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(球状蛋白质的结构单位){多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体。
}
18.蛋白质的亚基:
寡聚蛋白中的单条独立的多肽链,具有独立的一、二、三级结构,单独存在时一般无生物学活性。
亚基本身都具有球状三级结构。
19简单蛋白质:
完全水解产物为a-氨基酸,不含其他物质的蛋白质。
20.结构蛋白质:
由简单蛋白质和非蛋白质组分结合而成,非蛋白质组分通常称为辅基。
21.分子病:
由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异,是蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。
22.变构效应:
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使酶构象改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节。
23.茚三酮反应:
P37
24.蛋白质的变性:
在某些理化因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,从而导致其理化性质改变、生物活性丧失的现象称为变性。
变性不涉及一级结构的变化。
25.蛋白质的复性:
蛋白质的变性作用如果不过于剧烈,则是一种可逆过程,变性蛋白质通常在除去变性因素后,可缓慢地重新自发折叠成原来的构象,恢复原有的理化性质和生物活性,这种现象成为复性。
26.电泳:
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒,在电场中能向正极或负极移动。
这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳。
27.透析:
利用蛋白质不能透过半透膜的的性质,将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入透析袋再置于流水中,小分子杂质被透析出,大分子蛋白质留在袋中,以达到纯化蛋白质的目的。
28.盐析:
在蛋白质溶液中加入高浓度的硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等中性盐,可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。
同时又中和了蛋白质表面的电荷,从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀,这种现象称为盐析。
二、问答题
1.蛋白质在生命活动中有何重要意义?
答:
1.参与细胞和组织的构建2.酶的催化作用3.在代谢调节中有重要作用4.储存营养的功能5.运输作用,如血红蛋白和肌红蛋白运输氧6.抗体和干扰素等具有防御功能7.激素和神经递质的蛋白具有接受和传递信息的功能8.染色体蛋白参与基因的调控,细胞周期蛋白具有调控细胞分裂、增殖、生长、分化的功能9卵白蛋白、络蛋白等具有储存氨基酸和蛋白质的功能。
2.蛋白质是由哪些元素组成的?
其基本结构单元是什么?
写出其结构通式。
C、H、O、N、S。
是氨基酸,其结构式为
3.蛋白质中有哪些常见的氨基酸?
了解其中文名称和三字缩写符号,它们的侧链基团各有何特点?
见新书p37
4.什么是氨基酸的等电点,如何进行计算?
氨基酸溶液的某一PH值时,使它处于正负电荷相等即净电荷值为零,电荷在电场中既不向阴极移动,也不向阳移动,此时的ph值称为氨基酸的等电点。
酸性氨基酸:
pI=(PK’1+PK’r)/2碱性氨基酸:
PI=pI=(PK’2+PK’r)/
5.了解什么是构型和构象?
它们有何区别?
构型指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向;
构像是指取代基团单键旋转式可能形成的立体结构。
区别是:
构型涉及了共价键的断裂,而构像则没有。
6.蛋白质有哪些结构层次?
分别解释它们的含义。
一级结构指蛋白质中的氨基酸序列;
二级结构它的多肽主链折叠成德有规则的构象;
三级结构是在二级结构、超二级结构的基础上进一步折叠、旋转形成的有一定空间构象的分子结构;
四级结构是指三级结构的多条多肽链的聚合体。
7.简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。
a-螺旋见新书53页、、、b-折迭是指两条或者多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起,在相邻肽链主链上的—NH和C=O之间形成有规模的氢键,这样的多肽链构象就是b-折叠。
b-折叠分为平行式和反平行式两种。
8.维系蛋白质结构的化学键有哪些?
它们分别在哪一级结构中起作用?
有氢键、范德华力、疏水作用、盐键、二硫键、配位键。
氢键在蛋白质的高级结构的形成和维持中起重要作用;
范德华力在维持高级结构方面有一定作用;
疏水作用维持三级结构的稳定和四级结构的形成;
氢键稳定蛋白质的构象;
二硫键:
高级结构的稳定和形成;
配位键:
高级结构的形成和维持。
9.为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体?
可溶性蛋白质分子表面分布大量的极性氨基酸,对谁有很高的亲和性,通过水合作用在蛋白质表面形成一层水化层,同时这些颗粒带有相同的电荷,所以说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体。
10.碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向?
答;
在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列,常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的...蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
11.多肽的骨架是什么原子的重复顺序,写出一个三肽的通式,并指明肽单位和氨基酸残基。
是碳和氮原子的重复顺序。
结构式大家看一下书吧,不好表示出来啊。
12.了解利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端?
