生化考前笔记docWord下载.docx

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读音就可区别

赖氨酸Lys：

耍赖，所以留一手

精氨酸Arg：

Ag:

化学里的银，从而想到金

组氨酸His：

history祖先已成历史，或者histology就表示组织学

谷氨酰胺Gln：

刚好n相当于u倒过来了

天冬酰胺Asn

胱氨酸Cys超音速（光速肯定就超音速）

丝氨酸Ser：

别与色氨酸混淆就行啦

苏氨酸Thr：

through英文发音

蛋氨酸Met：

meet:

碰，鸡蛋碰石头

一些特殊的氨基酸也要分清：

赖氨酸：

含2个氨基

谷氨酸、天冬氨酸：

含2个羧基

色氨酸、酪氨酸：

在280nm波长处有特征性吸收峰

甘氨酸：

20种氨基酸唯一不是L-α的氨基酸

脯氨酸：

亚氨基酸

支链氨基酸：

只借一两（支-缬-异-亮）

含硫氨基酸：

刘邦光蛋（硫-半胱-胱-蛋，有点邪恶了）

必需氨基酸：

甲携来一本色亮书（甲硫（蛋）-缬-赖-异亮-苯丙-色-亮-苏氨酸）

2.氨基酸的理化性质

①氨基酸具有两性解离的性质

等电点（PI）概念：

在某一PH的溶液中，蛋白质解离成正电荷和负电荷的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此溶液的PH即为该蛋白质的等电点。

②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收功能。

最大吸收峰在280nm，测定蛋白质含量

③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

最大吸收峰在570nm，氨基酸定量分析

3.肽腱、肽、生物活性肽等相关概念（这部分较简单，自己看书就行）

谷胱甘肽（GSH）：

由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成，具有还原性。

（常考点）

二、蛋白质的分子结构（常考点）

1.一级结构

概念：

氨基酸的排列顺序

表现形式：

肽链

维系腱：

肽腱（主要）、二硫键（次要）

2.二级结构

肽链的局部空间结构

α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲（细节部分参考书，可能考）

氢键

模体:

在蛋白质分子中，可发现2个或3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成特殊的空间构象，并具有相同的功能，被称为模体。

锌指结构：

由蛋白质结构域围绕一个锌离子折叠而成的、保守的DNA结合蛋白模体。

3.三级结构

整条肽链所有原子的排布。

结构域、分子伴侣（热休克蛋白70、伴侣蛋白、核质蛋白）

疏水键、盐键、氢键、范力（次级腱）

结构域：

蛋白质的三级结构常可被分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠较为紧密，各自行使其功能，称为结构域。

