大学考研笔记教案生物化学讲稿园林本科Word格式.docx

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5

氨基酸的纸层析法

8

脂肪浸提-----索氏脂肪浸提法

9

7

维生素C含量的测定

（选12学时）

教学进度计划

周次

课次/学时

教学内容

1/2

绪论

第一章核酸化学

第一节核酸的种类、分布与化学组成

第二节核酸的空间结构

2/4

第三节核酸的理化性质

第四节病毒和核蛋白

1/6

第二章蛋白质化学

第一节氨基酸

第二节肽

2/8

第三节蛋白质的空间结构

1/10

第四节蛋白质结构与功能的关系

第五节蛋白质的重要性质

第三章酶

第一节酶的催化性质

2/12

第二节酶的命名与分类

第三节影响酶促反应速度的因素

1/14

第四节酶的作用机制

第五节别构酶与同工酶

第六节维生素与辅酶

2/16

第四章糖代谢

第一节新陈代谢概论

第二节生物体内的糖类

第三节双糖和多糖的酶促降解

1/18

第四节糖酵解

2/20

第五节三羧酸循环

第六节磷酸戊糖途径

第七节单糖的生物合成

第八节蔗糖和多糖的生物合成

1/22

第五章生物氧化

第一节生物氧化概述

第二节电子传递链

2/24

第三节氧化磷酸化

第四节其他末端氧化酶系统

1/26

第六章脂类代谢

第一节生物体内的脂类

第二节脂肪的降解

第三节脂肪的生物合成

2/28

第七章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

第一节蛋白质的酶促降解

第二节氨基酸的分解与转化

第三节氨及氨基酸的生物合成

1/30

第八章核酸的酶促降解和核酸代谢

第九章核酸的生物合成

第一节DNA的生物合成

一、复制

2/32

二、逆向转录

三、基因突变

四、DNA的损伤和修复

1/34

第二节RNA的生物合成

第三节基因工程简介

第十章蛋白质的生物合成

第一节蛋白质合成体系的组成

一、mRNA

1/36

二、tRNA

三、核糖体

四、辅助因子

第二节蛋白质的合成过程

一、氨基酸的活化

10

1/38

二、蛋白质的合成过程

三、真核细胞蛋白质的生物合成

四、蛋白质翻译后的加工

第十一章代谢调节

第1次课

名称：

绪论（25分钟）

目的要求：

重点难点：

主要内容：

一、生物化学的概念、研究对象和内容。

二、生物化学的发展简史

三、生物化学与其它学科的关系

四、生物化学的应用和发展前景。

五、怎样学习生物化学

第一章核酸化学

本章重点：

讲授DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础。

简介核酸的发展史

第一节核酸的种类、分布与功能化学组成

一、核酸的种类和分布

1、种类

2、分布

二、核酸的生物学功能

1、DNA是主要的遗传物质

2、RNA指导蛋白质的生物合成

第二节核酸的化学组成

核酸的基本化学组成（列表说明）

一、嘌呤碱基和嘧啶碱基；

二、核糖和脱氧核糖；

三、磷酸

四、基本核苷与一些稀有核苷的结构、命名和符号；

五、核苷酸

1、核苷酸组成及其分类

2、细胞内其他核苷酸及其衍生物

（1）、核苷二磷酸和核苷三磷酸

（2）、辅酶核苷酸

第2次课

第三节核酸的分子结构

一．DNA的分子结构

（一）DNA的一级结构

1、DNA的一级结构概念与结构式

（1）单体间的连接键

（2）一级结构表示方法

2、多聚核苷酸链的方向性

3、DNA一级结构的研究

（二）DNA的二级结构

1、DNA的碱基组成－Chargaff规则；

2、Watson-Crick双螺旋模型的要点和稳定双螺旋结构的力，

3、DNA双螺旋结构模型的意义

4、DNA二级结构的其它类型（A－、B－、Z－DNA等）；

（三）DNA的三级结构

二．RNA的分子结构

1、tRNA的一级结构、二级结构和三级结构

2、rRNA的结构

3、mRNA的结构

