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而8M脲可使氢键破坏。
当用透析方法去除-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为复性。
12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是正电负电。
13.在生理pH条件下,蛋白质分子中谷氨酸和天冬氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而赖氨酸、精氨酸或细氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。
14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。
15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以兼性离子形式存在;
当pH>pI时,氨基酸(主要)以阴离子形式存在;
当pH<pI时,氨基酸(主要)以阳离子形式存在。
16.侧链含—OH的氨基酸有丝氨酸和酷氨酸和苏氨酸三种。
侧链含—SH的氨基酸是半胱氨基酸。
17.人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。
这些氨基酸包括
赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸等八种。
18.蛋白质变性的主要原因是被破坏;
蛋白质变性后的主要特征是;
变性蛋白质在去除致变因素后仍能(部分)恢复原有生物活性,表明没被破坏。
这是因为一级结构含有的结构信息,所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。
19盐析作用是指盐溶作用是指
。
20.当外界因素(介质的pH>pI、电场电压、介质中离子强度、温度等)确定后,决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是和。
二、选择填空题1.D2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C11.D12.D13.B14.C15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D
1.侧链含有咪唑基的氨基酸是()
A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸
2.PH为8时,荷正电的氨基酸为()
A、GluB、LysC、SerD、Asn
3.精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04(-NH3)Pk3=12.48(胍基)PI=()
A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)
C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。
04+12。
48)
4.谷氨酸的Pk1=2.19(-COOH)、pk2=9.67(-NH3)、pk3=4.25(-COOH)pl=()
A、1/2(2.19+9。
67)B、1/2(9.67+4.25)
C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)
5.氨基酸不具有的化学反应是()
A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应
6.当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时,用纸层析法分离苯丙氨酸(F)、丙氨酸(A)和苏氨酸(T)时则它们的Rf值之间关系应为:
()
A、F>A>TB、F>T>AC、A>F>TD、T>A>F
7.氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中,氨基酸的贡献是()
A、25%B、50%C、80%D、100%
8.寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是()
A、2,4-二硝基氟苯B、肼C、异硫氰酸苯酸D、丹酰氯
9.下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是()
A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序
B、多肽链中氨基酸残基的键链方式
C、多肽链中主肽链的空间走向,如-螺旋
D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键,分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B19
10.下列叙述中哪项有误()
A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、
三级结构乃至四级结构中起重要作用
B、主肽链的折叠单位~肽平面之间相关一个C碳原子
C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏,因而丧失了原有生物活性
D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力
11.蛋白质变性过程中与下列哪项无关()
A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏
C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏,分子量变小
12.加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是()
A、尿素(脲)B、盐酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸铵
13.血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形,这是由于()
A、氧可氧化Fe(Ⅱ),使之变为Fe(Ⅲ)
B、第一个亚基氧合后构象变化,引起其余亚基氧合能力增强
C、这是变构效应的显著特点,它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥
D、亚基空间构象靠次级键维持,而亚基之间靠次级键缔合,构象易变
14.下列因素中主要影响蛋白质-螺旋形成的是()
A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列
C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在
15.蛋白质中多肽链形成-螺旋时,主要靠哪种次级键维持()
A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键
16.关于蛋白质结构的叙述,哪项不恰当()
A、胰岛素分子是由两条肽链构成,所以它是多亚基蛋白,具有四级结构
B、蛋白质基本结构(一级结构)中本身包含有高级结构的信息,所以在生物
体系中,它具有特定的三维结构
C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团,避开水相,相互聚集的倾向,对多肽链
在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用
D、亚基间的空间排布是四级结构的内容,亚基间是非共价缔合的
17.有关亚基的描述,哪一项不恰当()
A、每种亚基都有各自的三维结构
B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在
C、一个亚基(单位)只含有一条多肽链
D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性
18.关于可溶性蛋白质三级结构的叙述,哪一项不恰当()
A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部
B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部
C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面
D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部
19.蛋白质三级结构形成的驱动力是()
A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键
20.引起蛋白质变性原因主要是()
A、三维结构破坏B、肽键破坏
C、胶体稳定性因素被破坏D、亚基的解聚
21.以下蛋白质中属寡聚蛋白的是()
A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白
22.下列测定蛋白质分子量的方法中,哪一种不常用()
A、SDS-PAGE法B、渗透压法C、超离心法D、凝胶过滤(分子筛)法
23.分子结构式为HS-CH2-CH-COO-的氨基酸为()
