生化重点问答生物化学Word下载.docx

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（2）二氢尿嘧啶环：

环中有二氢尿嘧啶；

（3）反密码环：

环中间部分三个相邻核苷酸组成反密码子；

（4）TΨC环：

环中含胸苷，假尿苷和胞苷；

（5）附加叉：

是tRNA分类标志。

3.试述B-DNA双螺旋结构的要点。

（1）DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构：

脱氧核糖基和磷酸亲水性骨架位于双链的外侧，疏水性碱基位于双链的内侧，螺旋一周含10.5对碱基，螺距3.54nm，直径2.37nm。

（2）DNA双链之间形成了互补碱基对：

两条链的碱基之间以氢键相连。

腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键（A=T），鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三个氢键（G≡C）。

（3）疏水作用力和氢键共同维系DNA双螺旋结构的稳定：

DNA双螺旋结构横向的稳定性靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向的稳定性则靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持。

4.何为增色效应？

为什么DNA变形后出现增色效应？

增色效应：

核酸变性后，在260nm处对紫外光的吸光度增加，此现象为增色效应。

原因：

嘌呤环和嘧啶环中含有共轭双键，因此对260nm波长的紫外光有最大的吸收峰，碱基平时在DNA双螺旋的内侧。

当DNA变性后，氢键破坏，成为两股单链DNA，在螺旋内侧的碱基暴露出来，故出现增色效应。

5.试述真核生物mRNA的特点。

成熟的真核生物mRNA的结构特点是：

（1）大多数的真核mRNA在5’-端以7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷为分子的起始结构。

这种结构称为帽子结构。

帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA的稳定性。

（2）在真核mRNA的3’末端，大多数有一段长短不一的多聚腺苷酸结构，通常称为多聚A尾。

一般由数十个至一百几十个腺苷酸连接而成。

因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在RNA生成后才加进去的。

随着mRNA存在的时间延续，这段聚A尾巴慢慢变短。

因此，目前认为这种3’-末端结构可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳定性有关。

第三章 

1.简述Km和Vmax的意义。

Km：

（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；

（2）当ES解离成E和S的速度大大超过分解成E和P的速度时，Km值近似于ES的解离常数Ks。

在这种情况下，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。

此时，Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；

Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。

Ks值和Km值的涵义不同，不能互相代替使用；

（3）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和外界环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。

各种酶的Km值范围很广，大致在10^-6——10^-2mol/L之间。

Vmax（最大速度）：

是酶完全被底物饱和时的反应速度。

如果酶的总浓度已知，便可从Vmax计算酶的转换数。

酶的转换数定义是：

当酶的底物被充分饱和时，单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变为产物的分子数。

对于生理性底物，大多数酶的转换数在1——10^4/秒之间。

2.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。

竞争性抑制的特点：

竞争性抑制剂与底物的结构类似：

抑制剂结合在酶的活性中心；

增大底物浓度可以降低抑制剂的抑制程度；

Km增大，Vmax不变。

如磺胺药与PABA的结构类似，PABA是某些细菌合成二氢叶酸（DHF）的原料，DHF可转变成四氢叶酸（THF）。

THF是一碳单位代谢的辅酶，而一碳单位是合成核苷酸不可缺少的原料。

由于磺胺药能与PABA竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心。

DHF合成受抑制，THF也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。

3.比较三种可逆性抑制作用的特点。

（1）竞争性抑制：

抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。

抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。

Km升高，Vmax不变。

（2）非竞争性抑制：

抑制剂与底物的结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。

不影响酶在结合抑制剂后与底物的结合。

抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。

Km不变，Vmax下降。

（3）反竞争性抑制：

仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。

这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出酶和底物的量。

Km减小，Vmax下降。

第四章 

1.简述糖酵解的生理意义。

（1）在缺氧情况下供能；

（2）有些组织即使不缺氧时也由糖酵解提供全部或部分能量，如：

成熟红细胞、神经细胞、白细胞等；

（3）肌肉收缩情况下迅速供能。

2.简述三羧酸循环的特点及生理意义。

特点：

（1）细胞内定位：

线粒体；

（2）限速酶：

柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体；

（3）需氧参与；

（4）每循环一周：

4次脱氢（3次NAD+、1次FAD），2次脱羧生成2分子CO2（碳来自草酰乙酸），1次底物水平磷酸化，共生成10分子ATP；

（5）草酰乙酸的主要回补反应由丙酮酸直接羧化生成。

意义：

（1）是三大营养素彻底氧化的最终通路。

（2）是三大营养素代谢联系的枢纽。

（3）为其他合成代谢提供小分子前体。

（4）为氧化磷酸化提供还原能量。

3.简述糖异生的生理意义。

（1）空腹或饥饿时，利用非糖化合物异生成葡萄糖，以维持血糖水平；

（2）是肝脏补充或恢复糖原储备的重要途径；

（3）调节酸碱平衡。

1.试比较糖酵解和糖的有氧氧化的区别。

第六章 

1．计算1分子甘油彻底氧化生成多少个ATP?

