整理完动物生物化学专升本网上作业题Word下载.docx
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16.β–折叠或β–折叠片:
2条β–折叠股平行排布,彼此以氢键相连,可以构成β–折叠片。
β–折叠片又称为β–折叠。
17.亚基:
18.蛋白质激活:
指蛋白质前体在机体需要时经某些蛋白酶限制性水解,切去某些肽段后变成有活性蛋白质过程。
19.变构效应:
也称别构效应,在寡聚蛋白分子中一种亚基由于与配体结合而发生构象变化,引起相邻其他亚基构象和与配体结合能力亦发生变化现象。
20.蛋白质变性:
天然蛋白质,在变性因素作用下,其一级构造保持不变,但其高档构造发生了异常变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态),从而引起生物功能丧失,以及物理、化学性质变化。
这种现象被称为蛋白质变性。
21.蛋白质复性:
除去变性剂后,在适当条件下,变性蛋白质从伸展态恢复到折叠态,并恢复所有生物活性现象叫蛋白质复性。
22.蛋白质等电点:
当溶液在某个pH时,蛋白质分子所带正电荷和负电荷数正好相等,即净电数为零,在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动,此时溶液pH就是该蛋白质等电点,用pI表达。
23.电泳:
在直流电场中,带正电荷蛋白质分子向阴极移动,带负电荷蛋白质分子向阳极移动现象叫电泳。
24.简朴蛋白质:
又称单纯蛋白质,即水解后只产生各种氨基酸蛋白质。
25.结合蛋白质:
即由蛋白质和非蛋白质两某些结合而成蛋白质,非蛋白质某些普通称为辅基。
二、填空题
1.天然氨基酸构造通式为(
或
)。
2.氨基酸在等电点时重要以(两性)离子形式存在,在pH>
pI时溶液中,大某些以(阴)离子形式存在,在pH<
pI溶液中重要以(阳)离子形式存在。
3.在常用20种氨基酸中,构造最简朴氨基酸是(甘氨酸)。
4.蛋白质中氮元素含量比较恒定,平均值为(16%)。
5.蛋白质中不完整氨基酸被称为(氨基酸残基)。
6.维系蛋白质二级构造最重要力是(氢键)。
三、判断题
1.天然氨基酸都具备一种不对称α碳原子。
×
2.蛋白质分子中所有氨基酸α碳原子(除甘氨酸外)都是不对称(手性)碳原子。
√
3.天然蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸构成。
4.只有在很高或很低pH时,氨基酸才重要以离子形式存在。
5.氨基酸都是以蛋白质构成成分而存在。
6.氨基酸处在等电点时溶解度最小。
7.两性离子是指同步带有正负两种电荷离子。
8.溶液pH值不会影响氨基酸电泳行为。
9.双缩脲反映是肽和蛋白质特有反映,因此二肽也有双缩脲反映。
10.在水溶液中,蛋白质溶解度最小时pH普通就是它等电点。
11.天然蛋白质α-螺旋为右手螺旋。
12.肽链能否形成α-螺旋及螺旋与否稳定与其氨基酸构成和排列顺序直接有关。
13.有四级构造蛋白质,当它每个亚基单独存在时仍能保持原有生物学活性。
14.L-氨基酸之间肽键是单键,因此能自由旋转。
15.在多肽链中主链中,C—Cα和N—Cα键可以自由旋转。
16.蛋白质中一种氨基酸残基变化,必然引起蛋白质构造明显变化。
17.蛋白质氨基酸顺序(一级构造)在很大限度上决定了它三维构象。
18.蛋白质亚基(或称亚单位)和肽链是同义词。
19.尽管Cα原子C—Cα和N—Cα键是可以自由旋转单键,但是由于肽键所处
和详细环境制约,φ角或ψ角并不能任意取值。
20.四级构造是指由相似或不同肽链按一定排布方式聚合而成聚合体构造。
