1 大多数蛋白质平均含 量比较接近一般平均为Word格式.docx
- 文档编号:22024213
- 上传时间:2023-02-02
- 格式:DOCX
- 页数:23
- 大小:34.66KB
1 大多数蛋白质平均含 量比较接近一般平均为Word格式.docx
《1 大多数蛋白质平均含 量比较接近一般平均为Word格式.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《1 大多数蛋白质平均含 量比较接近一般平均为Word格式.docx(23页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
4.蛋白质互补作用
5.必需脂肪酸
四、问答题(每题10分,共20分)
1.何谓竞争性抑制?
简述其动力学特征。
应用竞争性抑制原理解释磺胺药作用特点。
2.关于氨的代谢,简述
体内氨的主要来源以及氨的去路。
鸟氨酸循环的化学过程。
鸟氨酸循环的限速酶与总结果。
一、填空题(每空格1分,共60分)
1.人体必需氨基酸有八种,它们是蛋氨酸、色氨酸及
(1)__________、
(2)____________、(3)__________、(4)__________、(5)__________、(6)__________
2.鸟氨酸循环总的结果是:
通过一次循环,生成(7)__________分子尿素,用去(8)__________分子CO2、(9)__________分子氨和(10)__________分子ATP。
3.(11)__________、(12)__________和(13)__________三者统称为酮体。
4.脂肪酸进行氧化时,首先必须活化成(14)__________,后者通过(15)__________携带转入(16)__________内,每进行一次β-氧化必须经过(17)__________、(18)__________、(19)__________、(20)__________四步连续的酶促反应。
5.蛋白质的基本组成单位是(21)__________,组成单位之间的连接方式是(22)__________;
核酸的的基本组成单位是(23)__________,组成单位之间的连接方式是(24)______________________________。
6.cAMP和cGMP分别具有(25)__________激素作用信号和(26)__________素作用信号的功能,因此称为激素的(27)__________信使。
7.体内重要的“一碳基团”来自下列氨基酸(28)__________、(29)__________、(30)____________、(31)______________o
8.三羧酸循环的三个调控酶是(32)_______________、(33)_______________、(34)_______________。
9.tRNA的二级结构的四个环是(35)_______________、(36)_______________、(37)_______________、(38)_______________。
10.氨基酸脱氨基作用的主要方式是(39)_______________、(40)_______________、(41)_______________、(42)_______________。
11.蛋白质形成稳定亲水胶体溶液的两个基本因素是(43)_______________和(44)_______________。
12.体内ATP的合成方式有两种,一种是(45)_______________磷酸化,另一种是(46)_______________磷酸化。
13.蛋白质二级结构的形式主要有(47)_______________、(48)_______________、(49)_______________、(50)_______________
14.粘多糖是一类含(51)_______________的杂多糖,通常为两种不同的单糖衍生物(52)_______________和(53)_______________交替出现的长链多聚物。
重要的粘多糖有(54)_______________、(55)_______________和(56)_______________。
15.酶的活性中心由(57)_______________部位和(58)_______________部位组成。
16.蛋白质的最大紫外吸收波长是(59)______nm:
核酸的最大紫外吸收波长是
(60)______nm。
二、名词解释(每题4分,共20分)
1.固定化酶(immobilizedenzyme)
2.蛋白质的一级结构(primarystructureofprotein)
3.糖酵解(glycolysis)
4.减色效应(hypochromiceffect)
5.分子生物学(molecularbioloSy)
三、问答题(每题10分,共20分)
一.填空题(每空一分,共计四十分)
1.蛋白质的基本组成单位是__________,它们通过__________建彼此连接.核酸的基本组成单位是___________它们通过__________建彼此连接,
2.蛋白质分子中芳香氨基酸有________,________,________。
它们有吸收紫外线特性,最大吸收峰波长为______nm.核酸分子中含有_________和__________,对紫外线有强烈吸收作用,吸收峰波长为______nm
3.酮体生成的主要器官是__________,酮体是_________,__________,___________三种物质的总称.
