高中生物生物化学竞赛辅导讲座 第七章Word下载.docx

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由于各种氨基酸都有特定的等电点，因此当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净正电荷，在电场中向阴极移动。

若溶液的pH值高于某氨基酸的等电点时，则该氨基酸带净负电荷，在电场中向阳极移动。

氨基酸等电点的计算方法：

对于单氨基单羧基的氨基酸，其等电点是pK1和Pk2的算术平均值，即从pI＝1/2（pK1＋pK2）公式中求得；

对于含有3个可解离基团的氨基酸来说，只要依次写出它从酸性经过中性至碱性溶溶解高过程中的各种离子形式，然后取两性离子两侧的pK值的算术平均值，即可得其pI值。

例如Asp解离时，有3个pK值，在不同pH条件下可以有4种离子形式，如下图所示。

在等电点时，两性离子形式主要是Asp＋，因此Asp的pI＝1/2（pK1＋pK2）＝1/2（2.09＋3.86）＝2.98。

同样方法可以求得其他含有3个pK值的氨基酸的等电点。

各种氨基酸在可见光区都没有光吸收，而在紫外光区仅色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸有吸收能力。

其中色氨酸的最大吸收波长为279nm，酪氨酸的最大吸收波长为278nm，苯丙氨酸的为259nm。

利用紫外光法可以测定这些氨基酸的含量。

蛋白质在280nm的紫外光吸收绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。

因此测定蛋白质含量时，用紫外分光光度法测定蛋白质在280nm的光吸收值是一种既简便而又快速的方法。

2．蛋白质的化学结构与空间结构

组成蛋白质的氨基酸，是借助肽键连接在一起的。

肽键是由一个氨基酸分子中的α氨基与相邻的另一个氨基酸分子中α–羧基，通过失水缩合而成，这样连起来的氨基酸聚合物叫做肽。

肽链上的各个氨基酸，由于在相互连接的过程中丢失了α–氨上的H和α–羧基上的OH，被称之为氨基酸残基。

在多肽链一端氨基酸含有一个尚未反应的游离氨基（一NH2），称为肽链的氨末端氨基酸或N末端氨基酸；

另一端的氨基酸含有一个尚未反应的游离羧基（—COOH），称为肽链的羧基末端氨基酸或C末端氨基酸。

一般表示多肽链时，总是把N末端写在左边，C末端写右边。

合成肽链时，合成方向是从N末端开始，逐渐向C末延伸。

各种蛋白质分子都有特定的空间结构，即构象。

蛋白质的一级结构：

又称初级结构或化学结构，是指组成蛋质分子的多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序，多肽链的数目，同时也包括链内或键间二硫键的数目和位置等。

蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，肽键和二硫键都属于共价键。

肽键是蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式，形成共价主链。

二硫键（—S—S）是由两个半胱氨酸（残基）脱氢连接而成的，是连接肽链内或肽链间的主要化学键。

二硫键在蛋白质分子中起着稳定肽链空间结构的作用，往往与生物活力有关。

二硫键被破坏后，蛋白质或多肽的生物活力就会丧失。

蛋白质结构中，二硫键的数目多，蛋白质结构的稳定性就越强。

在生物体内起保护作用的皮、角、毛发的蛋白质中，二硫键最多。

蛋白质的二级结构：

是指多肽链本身折叠和盘绕方式，是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。

这种周期性的结构是以肽链内或各肽链间的氢键来维持。

常见的二级结构有α–螺旋、β–折叠、β–转角等。

例如动物的各种纤维蛋白，它们的分子围绕一个纵轴缠绕成螺旋状，称为α–螺旋。

相邻的螺旋以氢键相连，以保持构象的稳定。

指甲、毛发以及有蹄类的蹄、角、羊毛等的成分都是呈α–螺旋的纤维蛋白，又称α–角蛋白。

β–折叠片是并列的比α–螺旋更为伸展的肽链，互相以氢铸连接起来而成为片层状，如蚕丝、蛛丝中的β–角蛋白。

蛋白质的三级结构：

是指在二级结构的基础上，进一步卷曲折叠，构成一个很不规则的具有特定构象的蛋白质分子。

维持三级结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用，即次级键或称非共价键，包括氢键、盐键、疏水键和范德华力等。

盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的，如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。

疏水键是多肽链上的某些氨基酸的疏水基团或疏水侧链（非极性侧链）由于避开水而造成相互接近、粘附聚集在一起。

它在维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。

范德华引力是分子之间的吸引力。

此外二硫键也对三级结构的构象起稳定作用。

具有三级结构的球蛋白是一类比纤维蛋白的构象更复杂的蛋白质。

肽链也有α–螺旋、β–折叠片等构象单元，这些构象单元之间由肽链中不规则卷曲的肽段相连接，使整个肽铸折叠成近乎球状的不规则形状。

酶、多种蛋白质激素、各种抗体以及细胞质和细胞膜中的蛋白质都是球蛋白。

和纤维蛋白不同，球蛋白的表面富有亲水基团，因此都能溶于水。

蛋白质的四级结构：

是由两条或两条以上的具有三级结构的多肽聚合而成特定构象的蛋白质分子。

构成功能单位的各条肽链，称为亚基，一般地说，亚基单独存在时没有生物活力，只有聚合成四级结构才具有完整的生物活性。

例如，磷酸化酶是由2个亚基构成的，谷氨酸脱氢酶是由6个相同的亚基构成的，血红蛋白是由4个不同的亚基（2个α肽链，2个β链）构成的，每个链都是一个具三级结构的球蛋白。

亚基聚合成四级结构，是通过分子表面的一些次级键，主要是盐键和氢键结合而联系在一起的。

有些蛋白质分子只有一、二、三级结构，并无四级结构，如肌红蛋白、细胞色素C、核糖核酸酶、溶菌酶等。

另一些蛋白质，则一、二、三、四级结构同时存在，如血红蛋白、过氧化氢酶、谷氨酸脱氢酶等。

3．蛋白质的性质及生物学功能

蛋白质是由许多氨基酸分子组成的，分子量很大。

所以它有的性质与氨基酸相同，有的性质又与氨基酸不同，如胶体性质、变构作用和变性作用等。

（1）胶体性质：

蛋白质分子量很大，容易在水中形成胶体粒，具有胶体性质。

在水溶液中，蛋白质形成亲水胶体，就是在胶体颗粒之外包含有一层水膜。

水膜可以把各个颗粒相互隔开，所以颗粒不会凝聚成块而下沉。

（2）变构作用：

含2个以上亚基的蛋白质分子，如果其中一个亚基与小分子物质结合，那就不但该亚基的空间结构要发生变化，其他亚基的构象也将发生变化，结果整个蛋白质分子的构象乃至活性均将发生变化，这一现象称为变构或别构作用。

例如，某些酶分子可以和它所催化的最终产物结合，引起变构效应，使酶的活力降低，从而起到反馈抑制的效果。

（3）变性作用：

蛋白质在重金属盐（汞盐、银盐、铜盐等）、酸、碱、乙醛、尿素等的存在下，或是加热至70～100℃，或在X射线、紫外线的作用下，其空间结构发生改变和破坏，从而失去生物学活性，这种现象称为变性。