分子伴侣：

细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。

4.四级结构

蛋白质分子中各亚基间的空间排布。

亚基

氢键、离子键

三、蛋白质结构与功能的关系（不是重点）

1）一级结构是空间构象的基础

2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能

3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息

4）重要蛋白质的氨基酸序列可引起疾病（分子病：

镰刀型贫血）

协同效应：

一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合的能力。

如果是促进作用是正协同作用，反之则为负协同作用。

5）蛋白质的功能依赖特定空间结构

四、蛋白质的理化性质

1.蛋白质具有两性电离性质。

等电点PI大多数接近于pH5.0。

PH>

PI，蛋白质颗粒带负电荷。

2.蛋白质具有胶体性质。

表面电荷和水化膜是两个重要稳定因素。

3.蛋白质变性、沉淀和凝固。

变性：

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构后，从而导致其理化性质改变、生物活性丧失。

1）变性主要发生在：

二硫键、非共价腱，不涉及一级结构。

2）变性表现：

其溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解。

3）变性的因素：

加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂。

沉淀：

蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液析出。

复性：

不可逆变性

凝固：

蛋白质变性→调至等电点→可溶于酸碱的絮状物→再加热→不溶于酸碱的凝块

4.蛋白质的紫外吸收（与氨基酸相同）：

蛋白质分子中存在有共轭双键的色氨酸和酪氨酸，在280nm波长处由特征性吸收峰。

5.蛋白质呈色反应

（1）茚三酮反应（与氨基酸相同）——生成蓝紫色化合物。

（2）双缩脲反应：

紫色或红色、用于检测蛋白质水解程度。

但氨基酸无此反应。

有心的同学可将氨基酸和蛋白质的理化性质进行鉴别，可从两性电离、等电点、紫外吸收、茚三酮反应、双缩脲反应、胶体性质、变性沉淀凝固等方面列表比较。

五、蛋白质的分离、纯化与结构分析（常考点）：

1.透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物

透析：

是利用透析袋将大分子蛋白质和小分子化合物分开。

超滤：

利用正压或离心力使蛋白质溶液透过超滤膜，浓缩蛋白质。

2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法

蛋白质被丙酮沉淀（0-4度低温，十倍体积）后，应立即分离，否则蛋白质会变性。

盐析：

在蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠），使蛋白质表面电荷和水化膜被破坏，使之沉淀。

一般无变性。

免疫沉淀：

利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物，从混合液中分离获得抗原蛋白。

3.利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离

利用带电荷的蛋白质分子在电场中向正极或负极泳动而使蛋白质分离。

分子量小、带电多的蛋白质泳动快。

SDS-PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）常用于分子量测定。

（分子筛效应、电荷效应）

4.应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离

离子交换层析：

含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。

凝胶过滤（分子筛层析）：

分子量大的先洗脱下来。

5.利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离。

超速离心法：

既可分离纯化蛋白质，又可测定蛋白质分子量。

利用蛋白质的密度、形态、沉降系数不同而分离蛋白质。

第二章核酸的结构与功能

①核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构。

②核苷酸。

③核酸的一级结构，核酸的空间结构与功能。

④核酸的变性、复性、杂交及应用。

一、核酸的化学组成与一级结构

1.核酸的分类

DNA（细胞核、线粒体）和RNA（细胞质、细胞核、线粒体）

2.核酸的组成

核苷酸是组成核酸的基本单位。

①核与苷之间的结合腱为——糖苷键

②核苷与酸之间的结合腱为——酯腱

③核苷酸之间的连接腱为——3’，5’-磷酸二酯键（常考点）

3.核酸的一级结构

一级结构为核苷酸的序列，书写时必须从5’-末端到3’-末端。

DNA和RNA携带的遗传信息是依靠碱基排列顺序变化而实现的。

二、DNA的空间结构与功能

1.DNA的二级结构是双螺旋结构

双螺旋结构模型要点

1DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。

两条多聚核苷酸在空间的走向呈反向平行，一条链的5’-3’的方向是从上到下，另一条是从下到上。

两条链围绕着同一个螺旋形成右手螺旋的结构。

DAN双螺旋的直径为2.73nm，螺距为3.54nm。

由脱氧核糖和磷酸集团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，疏水性的位于内侧。

从外观上看，DAN双螺旋结构表面存在一个大沟和一个小沟。

②DNA双链之间形成了互补碱基对：

A=T（2个氢键）、G≡C（3个氢键）

③疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定