4.八种必需氨基酸是____________________________________________________________________________________________________
5.糖酵解途径中的三个限速酶是__________________________________________
6.影响酶促反应的主要因素有_________________________________________________________________
7.RNA主要分为________,________,________它们在蛋白质的生物合成中的作用分别是________________,________________,________________。
8.一碳基团的载体主要有________种,即_____________和_______________
二.名词解释(每题四分,共计四十分)
1.蛋白质变性
2.同工酶
3.一碳基团
4.基因工程
5.脂肪动员
6.DNA半保留复制
7.盐析
8.Km值
9.生化药物
10.糖异生
三.问答题(每题十分,共计二十分)
1.简述Watson-Crick的DNA双螺旋模型.
2.为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同途径.
小结
蛋白质是生命活动的物质基础,具有多种生理功能.自然界蛋白质种类繁多,但都是由
20种L型口一氨基酸组成的.其元素组成为C,H,O,N,S,少数蛋白质还含有P,Fe
Cn,Z
.,Mn和Co.蛋白质含N量约为16%,常用公式N×
6.25=蛋白质重量来计算蛋白质含量,
除甘氨酸外,所有氨基酸的α一碳原子都是不对称的,都具有旋光性。
口一碳原子上带有一个氨基和一个羧基,,其共同性是两性电解质.不同氨基酸带有不同R基团,为不同氨基酸带来不同个性.这些个性将反映到蛋白质的结构,性质和功能中来.另外,一般氨基酸都能与亚硝酸.甲醛,茚三酮反应.氨基酸之间相互连接可以生成肽.
氨基酸之间通过肽键连接形成多肽,肽键是蛋白质结构中主要共价键,是双缩脲反应的
撮本依据·
蛋白质由肽链构成,但不是简单的线性肽链,具有各种各样的立体结构.氨基酸按一定顺序通过肽键结合形式形成的肽链称为蛋白质一级结构.肽链按—定规律形成α一螺旋或β一片层等二级结构.在二级结构中主要靠氢键维系.二级结构进一步盘绕折迭成三级结构.有些蛋白质是由几个具有三级结构的亚基形成的聚合体,称为四级结构;
如血红蛋白.具有四级结构的蛋白质称为寡聚蛋白,每个肽链称为亚基.三级结构和四级结构靠多种副键维持其空间构型。
一级结构是二。
三级结构的基础;
三级结构是空间构象,空间构象是蛋白质生理功能的
基础。
具有四级结构的蛋白质,其功能也更加复杂,如血红蛋白.
蛋白质是高分子化合物,有亲水性质.天然蛋白常以亲水性胶体形式存在.分子周围的
水化层及分子所带电荷是保持溶胶稳定的两个重要因素,破坏这些因素即可使蛋白质沉淀。
如盐析。
调等电点,重金属离子。
有机溶剂及生物碱试剂等.蛋白质的两性电解质性质及某些呈色反应,可用于蛋白质韵分离纯化与鉴定。
许多理化因素可破坏蛋白质高级结构而使其失去原来的理化性质及生物学功能,导致蛋
白质变性.人们常根据蛋白质变性作用进行消毒灭菌.工业生产中也常借助于蛋白质变性作
用除去产品中杂蛋白.在生产酶制剂和蛋白质产品时,也常采取多种措施防止蛋白质变性.’
蛋白质种类极多,根据化学组成可分为单纯蛋白质及结合蛋白质两大类。
每大类又可分.
为若干分类.
复习思考题
1.氨基酸有哪些重要性质?
2.何谓蛋白质变性?
有何实际意义?
3.蛋白质可分为哪两大类?
各大类又可分为哪几个亚类?
分类依据是什么?
生物体内的化学变化都是在酶的催化下进行的,酶作为生物催化剂,与?