变性过程中不发生肽键断裂和二硫键的破坏，因而不发生一级结构的破坏，而主要发生氢键、疏水键的破坏，使肽链的有序的卷曲、折叠状态变为松散无序。

种类繁多的蛋白质具有多种多样的生物学功能，归纳起来主要具有下列5个方面：

（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。

（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。

（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能协调和指导细胞内的化学过程。

（4）作为运输工具，它能在细胞内或者透过细胞膜传递小分子或离子。

（5）作为抗体，它起着保护有机体，防御外物入侵的作用。

蛋白质是一切生命现象不可缺少的，即使像病毒、类病毒那样以核酸为主体的生物，也必须在它们寄生的活细胞的蛋白质的作用下，才能表现出生命现象。

（二）核酸的结构与生物学功能

核酸是生物体内极其重要的生物大分子，是生命的最基本的物质之一。

最早是瑞士的化学家米歇尔于1870年从脓细胞的核中分离出来的，由于它们是酸性的，并且最先是从核中分离的，故称为核酸。

核酸的发现比蛋白质晚得多。

核酸分为脱氧核糖核酸（简称DNA）和核糖核酸（简称RNA）两大类，它们的基本结构单位都是核苷酸（包含脱氧核苷酸）。

1．核酸的基本单位——核苷酸

每一个核苷酸分子由一分子戊糖（核糖或脱氧核糖）、一分子磷酸和一分子含氮碱基组成。

碱基分为两类：

一类是嘌呤，为双环分子；

另一类是嘧啶，为单环分子。

嘌呤一般均有A、G2种，嘧啶一般有C、T、U3种。

这5种碱基的结构式如下图所示。

由上述结构式可知：

腺嘌呤是嘌呤的6位碳原子上的H被氨基取代。

鸟嘌呤是嘌呤的2位碳原子上的H被氨基取代，6位碳原子上的H被酮基取代。

3种嘧啶都是在嘧啶2位碳原子上由酮基取代H，在4位碳原子上由氨基或酮基取代H而成，对于T，嘧啶的5位碳原子上由甲基取代了H。

凡含有酮基的嘧啶或嘌呤在溶液中可以发生酮式和烯醇式的互变异构现象。

结晶状态时，为这种异构体的容量混合物。

在生物体内则以酮式占优势，这对于核酸分子中氢键结构的形成非常重要。

例如尿嘧啶的互变异构反应式如下图。

酮式（2，4–二氧嘧啶）烯酸式（2，4–二羟嘧啶）

在一些核酸中还存在少量其他修饰碱基。

由于含量很少，故又称微量碱基或稀有碱基。

核酸中修饰碱基多是4种主要碱基的衍生物。

tRNA中的修饰碱基种类较多，如次黄嘌呤、二氢尿嘧啶、5–甲基尿嘧啶、4–硫尿嘧啶等，tRNA中修饰碱基含量不一，某些tRNA中的修饰碱基可达碱基总量的10％或更多。