21.变性蛋白质溶解度减少是由于蛋白质分子电荷被中和,以及除去了蛋白质外面水化层引起。
22.血红蛋白α-链、β-链和肌红蛋白肽链在三级构造上相似,因此它们均有结合氧能力。
23.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体,前者是一种典型变构蛋白,由于与氧结合过程中呈现协同效应,而后者却不是。
24.血红蛋白和肌红蛋白均是四聚体蛋白。
25.蛋白质变性后,其空间构造由高密度紧密状态变成松散状态。
26.镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白高档构造变异而产生一种分子病。
×
27.当某一蛋白质分子酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时,此氨基蛋白质等电点为7.0。
28.普通来说,蛋白质在水溶液中,非极性氨基酸残基倾向于埋在分子内部而不是表面。
29.蛋白质在SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳中电泳速度只取决于蛋白质分子量大小。
30.在等电点时,蛋白质最稳定,溶解度也最小。
31.在蛋白质水溶液中,加入中性盐会使蛋白质在水溶液中溶解度增大。
32.蛋白质分子自由-NH2基和-COOH基、肽键以及某氨基酸侧链基可以与某种化学试剂发生反映,产生有色物质。
四、选取题
1.下列关于氨基酸论述,哪个是错误?
D
A.酪氨酸和苯丙氨酸都具有苯环B.酪氨酸和丝氨酸都具有羧基
C.亮氨酸和缬氨酸都是分枝氨基酸D.脯氨酸和酪氨酸都是非极性氨基酸
2.下列氨基酸溶液不能使偏振光发生旋转是:
B
A.丙氨酸B.甘氨酸C.亮氨酸D.丝氨酸
3.下列蛋白质组分中,在280nm处具备最大光吸取是:
A
A.色氨酸吲哚环B.酪氨酸酚环C.苯丙氨酸苯环D.半胱氨酸硫原子
4.在生理pH(近中性)状况下,下列哪些氨基酸带有正电荷?
C
A.半胱氨酸B.天冬氨酸C.赖氨酸D.谷氨酸
5.下列氨基酸中是碱性氨基酸有:
A.组氨酸B.色氨酸C.酪氨酸D.甘氨酸
6.属于稀有氨基酸氨基酸有:
A.胱氨酸B.天冬氨酸C.半胱氨酸D.4-羟脯氨酸
7.具有两个氨基氨基酸是:
A.谷氨酸B.丝氨酸C.酪氨酸D.赖氨酸
8.蛋白质中不存在氨基酸是:
A.半胱氨酸B.胱氨酸C.瓜氨酸D.精氨酸
9.有一多肽经酸水解后产生等molLys,Gly和Ala。
如用胰蛋白酶水解该肽,仅发既有游离Gly和一种二肽。
下列多肽一级构造中,哪一种符合该肽构造?
A.Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-AlaB.Ala-Lys-Gly
C.Lys-Gly-AlaD.Gly-Lys-Ala
10.在一种肽平面中具有原子数为:
A.3B.4C.5D.6
11.典型α-螺旋是:
A.2.610B.3.6C.4.0D.3.613
12.关于α-螺旋论述哪一种是错误?
A.分子内氢键使α-螺旋稳定。
B.削弱基团间不利互相作用使α-螺旋稳定。
C.疏水作用使α-螺旋稳定。
D.脯氨酸和甘氨酸浮现使α-螺旋稳定。
13.2.610表达是蛋白质二级构造中哪一种类型?
A.β-转角B.β-折迭C.α-螺旋D.自由旋转
14.关于二硫键论述,哪项是不对的?
A.二硫键是两条肽链或一条肽链间两分子半胱氨酸间氧化形成。
B.多肽链中一种二硫键与巯基乙醇反映可以生成两个巯基。
C.二硫键对稳定蛋白质二级构造起着重要作用。
D.在某些蛋白质中二硫键是一级构造所必须(如胰岛素)。
15.下列哪一种说法对蛋白质描述是错误?
