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生化复习
《生化》—蛋白质结构与功能:
重点掌握氨基酸分类和蛋白质的各级结构特点以及理化性质。
一:
氨基酸分类:
1非极性氨基酸(包括有侧链的丙、亮、异亮、缬氨酸和含硫氨酸的甲硫氨酸和含亚氨酸的脯氨酸)
2不带电极性氨基酸(包括具有羟基的氨基酸【丝和苏氨酸】和酰胺基的【谷氨酰胺和天冬酰胺】和一种含巯基的半胱氨酸)
3芳香族氨基酸(有苯丙、酪、色氨酸)
4带正电碱性氨基酸(赖、精、组氨酸)
5带负电酸性氨基酸(天冬、谷氨酸)其中谷氨酸含有两个羧基。
二:
理化性质,1两性解离和等电点,
2紫外吸收(色、酪和苯丙氨酸含共轭双键,在280mn处有最大吸收峰,可用来定量分析蛋白质含量)
3茚三铜反应(有蓝紫色化合物产生,最大吸收峰为570mn,可对氨基酸定量分析)。
三:
肽与肽键(peptidebond),由N端指向C端,肽键中C-N具有双键性质。
四:
蛋白质一级结构(氨基酸数目及排列顺序及共价键连接成的)由肽键维持稳定,二级结构(指蛋白质主链局部空间结构,不涉及氨基酸残基侧链构象,有α螺旋和β折叠,β转角和无规卷曲)由氢键维持稳定。
三级结构(指多肽链主链和侧链全部空间排布位置)由次级键维持。
四级结构(指蛋白质亚基之间的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用)。
蛋白质的二三四级结构又称蛋白质的空间结构,仅一条多肽链无四级结构,由两条以上多肽链形成的蛋白质必须形成四级结构才有生物学活性。
五:
蛋白质理化性质:
(两性解离及等电点、胶体性质、变性和沉淀,光谱吸收与显色反应,280nm为最大吸收峰,可用来测定蛋白质含量)。
重要名词:
氨基酸(aminoacid)、氨基酸等电点(isoelectricpoint,PI)在一定PH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相同,净电荷为零呈电中性时的PH值。
(PH 肽(peptide)和肽键(peptidebond),一级结构(primarystructure\)α螺旋(α-helix)和β折叠β-pleatedsheet.无规卷曲(randomcoil) 结构域(domain)协同效应(cooperativeeffect)蛋白质变性(denaturation) 《生化》-维生素: 维生素A的生化作用(1参与构成视网膜内感光物质,2参与细胞膜蛋白的合成以维持皮肤粘膜层的完整性,3促进生长发育和维持生殖功能,4防癌与抗氧化作用,5维持和促进免疫功能)维生素D(1调节血钙水平,2影响细胞分化)维生素E生育酚(1抗氧化作用,2调节基因表达,3与生殖功能有关,4促进血红素生成)维生素K(抗凝血素)促进活性凝血因子的合成。 维生素B1可影响神经传导,它的活性形式: 焦磷酸硫胺素(TPP)。 维生素B2(抗黄素)活性形式: 黄素单核苷酸FMN和黄素腺嘌呤二核苷酸FAD,广泛参与体内各种氧化还原反应,能促进糖脂肪和蛋白质的代谢。 维生素PP(包括尼克酸和尼克酰胺)活性形式: 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP. 维生素B6(包括吡哆醇吡哆醛吡哆胺)活性形式: 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。 维生素B12(1参与体内氧化还原反应,2参与体内羟化反应,3促进胆固醇转变为胆汁酸B12是甲硫氨酸合成酶的辅酶。 泛酸: 活性形式: 辅酶AcoA和酰基载体蛋白ACP。 5酶的共价修饰(covalentmodification)是指某种酶蛋白肽链上的侧链基团在另一酶的催化下可与某种化学基团发生共价结合或解离,从而改变酶的活性,这种调节方式为酶的共价修饰。 重要名词: 1(酶的活性中心activecenter指酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位。 ) 2酶enzyme是一种由活细胞合成具有高效催化能力高度专一性的生物催化剂。 3变构调节allostericregulation指酶分子活性中心外的某一部位可以与体内一些代谢物可逆性地结合,使酶发生变构而改变其催化活性,这种调节方式称为变构调节,受调节的酶称为变构酶(allostericenzyme) 4同工酶(isoenzyme)指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。 