核苷是核糖或脱氧核糖与嘌呤或嘧啶生成的糖苷。

戊糖的第1碳原子（C1）通常与嘌呤的第9氮原子或嘧啶的第1氮原子相连。

在tRNA中存在少量5–核糖尿嘧啶，这是一种碳苷，其C1是与尿嘧啶的第5位碳原子相连，因为这种戊糖与碱基的连接方式特殊（为C—C连接），故称为假尿苷如下图。

腺苷（A）脱氧胸苷（dT）假尿苷（ψ）

核苷酸是由核苷中糖的某一羟基与磷酸脱水缩合而成的磷酸酯。

核苷酸的核糖有3个自由的羟基，可与磷酸酯化分别生成2’–、3’–和5’–核苷酸。

脱氧核苷酸的脱氧核糖只有2个自由羟基，只能生成3’–和5’–脱氧核苷酸。

生物体内游离存在的核苷酸都是5’–核苷酸。

以RNA的腺苷酸为例：

当磷酸与核糖5位碳原子上羟基缩合时为5’–腺苷酸，用5’–AMP表示；

当磷酸基连接在核糖3位或2位碳原子上时，分别为3’–AMP和2’–AMP。

5’–腺苷酸和3’–脱氧胞苷酸的结构式如下图所示。

核苷酸结构也可以用下面简式（如下图）表示。

B表示嘌呤或嘧啶碱基，直线表示戊糖，P表示磷酸基。

2’–核苷酸3’–核苷酸5’–核苷酸

3’–或5’–核苷酸简式也可分别用Np和pN表示（N代表核苷）。

即当P在N右侧时为3’–核苷核，P在N左侧的为5’–核苷酸，如3’–核苷酸和5’–核苷酸可分别用Ap和pA表示。

在生物体内，核苷酸除了作为核酸的基本组成单位外，还有一些核苷酸类物质自由存在于细胞内，具有各种重要的生理功能。

（1）含高能磷酸基的ATP类化合物：

5’–腺苷酸进一步磷酸化，可以形成腺苷二磷酸和腺苷三磷酸，分别为ADP和ATP表示。

ADP是在AMP接上一分子磷酸而成，ATP是由AMP接上一分子焦磷酸（PPi）而成，它们的结构式如下图所示。

腺苷二磷酸（ADP）腺苷三磷酸（ATP）

这类化合物中磷酸之间是以酸酐形式结合成键，磷酸酐键具有很高的水解自由能，习惯上称为高能键，通常用“～”表示。

ATP分子中有2个磷酸酐键，ADP中只含1个磷酸酐键。

在生活细胞中，ATP和ADP通常以Mg2＋或Mn2＋盐的复合物形式存在。

特别是ATP分子上的焦磷酸基对二价阳离子有高亲和力；

加上细胞内常常有相当高浓度的Mg2＋，使ATP对Mg2＋的亲和力远大于ADP。

在体内，凡是有ATP参与的酶反应中，大多数的ATP是以Mg2＋—ATP复合物的活性形式起作用的。

当ATP被水解时，有两种结果：

一是水解形成ADP和无机磷酸；

另一种是水解生成AMP和焦磷酸。

ATP是大多数生物细胞中能量的直接供体，ATP－ADP循环是生物体系中能量交换的基本方式。

在生物细胞内除了ATP和ADP外，还有其他的5’–核苷二磷酸和三磷酸，如GDP、CDP、UDP和GTP、CTP、UTP；

5’–脱氧核苷二磷酸和三磷酸，如dADP、dGDP、dTDP、dCDP和dATP、dCTP、dGTP、dTTP，它们都是通过ATP的磷酸基转移转化来的，因此ATP是各种高能磷酸基的主要来源。

除ATP外，由其他有机碱构成的核苷酸也有重要的生物学功能，如鸟苷三磷酸（GTP）是蛋白质合成过程中所需要的，鸟苷三磷酸（UTP）参与糖原的合成，胞苷三磷酸（CTP）是脂肪和磷脂的合成所必需的。

还有4种脱氧核糖核苷的三磷酸酯。

即dATP、dCTP、dGTP、dTTP则是DNA合成所必需的原材料。

（2）环状核苷酸；

核苷酸可在环化酶的催化下生成环式的一磷酸核苷。

其中以3’，5’–环状腺苷酸（以cAMP）研究最多，它是由腺苷酸上磷酸与核糖3’，5’碳原子酯化而形成的，它的结构式如下图所示。

正常细胞中cAMP的浓度很低。

在细胞膜上的腺苷酸环化酶和Mg2＋存在下，可催化细胞中ATP分子脱去一个焦磷酸而环化成cAMP，使cAMP的浓度升高，但cAMP又可被细胞内特异性的磷酸二酯酶水解成5’–AMP，故cAMP的浓度受这两种酶活力的控制，使其维持一定的浓度。