A.均有一级构造B.均有二级构造C.均有三级构造D.均有四级构造
16.一条具有105个氨基酸多肽链,若只存α-螺旋,则其长度为A
A.15.75nmB.37.80nmC.25.75nmD.30.50nm
17.丝心蛋白重要构象形式是:
A.β-转角B.β-折叠C.α-螺旋D.自由旋转
18.维持蛋白质三级构造重要靠:
A.氢键B.疏水互相作用C.盐键D.二硫键
19.下列关于肽平面论述哪一项是错误?
A.
中C—N键比普通长
B.肽键中C及N周边三个键角之和为360°
C.
中六个碳原子基本处在同一平面
D.肽键中C—N键具备某些双键性质
20.具备四级构造蛋白质特性是:
A.分子中必然具有辅基B.具有两条或两条以上多肽链
C.每条多肽链都具备独立生物学活性D.依赖肽键维系蛋白质分子稳定
21.关于蛋白质三级构造论述,下列哪一项是对的?
A.疏水基团位于分子内部B.亲水基团位于分子内部
C.亲水基团及可解离基团位于分子内部D.羧基多位于分子内部
12.具备四级构造蛋白质分子,在一级构造分析时发现:
A.只有一种N端和一种C端B.具备一种以上N端和C端
C.没有N端和C端D.一定有二硫键存在
23.一摩尔血红蛋白可以携带O2摩尔数为;
A.3B.4C.5D.6
24.在一种HbS分子中,有几种谷氨酸变成了缬氨酸?
A.0B.1C.2D.3
25.血红蛋白氧结合曲线为:
A.双曲线B.抛物线C.S形曲线D.直线
26.下列哪条对蛋白质变性描述是对的?
A.蛋白质变性后溶解度增长B.蛋白质变性后不易被蛋白酶水解
C.蛋白质变性后理化性质不变D.蛋白质变性后丧失原有生物活性
27.加入下列哪种试剂不会导致蛋白质变性?
A.尿素B.盐酸胍C.SDSD.硫酸铵
28.下列何种变化不是蛋白质变性引起?
A.氢键断裂B.疏水作用破坏C.亚基解聚D.分子量减小
29.血红蛋白氧结合曲线是S形,这是由于:
A.氧与血红蛋白各亚基结合是互不有关独立过程
B.第一种亚基与氧结合后增长别的亚基与氧亲和力
C.第一种亚基与氧结合后减少别的亚基与氧亲和力
D.由于氧使铁变成高价铁
30.具备四级构造蛋白质(或酶)中一种亚基与其配体(Hb中配体为O2)结合后,促使其构象发生变化,从而影响此寡聚体与配体结合能力,此现象成为:
A.别构效应B.激活效应C.协同效应D.共价修饰
31.氨基酸与蛋白质共有性质有;
A.胶体性质B.沉淀性质C.变性性质D.两性性质
32.大多数蛋白质分子量在哪一范畴内?
A.102~106B.104~108C.105~108
D.103~106
33.蛋白质在电场中移动方向决定于:
A.蛋白质分子大小B.溶液离子强度
C.蛋白质在电场中泳动时间D.蛋白质分子净电荷
34.下列各项不符合纤维状蛋白理化性质有:
A.长轴与短轴比值大B.易溶于水C.不易受蛋白酶水解D.其水溶液粘度大
五、问答题
1.α–螺旋特性是什么?
如何以通式表达α–螺旋?
每一圈包括3.6个残基,螺距0.54nm,残基高度0.15nm,螺旋半径0.23nm。
每一种φ角等于-57°
,每一种ψ角等于-48°
。
α–螺旋中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧;
链中所有>C=O和>N-H几乎都平行于螺旋轴;
每个氨基酸残基>N-H与前面第四个氨基酸残基>C=O形成氢键,肽链上所有肽键都参加氢键形成,因而α–螺旋相称稳定。
氢键环内涉及13个主链原子,因而称这种螺旋为3.613螺旋。
螺旋内氢键形成表达如下:
2.蛋白质β–折叠二级构造重要特点?
