东北农业大学动物生物化学本科课程教案Word格式.docx
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百花文艺出版社,2002
2.郑集.中国早期生物化学发展史.南京:
南京大学出版社,1989
3.[美]加兰E.艾伦.田洺译.20世纪的生命科学史.上海:
复旦大学出版社,2000
课后自我总结分析
第2次课2学时
第二章蛋白质的结构与功能
1.了解蛋白质在生命活动中的作用;
2.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构概念与特征;
蛋白质的一、二、三、四级结构;
难点:
肽键,二面角,α-螺旋和β-折叠结构。
1.通过提问温习动物生物化学的概念(5分钟);
2.讲述蛋白质在生命活动中的作用(10分钟);
3.蛋白质的组成单位——氨基酸的结构、分类及性质(25分钟);
4.蛋白质的一、二、三、四级结构(45分钟);
5.课后小结(5分钟)。
1.利用多媒体课件进行讲授,对照蛋白质结构模式图加深学生的感性认识;
1.蛋白质可分为哪些类型,各执行什么功能?
2.自然界存在多少种编码氨基酸,怎样对其进行分类?
3.肽键有什么特点,对蛋白质构象形成有什么影响?
4.α-螺旋和β-折叠结构有什么特点?
1.邹思湘.动物生物化学,中国农业出版社(北京),第四版,2005
2.李庆章,吴永尧.生物化学,中国农业出版社(北京),2004
3.阎隆飞,孙子荣.蛋白质生物大分子结构.北京:
清华大学出版社,1999
第3次课2学时
1.掌握蛋白质结构与功能的关系;
2.熟悉蛋白质的组成单位——氨基酸,蛋白质的理化性质;
3.了解蛋白质分离纯化与测定技术。
蛋白质结构与功能的关系;
蛋白质的等电点,蛋白质变性与复性。
1.通过提问温习蛋白质的一级结构和三维结构(5分钟);
2.讲述蛋白质一级结构与功能的关系(20分钟);
3.讲述蛋白质高级结构与功能的关系(20分钟);
4.讲述蛋白质的理化性质(20分钟);
5.介绍蛋白质分离纯化与测定技术(20分钟);
2.讲授重点内容;
3.利用Flash动画演示蛋白质变性与复性过程,加深学生的感性认识。
1.蛋白质的一级结构、高级结构与蛋白质功能有何关系?
2.什么是蛋白质变性,变性蛋白质有什么特点,引起蛋白质变性的因素有哪些?
3.蛋白质有哪些重要性质可用于分离、分析和鉴定?
利用这些性质建立了哪些分离、分析和鉴定方法?
2.阎隆飞,孙子荣.蛋白质生物大分子结构.北京:
3.汪玉松,邹思湘,张玉静.现代动物生物化学.第三版.北京:
高等教育出版社,2005
第4次课2学时
第三章核酸化学
1.重点掌握核酸的一级结构;
2.掌握DNA的结构与功能;
3.掌握RNA的结构与功能。
核酸的一级结构,DNA和RNA的结构与功能;
核酸中核苷酸的连接方式,DNA双螺旋结构。
1.通过提问温习蛋白质的一级结构,由蛋白质一级结构引出DNA一级结构(5分钟);
2.讲述DNA一级结构、二级结构和三级结构(45分钟);
3.讲述RNA一级结构、二级结构和三级结构(35分钟);
4.课后小结(5分钟)。
1.利用多媒体课件进行讲授,利用图片增加学生对核酸结构的感性认识;
1.DNA双螺旋结构的要点是什么?
2.试述RNA的种类及其生物学作用?
2.P.C.Turner.分子生物学(影印版),科学出版社.第二版,2004
3.LodishH,BerkA,ZipurskySL,MatsudairaP.MolecularCellBiology.Fourthedition.NY:
Freeman,2000
第5次课2学时
1.掌握基因和基因组的概念;
2.熟悉核酸的理化性质及其应用;
3.熟悉核酸酶和限制性核酸内切酶;
4.了解DNA一级结构测定与DNA的化学合成。
核酸的理化性质及应用;
DNA的变性、复性,DNA的溶解温度。
1.通过提问温习DNA的二级结构(5分钟);
2.讲述基因及基因组的概念(15分钟);
3.讲述核酸的一般理化性质(10分钟);
4.讲述DNA的变性与复性(30分钟);
5.介绍核酸酶和限制性内切酶的作用(10分钟);
6.介绍DNA一级结构测定与DNA化学合成(15分钟)
3.利用Flash动画演示DNA变性与复性过程,加深学生的感性认识。
1.什么是DNA变性?
简述影响特定核酸分子Tm的因素?
2.什么是基因与基因组?
3.BrownTA.Genomes.NY:
Wiley,1999.