该过程可简单表示如下：

ATP

cAMP＋焦磷酸

5’–AMP

现认为cAMP是生物体内的基本调节物质。

它传递细胞外的信号，起着某些激素的“第二信使”作用。

不少激素的作用是通过cAMP进行的，当激素与膜上受体结合后，活化了腺苷酸环化酶，使细胞内的cAMP含量增加。

再通过cAMP去激活特异性的蛋白激酶，由激酶再进一步起作用。

近年来发现3’、5’–环鸟苷酸（cGMP）也有调节作用，但其作用与cAMP正好相拮抗。

它们共同调节着细胞的生长和发育等过程。

此外，在大肠杆菌中cAMP也参与DNA转录的调控作用。

2．核酸的化学结构（或一级结构）

核酸分子是由核苷酸单体通过3’，5’–磷酸二酯键聚合而成的多核苷酸长链。

核苷酸单体之间是通过脱水缩合而成为聚合物的，这点与蛋白质的肽链形成很相似。

在脱水缩合过程中，一个核苷酸中的磷酸给出一个氢原子；

另一个相邻核苷酸中的戊糖给出一个羟基，产生一分子水，每个单体便以磷酸二酯键的形式连接起来。

由许多个核苷酸缩合而形成多核苷酸链。

如果用脾磷酸二酯酶来水解多核苷酸链，得到的是3’–核苷酸，而用蛇毒磷酸二酯酶来水解得到的却是5’–核苷酸。

这证明多核苷酸链是有方向的，一端叫3’–未端，一端叫5’–末端。

所谓3’–末端是指多核苷酸链的戊糖上具有3’–磷酸基（或羟基）的末端，而具有5’–磷酸基（或羟基）的末端则称为5’末

–端。

多核苷酸链两端的核苷酸为末端核苷酸，末端磷酸基与核苷相连的键称为磷酸单酯键。

书写多核苷酸链时，通常将5’端写在左边，3’端写在右边。

但在书写一条互补的双链DNA时，由于二条链是反向平行的，因此每条链的末端必须注明5’或3’。

通常寡核苷酸链可用右面的简式表示（如右图所示）。

述简式还可简化为pApCpGpUOH，若进一步简化，还可将核苷酸链中的p省略，或在核苷酸之前加小点，则变为pACGUOH或pA·

C·

G·

UOH。

3．核酸的性质

（1）一般性质

核酸和核苷酸既有磷酸基，又有碱性基团，为两性电解质，因磷酸的酸性强，通常表现为酸性。

核酸可被酸、碱或酶水解成为各种组分，其水解程度因水解条件而异。

RNA在室温条件下被稀碱水解成核苷酸而DNA对碱较稳定，常利用该性质测定RNA的碱基组成或除去溶液中的RNA杂质。

DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末；

都微溶于水，不溶于一般有机溶剂。

常用乙醇从溶液中沉淀核酸。

（2）核酸的紫外吸收性质

核酸中的嘌呤碱和嘧啶碱均具有共轭双键，使碱基、核苷、核苷酸和核酸在240～290nm的紫外波段有一个强烈的吸收峰，最大吸收值在260nm附近。

不同的核苷酸有不同的吸收特性。

由于蛋白质在这一光区仅有很弱的吸收，蛋白质的最大吸收值在280nm处，利用这一特性可以鉴别核酸纯度及其制剂中的蛋白质杂质。

（3）核酸的变性和复性

①核酸的变性：

是指核酸双螺旋区的氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏，双螺旋松散，发生从螺旋到单键线团的转变，并分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单键的过程。

变性主要是由二级结构的改变引起的，因不涉及共价键的断裂，故一级结构并不发生破坏。

多核苷酸骨架上共价键（3’，5’—磷酸二酯健）的断裂称为核酸的降解，降解引起核酸分子量降低。

引起核酸变性的因素很多，如加热引起热变性，pH值过低（如pH＜4＝的酸变性和pH值过高（pH＞11.5）的碱变性，纯水条件下引起的变性以及各种变性试剂，如甲醇、乙醇、尿素等都能使核酸变性。

此外，DNA的变性还与其分子本身的稳定性有关，由于C—C中有三对氢健而A－T对只有两对氢键，故C＋G百分含量高的DNA分子就较稳定，当DNA分子中A＋T百分含量高时就容易变性。

环状DNA分子比线形DNA要稳定，因此线状DNA较环状DNA容易变性。

核酸变性后，一系列物理和化学性质也随之发生改变，如260nm区紫外吸收值升高，粘度下降，浮力密度升高，同时改变二级结构，有的可以失去部分或全部生物活性。

DNA的加热变性一般在较窄的温度范围内发生，很像固体结晶物质在其熔点突然熔化的情况，因此通常把热变性温度称为“熔点”或解键温度，用Tm表示。

对DNA而言，通常把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度（或变性量达最大值的一半时的温度）称为该DNA的熔点或解链温度。