β–折叠片是伸展多肽链靠氢键联结而成锯齿状片层构造,存在于纤维蛋白,球状蛋白也有。
在这种构造中,肽链按层排列,侧链都垂直于折叠片平面,并交替地从平面上下两侧伸出,它依托相邻两条肽链间或一条肽链内两个肽段间>C=O和>N-H形成氢键来稳定其构造。
β–折叠片分为平行β–折叠片和反平行β–折叠片两种类型。
3.参加维持蛋白质空间构造化学键有哪些?
其作用如何?
范德华引力:
参加维持蛋白质分子三、四级构造。
氢键:
对维持蛋白质分子二级构造起重要作用,对维持三、四级构造也起到一定作用。
疏水作用力:
对维持蛋白质分子三、四级构造起重要作用。
离子键:
配位键:
在某些蛋白质分子中参加维持三、四级构造。
二硫键:
对稳定蛋白质分子构象起重要作用。
4.胰岛素原与胰岛素在一级构造上有哪些差别?
胰岛素原是如何变成有活性胰
岛素?
从胰岛细胞中合成胰岛素原是胰岛素前体。
它是一条多肽链,包括84个左右氨基酸残基(因种属而异)。
对胰岛素原与胰岛素化学构造加以对比,可以看出,胰岛素原与胰岛素区别就在于:
胰岛素原多一种C肽链。
通过C肽链将胰岛素A、B两条肽链首尾相连(B链–C链–A链),便是胰岛素原一条多肽链了。
因而,胰岛素原没有生理活性与C肽链关于。
5.为什么用电泳法能将不同蛋白质混合物分离出来?
蛋白质分子在直流电场中迁移率与蛋白质分子自身大小、形状和净电荷量关于。
净电荷量愈大,则迁移率愈大;
分子愈大,则迁移率愈小;
净电荷愈大,则迁移率愈大;
球状分子迁移率不不大于纤维状分子迁移率。
在一定电泳条件下,不同蛋白质分子,由于其净电荷量、大小、形状不同,普通有不同迁移率,因而可以采用电泳法将蛋白质分离开来。
6.什么是蛋白质变性?
有哪些因素可使蛋白质变性?
变性蛋白质有哪些体现?
天然蛋白质在变性因素作用之下,其一级构造保持不变,但其高档构造发生异常变化,即由天然态(折叠态)变成了变性态(伸展态),从而引起了生物功能丧失,以及物理、化学性质变化。
这种现象,被称为变性。
变性因素是诸多,其中物理因素涉及:
热(60℃~100℃)、紫外线、X射线、超声波、高压、表面张力,以及激烈振荡、研磨、搅拌等;
化学因素,又称为变性剂,涉及:
酸、碱、有机溶剂(如乙醇、丙酮等)、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸、去污剂等。
不同蛋白质对上述各种变性因素敏感限度不同。
变性蛋白质重要有如下体现:
物理性质变化:
溶解度下降,有甚至凝聚、沉淀;
失去结晶能力;
特性粘度增长;
旋光值变化;
紫外吸取光谱和荧光光谱发生变化等。
化学性质变化:
①变性后来被蛋白水解酶水解速度增长,水解部位亦大大增长,即消化率提高;
②在变性之前,埋藏在蛋白质分子内部某些基团,不能与某些试剂反映,但变性之后,由于暴露在蛋白质分子表面上,从而变得可以与试剂反映;
生物功能变化,抗原性变化;
生物功能丧失。
7.蛋白质有哪些重要物理化学性质?