在丙酮酸进入线粒体之前，消耗一个ATP，底物水平磷酸化产生2个ATP，2（NADP+ 

H+）经α-磷酸甘油穿梭或苹果酸-天冬氨酸穿梭进入线粒体彻底氧化产生3或5个ATP，丙酮酸进入线粒体后彻底氧化产生12.5个ATP，共计16.5或18.5个ATP. 

2.试说明物质在体内氧化和体外氧化有哪些主要异同点？

例如糖和脂肪在体内外氧化。

相同点：

终产物都是CO2和H2O；

总能量不变；

耗氧量相同。

不同于之处在于：

体内条件温和，在体温情况下进行、pH近中性、有水参加、逐步释放能量；

体外则是以光和热的是形式释放。

在体内以有机酸脱羧的方式产生CO2，体外则

碳与氧直接氧化合成CO2。

体内以呼吸链氧化为主使氧与氢结合成水，体外使氢和氧直接结合成水。

3.叙述影响氧化磷酸化作用的因素及其原理。

（1）ADP的调节：

正常生理情况下，氧化磷酸化的速率主要受ADP水平调节。

当机体利用ATP增多时，ADP浓度增高，转运到线粒体加速氧化磷酸化的进行，如ADP不足，则氧化磷酸化速度减慢，这种调节作用可使机体能量的产生适应生理的需要。

（2）抑制剂：

A呼吸链抑制剂：

阻断呼吸链某部位电子传递的物质；

B解偶联剂：

使物质氧化与ADP磷酸化偶联过程脱离；

C氧化磷酸化其他抑制剂：

如寡霉素可与寡霉素敏感蛋白结合，阻止H+经质子通道回流，抑制ATP生成。

（3）甲状腺激素：

其诱导细胞膜上Na+-ATP酶合成，加速ATP分解为ADP+Pi，促进氧化磷酸化进行。

4.线粒体内膜上的电子传递链是如何排列的，并说明氧化磷酸的偶联部位。

第七章 

1.丙氨酸-葡萄糖循环意义如何？

通过此循环，使肌中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖。

2.血氨有哪些来源和去路？

来源：

（1）体内氨基酸脱氨基作用生成氨，是体内血氨的主要来源；

（2）肠道内产生的氨被吸收入血，它包括：

a未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸经细菌的腐败作用产生；

b血中尿素渗入肠道被细菌体内的脲酶分解产生；

（3）肾脏的肾小管上皮细胞内的谷氨酰胺酶水解谷氨酰胺产生氨。

去路：

（1）在肝脏通过鸟氨酸循环生成尿素，经肾脏排出，是血氨的主要去路；

（2）在肝脏、肌肉、脑等组织经谷氨酰胺合成酶作用生成无毒的谷氨酰胺；

（3）在肾脏生成铵盐随尿排出；

（4）通过脱氨基作用的逆反应，再合成非必需氨基酸；

（5）参与嘌呤碱和嘧啶碱等化合物的合成。

3.论述脑组织中Glu彻底氧化分解的主要途径及生成多少个ATP?

4.叶酸、维生素B12缺乏产生巨幼红细胞贫血的生化机理。

在体内以四氢叶酸形式参与一碳单位的转运，若缺乏叶酸必然导致嘌呤或脱氧胸腺嘧啶核苷酸的合成障碍，继而影响核酸与蛋白质的合成以及细胞的增殖。

维生素B12是蛋氨酸合成酶的辅基，若体内缺乏维生素B12会导致N5–CH3-FH4上的甲基不能转移，减少FH4的再生，也影响细胞分裂，故产生巨幼红细胞性贫血。

第八章 

1.说明氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、Ⅱ有何区别？

2.补救合成途径的生理意义。

（1）可以节省从头合成时的能量和氨基酸的消耗；

（2）体内某些组织器官如脑、骨髓等缺乏嘌呤醇与次黄嘌呤核苷酸的酶体系，只能依靠补救合成嘌呤核苷酸。

3.体内脱氧核糖核苷酸是如何生成的？

体内脱氧核糖核苷酸所含的脱氧核糖是通过相应的核糖核苷酸的直接还原作用，以氢取代核糖分子中C2上的羟基而生成的，此还原作用是在二磷酸核苷（NDP）水平上进行的（这里N代表A；