般催化剂有许多不同点,如催化效率高;
具有高度的专一性,作用条件温和,但极不稳定。
某些酶是简单蛋白质,而另外一些酶则是结合蛋白质.结合酶由不表现活力的酶蛋自及辅助因子两部分组成.辅酶(或辅基)起着传递电子,原子或某些化学基团的作用,维生素是许多辅助因于的组成成分.酶蛋白构象不同决定了各种酶具有不同方式的底物·
专一性,辅助因子囱宁决定酶所催化的化学反应类型,结合酶类一定要保持全酶的组成才能有催化活性.
影响酶反应速度的因素有六方瓦底物浓度、pH、温度、酶浓度、激活剂及抑制剂.酶在催化反应中,首先与底物互相契合形成中间产物,然后再生成产物,底物经过中间产物阶段再生成产物所需要的自由能低得多,因此酶具有高度催化效率。
Michaelis等根据中间产物学说推导了,米氏方程,提出了Km值及其含义.
一般测定活力选用如下条件:
最适pH、最适温度、底物极大地过量([S]>
>
[E])的条件下,测定酶反应的初速度.
在酶的逆抑制中,最重要的是竞争性抑制作用,通过增加底物的浓度可以解除竞争性抑制作用,竞争性抑制剂的结构与底物近似,它与底物争夺酶的活性中心,非竞争抑制剂是与酶分子活性中心以外的必需基团相结合,从而达到抑制作用.不可逆抑制剂使酶分子中一些重要基团发生持久的,不可逆的变化.
对于单纯酶,活性中心就是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或这些残基上的某些基团所形成的兰种特殊结构.对于结合酶,辅酶或辅基部分也是活性中心的组成部分.
固定化酶技术是近代生物工程的重要内容之一.固定化酶,固定化细胞已开始作为开发制药工业的手段,在剂型改良,药物分析上的应用也正在逐步展开.
同工酶及别构酶对细胞的发育及代谢的调节都十分重要,因此对它们的研究仍在深入,对于别构酶,特别要注重到其反应速度不仅受到pH,底物浓度,·
金属离子及辅助因素的影响,而且受到效应剂的调节.
酶类药物是一类重要生化药物,其优点为内源性,特异性强,作用明确,因此药用酶制荆品种正日益增多.
1.何谓酶的专一性?
有哪几类?
各举一例说明。
2.解释下列名词:
(1)必需基团,
(2)活性中心,(3)结合中心与催化中心,(4)可逆抑制剂与不可逆抑制剂,(5)竞争性抑制剂与非.竞争性抑制荆,(6)酶原,(7)别构酶,(8)同工酶,(9)固定化酶,(10)激动剂.
3.竞争性与非竞争性抑制有何区别?
维生素为生物体维持正常生理功能所必需的微量低分子有机化合物.人体不能合成或合成量不足,必需由食物供给.它们的种类很多,一般分为脂溶性和水溶性两大类.
脂溶性维生素具有重要生理功能.维生素A参与视觉括动并具有维持上皮细胞健全和机体正常发育的作用.维生素A缺乏可引起夜盲症及干眼病.维生素D在体内转化为1.25-二羟钙化醇后,能调节钙,磷代谢.维生素D缺乏将导致佝偻病.维生素E又名生育酚,为强抗氧剂,缺乏时引起肌肉萎缩,动物则导致不育.维生素K可促进多种凝血因子的合成,有抗出血作用。
水溶性维生素中B族混合物均为各种辅酶的组成成分,在物质代谢中发挥重要作用.维生素B1是构成焦磷酸硫胺素的成分,后者是Q一酮酸氧化脱羧酶系的辅酶.核黄素是黄素蛋白的辅基——FMN和FAD的组成成分之一,在生物氧化过程中发挥递氢作用.尼克酸和尼克酰胺是CoI和CoII的组分.CoI和CoII为许多不需氧脱氢酶的辅酶,可同时传递一个氢原于和一个电子.泛酸是CoA的组成成分,CoA有转移酰基的作用.维生素B可磷酸化为氨基酸代谢中的重要辅酶,促进氨基酸脱羧及氨基转移.生物素是某些羧化酶的辅酶,是COO-的递体.叶酸在体内被还原成四氢叶酸,后者是一碳单位韵载体.维生素B12是含钴的维生素,有多种形式,脱氧核苷钴胺素是维生素B12在体内的主要存在形式.甲基钴胺素参与甲基化与甲基的转移过程.维生素C是强还原剂,·
参与体内许多羟化反应,氧化一还原反应并有解毒作用.