第6次课2学时
第四章酶
1.重点掌握酶催化反应的特征;
2.了解酶的命名和分类;
3.熟悉酶的组成与辅酶。
酶催化反应的特征,酶的组成与辅酶;
酶催化反应的特征。
1.通过提问引出酶作为生物催化剂的特点(5分钟);
2.讲述酶催化反应的特征(15分钟);
3.讲述酶的命名和分类(10分钟);
4.讲述酶的组成(15分钟);
5.介绍维生素与辅酶(40分钟);
2.讲授重点内容,举例说明维生素的作用以及其与辅酶的关系。
1.简述酶和一般催化剂的共性及特性。
2.酶分哪几类?
说明酶的国际命名法与酶编号的原则。
3.举例说明维生素的辅酶(辅基)形势及其主要功能。
2.陈石根,周润琦.酶学.上海:
复旦大学出版社,2001
3.袁勤生.现代酶学.上海:
华东理工大学出版社,2001
第7次课2学时
1.掌握酶的结构与功能的关系
2.掌握酶的作用机理;
酶的活性部位和必需基团,酶作用的专一性机理;
酶作用的诱导契合学说。
1.通过提问温习酶的组成与辅酶(5分钟);
2.讲述酶的活性部位和必需基团(20分钟);
3.讲述酶的结构与功能的关系(15分钟);
4.讲述酶作用的专一性机理(30分钟);
5.介绍酶作用的高效性机理(15分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授;
2.讲授重点内容;
3.利用Flash动画演示酶作用的专一性机理,加深学生的感性认识。
1.酶作用的专一性假说有哪些?
各自要点是什么?
2.酶原及酶原激活的生物学意义是什么?
3.什么是酶的活性部位?
第8次课2学时
1.掌握影响酶促反应速度的规律及其机理;
2.了解几种重要的酶;
3.了解酶的分离纯化和活力测定。
影响酶促反应速度的规律及其机理;
米氏常数的意义,抑制剂对酶促反应速度的影响。
1.通过提问温习酶作用的专一性机理(5分钟);
2.讲述影响酶促反应速度的因素及其机理(50分钟);
3.介绍几种重要的酶(20分钟);
4.介绍酶分离纯化和活力测定知识(10分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示影响酶促反应速度的因素及其机理;
1.影响酶促反应速度的因素有哪些?
2.举例说明酶的竞争性抑制作用。
3.何谓同工酶?
举例说明其分子结构特征及其研究意义。
4.何谓共价调节酶?
举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节?
第9次课2学时
第五章生物氧化
1.重点掌握生成ATP的氧化体系和其他生物氧化体系;
2.了解生物能学的一般原理和知识。
氧化磷酸化,NADH呼吸链和FADH2电子传递链;
氧化磷酸化的作用机理。
1.总结前面静态动物生物化学内容,引出生物能学(5分钟);
2.介绍ATP是生物体通用的能量货币(10分钟);
3.讲述氧化磷酸化及其作用机理(40分钟);
4.讲述线粒体外NADH的氧化磷酸化作用(20分钟);
5.介绍其他的生物氧化体系(10分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示氧化磷酸化作用及其机理;
1.什么是生物氧化和氧化磷酸化?
2.简述氧化磷酸化的作用机理。
3.细胞液中产生的NADH是如何氧化的?
2.郑集,陈均辉.普通生物化学.第三版.北京:
高等教育出版社,2003
3.ReginaldHG,CharlesMG.Biochemistry,2nded,1999,byHarcourtInc
第10次课2学时
第六章糖代谢
1.重点掌握糖酵解途径及其生物学意义
糖酵解途径;
糖酵解途径的关键酶,葡萄糖在无氧条件下的能量变化。
1.通过提问温习生物能学的相关知识(5分钟);
2.介绍食物中糖的来源(10分钟);
3.介绍糖的主要生理功能(10分钟);
4.讲述糖酵解途径及其能量变化过程(40分钟);
5.糖酵解的调节和生理意义(20分钟)
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示糖无氧酵解过程;
2.讲授重点内容。
1.写出糖酵解途径及其关键酶?
2.试述糖酵解的生理意义。
2.BergJM,TymoczkoJL,StryerL.Biochemistry.Fourthedition.NY:
Freeman,2002
3.林雪松,韩德文,张悦.医用生物化学.北京:
科学出版社,1999
第11次课2学时
1.重点掌握糖的有氧分解途径;
2.重点掌握磷酸戊糖途径。
糖的有氧分解途径和磷酸戊糖途径;
糖的有氧分解途径中能量流动过程。
1.通过提问温习糖酵解途径,引出糖的有氧分解过程(5分钟);
2.讲述柠檬酸循环及其能量流动过程(40分钟);
3.介绍柠檬酸循环的调节(10分钟);
4.讲述磷酸戊糖途径(20分钟);
5.介绍磷酸戊糖途径的调节及其意义(10分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示糖的有氧分解过程和磷酸戊糖途径;
1.写出糖的有氧分解途径,并计算1mol葡萄糖在有氧的条件下彻底氧化成CO2和H2O,生成多少ATP?