蛋白质分子大小形状:
蛋白质分子有一定大小,普通在6×
103~106分子质量单位之间。
蛋白质分子有一定形状,大多数是近似球形或椭球形。
蛋白质两性解离:
在酸性溶液中,各种碱性基团与质子结合,使蛋白质分子带正电荷,在直流电场中,向阴极移动;
在碱性溶液中,各种酸性基团释放质子,从而使蛋白质分子带负电荷,在直流电场中,向阳极移动。
在等电点时,蛋白质比较稳定,溶解度最小。
因而,可以运用蛋白质等电点来分别沉淀不同蛋白质,从而将不同蛋白质分离开来。
不同蛋白质有不同等电点。
电泳:
在直流电场中,带正电荷蛋白质分子向阴极移动,带负电荷蛋白质分子向阳极移动,这种移动现象,称为电泳。
在一定电泳条件下,不同蛋白质分子,由于其净电荷量、分子大小、形状不同,普通有不同迁移率。
因而,可以运用电泳法将不同蛋白质分离开来。
在蛋白质化学中,最惯用电泳法有:
聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳、毛细管电泳等。
蛋白质胶体性质
蛋白质沉淀:
盐析法沉淀蛋白质、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原沉淀。
蛋白质呈色反映
蛋白质光谱特性
第三章酶
1.酶:
酶是生物体内一类具备催化活性和特殊空间构造生物大分子物质,涉及蛋白质和核酸。
2.酶活性部位:
酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反映部位,称为酶活性部位或活性中心。
它涉及结合部位与催化部位。
3.必须基团:
是指直接参加对底物分子结合和催化基团以及参加维持酶分子构象基团。
4.酶原:
有些酶,如参加消化各种蛋白酶(如胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等),在最初合成和分泌时,没有催化活性。
这种没有活性酶前体,被称为酶原。
4.酶原:
5.共价修饰调节:
有些酶,在其他酶催化下,其分子构造中某种特殊基团能与特殊化学基团共价结合或解离,从而使酶分子从无活性(或低活性)形式变成活性(或高活性)形式,或者从有活性(高活性)形式变成无活性(或低活性)形式。
这种修饰作用称为共价修饰调节。
6.酶最适温度:
使反映速度达到最大值温度被称为最适温度。
动物体内各种酶最适温度普通在37℃~40℃。
6.酶最适温度;
7.酶专一性;
酶对于底物和反映类型有严格选取性。
普通地说,酶只能作用于一种或一类化学底物,催化一种或一类化学反映,这就是酶所谓高度专一性。
8.辅酶;
把那些与酶蛋白结合比较松弛,用透析法可以除去小分子有机化合物,称为辅酶。
9.酶原激活;
酶原必要通过恰当切割肽链,才干转变成有催化活性酶。
使无活性酶原转变成活性酶过程,称为酶原激活。
10.Km:
米氏常数,是当酶反映速度为最大反映速度一半时底物浓度。
11.调节酶:
对代谢途径反映速度起调节作用酶称为调节酶。
12.同工酶:
能催化相似化学反映,但在蛋白质分子构造、理化性质和生物学性质方面,都存在明显差别一组酶。
即能催化相似化学反映数种不同分子形式酶。
1.酶分子中能直接与底物分子结合,并催化底物化学反映部位,称为酶(活性中心)
或(活性部位)。
2.测定酶活力,事实上就是测定(酶促反映进行速度),酶促反映速度越快,酶活力就越(大)。
3.为了排除干扰,酶活力应当用(酶促反映初速度
)来表达。
就是指:
底物开始反映之后,很短一段时间内反映速度。
4.影响酶反映速度因素有:
(酶浓度)、(底物浓度)、(温度)、