G；

U；

C等碱基），由核糖核苷酸还原酶催化，由NADPH+H+作为供氢体。

脱氧胸腺嘧啶核苷酸（Dtmp）是由脱氧尿嘧啶核苷酸（dUMP）经甲基化生成的，反应由N5 

，N10-甲烯四氢叶酸提供甲基，由胸苷酸合成酶催化进行。

4.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。

第九章 

1简述酶的化学修饰调节的特点。

（1）酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，酶蛋白的活性状态可互相转变。

催化互变反应的酶在体内可受调节因素如激素的调控；

（2）与变构调节不同，酶的化学修饰调节是通过酶蛋白分子共价键的改变而实现，有放大效应；

（3）磷酸化与脱磷酸化是最常见的化学修饰调节。

2.根据受体存在的部位，激素分为哪几类。

根据受体存在的部位，激素分为两类：

（1）作用于细胞膜受体的激素；

均为亲水激素。

（2）作用于细胞内受体的激素，均为亲脂性激素。

第十章 

1.何谓DNA的半保留复制？

简述复制的主要过程。

DNA在复制时，亲代DNA两条链均可做模板，生成两个完全相同的子代DNA，每个子代DNA的一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的，称为半保留复制。

复制的主要过程是：

（1）拓扑异构酶松弛超螺旋；

（2）解螺旋酶将两股螺旋打开；

（3）单链DNA结合蛋白结合在每条单链上,以维持两条单链处于分离的状态；

（4）引物酶催化合成RNA引物；

（5）DNA聚合酶Ⅲ催化合成新的DNA的领头链及冈崎片段；

（6）RNA酶水解引物，DNA聚合酶催化填补空隙；

（7）DNA连接酶Ⅰ将冈崎片段连接起来以完成随从链的合成。

2.简述原核生物DNA聚合酶的种类和功能。

大肠杆菌有三种DNA聚合酶，分别为DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ。

DNA聚合酶Ⅰ的功能是填补空隙、切除引物、修复；

DNA聚合酶Ⅱ的功能不清；

DNA聚合酶Ⅲ是复制时的主要复制酶。

3.简述DNA损伤的修复类型。

修复是指针对已经发生的缺陷而实施的补救机制，主要有光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。

光修复：

通过光修复酶催化完成的，需300~600nm波长照射即可活化，可使嘧啶二聚体分解为原来的非聚合状态，DNA完全恢复正常。

切除修复：

细胞内的主要修复机制，主要有核酸内切酶、DNA聚合酶及连接酶完成修复。

重组修复：

先复制再修复。

损伤部位因无模板指引，复制出来的新子链会出现缺口，通过核酸酶将另一股健康的母链与缺口部分进行交换。

SOS修复：

SOS是国际海难信号，SOS修复是一类应急性的修复方式。

是由于DNA损伤广泛以至于难以继续复制由此而诱发出一系列复杂的反应。

4.论述参与原核生物DNA复制过程所需的物质及其作用。

（1）dNTP：

作为复制的原料。

（2）双链DNA：

解开成单链的两条链都可作为模板指导DNA的合成。

（3）引物：

一小段RNA，提供游离的3’-OH。

（4）DNA聚合酶：

即依赖于DNA的DNA聚合酶，合成子链。

原核生物中，DNA聚合酶Ⅲ是真正的复制酶，DNA聚合酶Ⅰ的作用是切除引物、填补空隙和修复。

（5）其他的一些酶和蛋白因子：

解链酶，解开DNA双链；

DNA拓扑异构酶ⅠⅡ松弛DNA超螺旋，理顺打结的DNA双链；

引物酶，合成RNA引物；

单链DNA结合蛋白（SSB），结合并稳定解开的单链；

DNA连接酶，连接随从链中两个相邻的DNA片段。

第十一章 

1．一条DNA单链3’„„ACATTGGCTAAG„„5’ 

试写出：

（1）复制后生成的DNA单链碱基顺序；

（2）转录后生成的mRNA链的碱基序列。

（1）复制后生成的DNA链为：

5’-TGTAACCGATTC-3’ 

转录后生成的mRNA链为：

5’-UGUAACCGAUUC-3’ 

2.简述真核生物tRNA转录后加工过程。

（1）在细胞核内，由RNA聚合酸Ⅲ催化合成tRNA的初级产物，初级产物中有些中间插入碱基在加工过程中经剪接而除去；

（2）生成各种稀有碱基。

包括甲基化反应、还原反应、转位反应以及脱氨反应等；

（3）3’末端加上CCA-OH. 