2.简述磷酸戊糖途径的生理意义。
第12次课2学时
1.重点掌握糖的异生作用及其生物学意义;
2.熟悉双糖和多糖的分解与合成。
糖异生作用;
糖异生过程。
1.通过提问反刍动物体内糖的来源引出糖异生(10分钟);
2.讲述糖异生过程(30分钟);
3.讲述糖异生作用的生理意义(10分钟);
4.讲述双糖和多糖的分解与合成过程(30分钟);
5.课后小结(10分钟)。
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示糖异和双糖和多糖的分解与合成过程;
1.丙酸如何异生成葡萄糖?
2.总结糖酵解、磷酸戊糖途径和糖异生之间的相互关系。
3.写出糖原分子中葡萄糖残基的连接方式。
4.糖原降解成游离的葡萄糖需要什么酶?
糖原合成需要哪些酶?
第13次课2学时
第七章脂代谢
1.重点掌握脂肪的分解代谢;
2.掌握酮体的代谢及其利用。
脂肪分解代谢过程;
脂肪酸β氧化过程以及能量变化过程。
1.简单介绍脂类的分类(5分钟);
2.讲述脂肪的分解(10分钟);
3.讲述脂肪酸的β氧化过程以及其过程中的能量变化(40分钟);
4.介绍脂肪酸的其他氧化方式(5分钟);
5.讲述酮体的生成与利用(25分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示脂肪酸β氧化过程;
1.试述脂肪酸β氧化过程,并计算1mol16C的棕榈酸彻底氧化分解可生成多少molATP?
2.酮体生成有何生理意义?
2.ReginaldHG,CharlesMG.Biochemistry,2nded,1999,byHarcourtInc
3.沈同,王镜岩.生物化学.第二版.北京:
高等教育出版社,1990
第14次课2学时
1.重点掌握脂肪的合成代谢;
2.熟悉甘油磷脂、鞘磷脂和糖脂的代谢,胆固醇的代谢。
脂肪的合成代谢;
饱和脂肪酸合成过程。
1.通过提问温习脂肪分解代谢,引出脂肪合成代谢(5分钟);
2.讲述脂肪的生物合成过程(30分钟);
3.介绍不饱和脂肪酸的合成(10分钟);
4.介绍脂肪酸碳链的延长(10分钟);
5.介绍脂肪代谢的调节(10分钟);
6.介绍甘油磷脂、鞘磷脂和糖脂的代谢,胆固醇的代谢(20分钟);
7.课后小结(5分钟)。
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示脂肪酸生物合成过程;
1.合成脂肪需要哪些原料和能源物质?
它们分别来自哪些代谢途径?
2.胆固醇在生物体内有哪些生物转变?
第15次课2学时
第八章含氮小分子代谢
1.重点掌握蛋白质的营养功能;
2.重点掌握氨基酸的一般代谢;
3.熟悉个别氨基酸的代谢。
蛋白质的营养功能,氨基酸的一般代谢;
氨基酸的脱氨基作用,尿素循环。
1.总结糖、脂类物质代谢,引出蛋白质的降解与氨基酸代谢(5分钟);
2.讲述蛋白质的营养功能,强调概念(10分钟);
3.讲述氨基酸的脱氨基作用(25分钟);
4.讲述氨的代谢去路和α-酮酸的代谢去路(30分钟);
5.介绍个别氨基酸的代谢(15分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示尿素循环过程;
1.氨基酸的脱氨基作用有哪些种?
其中哪一种最重要?
2.写出尿素合成的全部反应过程。
3.氨基酸脱掉氨基后碳骨架的代谢去路有哪些?
4.生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸各是什么?
第16次课2学时
1.掌握氨基酸的生物合成;
2.掌握核苷酸的分解代谢和核苷酸的合成代谢;
3.了解核酸的酶促降解,辅酶核苷酸的生物合成。
氨基酸的生物合成,核苷酸的分解代谢和合成代谢。
1.通过提问温习氨基酸的一般代谢途径,引出氨基酸的生物合成(5分钟);
2.讲述氨基酸的生物合成(30分钟);
3.讲述核苷酸的分解代谢和核苷酸的合成代谢(30分钟);
4.介绍核酸的酶促降解(10分钟);
5.介绍辅酶核苷酸的生物合成(10分钟);
1.利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示氨基酸生物合成过程;
1.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸分解的大致过程如何?
其分解的终产物有哪些?
2.嘌呤环与嘧啶环上各原子的来源如何?
它们合成的共同原料是什么?
3.嘌呤核苷酸从头合成的大致过程如何?
4.嘧啶核苷酸合成的大致过程如何?
5.写出脱氧核苷酸的生成反应。
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