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14蛋白质变性时空间结构________,而一级结构_________,变性后,蛋白质的溶解度一般会_________,生物学功能________。
15.稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________。
16.凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。
17.免疫球蛋白G(IgG)含有________条重链,_______条轻链,通过________键联接成Y形结构,每一分子含有_______个抗原结合部位。
18.球状蛋白质形成空间结构时,肽链的熵_________,而环境中水的熵_________。
19.一般说来,球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基,而在分子外表面含________性氨基酸残基。
20.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键。
(三)选择题(在备选答案中选出1个或多个正确答案)
1.下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收?
A.色氨酸的吲哚环B.酪氨酸的酚环C.苯丙氨酸的苯环
D.半胱氨酸的硫原子E.肽键
2.关于氨基酸的叙述哪一项是错误的?
A.酪氨酸和丝氨酸含羟基B.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环
C.亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸
E.谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基
3.在pH7时,其R基带有电荷的氨基酸是
A.缬氨酸B.甘氨酸C.半胱氨酸D.酪氨酸E.赖氨酸
4.每个蛋白质分子必定具有的结构是什么
A.α-螺旋B.β-折叠C.三级结构D.四级结构
5.下列哪一种氨基酸侧链基团的pKa值最接近于生理pH值?
A.半胱氨酸B.谷氨酸C.谷氨酰胺D.组氨酸E.赖氨酸
6.Arg的pK1ˊ=2.17,pK2ˊ=9.04,pK3ˊ=12.48其pIˊ等于
A.5.613B.7.332C.7.903D.10.76
7.关于蛋白质中L-氨基酸之间形成的肽键,下列哪些叙述是正确的
A.具有部分双键的性质B.比通常的C-N单键短
C.通常有一个反式构型D.能自由旋转
8.典型的
螺旋是
A.2.610B.310C.3.613D.4.015E.4.416
9.维持蛋白质分子中的α螺旋主要靠
A.盐键B.范德华键C.共价键D.氢键
10.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是
A盐键B二硫键C氢键D疏水作用力E范德华力
11.血红蛋白质的氧合曲线是
A.双曲线B.抛物线C.S形曲线D.直线E.钟罩形
12.维持蛋白质二级结构的主要化学键是
A.肽键B.二硫键C.氢键D.疏水键
13.存在于蛋白质分子中的下列作用力,哪项不是次级键
A.氢键B.肽键C.盐键D.疏水键E.二硫键
14.关于蛋白质三级结构的描述错误的是
A.有三级结构的蛋白质均有酶活性B.球蛋白均有三级结构
C.三级结构的稳定性由多种次级键维系D.亲水基团多分布在三级结构的表面
E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列
15.某蛋白质的等电点为7.5,在pH6.0的条件下进行电泳,它的泳动方向是
A.在原点不动B.向正极移动C.向负极移动D.无法预测.
16.用凝胶过滤层析柱分离蛋白质时,下列哪项是正确的
A.分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来B.分子体积最小的蛋白质最先洗脱下来
C.不带电荷的蛋白质最先洗脱来来D.带电荷的蛋白质最先洗脱来来
E.没有被吸附的蛋白质最先洗脱下来
17.有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是
A.Val(pI为5.96)B.Lys(pI为9.74)
C.Asp(pI为2.77)D.Arg(pI为10.76)
18.为获得不变性的蛋白质,常用的方法有
A.用三氯醋酸沉淀B.用苦味酸沉淀C.用重金属盐沉淀
D.低温盐析E.常温醇沉淀
19.用6mol/LHCl水解某种蛋白质时能检出的氨基酸种类是
A.20种B.19种C.18种D.17种或更少
20.SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质
A.pI的差异B.分子大小的差异C.分子极性的差异
D.溶解度的差异E.以上说法都不对
21.血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于
A.O2分压降低B.CO2分压降低C.CO2分压增高
D.N2分压增高E.pH值降低
22.如果要测定一个小肽的氨基酸顺序,下列试剂中你认为最合适使用哪一个
A.茚三酮B.CNBrC.胰蛋白酶D.异硫氰酸苯酯
23.下列有关血红蛋白运输氧的叙述哪些是正确的?
A.四个血红素基各自独立地与氧结合,彼此之间并无联系
B.以血红蛋白结合氧的百分数对氧分压作图,曲线呈S形
C.氧与血红蛋白的结合能力比一氧化碳弱
D.氧与血红蛋白的结合并不引起血红素中铁离子价数的变化
24.关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的?