用sanger反应或edman反应测N端。
用羧肽酶或肼解法测定C端。
具体方法自己了解了解吧。
13.简述蛋白质变性与复性的机理,并概要说明变性蛋白质的特点。
变性即蛋白质的空间结构被破坏,而一级结构没有被破坏而导致的理化性质改变,生物活性丧失。
复性是在除去变性因素后,蛋白质可缓慢的折叠成原来的构象,恢复原来的理化性质和生物活性。
变性蛋白质的特点:
1.丧失其生物活性2.溶解度下降,扩散系数减小,粘度增大3.光学性质发生变化4.对蛋白质降解的敏感性增大。
14.简述蛋白质功能的多样性?
答;
催化作用、调节作用、运输作用、储存营养功能、保护和支持、识别和信息传递、防御功能和凝血功能、基因表达。
(与第一题相似)
15.试述蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性,可从以下几个方面说明:
(1)一级结构的变异与分子病
(2)一级结构与生物进化(3)蛋白质的激活作用。
蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性,其特定的空间结构是行使生物功能的基础。
以下两方面均可说明这种相关性:
1)核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复
(2)血红蛋白的变构现象
16.蛋白质如何分类,试评述之。
按溶解产物分为简单蛋白和结合蛋白质。
简单蛋白是指产物全为a氨基酸,不含其它物质。
结合蛋白是由简单蛋白和非蛋白质组分组合而成。
简单蛋白按溶解度等理化性质又分为:
白蛋白,球蛋白,谷蛋白,精蛋白,组蛋白和硬蛋白等;
结合蛋白又可分为:
糖蛋白和蛋白聚糖、脂蛋白、色蛋白、核蛋白、磷蛋白、金属蛋白。
、
第三章酶
1.什么是酶?
其化学本质是什么?
酶是一类由活细胞产生的,对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
酶的化学本质:
蛋白质
2.酶作为生物催化剂具有什么特点?
高效性:
催化效率高(使反应速率提高103-1012)
专一性:
酶作用具有专一性(特异性、选择性)
易失活:
酶是蛋白质(蛋白质变性因素使酶失活,常温、常压、pH接近中性)
受调控:
酶的作用受到调节控制(多种机制和形式调控)
酶的活性与辅因子有关(辅酶、辅基、金属离子)
3.影响酶促反应的因素有哪些?
用曲线表示它们的影响?
为什么会产生这些影响?
①底物浓度
②酶浓度
③温度
④pH
⑤抑制剂
4.举例说明酶的专一性。
(1)结构专一性
概念:
酶对所催化的分子(底物,Substrate)化学结构的特殊要求和选择。
类别:
绝对专一性:
有的酶对底物的化学结构要求非常严格,一种E只能催化一种S
(脲酶催化尿素水解为氨和水)。
相对专一性:
有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些,一种E能催化一类S(α-D-葡萄糖苷酶不仅要求水解α-糖苷键,而且α-糖苷键的一端必须是葡萄糖残基,而对键的另一端R集团要求不严)
(2)立体异构专一性
酶除了对底物分子的化学结构有要求外,对其立体异构也有一定的要求。
旋光异构专一性(L-氨基酸氧化酶只催化L-氨基酸氧化,对D-氨基酸无作用)
几何异构专一性(延胡索酸酶可催化延胡索酸加水生成苹果酸,而不能催化顺丁烯二酸加水)
5.酶为什么能加速化学反应的进程?
(详见课本156—159)
酶具有一般催化剂的特征:
只能进行热力学上允许进行的反应;
可以缩短化学反应到达平衡的时间,而不改变反应的平衡点(酶能加速达到平衡,不能改变平衡常数);
自身不参与反应;
通过降低活化能加快化学反应速度。
酶能降低反应系统的活化能:
酶催化的中间产物理论:
酶(E)与底物(S)结合生成不稳定的中间物(ES),再分解成产物(P)并释放出酶,使反应沿一个低活化能的途径进行,降低反应所需活化能,所以能加快反应速度。
6.了解酶促反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?
酶分子中既能作为质子供体,又能作质子受体的最有效、最活泼的基团是什么?
亲核性基团:
丝氨酸的羟基、半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基
亲电子基团:
磷酰基、酰基、糖基
7.何谓竞争性抑制和非竞争性抑制?
二者有何异同?