3.试述原核生物转录过程。

分起始、延长、终止三个阶段。

（1）起始：

①在原核生物中，当RNA聚合酶的σ亚基发现其识别位点时，全酶就与启动子的一35区序列结合形成一个封闭的启动子复合物。

②由于全酶分子较大，其另一端可到-10区的序列，在某种作用下，整个酶分子向-10序列转移并与之牢固结合，在此处发生局部DNA12-17bp的解链，形成全酶和启动子的开放性复合物。

③在开放性启动子复合物中，起始位点和延长位点被相应的核苷酸前体充满，在RNA聚合酶β亚基催化下形成RNA的第一个磷酸二酯键。

RNA合成的第一个核苷酸总是GTP或ATP，以GTP常见前面9个核苷酸的合成不需要RNA聚合酶移动。

④σ亚基从全酶解离下来，靠核心酶在DNA链上向下游滑动，而脱落的σ亚基与另一个核心酶结合成全酶反复利用。

（2）延长：

当核心酶沿模板3’ 

5’。

（3）终止：

5’滑至终止信号区域，转录终止。

DNA模板上的转录终止信号有两类：

一类是不依赖蛋白质因子而实现的终止作用；

另一类是依赖蛋白质辅因子才能实现终止作用，这种蛋白质辅因子称为释放因子，通常又称σ因子。

4.试述真核生物mRNA转录后加工过程。

（1）hnRNA的剪接：

hnRNA是RNA的前体，通过多种核酸酶的作用将hnRNA中由DNA内含子转录的部分切去，将基因的外显子转录的部分拼接起来；

（2）在mRNA3’端加上聚腺苷酸尾巴（polyA）。

这一过程在细胞核内完成，在加入polyA之前，先由核酸外切酶切去3’末端一些过剩的核苷酸，然后在多聚苷酸聚合酶催化下，在3’末端加上polyA。

（3）5’末端形成帽子结构。

转录产物第一个核苷酸常是5’-三磷酸鸟苷pppG。

mRNA在成熟过程中，先由磷酸酶把5’-pppG水解成5’-PG，然后5’起始部位与另一个三磷酸鸟苷pppG反应，生成三磷酸双鸟苷。

在甲基化酶作用下，第二个鸟嘌呤碱基发生甲基化反应，形成帽子结构（GpppmG）。

第十二章 

1.试述复制、转录、翻译的方向性。

（1）复制的方向性：

DNA复制的起始部位称复制子。

每个复制子可形成两个复制叉，如模板单链DNA3’5’的方向与复制叉方向相同，则是连续复制；

如果模板方向和复制叉方向相反，则DNA合成为不连续合成。

（2）转录的方向性：

DNA模板方向是3’—5’转录为RNA的方向是5’—3’。

（3）翻译的方向性：

核蛋白体沿mRNA从5’—3’方向进行翻译，所合成的多肽链方向是由N端指向C端进行。

2.简述蛋白质生物合成的主要过程。

蛋白质生物合成的主要过程分为以下三步：

（起始阶段：

起始复合物的形成；

（2）延伸阶段：

通过进位、成肽、转位三步反应，多肽按N端 

C端延伸；

（3）终止阶段：

当终止密码子出现在A位时。

肽链合成终止并从核蛋白体上释放下来，大、小亚基分离。

3.为什么说翻译后氨基酸的化学修饰与蛋白质总体构象的形成有关？

蛋白质总体构象取决于不同氨基酸之间氢键和疏水键形成的能力，以及侧链和其他基团对空间结构的影响，这些因素都与翻译后的加工有关。

4.真核生物与原核生物蛋白质合成过程中的不同点是什么？

第十三章 

1.简述原核基因转录调节特点。

原核基因转录调节的主要环节在转录起始，其特点为：

（1）σ因子决定RNA聚合酶识别特异性；

（2）操纵子模型的普遍性；

（3）阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。

第十五章 

1.按存在的部位，受体分哪些种类？

按受体存在的部位，受体分为膜受体和胞内受体。

细胞膜受体接收水溶性化学信号分子，如肽类激素、细胞因子、粘附分子等、更具细胞膜受体的结构、接收信号的种类、转换信号的方式等，可分为环状受体（配体依赖性离子通道）、G蛋白偶联受体、单个跨膜α螺旋受体和具有鸟苷酸环化酶活性的受体。

细胞内受体接收脂溶性化学信号分子，如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等。

2.简述细胞内第二信使调控的蛋白激酶有哪些？

受细胞内第二信使调控的蛋白激酶有：

（1）蛋白激酶A（受cAMP调控）；

（2）蛋白激酶C（受Ca2+和DAG调控）（3）Ca2+-CaM激酶（受Ca2+调控）；

（4）蛋白激酶G（受cGMP调控）。

3.受体与配体结合有哪些特点？

受体与配体结合的特点有：

高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用模式。

4. 