1、何谓维生素?
如何分类?
命名方法有哪几种?
2、哪些维生素与辅酶有关?
维生素B1、B2、B6的辅酶形式各是什么?
这些辅酶各有何功能?
激素是由内分泌细胞制造的对机体有激动作用的一类有机化合物.根据其化学本质与结构可分为类固醉,氨基酸衍生物,肽及蛋白质,脂肪酸衍生物四类.
甲状腺激素有T3和T4,生理功能广泛;
主要是促进基础耗氧和各种代谢.
胰岛素是由胰岛β-细胞合成和分泌,主要功能是促进血糖氧化。
抑制糖原分解,降低血糖,对蛋白质,脂肪及核酸代谢也有作用.
胰高血糖素由胰岛Q一细胞合成与分泌,有促进糖原分解升高血糖作用.在许多方面与胰岛素相拮抗.
肾上腺素主要由肾上腺髓质合成与分泌.对糖类及脂类代谢有重要作用.
肾上腺皮质激素由肾上腺皮质合成与分泌.主要有糖皮质激素、盐皮质激素及性激素三类.糖皮质激素主要调节糖类、脂类及蛋白质代谢.盐皮质激素主要调节水,盐代谢.
性激素由睾丸及卵巢分泌,肾上腺皮质也分泌少量.有雌性激素及雄性激素两大类.主要促进性器官发育及副性特征出现并影响全身代谢.
垂阵前叶分泌多种激素,各有重要生理功能.生长素有促进DNA,RNA及蛋白质生物合成作用,可促进机体生长.
ACTH简称促皮质激素,其本质为多肽,主要生理功能是促进肾上腺皮质发育,促进皮质激素的合成与分泌。
前列腺素属于多价不饱和脂肪酸衍生物类激素,种类较多,体内许多器官和组织均可分泌,生理功能广泛.有的可刺激子宫收缩,.有的可扩张血管;
有的可抑制胃酸分泌等.
1.什么叫激素?
分哪几类?
在体内作用有哪些特点?
2.分别写出氨基酸衍生物类激素,蛋白质及肽类激素及类固醇激素的名称.
3.胰岛素、胰高血糖素及肾上腺素各有何生理功能?
·
4.哪些激素与维持血糖浓度有关?
胰岛功能减退将引起什么后果?
5.脑垂体前叶及后叶各分泌那些激素?
有何生理功能?
生物体内发生的氧化作用称为生物氧化,它为机体提供了各种生理活动所需要的能量,具有重要意义。
生物氧化有加氧,失电子及脱氢三种方式,失电子是氧化的最根本条件.生物氧化与有机物体外燃烧本质相同,最后都生成CO。
和水并释放出能量.但反应条件不同,生物氧化在常压、pH7.4。
37℃的水溶液中进行,条件温和,燃烧是在高温下骤然发生,产生高温.生物氧化由酶催化进行,脱氢酶首先使底物失去电子产生质子,质子活泼可离开底物称为脱氢作用,脱氢即是氧化.脱下的氢经递体传递给氧,氧化酶使氧活化,然后接受氢生成H2O或过氧化氢.生物氧化开始于脱氢,通过失电子。
脱氢,H+与氧结合三种氧化过程构成完整的氧化概念.
催化生物氧化的酶类叫氧化还原酶.根据备自的催化条件不同分为五种类型.