四: 米曼氏方程: 当底物浓度很低时,反应速率与底物浓度呈正比,当底物浓度很高时,反应速率达最大速率,再增加底物浓度也不再影响反应速率。 Km值和Vmax的意义: Km值的物理意义是酶促反应为最大速率一半时的底物浓度。 当Km值接近ES解离常数时,Km值可表示酶对底物亲和力的大小,值愈小,表示亲和力越大。 Km值是酶的特征性常数,只与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶的浓度无关。 Vmax是指酶被底物完全饱和时的反应速率。 重点掌握Km和Vmax的测定(双倒数作图法和Hanes作图法) 《生化》-酶 一: 构成酶活性中心的必需基团分两类: 1结合基团(直接与底物和辅酶结合,形成酶底物复合物,决定酶的专一性)2催化基团(催化底物敏感键发生化学变化,转为产物,决定酶的催化能力)。 二: 酶促反应特点(高效性,特异性,可调节性)其中特异性包括(绝对,相对,立体异构特异性)可调节性包括(对酶含量的调节,对酶活性的调节), 三: 酶促反应机制: 诱导契合假说(在酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形,相互适应,进而相互结合的过程) 四: 米曼氏方程: 当底物浓度很低时,反应速率与底物浓度呈正比,当底物浓度很高时,反应速率达最大速率,再增加底物浓度也不再影响反应速率。 Km值和Vmax的意义: Km值的物理意义是酶促反应为最大速率一般时的底物浓度。 当Km值接近ES解离常数时,Km值可表示酶对底物亲和力的大小,值愈小,表示亲和力越大。 Km值是酶的特征性常数,只与酶的结构、底物和反应环境有关,与酶的浓度无关。 Vmax是指酶被底物完成饱和时的反应速率。 重点掌握Km和Vmax的测定(双倒数作图法和Hanes作图法) 重要名词: 肽键: 是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水缩合而形成的化学键。 蛋白质等电点: 蛋白质净电荷为零时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。 蛋白质变性: (denaturation): 蛋白质在某些理化因素作用下,其特定空间结构被破坏,从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失。 α-螺旋: 由肽键平面盘旋形成的螺旋状构象。 结构域: 多肽链上相邻的超二级结构紧密联系,进一步折叠形成的一个或多个相对独立致密三维实体。 蛋白质复性: 除去变性因素后,有的变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性的现象。 蛋白质一级结构: 多肽链中氨基酸的排列顺序。 蛋白质的二级结构: 是指蛋白质分子中一段多肽链的空间结构,即该段肽链的主链骨架原子的相对的空间位置,并不涉及到氨基酸残基侧链基团的构象。 蛋白质的三级结构: 指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 蛋白质的四级结构: 亚基间的空间排布,亚基间的相互作用与接触部位的布局,不包括亚基本身的空间结构。 超二级结构: 是指在多肽内顺序上相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚集体。 核酸的结构和功能: 核酸(nucleicacid): 是由多个核苷酸通过3',5'磷酸二酯键连接而成的多聚物,完全水解可释放出等摩尔量含氮碱基、戊糖、和磷酸。 三种成分以共价键依次连接而成。 元素组成(C、H、O、N、P)P含量稳定,可用于核酸含量测定。 脱氧核苷酸(deoxynucleotide)核苷酸(nucleotide). 核苷(nucleoside);由核糖和碱基通过糖苷键连接而成。 由核糖和碱基形成的核苷称为核糖核苷,由脱氧核糖和碱基形成的核苷称为脱氧核糖核苷。 核苷酸由核苷和磷酸通过磷酸酯键连接而成。 核酸的一级结构: 指核苷酸的排列顺序,也即碱基的排列顺序。 DNA的二级结构-双螺旋结构: 特点: 1(由两条脱氧多聚核苷酸链同一中心轴盘曲而成的右手螺旋结构,两条链的空间走向是反向平行) 2,DNA链骨架由位于双螺旋外侧的亲水脱氧核糖基和磷酸基,以及内测的疏水碱基构成。 3碱基互补配对 4碱基对平面与螺旋轴垂直。 5DNA双螺旋结构的稳定主要由互补碱基对之间的氢键和碱基堆积力共同维持。 