(pH)、(抑制剂)、(激活剂)等。
5.同工酶是(功能)相似、(构成或构造)不同一类酶。
1.所有酶都是蛋白质。
2.酶影响它所催化反映平衡。
3.酶影响它所催化反映平衡到达时间。
4.在酶已被饱和状况下,底物浓度增长不能使酶促反映初速度增长。
5.辅酶是酶一种类型,而辅基是辅助酶起作用基团。
6.作为辅因子金属离子,普通并不参加酶活性中心形成。
7.辅酶和辅基在酶催化作用中,重要是协助酶蛋白辨认底物。
8.在绝大多数状况下,一种酶蛋白只能与一种底物相结合,构成一种全酶,催化一种或一类底物进行某种化学反映。
9.大多数维生素可以作为辅酶或辅基构成成分,参加体内代谢过程。
√
10.在酶促反映,全酶中酶蛋白决定其对底物专一性,辅酶决定底物反映类型,与酶反映专一性关于。
11.普通酶和底物大小差不多。
12.对酶催化活性来说,酶蛋白一级构造是必须,而与酶蛋白构象关系不大。
13.在酶活性部位,仅仅只有侧链带电荷氨基酸残基直接参加酶催化反映。
14.酶原激活实质上就是酶活性中心形成或暴露过程。
15.作为辅因子金属离子,普通并不参加酶活性中心形成。
16.酶原激活作用是不可逆。
17.酶分子除活性中心部位和必须基团,其她部位对酶催化作用是不必须。
18.酶催化机理完全可用酶与底物互相契合“锁钥学说”来阐明。
19.酶促反映初速度与底物无关。
20.当底物浓度达到一定限度时,所有酶所有与底物结合后,反映速度达最大值,此时再增长底物浓度也不能使反映速度增长。
21.米氏常数Km等于1/2Vmax时底物浓度。
22.某些酶Km值可因某些构造上与底物相似代谢物存在而变化。
23.酶促反映米氏常数与所用底物无关。
24.变化酶促反映体系中pH,往往影响酶活性部位解离状态,故对Vmax有影响,但不影响Km。
。
25.米氏常数是酶特性性物理常数。
一种酶,在一定实验条件(25℃,最适pH)下,对某一种底物讲,有一定Km值。
26.pH变化能影响酶活性中心上必须基团解离限度,同步,也可以影响底物和辅酶解离限度,从而影响酶分子对底物分子结合和催化。
27.对共价调节酶进行共价修饰是由非酶蛋白进行。
28.磷酸化酶活性调节,是通过磷酸基与酶分子共价结合(称为磷酸化)以及从酶分子中水解除去磷酸基来实现。
这种共价修饰是需要其他酶来催化。
1.碳酸酐酶催化反映CO2+H2OH2CO3,此酶属于:
A.水解酶B.转移酶C.裂解酶D.合成酶
2.下列哪种酶能使水加到碳碳双键上,而又不使键断裂?
A.水化酶B.酯酶C.水解酶D.羟化酶
3.下列哪一项不是辅酶功能D
A.转移基团B.传递氢C.传递电子D.决定酶专一性
4.含B族维生素辅酶在酶促反映中作用是A
A.传递电子,原子和化学基团
B.稳定酶蛋白构象
C.作为酶活性中心一某些
D.决定酶专一性
5.下列关于酶辅基论述对的是C
A.是一种小肽,与酶蛋白结合紧密B.只决定酶专一性,与化学基团传递无关
C.普通不能用透析办法与酶蛋白分开D.是酶蛋白某肽链末端几种氨基酸
6.泛酸是辅酶A构成成分,它在物质代谢中参加A
A.酰基转移B.α—酮酸氧化脱羧反映C.乙酰化D.羧化作用
7.磷酸吡哆醛参加
A.脱羧反映B.转氨反映C.脱氨反映D.转硫反映
8.下列关于维生素论述哪一种是对的D
A.维生素是含氮有机化合物B.维生素不经修饰即可作为辅酶或辅基
C.所有辅酶(辅基)都是维生素D.所有水溶性B族维生素均可作为辅酶或辅基前体
9.谷丙转氨酶辅酶是
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