645西医综合生物化学知识点Word文档格式.docx
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D-葡萄糖异构化为D-甘露糖后,由于其中的一个手性碳原子的构型发生变化,又称差向异构化(epimerization)
(6)酯化:
生物体中最常见也是最重要的糖酯是磷酸糖酯和硫酸糖酯。
(7)糖苷化:
单糖环状结构上的半缩醛羟基与醇或酚的羟基缩合失水成为缩醛式衍生物,通称为糖苷(glycosides)。
糖苷物质与糖类的区别:
糖是半缩醛,不稳定,有变旋;
苷是缩醛,较稳定,无变旋
(8)糖脎反应(亲核加成)
★糖脎易结晶,可以根据结晶的形状,判断单糖的种类。
二、双糖和三糖(了解)
1、麦芽糖(maltose,maltsugar)
结构:
两分子-葡萄糖,(1-4)糖苷键。
2、蔗糖
-葡萄糖,-果糖,(1-2)糖苷键,无异构体
3、乳糖
-半乳糖(1-4)糖苷键(或)-葡萄糖。
两种异构体。
4、纤维二糖(cellobiose)
纤维素的降解产物和其基本结构单位,自然界中不存在游离的纤维二糖
两分子-葡萄糖-(1,4)糖苷键
5、海藻糖
两分子α-D-Glc,在C1上的两个半缩醛羟基之间脱水,由α-1.1糖苷键构成。
6、棉子糖(三糖)非还原性三糖
三、寡糖
寡糖是指含有2-10个单糖单元的糖类。
它们常常与蛋白质或脂类共价结合,以糖蛋白或糖脂的形式存在。
连接它们的共价键类型主要两大类:
N-糖甘键型和O-糖苷键型。
N-糖苷键型:
寡糖链与多肽上的Asn的氨基相连。
这类寡糖链有三种主要类型:
高甘露糖型,杂合型和复杂型。
O-糖苷键型,寡糖链与多肽链上的Ser或Thr的羟基相连,或与膜脂的羟基相连。
四、多糖
多糖是由多个单糖分子缩合脱水而形成的。
由于构成它的单糖的种类、数量以及连接方式的不同,多糖的结构极其复杂而且数量、种类庞大。
多糖在水溶液中只形成胶体,虽然具有旋光性,但无变旋现象,也无还原性。
1、淀粉
直链淀粉结构:
长而紧密的螺旋管形。
这种紧实的结构是与其贮藏功能相适应的。
遇碘显兰色
支链淀粉:
在直链的基础上每隔20-25个葡萄糖残基就形成一个-(1-6)支链。
不能形成螺旋管,遇碘显紫色。
淀粉酶:
内切淀粉酶(α-淀粉酶)水解α-1.4键,外切淀粉酶(β-淀粉酶)α-1.4,脱支酶α-1.6
2、糖元:
与支链淀粉类似,只是分支程度更高,分支更,糖元遇碘显红褐色。
3、纤维素:
许多-D-葡萄糖分子以-(1-4)糖苷键相连而成直链
三、糖类的生物学功能
(1)提供能量。
植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。
(2)物质代谢的碳骨架,为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。
(3)细胞的骨架。
(4)细胞间识别和生物分子间的识别。
五、糖蛋白
糖蛋白是由短的寡糖链与蛋白质共价相连构成的分子。
其总体性质更接近蛋白质。
糖蛋白的生物学功能:
(1)糖蛋白携带某些蛋白质代谢去向的信息
糖蛋白寡糖链末端的唾液酸残基,决定着某种蛋白质是否在血流中存在或被肝脏除去的信息。
绝大多数糖蛋白的寡糖是糖蛋白的功能中心。
有些糖蛋白的糖对于糖蛋白自身成机体起着保护作用或润滑作用,如牛的RNaseB(糖蛋白)对热的抗性大于RNaseA,大量的唾液酸能增强唾液粘蛋白的粘性从而增强唾液的润滑性。
南极鱼抗冻蛋白的糖组分能与水形氢键,阻止冰品的形成从而提高了抗冻性。
糖蛋白在细胞间信号传递方面着更为复杂的作用。
Hiv的靶细胞结合蛋白GP120是一个糖蛋白,能与人类靶细胞表面的CD4受体结合从而附着在靶细胞表面,如果去掉GP120的糖部分则不能与CD4受体结合从而失去感染能力。
细胞表面的糖蛋白形成细胞的糖萼(糖衣)、参与细胞的粘连,这在胚和组织的生长、发育以及分化中起着关键性作用。
六、蛋白聚糖(oroteoglycans)
由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子,总体性质与多糖更为接近。
七、肽聚糖peptidoglycan
是细菌细胞壁的主要成分,草兰氏阳性细菌胞壁所含的肽聚糖占干重的50-80%,草兰氏阴性细菌胞壁所含的肽聚糖占干重的1-10%
糖链由N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰胞壁酸通过β-1.4糖苷键连接而成,糖链间由肽链交联,构成稳定的网状结构,肽链长短视细菌种类不同而异。
组成及结构特点(金黄色葡萄球菌)1.G—M聚糖2.四肽及连接方式:
四肽中N端的Ala上α-NH2与M中乳酸的羧基连接。
3.五聚Gly及连接方式
(1)五聚Gly的N端α—NH2与四肽C端Ala上的羧基连接。
(2)五聚Gly的C端羧基与另一个四肽的Lysε-NH2连接。
溶菌酶能水解G-M间的β-1.4糖苷键,使细胞壁出现孔洞,基至解体,从而杀死细菌。
人的眼泪中存在大量的溶菌酶,某些噬菌体在感染宿主时也可分泌溶菌酶。
鸡蛋中也含大量的溶菌酶。
第二章脂类
本章在历年考研真题里面基本没有出现,主要作为一些常识性知识点了解,做到心中有数即可。
一、概论
(一)、脂质的定义:
是一类低溶于水而搞溶于非极性溶剂的生物有机分子。
(二)、分类:
1、单纯脂质:
甘油三脂、蜡
2、复合脂质:
磷脂、糖脂
3、衍生脂质:
取代烃、固醇类、萜、其他脂质
或者分为极性和非极性两大类;
(三)、生物学作用:
1、贮存脂质
2、结构脂质
3、活性脂质
生物膜的流动性【苏州大学2007真题-判断题、选择题】
二、脂肪酸
1、大多数单不饱和脂肪酸中双键的位置在C9和C10之间;
2、分子中双键的安排多数属于非共轭系统;
3、对于相同链长的不饱和脂肪酸,双键越多熔点越低;