竞争性抑制:
某些抑制剂的化学结构与底物相似,因而能与底物竞争与酶活性中心结合。
当抑制剂与活性中心结合后,底物被排斥在反应中心之外,其结果是酶促反应被抑制了。
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度
非竞争性抑制:
酶可同时与底物及抑制剂结合,引起酶分子构象变化,并导至酶活性下降。
由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合,所以称为非竞争性抑制剂。
抑制程度取决于抑制剂的浓度。
竞争性抑制
非竞争性抑制
结合部位
活性中心
活性中心以外
抑制剂结合组分
E
E、ES
增加底物浓度
消除抑制
不能消除抑制
对Vm的影响
不变
降低
对Km的影响
增加
8.有机磷农药为何能杀死害虫?
不可逆抑制——抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合,引起酶的永久性失活。
抑制昆虫体内的乙酰胆碱酯酶,乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱,乙酰胆碱大量积累使神经系统过度兴奋—神经中毒。
9.测定酶活力时为什么要测量初速度,且一般以测定产物的增加量为宜?
酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。
酶反应速度可用单位时间内、单位体积中底物的减少量或产物的生成量来表示。
测定酶活力,应测定酶促反应的初速度。
因为初速度与酶量呈线性关系,初速度代表制剂中酶的含量。
在实验中底物经常是过量的,测定时不易准确,而产物的生成是从无到有的,测定准确,所以一般以测定产物的增加量为宜
10.了解FAD、FMN、NAD+、NADP+、CoA的分子组成及生物学功能。
详见课本188—191
11.国际酶委会把酶分为哪几类?
写出其催化反应通式。
(1)氧化-还原酶:
催化氧化-还原反应,催化氢的转移或电子传递。
主要包括脱氢酶和氧化酶
(2)转移酶:
催化基团转移反应,即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
根据X分类:
转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。
(3)水解酶:
催化底物的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等,水解酯键、糖苷键、醚键、肽键、酸酐键等。
(4)裂合酶:
催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。
A•B
A+B主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等
(5)异构酶:
催化各种同分异构体的相互转化,即底物分子内基团或原子的重排过程。
包括消旋酶、差向异构酶、顺反异构酶、分子内氧化还原酶、分子内转移酶、分子内裂解酶等。
二、解释下列名词
1.全酶和辅因子:
属于结合蛋白质的酶,其蛋白部分称为酶蛋白,对热稳定的非蛋白质的小分子物质称为辅因子,二者结合成完整的分子时具有催化活力,称为全酶。
2.辅基和辅酶:
与酶蛋白结合较松弛,可以用透析等物理方法除去的辅因子称为辅酶;
与酶蛋白结合较牢固,不易用透析等物理方法除去的辅因子称为辅基。
3.酶促反应:
有酶参与催化的反应称为酶促反应。
4.酶的活性中心:
是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域,大多由肽链上远隔的氨基酸残基提供必需基团,经肽链盘绕折叠,使之在三维空间相互接近,构成特定的空间构象,起催化中心作用。
在结合酶中,辅基与辅酶也参与活性中心的组成。
5.酶的活性基团:
酶表现活性不可缺少的基团,参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分子的必需基团。
活性中心的常见基团:
His的咪唑基,Ser的羟基,Cys的巯基,Glu的γ羧基。
6.酶的抑制剂和激活剂:
能够引起酶的活性降低或丧失,但不使酶蛋白变性的作用的化合物;
能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
7.酶原:
酶的无活性的前体。
8.单体酶:
只有一条多肽链,催化水解反应的酶,分子量13000-35000,溶菌酶、木瓜蛋白酶、核糖核酸酶等。
9.寡聚酶:
具有多条多肽链,几个-几十个亚基构成,分子量35000-几百万:
3-磷酸甘油脱氢酶、己糖激酶、烯醇化酶、磷酸化酶a等。
10.多酶复合体:
一个酶分子具有多种生物催化活性,由多酶体系在进化中基因融合形成如丙酮酸脱氢酶复合体(60个亚基3种酶)脂肪酸合成酶复合体(7种酶和一个酰基携带蛋白构成)。
11.同工酶:
是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
12.酶活力:
酶催化一定化学反应的能力
13.酶活力单位:
是衡量酶活力大小的尺度,它反应在规定条件下,酶促反应在单位时间(s、min或h)内生成一定量(mg、μg、μmol等)的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
量度酶催化能力大小
14.比活力:
指每毫克蛋白质所具有酶活力单位数(U/mg蛋白质)量度酶纯度
15.米氏常数:
(Km)当反应速度等于最大反应速一半时的底物浓度,单位mol/L
16.变构酶:
又叫别构酶,是指有些酶除了有一个活性中心外,还有一个变构中心,当专一性的代谢物共价地与变构中心结合,酶的催化活性发生变化,这些酶就称为别构酶。
17.核酶:
是唯一的非蛋白酶。
它是一类特殊的RNA,能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。
18.中间产物学说:
在酶催化的反应中,第一步是酶与底物形成酶-底物中间复合物。
当底物分子在酶作用下发生化学变化后,分解成产物和酶。
E+S===E-S---E+P
19.诱导契合学说:
a.酶有其原来的形状,它不一定一开始就是底物的模板;
b.底物能诱导酶的形状发生一定的变化
c.当酶形状发生变化以后,就能使其中的基团形成正确的排列
d.在酶反应过程中活性中心的这种构象的变化是可逆的,当它与底物结合时被诱导生成一种新的构象,而当反应结束并且产物从酶分子表面脱落下来时,又恢复了原来的构象。
第四章糖代谢
名词解释
1.糖酵解:
(EMP途径)葡萄糖在细胞质内首先被降解为丙酮酸,在无氧条件下,丙酮酸可以直接被还原为乳酸,或丙酮酸先脱羧生成乙醛,再还原成乙醇。
是葡萄糖重要代谢途径之一。
P207
2.三羧酸循环:
(TCA)首先从乙酰CoA(丙酮酸在有氧条件下进入线粒体内膜氧化脱羧生成的)与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始(因为柠檬酸有三个羧基,所以该途径称为三羧酸循环或柠檬酸循环),经过多步反应重新回到草酰乙酸,消耗掉乙酰CoA产生的CO2、NADH、FADH2、ATP。
场所在线粒体内膜上。
P214
3.磷酸戊糖途径:
(PPP)除了糖酵解和三羧酸循环生物体内葡萄糖分解的主要途径,还存在磷酸戊糖途径。
场所在细胞质内。
P221
4.乳酸发酵:
糖酵解生成的丙酮酸在无氧的条件下直接被NADH还原生成乳酸的过程。
P212
5.乙醇发酵:
糖酵解生成的丙酮酸在无氧的条件下直接脱羧生成乙醛,再在乙醇脱氢酶作用下由NADH还原成乙醇。
6、葡萄糖的异生作用:
指非糖有机物作为前体合成葡萄糖的过程。
P280
问答
1.植物体内的单糖可以通过哪些途径获得?
植物体内的单糖,作为代谢途径的中间体的有3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮,4-磷酸赤藓糖,5-磷酸核糖、5-磷酸木酮糖和5-磷酸核酮糖,D-景天庚酮糖;
作为代谢终产物的葡萄糖可通过光合作用和葡萄糖异生作用合成,果糖通过光合作用合成;
(脱氧核糖、半乳糖、甘露糖是怎样合成的没有找到)
2.植物体内的单糖可以通过哪些生化过程被分解,它们分别在细胞的什么部位进行?
各有何特点?
葡萄糖
糖酵解
细胞质
无氧条件,…
三羧酸循环
线粒体内膜
P219
磷酸戊糖途径
P225
果糖
(P227)1.人体内的果糖在已糖激酶作用下生成6-磷酸果糖,参与糖代谢
2.哺乳动物肝脏中,经一系列反应生成3-磷酸甘油醛,最后进入糖酵解途径
3.何谓糖酵解和发酵?
二者有何区别?
糖酵解:
(见名词解释)
发酵:
细菌和酵母等微生物在无氧条件下,酶促降解糖分子产生能量的过程。
相同点:
(1)都要进行以下三个阶段:
葡萄糖——>
1,6-二磷酸果糖;
1,6-二磷酸果糖——>
3-磷酸甘油醛;
3-磷酸甘油醛——>
丙酮酸。
(2)都在细胞质中进行。
不同点:
通常所说的糖酵解就是葡萄糖——>
丙酮酸阶段。
根据氢受体的不同可以把发酵分为两类:
(1)丙酮酸接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乳酸的过程称为乳酸发酵。
(有时也将动物体内的这一过程称为酵解。
)
(2)丙酮酸脱羧后的产物乙醛接受来自3-磷酸甘油醛脱下的一对氢生成乙醇的过程称为酒精发酵。
4.了解糖酵解调控P211
①产物抑制。
由已糖激酶催化的葡萄糖转变成6-磷酸葡萄糖,已糖激酶的活性受其产物6-磷酸葡萄糖浓度的调控。
②糖酵解途径的第3步,由磷酸果糖激酶催化6-磷酸果糖生成1,6二磷酸果糖。
③糖酵解途径第10步,丙酮酸激酶催化的磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的过程。
5.丙酮酸进入TCA环之前的关键物质是什么?