碱基堆积力的概念：

相邻的碱基在平面旋进过程中会彼此重叠，由此产生了具有疏水作用的碱基堆积力。

这种碱基堆积力和互补链之间碱基对的氢键共同维系着DNA双螺旋结构的稳定。

2.DNA双螺旋结构的多样性

3种DNA：

a型、b型、Z型

关于DNA右手螺旋结构和蛋白质α螺旋结构的鉴别，同学可以自己总结。

可以从概念、螺旋方向、螺距、外侧、内侧等方面比较。

3.DNA的高级结构是超螺旋结构，自然界主要是以负超螺旋存在。

核小体是染色质基本组成单位，由DNA和5种组蛋白共同构成。

两分子组蛋白H2A、H2B、H3、H4构成八聚体的核心组蛋白，与DNA链形成核心颗粒（盘绕1.75圈）。

核心颗粒之间再由DNA和组蛋白H1构成的连接区连接起来构成染色质细丝。

这是第一次折叠。

DNA→染色质细丝→染色质纤维空管→染色质超螺线管→染色单体、组装成染色体（了解）

三、RNA的结构和功能（常考点）

1.mRNA是蛋白质合成的模板

真核生物：

①5’-末端有m7GpppN帽结构（7-甲基鸟嘌呤-三磷酸腺苷）——起始结构

②3’-末端有多聚A尾结构（poly-A）功能：

保护成熟的mRNA不被水解。

③为蛋白质提供模板从第一个AUG开始

④mRNA的成熟过程是hnRNA的剪接过程

2.tRNA是蛋白质合成的氨基酸载体。

①tRNA含有多种稀有碱基。

②tRNA二级结构：

具有茎环或发夹结构：

DHU环、Tψ环、反密码子环、可变环、氨基酸接受臂（多选、填空）。

三级结构：

倒L型。

③3’-末端以CCA结束。

④tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子。

3.以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所----体内含量最多的RNA

表-核糖体的组成重点记一下----P57

原核：

小亚基30S（rRNA16S，蛋白质21种）；

大亚基50S（23、5S，蛋白质31种）

真核：

小亚基40S（18S，蛋白质33种）；

大亚基60S（5S、5.8S、28S，蛋白质49种）

4.snmRNA参与了基因表达的调控核酶：

具有催化作用的小RNA分子。

四、核酸的理化性质

1.核酸分子具有强烈的紫外吸收。

最大吸收峰为260nm（嘌呤、嘧啶之间的共轭双键）

纯DNA样品的A260/A280应为1.8；

纯RNA样品的A260/A280应为2.0。

2.DNA的变性

定义：

双链解离为单链。

变性因素：

加热（最常用）、加碱或加酸。

增色效应：

共轭双键暴露，DNA在260nm处吸光度增加。

解链/融链温度（Tm值）：

核酸分子内双链解开50%时的温度。

GC的含量、离子强度越高，Tm值越高。

3.变性的核酸可以复性或形成杂交双链

DNA变性和蛋白质变性可以进行鉴别。

从定义、破坏腱、变性因素、变性后表现、复性等比较。

第三章酶

①酶的基本概念、全酶、辅酶、和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。

②酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。

③酶的调节。

④酶在医学上的应用。

一、酶的分子结构与功能

1.酶的分子组成中常含有辅助因子

酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶。

蛋白质部分：

酶蛋白

全酶小分子有机化合物

辅助因子金属离子

酶蛋白决定反应特异性；

辅助因子决定反应的种类和性质。

金属离子是最常见的辅助因子，分为金属酶和金属激活酶。

辅酶：

小分子有机化合物是一些稳定的小分子物质，称为辅酶。

辅基：

细胞中与酶蛋白共价结合的辅酶又称辅基。

表-某些辅酶和（辅基）在催化中的作用（常考点）七记忆口诀：

尼克酰胺核黄素，其中质子停不住！

（转移基团氢原子和质子）

一二先去安全玩

四生辅佐林教古

即

一二酰去氨醛烷

四生辅佐磷焦钴

后两句是上下一一对应的，比如说辅酶四氢叶酸可转移一碳单位；

辅基生物素可转移二氧化碳；

辅酶A是转移酰基，磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺转移氨基，焦磷酸硫胺素TPP转移醛基，钴胺素辅酶类转移烷基。

两句中的去和佐无实意。

注意：

前后顺序千万不要记混，否则谬以千里了。

还有林教古可以和林教头联系记忆！

2.酶活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位

1）必需基团：

酶分子中氨基酸残基的侧链与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

2）酶的活性中心:

A.酶分子中的某些必须集团，在空间结构上彼此靠近，结合成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

B.活性中心内必需基团分为两类：

结合基团和催化基团。

C.活性中心外必需基团，不参与活性中心的组成。

3.同工酶:

A.定义：

是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质均不同的一组酶。

B.乳酸脱氢酶LDH1的含量以心肌最高，LDH5在肝脏含量最高。

C.肌酸激酶CK1在脑组织、CK2在心肌、CK3在骨骼肌含量高。

二、酶的工作原理（这部分了解，出题不会太难）

1.酶反应特点

①酶促反应具有极高的效率

②具有高度特异性

绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性

③具有可调节性

2.酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率

三、酶促反应动力学

影响因素：

底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂

1.底物浓度对反映速率影响的作图呈矩形双曲线

米氏方程:

V=Vmax<

s>

/（km+<

）

Km=酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

Km值越小，表示亲和力越大。

Km值是酶的特性常数，只与酶的结构、底物、和反应环境有关，而与酶浓度无关。

Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度呈正比。

2.底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系

3.温度对反应速率的影响具有双重性

酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。

4.pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率

最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度以及酶纯度等因素影响。

5.抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率（重点）

（1）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合

（2）可逆性抑制剂与酶和（或）酶-底物复合物非共价结合

①竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心：

Km增大，Vmax不变

◆实例：

丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；

磺胺类药物是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。

（必需记住）

②非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力：

Km不变，Vmax减小

③反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合：

Km，Vmax均减小

表-各种可逆性抑制作用的比较须熟记（根据图记很容易理解）

记忆口诀：

竞K大，非V小，反竞都小。

（竞K大是指竞争性抑制Km变大，Vmax不变；

非V小是指非竞争性抑制Vmax变小，Km不变；

反竞都小是指反竞争性抑制Km和Vmax均小）

6.激活剂可加快酶促反应速率

酶的激活剂：

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。

区分必需激活剂、非必需激活剂。

四、酶的调节

1.调节酶实现对酶促反应速率的快速调节

（1）变构酶通过变构调节酶的活性

变构调节：

一些代谢物可与酶分子活性中心外的某部分可逆性结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。

受变构调节的酶为变构酶或别构酶，，酶分子中的这些部位称为变构部位或调节部位。

导致变构效应的代谢物称为变构效应剂：

变构激活剂、变构抑制剂

变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同性（S形曲线）。

（2）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价结合与分离实现

A.共价修饰：

酶蛋白肽链上的一些集团可与某些化学基团可逆的结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰，又称为共价修饰。

B.包括：

磷酸化与脱磷酸化最常见，还有：

乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—间的互变。

（3）酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶

A.酶原：

有些酶在体内初合成或分泌，或其在发挥功能前只是酶的无活性的前体，这样的酶称为酶原。

酶原向酶转化的过程为酶原的激活

B.酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程

C.酶原的激活保护了器官本身不收消化酶的作用，也保证了酶在其特定部位与环境发挥其催化作用。

2.酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节

第二篇物质代谢及其调节

第四章糖代谢

①糖酵解过程、意义及调节。

②糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。

③糖原合成和分解过程及其调节机制。

④糖异生过程、意义及调节。

乳酸循环。

⑤磷酸戊糖途径的意义。

⑥血糖的来路和去路，维持血糖恒定的机制。

一、概述

糖代谢考试经常考，还很难记，所以需要大家下功夫。

考试重点在反应部位、关键酶及调节、能量的产生及其各重要物质之间的关系。

二、糖的无氧氧化

（一）糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段

部位：

胞液

●第一阶段：

由葡萄糖分解成丙酮酸，称为糖酵解途径。

1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖（①己糖激酶，ATP→ADP）

2.6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（②6-磷酸果糖激酶-1，ATP→ADP）

3.6-磷酸果糖转变为1，6-二磷酸果糖

4.磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖

5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛

✧糖酵解途径中的耗能阶段，一分子的葡萄糖代谢生成了2分子的ATP，产生了两分子三磷酸甘油醛

6.3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛

7.1，3-二磷酸甘油醛转变为3-磷酸甘油酸（第一次底物水平磷酸化，2ADP→ATP）

8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸

9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸

10.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸（③丙酮酸激酶，第二次底物水平磷酸化，2ADP→ATP）

磷酸丙糖转变为丙酮酸，总共生成4分子ATP，是能量的释放和储备阶段。

第二阶段：

丙酮酸还原生成乳酸。

（二）糖酵解的调控是对3个关键酶

1.6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要

变构抑制剂：

ATP、柠檬酸

变构激活剂：

ADP、AMP、1，6-二磷酸果糖（正反馈）和2，6-二磷酸果糖（最强）。

6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖,产物正反馈,F-2,62P最强。

记忆:

六一六,不可逆,产物沦为激动剂

2.丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点，1,6-二磷酸果糖是其变构激活剂。

3.己糖激酶受到6-磷酸葡萄糖的反馈抑制调节

（三）糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧条件的情况下快速供能

糖酵解产生能量为2ATP（从糖原开始为3ATP）

葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖和6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖各消耗1分子ATP，总共消耗2分子；

1，3-二磷酸甘油醛转变为3-磷酸甘油酸和磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸各生成2分子ATP，总共4分子。

所以净生成2分子ATP。

三、糖的有氧氧化

（一）糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化

1.葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸

2.丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA

此反应丙酮酸脱氢酶复合体催化。

参与反应的辅酶有硫辛酸、硫胺素焦磷酸酯（TPP）、FAD、NAD+及COA。

记忆：

比牛B更厉害的为牛A（硫A）——5种辅酶中不是包含硫，就是包含A。

（可用于多选、排除题）

3.乙酰CoA进入三羧酸循环以及氧化磷酸化生成ATP

（二）三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统

TCA循环，亦称柠檬酸循环、Krebs循环。

1.TCA循环由8步代谢反应组成

（1）乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸（柠檬酸合酶）

（2）柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸

（3）异柠檬酸氧化脱羧转变为a-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶）

（4）a-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA（a-酮戊二酸脱氢酶复合体）

（5）琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应

（6）琥珀酸脱氢生成延胡索酸

（7）延胡索酸加水生成苹果酸

（8）苹果酸脱氢生成草酸乙酸

乙酰草酰成柠檬，异柠檬又成α酮，琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。

2.TCA循环受底物、产物和关键酶活性的调节

（1）TCA循环中有三个关键酶

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体

（2）TCA循环与上游和下游反应相协调

3.TCA循环在3大营养物质代谢中具有重要生理意义

（1）TCA循环是3大营养素的最终代谢通路

（2）TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽

◆【三羧酸循环要点小结——记住1，2，3，4】

1次底物水平磷酸化：

生成GTP；

2次脱羧基：

生成2分子CO2；

3个关键酶：

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a—酮戊二酸脱氢酶复合体

（记忆，喝柠檬酸关键在于柠檬和酸异同）；

4次脱氢：

3次脱氢由NADH+H——产生3X2.5ATP

（记桑（三的音）拿（即NA的拼音）），1次脱氢由FAD接受——1.5ATP（记住一个wife谐音）。

底物水平磷酸化生成1个ATP

（三）糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式

一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化分解共生成3×

2.5+1.5+1=10个ATP。

（有些题目也有这样算的3×

3+2+1=12）

若从丙酮酸脱氢开始计算，共产生12.5分子ATP。

1mol的葡萄糖彻底氧化生成CO2和H2O，可净生成5或7+2×

12.5=30或32molATP。

（四）糖有氧氧化的调节是基于能量要求

丙酮酸脱氢酶复合体可通过变构效应和共价修饰两种方式进行快速调节

（五）巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象

四、葡萄糖的其他代谢途径

（一）磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖和二氧化碳。

1.磷酸戊糖途径分两个阶段（胞质）

（1）氧化反应：

6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成1分子磷酸戊糖、2分子NADPH

（2）非氧化反应：

经过基团转移反应进入糖酵解途径

磷酸戊糖旁路：

通过一系列基团转移反应，将核糖转变为6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径。

2.磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值的调节，其升高，被抑制，降低，被需求

6-磷酸葡萄糖脱氢酶是限速酶。

磷酸戊糖途径的流量取决于NADPH的需求

3.磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖

（1）为核酸的生物合成提供核糖

（2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

①NADPH是体内许多合成代谢的供氢体

②NADPH参与体内羟化反应

③NADPH还用于维持谷胱甘肽GSH

（二）糖醛酸途径可生成活化的葡萄糖醛酸

（三）多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等

五、糖原的合成与分解

（一）糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行

葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖+UTP→UD