4、顺式异构体的熔点比反式异构体低;
5、乳化(emulsification):
油滴作为亲水物体悬于水中而成乳胶;
6、人的必须脂肪酸:
亚油酸、亚麻酸。
三、甘油三脂
(一)、物理性质:
无色无味、密度小于1g/m3,不溶于水,略溶于低级醇,易溶于乙醚、氯仿、苯等,没有明确熔点。
(二)、化学性质:
(选择题中的计算题)
1、皂化:
油脂的碱水解作用;
皂化值:
皂化1g油脂所需的KOHmg数。
2、氢化:
在催化剂的作用下油脂中双键与氢发生加成的过程。
3、卤化:
不饱和油脂与卤素中的溴或者点碘发生加成而成饱和的卤化脂的过程。
碘值:
100g油脂卤化时所能吸收碘的g数
乙酰值:
中和从1g乙酰化产物中释放的乙酸所需的KOH的mg数。
4、酸败:
天然油脂长时间暴露在空气中产生难闻的气味。
四、脂质过氧化:
多为不饱和脂肪酸或脂质的氧化变质,是典型的活性氧参与的自由基链反应。
五、磷脂
甘油磷脂和鞘磷脂
第三章蛋白质
本章知识点很重要,属于每年必考内容之一,前几年以名解,问答,实验等题型考察过,最近几年来,对蛋白质的性质,分离纯化以及涉及的相关实验考察较为频繁。
有关蛋白质的一些基础实验也是研究生必备的基本功,因此,无论对于考试还是以后的学习,都显得很重要。
第一节氨基酸
一、氨基酸的水解
1、酸水解
一般用6MHCl或4M硫酸水解
优点:
不引起消旋作用,得到的是L-氨基酸
缺点:
色氨酸被完全破坏,羟基氨基酸有一小部分被破坏,同时Asn和GLn的酰胺基被水解下来。
2、碱水解
一般用5M的NaOH水解。
在此水解中色氨酸是稳定的
引起消旋,得到D-氨基酸和L-氨基酸的混合物,另外,碱水解引起精氨酸脱氨,生成鸟氨酸和尿素。
二、氨基酸的分类
1、氨基酸的一般结构
结构特点:
氨基酸(amino
acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2、氨基酸的分类【苏州大学2006真题-选择题】【苏州大学2008真题-判断题】
(略)
三、氨基酸的酸碱化学
(一)、两性解离及等电点【苏州大学2001真题-选择题】【苏州大学2005、2006真题-计算题】【苏州大学2008真题-选择题】
1、氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。
在某一PH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2、氨基酸的紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
3、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸定量分析方法。
第二节肽
1、肽键(peptide
bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
【苏州大学2007真题-选择题】【苏州大学2008真题-选择题】
2、氨基酸残基:
氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端:
即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向是N端→C端。
3、肽键平面(肽单位):
肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;
组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。
第三节、蛋白质的结构及理化性质
本节知识点非常重要,常用于实验题的考察,另外也是研究生生活中要学习的东西,因此,每个知识点都要弄懂。
一、蛋白质的结构【苏州大学2004、2006真题-名词解释】【苏州大学2007,2008,2009真题-选择题】【苏州大学2009真题-简答题】
1、蛋白质的一级结构:
即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键:
肽键,有些蛋白质还包含二硫键。
2、蛋白质的高级结构:
包括二级、三级、四级结构。
1)蛋白质的二级结构:
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础,多为短距离效应。
可分为:
α-螺旋:
多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm。
α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
影响α-螺旋形成的因素主要是:
①
存在侧链基团较大的氨基酸残基;
②
连续存在带相同电荷的氨基酸残基;
③
存在脯氨酸残基。
β-折叠:
多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链R基团交错位于锯齿状结构上下方;
它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定.
β-转角:
常发生于肽链进行180度回折时的转角上,常有4个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲:
无确定规律性的那段肽链。
氢键。
2)蛋白质的三级结构:
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距离效应。
主要化学键:
疏水键(最主要)、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
3)蛋白质的四级结构:
对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