它是怎样生成的,写出其反应式。
P213、214
乙酰CoA
6.什么是磷酸戊糖途径?
该途径有何特点及生理意义?
①见名词解释
②P225
7.什么是三羧环循环?
它对于生物体有何重要意义?
①名词解释
②1)三羧酸循环是生命活动最重要的代谢途径,是四大物质(糖、脂、蛋白质、核酸)代谢的枢纽;
2)三羧酸循环为机体提供大量的能量。
8.了解三羧环循环调节机制
三羧酸循环中有4个调节点,分别是:
柠檬酸合酶催化的第1步反应;
柠檬酸脱氢酶催化的第3布反应;
α-酮戊二酸脱氢酶系催化的第4步反应;
琥珀酸脱氢酶催化的第6步反应。
P216
9.蔗糖可以通过哪些途径合成和分解。
合成:
磷酸蔗糖合酶途径、蔗糖合酶途径P287
分解:
1)在蔗糖酶的作用下水解成葡萄糖和果糖
2)在蔗糖合酶的作用下,将其中的葡萄糖转移到UDP(尿苷二磷酸)上,生成UDPG(尿苷二磷酸葡萄糖),作为淀粉合成的糖基供体。
P203
10.了解直链淀粉和支链淀粉合成和分解途径。
比较α-淀粉酶和β-淀粉酶的异同。
合成
分解
直链淀粉
1.淀粉合酶途径
2.D酶途径
3.蔗糖转化为淀粉
4.淀粉磷酸化酶途径P288
水解、磷酸解P204
支链淀粉
支链淀粉分支点α-1,6糖苷键的形成需要淀粉分支酶(Q酶)作用,将支链淀粉一部分拆下来,形成支链淀粉。
P290
水解、磷酸解
需要脱支酶(R酶)作用于α(1→6)糖苷键P205
P204
存在场所
作用方式
产物
失活条件
α-淀粉酶
广泛存在于动植物、微生物中
淀粉内切酶,可随机水解淀粉或含3个分子葡萄糖以上的葡萄糖分子内的α-1,4-D糖苷键
葡萄糖,麦芽糖,麦芽三糖以及低聚糖的混合物(直链淀粉特有),含有α(1→6)糖苷键的三个以上葡萄糖基构成的极限糊精混合物(支链淀粉特有)
对酸敏感,对高温稳定
β-淀粉酶
主要存在于高等植物种子中
淀粉外切酶,只能水解淀粉中的α-1,4-D糖苷键,作用有严格的顺序性,只能从淀粉非还原端开始逐个水解下一个麦芽糖单位
β-D麦芽糖,带有许多分支的不再被β-淀粉酶水解的极限糊精(支链淀粉特有)
对酸稳定,高温下易失活
注:
有些地方是根据我自己的理解写的,不可全信,有不对的地方请及时公告,谢谢!
第五章脂类代谢
1.组成植物体内的脂类有哪些?
有何生物学意义?
脂类:
是生物细胞能量的储存物质;
是生物细胞的结构物质;
许多脂质物质行使着各种重要特殊的生理功能;
生物体内的各种脂质按其组成可分为:
单纯脂质(是脂肪酸和醇类所形成的脂,期中最典型的为甘油三酯)复合脂质(除醇类、脂肪酸外还含有其他物质,如磷酸、含氮化合物、糖基及其衍生物、鞘氨醇及其衍生物等)其他脂质(为一类不含有脂肪酸、非皂化的脂,包括萜类、前列腺素类和固醇类(甾类)化合物等)
2.饱和脂肪酸是在细胞的哪一部分由什么酶催化合成的?
这个酶的结构有何特点?
动物:
细胞质;
植物:
叶绿体和前质体
酶:
酶的结构特点:
3.脂肪酸合成中所需的碳源和还原剂是什么?
它们分别来自哪里?
碳源:
乙酰CoA,来自
还原剂:
NADPH,约有40%来自PPP途径,其余的60%可由EMP中生成的NADH+H+间接转化提供
4.脂肪酸的合成定位于细胞质中,合成所需原料乙酰CoA则主要存在于线粒体基质中,线粒体基质中
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