核孔复合体功能活动中直接参与核质交换;C端区:
可能通过与其它核孔复合体蛋白相互作用,从而将p62分子稳定到核孔复合体上,为其N端进行核质交换活动提供支持。
核孔复合体的功能--双向性的跨膜运输
亲核蛋白与核定位信号:
亲核蛋白胞质内合成,需要或能够进入细胞核内发挥功能的一类蛋白质。
核定位信号(nuclearlocalizationsignal,NLS)
NLS是存在于亲核蛋白内的一些短的氨基酸序列片段,富含碱性氨基酸残基,如Lys、Arg,此外还常含有Pro。
NLS的氨基酸残基片段可以是一段连续的序列(T抗原),也可以分成两段,两段之间间隔约10个氨基酸残基(核质蛋白)。
NLS序列可存在于亲核蛋白的不同部位,在指导完成核输入后并不被切除。
NLS只是亲核蛋白入核的一个必要条件而非充分条件。
亲核蛋白入核转运的步骤:
结合:
需NLS识别并结合importin(辅助);转运:
需GTP水解提供能量
转录产物RNA的核输出:
转录后的RNA通常需加工、修饰成为成熟的RNA分子后才能被转运出核。
RNA聚合酶I转录的rRNA分子:
以RNP的形式离开细胞核,需要能量;RNA聚合酶III转录的5srRNA与tRNA的核输出由蛋白质介导;RNA聚合酶II转录的hnRNA,在核内进行5’端加帽和3’端附加多聚A序列以及剪接等加工过程,然后形成成熟的mRNA出核,5’端的m7GpppG“帽子”结构对mRNA的出核转运是必要的;
细胞核中既有正调控信号保证mRNA的出核转运,也有负调控信号防止mRNA的前体被错误地运输,后者与剪接体(spliceosome)有关。
mRNA的出核转运过程是有极性的,其5’端在前,3’端在后。
核输出信号(NuclearExportSignal,NES):
RNA分子的出核转运需要蛋白分子的帮助,这些蛋白因子本身含有出核信号。
入核转运与出核转运之间有某种联系,它们可能需要某些共同的因子
染色质:
指间期细胞核内由DNA、组蛋白、非组蛋白及少量RNA组成的线性复合结构,是间期细胞遗传物质存在的形式。
染色体:
指细胞在有丝分裂或减数分裂过程中,由染色质聚缩而成的棒状结构。
染色质与染色体是在细胞周期不同的功能阶段可以相互转变的的形态结构;染色质与染色体具有基本相同的化学组成,包装程度不同,构象也不同。
组蛋白:
核小体组蛋白:
H2B、H2A、H3和H4,帮助DNA卷曲形成核小体的稳定结构。
真核生物染色体的基本结构蛋白,富含带正电荷的Arg和Lys等碱性氨基酸,属碱性蛋白质,可以和酸性DNA紧密结合(非特异性结合);没有种属及组织特异性,在进化上十分保守;H1组蛋白:
在构成核小体时H1起连接作用,它赋予染色质以极性,C和N端变异性较大,种属和组织特异性。
非组蛋白:
非组蛋白具多样性和异质性;对DNA具有识别特异性,又称序列特异性;具有多种功能,包括基因表达的调控和染色质高级结构的形成。
非组蛋白的不同结构模式:
α螺旋-转角-α螺旋模式;锌指模式;亮氨酸拉链模式;螺旋-环-螺旋结构模式;HMG-盒结构模式。
核小体结构要点:
每个核小体单位包括200bp左右的DNA超螺旋和一个组蛋白八聚体及一个分子H1;组蛋白八聚体构成核小体的盘状核心结构;146bp的DNA分子超螺旋盘绕组蛋白八聚体1.75圈,组蛋白H1在核心颗粒外结合额外20bpDNA,锁住核小体DNA的进出端,起稳定核小体的作用。
包括组蛋白H1和166bpDNA的核小体结构又称染色质小体。
两个相邻核小体之间
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