在此温度可由紫外吸收（或其他特性）最大变化的半数值得到。

DNA的Tm值一般在70℃～85℃。

RNA变性时发生与DNA变性时类似的变化，但其变化程度不及DNA大，因为RNA分子中只有部分螺旋区。

②核酸的复性：

变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称为复性。

DNA复性后，许多物理、化学性质又得到恢复，生物活性也可以得到部分恢复。

DNA的片段越大，复性越慢；

DNA的浓度越高，复性越快。

DNA或RNA变性或降解时，其紫外吸收值增加，这种现象叫做增色效应，与增色效应相反的现象称为减色效应，变性核酸复性时则发生减色效应。

它们是由堆积碱基的电子间相互作用的变化引起的。

（三）酶的特点及功能

酶是由活细胞产生的、具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。

酶被称为生物催化剂。

生物体内错综复杂的代谢反应必须具有酶才能按一定规律有条不紊地进行。

酶缺陷或酶活性被抑制都会引起疾病。

例如，人体缺乏酪氨酸酶会引起白化病。

许多中毒性疾病，如有机磷中毒、氰化物中毒、重金属的中毒等，都是由于某些酶的活性被抑制所引起的。

1．酶促反应的特点

酶是生物催化剂，因而它既有与一般催化剂相同的性质，也有与一般催化剂不同的特点。

酶和一般催化剂的共同点是：

①酶在催化反应加快进行时，在反应前后酶本身没有数量和性质上的改变，因而很少量的酶就可催化大量的物质发生反应。

②酶只能催化热力学上允许进行的反应，而不能使本来不能进行的反应发生。

③酶只能使反应加快达到平衡，而不能改变达到平衡时反应物和产物的浓度。

因此，酶既能加快正反应进行，也能加快逆反应进行。

酶促反应究竟朝哪个方向进行，取决于反应物和产物的浓度。

酶与一般的催化剂相比又有其特点，最突出的是它的高效性和专一性。

2．酶的化学本质

通过对酶的性质、组成和结构等等方面的研究证实，酶是蛋白质（也有RNA）。

蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。

酶按照化学组成也可分为单纯酶和结合酶两大类。

脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于简单蛋白质，这些酶只由氨基酸组成，此外不含其他成分。

转氨酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶及其他氧化还原酶等均属于结合蛋白质。

这些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称辅因子。

酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。

此完整的酶分子称为全酶（全酶＝酶蛋白十辅因子）。

有的酶的辅因子是金属离子，有的是小分子有机化合物。

通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。

辅酶或辅基并没有本质的差别，只不过是它们与蛋白质部分结合的牢固程度不同而已。

通常把与酶蛋白结合比较松的，用透析法可除去的小分子有机物称为辅酶；

反之为辅基。

在酶的催化过程中，辅酶或辅基的作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。

金属在酶分子中或作为酶活性部位的组成成分，或帮助形成酶活性所必需的构象。

一种辅酶常可与多种不同的酶蛋白结合而组成具有不同专一性的全酶。

可见决定酶催化专一性的是酶的蛋白质部分。

3．酶的活性中心和必需基团

酶作为蛋白质，其分子比大多数底物要大得多，因此在反应过程中酶与底物的接触只限于酶分子的少数基团或较小的部位。

因分子中虽然有许多基团，但并不是所有的基团都与酶的活性有关，其中有些基团若经化学修饰（如氧化、还原、酰化、烷化等）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。

常见的必需基团有Ser的羟基，His的咪唑基，Cys的巯基，Asp、Glu的侧链羧基等。

活性中心（或称活性部位）是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。

对于单纯酶来说，它是由一些氨基酸残基的侧链基团组成的。

对于结合酶来说，辅酶或辅基上的某一部分结构往往也是活性部位的组成部分。

酶的活性中心的必需基团可分为两种：

一种是与作用物结合的必需基团，称为结合基团，它决定酶的专一性；

另一种是促进作用物发生化学变化的基团，称为催化基团，它决定酶的催化能力。

但也有些必需基团同时具有这两种作用。

另外还有些必需基团位于酶活性中心以外的部位，但仍是维持酶催化作用所必需的，这种称为酶活性中心以外的必需基团。

由此可见，酶除了活性中心以外，其他部分并不是可有可无的。

活性中心必需基团的作用，一方面使底物与酶依一定构型而结合成为复合物，这样有利于相互影响和作用；

另一方面影响底物分子某些键的稳定性，键被打断或形成新的键，从而催化其转变。

某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有活性的酶的前体称为“酶原”。

酶原在一定条件