A、丝氨酸B、苏氨酸C、半胱氨酸D、赖氨酸
24.下列氨基酸中为酪氨酸的是()
+
A、-CH2-CH-COO-B、HO--CH2-CH-COO-
HNNH
NH3NH3
C、CH2-CH-COO-D、CH3-S-CH2-CH2-CH-COO-
H
25.变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征,下列动力学曲线中哪种一般是别构酶(蛋白质)所表现的:
s
A、B、C、D、
26.关于二级结构叙述哪一项不正确()
A、右手-螺旋比左手-螺旋稳定,因为左手-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链
空间位阻大,不稳定;
B、一条多肽链或某多肽片断能否形成-螺旋,以及形成的螺旋是否稳定与它
的氨基酸组成和排列顺序有极大关系;
C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大,因而不能形成-螺旋;
D、-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定,所以蛋白质中只有反平行式。
27.根据下表选出正确答案:
样品液中蛋白质的组分
蛋白质的pI
蛋白质分子量MW(KD)
A
6.2
40
B
4.5
30
C
7.8
60
D
8.3
80
①pH8.6条件下电泳一定时间,最靠近阳极的组分一般是();
②SephadexG100柱层析时,最先洗脱出来的组分应该是()。
28.前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基()
A、碱性氨基酸残基B、酸性氨基酸残基
C、羟基氨基酸残基D、亲水性氨基酸残基
29.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于()
A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力
C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键
30.双缩脲法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时,加入少量的四氯化碳(CCl4)其主要作用是()
A、促进双缩脲反应B、消除色素类对比色的干扰
C、促进难溶性物质沉淀D、保持反应物颜色的稳定
31.醋酸纤维薄膜电泳时,下列说法不正确的一项是()
A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间,使处于湿润状态
B、以血清为样品,pH8.6条件下,点样的一端应置于电泳槽的阴极一端
C、电泳过程中保持恒定的电压(90~110V)可使蛋白质组分有效分离
D、点样量太多时,蛋白质组分相互粘联,指印谱带会严重拖尾,结果不易分析
3、是非判断(用“对”、“错”表示,并填入括号中)
1.×
2.√3.√4.×
5.√6.×
7.×
8.×
9.×
10.√11.×
12.√13.×
14.√15.√16.×
17.√18.√19.√20.×
21.×
22.√
1.胰岛素分子中含有两条多肽链,所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成()
2.蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构,即一级结构含有高级结构的结构信息。
3.肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中,一般都处在一个刚性平面内。
4.构成天然蛋白质的氨基酸,其D-构型和L-型普遍存在。
5.变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质,它有利于这些生物大分子功能的调节。
6.功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。
7.具有四级结构的蛋白质,当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。
8.胰岛素分子中含有A7-S-S-B7,A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键,这些属于二级结构的内容。
9.-折叠是主肽链相当伸展的结构,因此它仅存在于某些纤维状蛋白质中。
10.在RNase(核糖核酸酶)分子中存在His12、His119侧链的咪唑基及Lys41-NH3由于多肽链是按特定方式折叠成一定空间结构,这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。
11.变性后的蛋白质电泳行为不会改变()
12.沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。
13.调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。
14.Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高,但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽相同,会使测定结果往往带来较大偏差。
15.重金属盐对人畜的毒性,主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白质变性所致。
16.利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样(即为6.25)。
17.胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸,这种专一性可称为基团专一性。
18.同源蛋白质中,保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要作用,因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。
O
19.肽平面或酰胺平面是因为-C-NH-结构中C=0的电子离域或说是sp2杂化N的孤对电子与C=0P-共轭后引起的。
20.有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2,在pH为8.5的条件下同一静电场中A一定比B向异极泳动速度快。
21.多肽链出现180°
回折的地方会形成转角,其中甘氨酸和脯氨酸常出现在-转角处,因为其侧链较短,对4→1氢键形成空间位阻小。
22.苯丙氨酸疏水性比缬氨酸强()
23.由于静电作用,在等电点时氨基酸的溶解度最小()
24.渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE(聚丙稀酰胺凝胶电泳)法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的()
25.当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时,此蛋白质的等电点为7.0()
26.蛋白质的亚基(或称为亚单位)和肽是同义词()
四、解释下列名词
1.二面角:
一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-,自左向右分别为C1,N1,C2,C3,N2
C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一定的角度,叫做二面角φ。
同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度是二面角ψ
2.蛋白质一级结构DNA的一级结构:
所谓的DNA的一级结构,就是指4种核苷酸的链接及从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
3.DNA的二级结构:
是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4.超二级结构:
超二级结构(super-secondarystructure)也称之基元(motif)。
在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.DNA的三级结构:
是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6.DNA的四级结构:
每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接,这个蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构
7.别构效应别构效应又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应(allostericeffect)某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。
8.同源蛋白质:
不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋白质。
9.简单蛋白质:
简单蛋白质又称单纯蛋白质,这类氨基酸只含由α-氨基酸组成的肽链,不含其他成分.