疏水键、氢键、离子键。
二、蛋白质的理化性质
1.两性解离与等电点:
蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2.蛋白质的胶体性质:
蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3.蛋白质的紫外吸收:
蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收,以色氨酸吸收最强,最大吸收峰为280nm。
4、蛋白质的沉淀:
在适当条件下,蛋白质从溶液中析出的现象。
包括:
a.丙酮沉淀,破坏水或氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏在水溶液中的化层。
也可用乙醇。
b.盐析,将硫酸铵、硫酸钠稳定因素电荷而沉淀。
5、蛋白质的变性:
蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有:
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
三、蛋白质结构与功能关系
1、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
β-巯基乙醇可破坏二硫键
2、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白:
只有三级结构的单链蛋白质,易与氧气结合,氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白:
具有4个亚基组成的四级结构,可结合4分子氧。
成人由两条α-肽链(141个氨基酸残基)和两条β-肽链(146个氨基酸残基)组成。
在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈S状曲线。
因为:
第一个亚基与氧气结合以后,促进第二及第三个亚基与氧气的结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结合,称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。
6、蛋白质的呈色反应
a.茚三酮反应:
经水解后产生的氨基酸可发生此反应,详见二、3
b.双缩脲反应:
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应。
蛋白质水解加强,氨基酸浓度升高,双缩脲呈色深度下降,可检测蛋白质水解程度。
第四节蛋白质的分离与纯化:
【苏州大学2001,2005,2006,2009真题-简答题】
一、分离纯化
1.盐析与有机溶剂沉淀:
在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
常用的中性盐有:
硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。
2.电泳:
蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3.透析:
利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开。
4.层析:
利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离。
主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
离子交换层析:
利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定PH时,各蛋白质的电荷量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析,含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
5.超速离心:
利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。
超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
二、氨基酸顺序分析:
蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析,即蛋白质一级结构的测定,主要有以下几个步骤:
1.
分离纯化蛋白质,得到一定量的蛋白质纯品;
2.
取一定量的样品进行完全水解,再测定蛋白质的氨基酸组成
Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序(氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物,用层析法鉴定氨基酸种类)
3.
分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸;
测定肽链头、尾的氨基酸残基 头端:
二硝基氟苯法(DNP法)和丹酰氯法;
尾端;
羧肽酶A、B、C法等
4.
采用特异性的酶(如胰凝乳蛋白酶)或化学试剂(如溴化氰)将蛋白质处理为若干条肽段
胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)法:
水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键
胰蛋白酶法:
水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键
溴化脯法:
水解蛋氨酸羧基侧的肽键
5.
分离纯化单一肽段;
6.