DNA的超螺旋结构(通过扭曲、折叠所形成的特定三维构象称为三级结构)其中以超螺旋(supercoil)最常见。 染色质的基本组成单位是核小体(nucleosome),由5种组蛋白和DNA所构成。 组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子组成一个八聚体构成的核心组蛋白,DNA以左手螺旋缠绕其上盘绕1.8圈形成的核心颗粒。 核心颗粒之间再由DNA和组蛋白H1构成的连接区连接起来。 RNA的结构与功能: 5'-末端具有共同的帽子结构,3'-末端具有多聚腺苷酸尾巴结构,其中包括5'和3'非翻译区、编码区。 tRNA二级结构呈三叶草形,三级结构呈倒L形。 核糖体RNA是细胞内含量最多的RNA。 rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体或称核蛋白体(ribosome)。 原核生物有三种rRNA,大小分别为5S、16S、23S,真核生物有四种rRNA(5S、5.8S、18S、28S),rRNA的主要功能是与多种蛋白结合构成核糖体,为多肽链合成所需的mRNA、tRNA以及多种蛋白因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境。 核酸的一般理化性质: 紫外吸收(由于核酸分子所含的嘌呤和嘧啶分子中都有共轭双键,使核酸分子在紫外260nm波长处有最大吸收峰,这一特点可用来对核酸进行定量定性分析),蛋白质的最大吸收峰是280nm,故常用A260/A280的比值判断核酸纯度,在纯DNA中,比值应大于1.8,纯RNA中,比值应达到2.0。 DNA变性(denaturation): 在某些理化因素作用下,DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏,DNA分子被解成单链逐步形成无规则线团构象的过程,DNA变性并不涉及核苷酸间共价键(磷酸二酯键)的断裂。 将DNA的稀盐溶液加热到80~100度时双螺旋结构发生解体,两链分开形成无规线团,一些理化性质也随之发生变化,如260nm区紫外吸光度值升高,这种现象称为增色效应(hyperchromiceffect),是因为双螺旋内测的碱基发色基团变性而暴露引起的。 若以温度对DNA溶液的紫外吸光率作图,可得DNA变性曲线,呈S型。 通常将加热变性使DNA分子双螺旋结构破坏一半时的温度称为该DNA的熔点或溶解温度(Tm)它在S型曲线上相当于吸光率增加的中点处所对应的横坐标。 DNA复性(renaturation): 变性的DNA去除变性因素后在恰当条件下,两条互补链可重新结合恢复天然的双螺旋构象。 掌握的基本概念: 生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化。 比较NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链的异同点。 生物氧化: 主要是糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量,最终生成二氧化碳和水的过程。 氧化呼吸链的组成: 1烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)或辅酶1, 2黄素蛋白, 3铁硫蛋白, 4泛醌, 5细胞色素类(呼吸链中唯一直接将电子传递给氧)。 主要的呼吸链: NADH氧化呼吸链和FADH2呼吸链 氧化磷酸化: 代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时释放能量使ADP磷酸化成ATP。 底物水平磷酸化: 直接将代谢物分子中的能量转移至ADP生成ATP的过程。 氧化磷酸化的偶联部位,P/O比值的测定: 是指物质氧化时,每消耗1摩尔氧原子所需消耗的无机磷的摩尔数。 消耗无机磷的摩尔数可反映ATP的生成数。 一对电子经NADH呼吸链传递平均可生成2.5个ATP,而经过琥珀酸氧化呼吸链传递平均可生成1.5个ATP。 抑制剂: 1呼吸链抑制剂(阻断呼吸链中某些部位的电子传递),2解偶联剂(可使氧化磷酸化偶联过程脱离)3氧化磷酸化抑制剂 ADP调节(ADP/ATP少时,抑制氧化磷酸化,ATP生成减少,反之亦然) 糖的代谢 糖类的生理功能: 1.作为体内主要的供能物质。 2.糖是人体组织结构的重要成分。 3.核
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