试述肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程。

肾上腺素调节糖原代谢的级联反应过程：

见图

5. 

概述BGF受体介导的信号转导途径 

第十六章 

1.血红素合成的特点有哪些？

（1）主要部位：

骨髓和肝；

（2）原料:

甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+；

（3）起始和最终过程在线粒体中进行，其他中间步骤在胞液中进行。

2.试述成熟红细胞糖代谢特点及生理意义。

（1）成熟红细胞糖代谢特点：

①糖酵解：

1次糖酵解提供2个ATP；

②2,3-BPG旁路：

占糖酵解的15%~50%；

2,3-BPG磷酸酶活性较低，2,3-BPG的生成大于分解，故红细胞内2,3-BPG升高，调节血红蛋白的供氧功能；

③磷酸戊糖途径：

与其他细胞相同，产生NADPH+H+。

（2）红细胞内糖代谢的生理意义：

①ATP的功能：

维持红细胞膜上钠泵、钙泵的正常运行；

维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中的脂质进行交换；

少量ATP用于GSH、NAD+的生物合成；

用于葡萄糖的活化，启动糖酵解过程；

②2,3-BPG的功能：

可与血红蛋白结合使血红蛋白分子的T构象更稳定，降低血红蛋白与O2的亲和力；

当PO2较低时2,3-BPG的存在可使O2释放显著增加；

③NADH和NADPH的功能：

具有抗氧化作用，保护细胞膜蛋白、血红蛋白、酶蛋白的巯基不被氧化。

第十七章 

1.简述胆汁酸的分类及生理功能。

（1）分类：

① 

按其来源分为：

初级胆汁酸和次级胆汁酸。

初级胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸；

次级胆

汁酸包括脱氧胆酸、石胆酸。

② 

按存在形式分为：

游离型胆汁酸和结合型胆汁酸。

游离型胆汁酸包括胆酸、鹅脱氧胆酸、

石胆酸、脱氧胆酸；

结合型胆汁酸包括以上游离胆汁酸分别与甘氨酸和牛磺酸结合形成

的各种结合型胆汁酸。

（2）功能：

①促进脂类的消化和吸收；

②抑制胆汁中胆固醇的析出 

2.简述胆红素的来源和去路。

（1）80%来源于血红蛋白；

（2）其他来自铁卟啉类 

（1胆红素入血后与血清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；

（2）被肝细胞摄取的胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄糖酸酯，称为肝胆红素（又称结合胆红素）；

（3）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉重吸收入肝，大部分又被肝细胞再分泌入场，构成胆素原的肝肠循环；

（4）重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出。

3. 

肝在胆红素代谢中有何作用？

（1肝细胞特异性膜载体从血浆中摄取未结合胆红素；

（2）胆红素进入肝细胞与Y蛋白、Z蛋白结合。

，运到内质网与葡萄糖醛酸结合转化为结合胆红素；

（3）结合胆红素从肝细胞毛细胆管排泄入胆汁中，通过肝脏对胆红素的摄取、结合、转化与排泄，使血浆的胆红素能不断经肝细胞处理而被清除。

结合胆红素与未结合胆红素有什么区别，对临床诊断有何用途？

区别：

（1）未结合胆红素是指血清中的胆红素与清蛋白形成的复合物。

它的分子量大，不能随尿排出；

未与血清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用，所以血中当其浓度增加时可导致胆红素脑病。

（2）合胆红素主要指葡萄醛酸胆红素，它的分子量小，水溶性好，可随尿排出。

临床诊断用途：

（1）血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素来源过多，如溶血性黄疸；

其次见于未结合胆红素处理受阻，如肝细胞性黄疸。

（2）血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次见于肝细胞性黄疸。

（3）血浆未结合胆红素和结合胆红素均轻度升高见于肝细胞性黄疸。

第十八章 

1.缺乏叶酸和维生素B12时，为什么会患巨幼红细胞性贫血？

巨幼红细胞性贫血的特点是骨髓呈巨幼红细胞增生。

该病的发生与叶酸和维生素B12缺乏有密切关系。

其发病机制是由于合成核苷酸的原料一碳单位缺乏，DNA合成受阻，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，体积增大，而数目减少所致。

一碳单位是某些氨基酸分解代谢