A.蛋白质变性是由于特定的肽键断裂B.是由于非共价键破裂引起的
C.用透析法除去尿素有时可以使变性蛋白质复性D.变性的蛋白质一定会沉淀
25.一个生物样品的含氮量为5%,它的蛋白质含量为
A.12.50%B.16.00%C.38.00%D.31.25%
(四)判断题
1.氨基酸为氨基取代的羧酸,可直接用酸碱滴定法进行定量测定。
2.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时,该基团一半被解离。
3.在pH很高或很低的溶液中,氨基酸主要以非离子化形式出现。
4.肽链的主链有1/3化学键不能旋转。
5.溴化氰可以断裂甲硫氨酸的氨基参与形成的肽链。
6.体内合成肽链的方向是从N端向C端,而在体外用固相化学合成法合成多肽时,通常是从C端向N端合成。
7.核磁共振研究蛋白质三维结构的主要优势是可以研究溶液中的蛋白质三维结构,并能提供有关的动态信息。
8.在水溶液中,蛋白质折叠形成疏水核心,会使水的熵增加。
9.原子之间的距离越小,范德华引力越强。
10.在α-螺旋中,每3.6个氨基酸绕一圈,并形成1个氢键。
11.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋。
12.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外,疏水侧基藏于分子内部的结构模式。
13.胎儿血红蛋白与2,3-二磷酸甘油(2,3—DPG)的结合力较弱。
14.血红蛋白与氧的结合能力随pH降低而增高。
15.由于一级结构可以决定空间结构,基因工程表达的肽链一定可以自然地形成天然构象。
16.测定别构酶的相对分子质量可以用SDS-PAGE。
17.当溶液的pH小于某蛋白质的pI时,该蛋白质在电场中向阳极移动。
18.用凝胶过滤分离蛋白质,小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来。
19.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢,可用增加NaCI浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来。
20.糖蛋白的N-糖肽键是指与天冬酰胺的γ-酰胺N原子与寡糖链形成糖苷链。
23.糖蛋白的O-糖肽键是指氨基酸残基的羧基O原子与寡糖链形成的糖苷键。
(五)分析和计算题
1.判断氨基酸所带的净电荷,用pI-pH比pH-pI更好,为什么?
2.分别计算谷氨酸、精氨酸和丙氨酸的等电点。
3.在下面指出的pH条件下,下列蛋白质在电场中向哪个方向移动?
A表示向阳极,B表示向阴极,C表示不移动。
人血清蛋白:
pH5.5,pH3.5;
血红蛋白:
pH7.07,pH9.0;
胸腺组蛋白:
pH5.0,pH8.0,pH11.5;
已知:
人血清蛋白的pI=4.64血红蛋白的pI=7.07胸腺组蛋白的pI=10.8。
4.简述蛋白质溶液的稳定因素,和实验室沉淀蛋白质的常用方法。
5.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。
6.在体外,用下列方法处理,对血红蛋白与氧的亲和力有何影响?
(1)pH值从7.0增加到7.4;
(2)CO2分压从1000Pa增加到4000Pa;
(3)O2分压从6000Pa下降到2000Pa;
(4)2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×
10-4mol/L下降到2×
10-4ol/L;
(5)α2β2解聚成单个亚基。
7.胎儿血红蛋白(HbF)在相当于成年人血红蛋白(HbA)
链143残基位置含有Ser,而成年人
链的这个位置是具阳离子的His残基。
残基143面向
亚基之间的中央空隙。
(1)为什么2,3-二磷酸甘油酸(2,3-BPG)同脱氧HbA的结合比同脱氧HbF更牢固?
(2)HbF对2,3-BPG低亲和力如何影响到HbF对氧的亲和力?
这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义。
8.试述蛋白质二级结构的三种基本类型。
9.蛋白质变性后,其性质有哪些变化?
10.为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH值时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时,其溶解度开始增加,然后下降,最后出现沉淀。
(3)在一定的离子强度下,达到等电点pH值时,表现出最小的溶解度。
(4)加热时沉淀。
(5)加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数,导致溶解度的减小。
(6)如果加入一种非极性强的溶剂。
使介电常数大大地下降会导致变性。
11.凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶,按照分子大小分离蛋白质的,为什么凝胶过滤时,蛋白质分子越小,洗脱速度越慢,而在SDS-PAGE中,蛋白质分子越小,迁移速度越快?
12.已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%(按质量计),色氨酸相对分子质量为204。
(1)计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量
(2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万,问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基?