(1)氧化酶,存在于线粒体内,能激活氧并以氧为唯一受氢体,如抗坏血酸氧化酶及酚氧化酶。
(2)需氧脱氢酶,既能以氧为受氢体又能以人工合成试剂(如甲烯兰)为受氢体,如氨基酸脱氢酶,醛脱氢酶等.(3)不需氧脱氢酶,可使底物脱氢又不以氧为受氢体,如以NAD+或NADP+及以FMN或FAD为辅酶或辅基的脱氢酶类.(4)氢过氧化酶类,以I~z02为底物,如过氧化物酶及过氧化氢酶,均属非线粒体酶系.(5)加氧酶类,催化氧的转移或底物加氧,如单加氧酶及双加氧酶,也属非线粒体氧化酶系.不同氧化还原酶所催化的反应特点不同,生理意义也不一样。
底物自脱氢开始,脱下的氢经各种递体传递,最后传给经氧化酶活化的氧(O2-),氢与氧结合成永(少数生成H2O2).这一连串氧化反应称为呼吸链.生物氧化既捎耗氧也产生CO2和水,与呼吸作用相同,故称为细胞呼吸或组织呼吸。
机体不同绍织可有长短不同的呼吸链,它们是体内氧化放能主要途径.
呼吸链存在于线粒体内,链中各成员依氧化还原标准电位Eo递增顺序排列,即NADH,NADH脱氢酶.Fe-S,CoQ,细胞色素(b、c1、c和aa3).底物脱下的电子沿呼吸链传递到ao,后者将电于传给1/2O2,使氧活化为O2-.当电子自NADH传至氧时,自由能逐渐下降,在E。
,高处通过与ADP产生氧化磷酸化偶联作用,生成三个或两个ATP贮存能量.其余步骤能量太低,不产生ATP,以热能形式散发.
生物氧化释放的能量部分以热能形式散发,部分以ATP形式贮存.ATP能量可被机体直接利用于化学反应或进行各种生理活动.其它高能化合物不能直接利用.在ATP消耗过多时,磷酸肌酸高能键可以补充.在ATP充足时,又可将高能键转移给肌酸.C、P起暂时贮能作用.
胞浆内NADH不能直接进入线粒体参与呼吸链氧化,必需通过磷酸甘油穿梭作用进入线粒体内氧化放能,产生少量ATP.
体内各种不同脱羧酶使相应有机酸脱羧产生CO2,构成生物氧化过程中CO:
的来源.脱羧作用有α-氧化及β-氧化脱羧,单纯α-和β-脱羧.体内CO2并非有机物碳原子与氧的直接结合.
1.生物氧化有何意义和特点?
为什么?
2.体内有哪两类呼吸链?
有何不同特点?
3.两条主要呼吸链的成员各是什么?
它们的排列顺序和原则是什么?
4.生物氧化过程中水和CO2各是如何产生的?
5.名词解释:
氢的活化、氧的活化、递氢体,P/O、解偶联作用、磷酸甘油穿梭.
糖在动物机体中的主要功能是供能.
糖类有单糖、低聚糖和多榴三大类.生物体中的多糖有均一多糖和杂多糖.淀粉有直链
淀粉与枝链淀粉,前者由口—D—葡萄糖以。
α—1,4—糖苷键连接而成,后者分子中的两个短的直链之间以1.6—糖苷键连接.糖原的结构与枝链淀粉相似,只是分子中的枝链较多,较短.纤维素是9—D—葡萄糖以8—l,.4—糖苷键连接而成的.透明质酸是D—葡;
萄糖醛酸与N—乙酰氨基葡萄糖以1,3—9—糖苷键连接而成的基本结构单位组成的.常见的硫酸软骨素有A、B、C三种.A与B的组成不同点是A含有β—葡萄糖醛酸,而B含β—艾杜糖醛酸;
A与C的组成不同点是A含有N—乙酰氨基半乳糖—(4)—硫酸酯,而C含有N—乙酰氨基半乳糖—(6)—硫酸酯.肝素是天然抗凝剂,分子中含有较多糖醛酸和硫酸,因此呈现聚阴离子状态.胞壁质是一种糖肽,青霉素的抑菌作用机制就是抑制胞壁质的合成.