测定各条肽段的氨基酸顺序。
一般采用Edman降解法,用异硫氰酸苯酯进行反应,将氨基酸降解后,逐一进行测定;
7.至少用两种不同的方法处理蛋白质,分别得到其肽段的氨基酸顺序;
8.将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较,以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
第三章酶
酶这章的知识点较多,较细琐;
也不容易理解,难点是米氏方程的应用以及酶的调控等,但是本章一般在选择填空以及判断考的较多,大题涉及时会联系代谢方面来考察,考点不多。
第一节酶通论
一、酶的概念:
酶(enzyme)是由活细胞产生的生物催化剂,这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性,其化学本质是蛋白质。
酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系(多酶复合体和多功能酶)三大类。
酶的分子组成:
可根据其化学组成的不同,可分为单纯酶和结合酶(全酶)两类。
结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成(酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关,辅助因子则与酶的催化活性有关)。
三、辅酶与辅基的来源及其生理功用:
辅酶:
与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物。
与酶蛋白结合较松,可透析除去。
辅基:
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物。
与酶蛋白结合较紧
辅酶与辅基的生理功用主要是:
⑴运载氢原子或电子,参与氧化还原反应。
⑵运载反应基团,如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等,参与基团转移。
四、金属离子的作用:
1、稳定构象:
稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象;
2、构成酶的活性中心:
作为酶的活性中心的组成成分,参与构成酶的活性中心;
3、连接作用:
作为桥梁,将底物分子与酶蛋白螯合起来
五、酶的活性中心:
酶分子上具有一定空间构象的部位,该部位化学基团集中,直接参与将底物转变为产物的反应过程,这一部位就称为酶的活性中心。
参与构成酶的活性中心的化学基团,有些是与底物相结合的,称为结合基团,有些是催化底物反应转变成产物的,称为催化基团,这两类基团统称为活性中心内必需基团。
在酶的活性中心以外,也存在一些化学基团,主要与维系酶的空间构象有关,称为酶活性中心外必需基团。
六、酶促反应的特点:
1.具有极高的催化效率:
2.具有高度的底物特异性:
⑴绝对特异性:
一种酶只能作用于一种化合物,以催化一种化学反应,称为绝对特异性,如琥珀酸脱氢酶。
⑵相对特异性:
一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,称为相对特异性,如脂肪酶。
⑶立体异构特异性:
一种酶只能作用于一种立体异构体,或只能生成一种立体异构体,称为立体异构特异性,如L-精氨酸酶。
关于酶的专一性假说:
锁与钥匙学说:
认为酶跟底物为锁与钥匙的关系,以此说明酶和底物结构上的互补性。
(有缺陷)
诱导期和假说:
认为当酶分子与底物接近时,酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
3.酶的催化活性是可以调节的:
如代谢物可调节酶的催化活性,对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性,也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。
第二节酶促反应的机制
一、酶促反应的机制:
1、中间复合物学说与诱导契合学说:
酶催化时,酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物(ES),此复合物再分解释放出酶,并生成产物,即为中间复合物学说。
当底物与酶接近时,底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变,使之成为能与底物分子密切结合的构象,这就是诱导契合学说。
2.与酶的高效率催化有关的因素:
①趋近效应与定向作用;
②张力作用;
③酸碱催化作用;
④共价催化作用;
⑤酶活性中心的低介电区(表面效应)。
二、酶促反应动力学:
【苏州大学2008,2009真题-选择题】
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。
1、底物浓度对反应速度的影响:
⑴底物对酶促反应的饱和现象:
由实验观察到,在酶浓度不变时,不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线,即当底物浓度较低时,反应速度的增加与底物浓度的增加成正比(一级反应);
此后,随底物浓度的增加,反应速度的增加量逐渐减少(混合级反应);
最后,当底物浓度增加到一定量时,反应速度达到一最大值,不再随底物浓度的增加而增加(零级反应)。
⑵米氏方程及米氏常数:
【苏州大学2006真题-名词解释、判断题】【苏州大学2005、2007真题-计算题】
根据上述实验结果,Michaelis&
Menten于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式,即米氏方程:
ν=Vmax[S]/(Km+[S])。
其中,Vmax为最大反应速度,Km为米氏常数。
⑶Km和Vmax的意义:
①当ν=Vmax/2时,Km=[S]。
因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>
>
k+2时,Km=k-1/k+1=Ks。
因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大;
反之,则越小。
③Km可用于判断反应级数:
当[S]<
0.01Km时,ν=(Vm
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- 645 西医 综合 生物化学 知识点