第三单元酶
一、名词解释
1酶(enzyme);
2全酶(holoenzyme);
3酶的比活力(specificactivity);
4活性部位(activeenergy);
5酸-碱催化(acid-basecatalysis);
6共价催化(covalentcatalysis);
7邻近效应(proximityeffect);
8米氏常数(Michaelisconstant);
9竞争性抑制作用(competitiveinhibition);
10反竞争性抑制作用(uncompetitiveinhibition);
11非竞争性抑制作用(noncompetitiveinhibition);
12酶原(zymogen);
13别构酶(allostericenzyme);
14别构调节剂(allostericmodulator);
15齐变模型(concertedmodel);
16序变模式(sequentialmodel);
17同工酶(isoenzymeisozyme);
18诱导契合学说(inducedfittheory)
二、填空
1.结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性,前者的作用是_________,后者的作用是__________。
2.酶促反应速度(v)达到最大速度(Vm)的80%时,底物浓度[S]是Km的___________倍;
而v达到Vm90%时,[S]则是Km的__________倍。
3.不同酶的Km________,同一种酶有不同底物时,Km值________,其中Km值最小的底物是__________。
4.__________抑制剂不改变酶反应的Vm。
5.__________抑制剂不改变酶反应的Km值。
6.乳酸脱氢酶(LDH)是_______聚体,它由________和_________亚基组成,有________种同工酶,其中LDH1含量最丰富的是__________组织。
7.L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应,对D-精氨酸则无作用,这是因为该酶具有_________专一性。
8.酶所催化的反应称________,酶所具有的催化能力称_________。
9.影响酶促反应的因素主要有________、________、________、________、________、________等六大因素。
10.活性中心按其功能可分为________、________两个部位。
11.辅基和辅酶的不同点在于它与________结合的________程度不同。
12.动物消化道内最初由细胞分泌的无活性的酶前体称为________。
在一定条件下,无活性的酶前体转变成有活性的酶过程称为________。
13.凡能使酶活性丧失或引起酶活性下降的物质称为________;
凡能激活或增强酶活性的物质称为________。
14.酶分为六大类,分别是________、________、________、________、________和________。
15.米切尔和曼顿根据中间产物理论,提出了底物浓度与反应速度的关系式,称为________,该方程为________。
16.米氏常数可用________来表示,它的涵义是酶促反应速度达到________一半时的________。
17.能催化相同的化学反应而蛋白质分子的结构和组成不同的一类酶称为________。
18.________是由几种酶彼此嵌合在一起形成的,它有利于反应中间产物的转移,并增加中间物局部浓度来提高酶促反应速度。
19.大部分别构酶的初速度和底物浓度的关系不符合________,反应速率与底物浓度的关系曲线呈________。
20.________是酶与非生物催化剂的最重要的区别之一。
21.________包括酶与底物的结合和催化基团对反应的加速两个过程。
22.根据酶的分子结构可将酶分为________和________。
23.末端产物积累超过细胞需要时,对该反应途径催化限速反应的别构酶产生抑制,从而终止该产物的合成。
这种抑制作用叫做________。
24.维生素D2的前体是________;
而维生素D3的前体为________。
25.叶酸在体内发挥作用的形式是________。
26.维生素A的化学名称为________,它的结构是一种含有________环的________。
________可以转化为维生素A。
27.维生素B12是动物体内唯一含金属________的维生素,又称为________。
28.生物素是________酶辅酶的成分;
维生素PP是________酶的辅酶成分;
维生素B6是________、________酶的辅酶成分。
29.维生素B6包括________、________、________三种物质,其体内活性形式是________、________。
30.维生素K又称为________;
维生素E称为________、核黄素是维生素________。
三、选择题
1.关于酶的叙述哪项是正确的?
A.所有的酶都含有辅基或辅酶B.只能在体内起催化作用C.大多数酶的化学本质是蛋白质
D.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E.都具有立体异构专一性(特异性)
2.酶原所以没有活性是因为:
A.酶蛋白肽链合成不完全B.活性中心未形成或未暴露C.酶原是普通的蛋白质
D.缺乏辅酶或辅基E.是已经变性的蛋白质
3.磺胺类药物的类似物是:
A.四氢叶酸B.二氢叶酸C.对氨基苯甲酸D.叶酸E.嘧啶
4.关于酶活性中心的叙述,哪项不正确?
A.酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域
B.必需基团可位于活性中心之内,也可位于活性中心之外
C.一般来说,总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中,形成酶的活性中心
D.酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程
E.当底物分子与酶分子相接触时,可引起酶活性中心的构象改变
5.辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素?