食物中的多糖在口腔中仅能消化一小部分,大部分是在小肠中被消化.消化后,以葡萄糖等单糖形式为小肠所吸收.体内糖代谢有以下三个主要途径.
1、酵解己糖磷酸化生成二磷酸果糖,再分解成磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮,二者可以互变;
磷酸甘油醛脱去2H及磷酸变成丙酮酸,同时NAD+接受2H形成NADH+H+:
丙酮酸加氢变成乳酸,所需要的2H由NADH+H+供给。
2、声氧氧化在有氧情况下,丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A与三羧酸循环中的草酰乙酸缩合成为柠檬酸,柠檬酸脱水成为顺乌头酸,顺乌头酸加水,脱氢依次变成异柠檬酸及草酰琥珀酸.草酰琥珀酸经直接脱羧与氧化脱羧生成o—酮戊二酸及琥珀酸.琥珀酸经脱氢加水再脱氢,依次变成延胡索酸,苹果酸及三羧酸循环的起始物草酰乙酸.三羧酸循环产生的ATP分子数远远大于酵解过程产生的ATP分子数.
三羧酸循环是三大物质彻底代谢的共同必经途径,通过三羧酸循环使三大物质代谢有机地联系起来,所以三羧酸循环是三大物质代谢的中心枢扭.
3、磷酸戊糖途径葡萄糖磷酸化后的6—磷酸葡萄糖,经6—磷酸葡萄糖酸,5—磷酸核糖,最后以3—磷酸甘油醛,6—磷酸果糖与酵解过程相衔接.中间产物5—磷酸核糖是合成核酸的原料.形成的NADPH+,H+提供多种生理物质进行生物合成时所需要的氢。
糖原的合成与分解直接控制血糖浓度.血液中的葡萄糖在肝中经6—磷酸葡萄糖,1—磷酸葡萄糖和UDPG合成肝糖原,在肌肉中血糖可合成肌糖原.肝糖元在磷酸化酶作用下变为1·
磷酸葡萄糖,经变位酶催化变为6—磷酸葡萄糖,在肝葡萄糖-6—磷酸酶作用下转化为葡萄糖,但由于肌肉中缺乏此酶,故肌糖原不能直接糖化成血糖.
非糖物质如甘油,乳酸,生糖氨基酸等可以在肝中合成糖和糖原,此称为糖的异生作用.
人体正常血糖浓度为80一120mg%,血糖浓度的恒定由器官调节,激素调节和中枢神经系统调节.这些代谢调节的失控就会发生糖代谢障碍如糖尿病或低血糖症.、
胰岛素的主要生理功能是使血糖浓度降低,对于胰岛素分泌不足所致的糖尿病是一个特效对症治疗,但不能根治。
常见的口服降血糖药物有甲苯横丁腺(D860),苯乙双胍(降糖灵)及某些中草药如地黄、桑叶、鬼箭羽、枸杞子等。
1.糖有哪几大类?
组成上有什么不同?
2.糖类物质的主要生理功能如何?
3.机体糖代谢有哪些主要途径?
各有什么特点?
4.糖酵解有何生理意义?
酵解过程中产生的乳酸去路如何?
5.何谓糖的有氧氧化?
说明其全过程,产生多少ATP?
有何生理意义?
6.何谓磷酸戊糖途径?
有何特点?
.
7.何谓糖原合成与糖原分解?
何谓糖的异生作用?
糖的异生作用有何生理意义?
8.什么是糖尿病,怎样诊断?
如何治疗?
脂类是真脂与类脂的总称.真脂是甘油三脂,
- 配套讲稿:
如PPT文件的首页显示word图标,表示该PPT已包含配套word讲稿。双击word图标可打开word文档。
- 特殊限制:
部分文档作品中含有的国旗、国徽等图片,仅作为作品整体效果示例展示,禁止商用。设计者仅对作品中独创性部分享有著作权。
- 关 键 词:
- 大多数蛋白质平均含 量比较接近一般平均为 大多数 蛋白质 平均 比较 接近 一般
![提示](https://static.bdocx.com/images/bang_tan.gif)