10.结合蛋白质:
结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成,被结合的其他化合物通常称为结合蛋白质的非蛋白部分(辅基)。
按其非蛋白部分的不同而分为核蛋白(含核酸)、糖蛋白(含多糖)、脂蛋白(含脂类)、磷蛋白(含磷酸)、金属蛋白(含金属)及色蛋白(含色素)等。
11.蛋白质变性作用:
1.天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但不导致蛋白质一级结构的破坏,这种现象称为变性作用。
2.变质蛋白质主要标志是生物功能的丧失.
3.从现在蛋白质构象研究结果来看,可以比较完整的说:
变性作用就是蛋白质在一定的处理条件下,其共价键不变,而特定构象遭受破坏,从而失去了生物活性的过程.
12.蛋白质盐析作用:
用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程称为蛋白质的盐析作用。
13.蛋白质分段盐析:
调节盐浓度,可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出
14.寡聚蛋白:
四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成,有时含两条以上的多肽链,单独存在时一般没有生物活性。
亚基有时也称为单体(monomer),仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质,多聚蛋白质或多亚基蛋白质
15.结构域:
结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域,特别指蛋白质中这样的区域。
在球形蛋白中,结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分,但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。
蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。
16.构象:
构象指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
17.构型:
分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构,如D-甘油醛与L-甘油醛,D-葡萄糖和L葡萄糖是链状葡萄糖的两种构型,a-D-葡萄糖和b-D-葡萄糖是环状葡萄糖的两种构型一般情况下,构型都比较稳定,一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。
18.肽单位:
肽单位(peptideunit)又称为肽基(peptidegroup),肽键的所有四个原子和与之相连的两个α-碳原子所组成的基团。
是肽键主链上的重复结构。
是由参于肽链形成的氮原子,碳原子和它们的4个取代成分:
羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。
肽链中的酰胺基(-CO-NH-)称为肽基(peptidegroup)或肽单位(peptideunit).
19.肽平面:
肽键具有一定程度的双键性质,参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动,位于同一平面,此平面就是肽平面,也叫酰胺平面。
20.—螺旋:
α螺旋是一种最常见的二级结构,最先由LinusPauling和RobertCorey于1951年提出,其主要内容是:
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展;
②螺旋形成是自发的,肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n+4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用;
被氢键封闭的环含有13个原子,因此α螺旋也称为3.6/13螺旋;
③每隔3.6个残基,螺旋上升一圈;
每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°
,螺距为0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm;
螺旋的半径是0.23nm;
Φ角和Ψ角分别为-57°
和-48°
;
④α螺旋有左手和右手之分,但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋;
⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
21.—折叠或—折叠片:
β-折叠(β-sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型,它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。
可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链,称为β折叠股或β股(β-strand),结构要点
1.肽链呈锯齿状,按层排列,可以是不同的肽链,也可以是同一条肽链的不同肽段。
2.相邻肽链的C=O与N—H间形成氢键,氢键与长轴垂直。
3.相邻肽链平行或反平行排列,反平行的更稳定。
4.一个残基占0.32nm(平行式)或0.34nm(反平行式)。
22.超二级结构:
超二级结构也称之基元(motif)。
是指在球状蛋白质分子的一级结构的基础上,相邻的二级结构单位(α螺旋β折叠等)在三维折叠中相互靠近,彼此作用,在局部形成规则的二级结构组合体,这种组合体就是超二级结构。
在结构的组织层次上高于二级结构,但没有形成完整的结构域。
23.—转角:
β-转角结构(β-turn)又称为β-弯曲(β-bend)、β-回折(β-reverseturn)、发夹结构(hairpinstructure)和U型转折等。
蛋白质分子多肽链在形成空间构象的时候,经常会出现180°
的回折(转折),回折处的结构就称为β-转角结构。
24.蛋白质的变性作用:
蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。
包含了蛋白质的沉淀作用。
25.蛋白质的复性作用:
如果变性条件剧烈持久,蛋白质的变性是不可逆的。
如果变性条件不剧烈,这种变性作用是可逆的,说明蛋白质分子内部结构的变化不大。
这时,如果除去变性因素,在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性,这种现象称为蛋白质的复性(renaturation)。
例如胃蛋白酶加热至80~90℃时,失去溶解性,也无消化蛋白质的能力,如将温度再降低到37℃,则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。
26.亚基:
蛋白质的四级结构(quaternarystructure)是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的相互作用。
体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为亚基(subunit)。
五、问答题
1.组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类?
各类氨基酸的共同特性是什么?
这种分类在生物学上有何重要意义?
氨基酸是蛋白质的基本单位,每个氨基酸都是有一个氨基,一个羧基,还有一个R基组成,区分氨基酸就是通过R基的不同,每个氨基酸
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