A.磷酸吡哆醛B.核黄素C.叶酸D.尼克酰胺E.硫胺素
6.下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述,哪一点不正确?
A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶
C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D.酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性
E.辅助因子直接参加反应
7.如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km,则v值应等于多少Vmax?
A.0.25B.0.33C.0.50D.0.67E.0.75
8.有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于:
A.可逆性抑制作用B.竞争性抑制作用C.非竞争性抑制作用D.反竞争性抑制作用
E.不可逆性抑制作用
9.关于pH对酶活性的影响,以下哪项不对?
A.影响必需基团解离状态B.也能影响底物的解离状态C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性
D.破坏酶蛋白的一级结构E.pH改变能影响酶的Km值
10.Km值的概念是:
A.与酶对底物的亲和力无关B.是达到Vm所必须的底物浓度
C.同一种酶的各种同工酶的Km值相同D.是达到1/2Vm的底物浓度
E.与底物的性质无关
11.关于酶的竞争性抑制作用的说法哪些是正确的?
A.抑制剂结构一般与底物结构相似B.Vm不变
C.增加底物浓度可减弱抑制剂的影响D.使Km值增大
12.关于酶的非竞争性抑制作用的说法哪些是正确的?
A.增加底物浓度能减少抑制剂的影响B.Vm降低
C.抑制剂结构与底物无相似之处D.Km值不变
13.酶与一般催化剂的不同点,在于酶具有:
A.酶可改变反应平衡常数B.极高催化效率C.对反应环境的高度不稳定D.高度专一性
14.FAD分子组成是:
A.含有维生素B2B.是一种二核苷酸C.含有GMP组分D.含有ADP组分
15.关于同工酶,哪些说明是正确的?
A.是由不同的亚基组成的多聚复合物B.对同一底物具有不同的Km值
C.在电泳分离时它们的迁移率相同D.免疫学性质相同
16.常见的酶活性中心的必需基团有:
A.半胱氨酸和胱氨酸的巯基B.组氨酸的咪唑基C.谷氨酸,天冬氨酸的侧链羧基
D.丝氨酸的羟基
17.酶的专一性可分为:
A.作用物基团专一性B.相对专一性C.立体异构专一性D.绝对专一性
18.有关变构酶的叙述是:
A.大多数变构酶是多聚复合物B.是体内快速调节酶含量的重要方式
C.可有调节亚基和催化亚基D.酶从一种构象转变为另一种构象时,酶活性发生改变
19.影响酶促反应的因素有:
A.温度,pH值B.作用物浓度C.激动剂D.酶本身的浓度
20.酶的活性中心是指:
A.是由必需基团组成的具有一定空间构象的区域B.是指结合底物,并将其转变成产物的区域
C.是变构剂直接作用的区域D.是重金属盐沉淀酶的结合区域
21.酶催化底物反应时将产生能量效应的一种是
A.提高产物能量水平B.降低反应所需活化能C.降低反应物能量水平D.降低产物能量水平
22.关于酶活性部位叙述错误的是.
A.是必需基团集中的部位B.是酶与底物结合的部位C.是辅助因子结合的部位
D.是抑制剂结合的部位
23.在酶促反应方程式
中,E、S和P分别表示酶、底物和产物,K1、K2、K3为速度常数,试选出表示
(1)Vmax;
(2)Km的动力学参数的定义表达式
A.K2×
Et(Et为酶的总浓度)B.K2/K3C.K2/K1D.(K2+K3)/K1
24.按照典型的米氏动力学公式,米氏常数Km值可以从反应速度对底物浓度所作的双倒数图形中哪一项求得
A.曲线上的折点B.曲线斜率C.曲线在X轴上的截距的绝对值
D.曲线在X轴上的截距的绝对值的倒数
25.若以某酶的米氏方程的双倒数作图得直线,在X轴上截距为-3,Y轴截距2,则该酶Km值为
A.-0.25B.-0.50C.+0.25D.+0.33
26.一个酶的竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂将有的动力学效应分别是:
A.Km增大,Vmax不变B.Km减小,Vmax不变C.Km不变,Vmax增大
D.Km不变,Vmax减小
27.酶如何使反应的活化能大大降低,目前最圆满的解释是:
A.锁钥模型B.中间产物学说C.诱导契合学说D.能阈学说
28.可使酶失活的因素有
A.煮沸B.强酸强碱C.75%乙醇D.低温
29.pH对酶促反应发生影响,其原因有
A.过酸过碱使
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