原核生物和真核生物mRNA在结构上的主要区别

第四节核酸的理化性质

一、一般的物理性质（1溶解性；

2分子大小；

3形状；

4沉降特性；

5粘度）

二、两性解离、等电点及电泳（1两性解离；

2等电点；

3电泳）

三、紫外吸收性质

该性质的用途有四：

1、鉴定核酸样品中有无蛋白质杂质

2、对核酸进行定量测定

3、鉴定核酸样品的纯度

4、作为核酸变性与复性的指标

四、变性、复性与分子杂交

（一）核酸的变性

4、核酸的变性与增色效应

（1）核酸的变性的概念及引起变性的因素、衡量核酸变性的指标

（2）增色效应

5、DNA的热变性与解链温度

（二）核酸的复性

1、复性与减色效应

2、变性与复性的应用—分子杂交

五、酸解和碱解

1、酸解

2、碱解

＊第五节核蛋白

一、核糖体二、病毒

第3次课

第一章蛋白质

通过学习本章内容，让学生了解蛋白质的基本理论知识，明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。

组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名和缩写符号及氨基酸的分类；

蛋白质与氨基酸的重要性质；

蛋白质的分子结构以及结构与功能的关系。

本章难点：

蛋白质的分子结构

讲述内容如下：

蛋白质概述：

介绍蛋白质的概念、生物学意义和化学组成

第一节氨基酸

介绍氨基酸的共同特点与结构通式

一、蛋白质的氨基酸组成

二、氨基酸的分类：

（一）常见的蛋白质氨基酸的一般结构特点及其分类

1、20种基本氨基酸的结构、命名和缩写符号

2、按R基团极性差别可以分为四类：

（1）具有非极性的或疏水的R基团氨基酸（8种）；

（2）具有极性的不带电荷的R基团氨基酸（7种）；

（3）具有负电荷的的R基团氨基酸（2种）；

（4）具有正电荷的R基团氨基酸（3种）；

（二）、稀有的蛋白质氨基酸

（三）、非蛋白质氨基酸

三、氨基酸的理化性质

１．两性解离与等电点

２．光学性质

３．重要的化学反应：

（1）与茚三硐反应；

（2）与2，4—二硝基氟苯的反应（Sanger桑格反应）；

（3）与苯异硫氰酯的反应（Edman，艾德曼反应）。

（4）与亚硝酸的反应

（5）与丹磺酰氯（DNS）的反应

（6）米隆反应（米伦反应）

第二节肽

在本节中主要是让学生掌握有关肽的一些概念，肽的命名、方向和书写方式。

了解几种重要的寡肽及其应用。

一、肽和肽键

1、与肽有关的几个概念

肽（二肽、三肽、寡肽、多肽）、肽链、肽键、氨基酸残基、N-末端、

C-末端

2、肽的命名、方向和书写方式

注意：

一条多肽链只有一个α-NH2和α-COOH不一定只有一个-NH2和-COOH

二、肽的重要性质

1肽的酸碱性质

2肽的化学反应

（1）与氨基酸类似的反应（如：

与茚三酮反应生成呈色物质，可用于肽的定性定量测定。

（2）双缩脲反应（是肽和蛋白质所特有的反应，是氨基酸所没有的颜色反应。

三、天然存在的蛋白质肽类

蛋白质与多肽之间并没有严格的界限，但一般认为：

分子量＞5000的氨基酸聚合体称为蛋白质，而分子量＜5000的氨基酸聚合体称为多肽，即为非蛋白质肽。

下面介绍几种重要的寡肽及应用：

1谷胱甘肽的结构及生理功能

2短杆菌肽S结构及其功能

3鹅膏蕈素的结构及其功能

4一些激素如催产素、加压素等

四、合成肽简介

第4次课

第三节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

1蛋白质一级结构的概念（例举法：

以胰岛素为例）

2测定一级结构的程序

3测定蛋白质一级结构的重要性

二、蛋白质的构象和维持构象的作用力

1．构型与构象的概念

蛋白质高级结构和酰胺平面的概念

２．维持蛋白质构象的作用力：

氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键、二硫键、配位键。

（氢键、范德华引力、疏水作用力、离子键均属于非共价键，统称为次级键）

三、蛋白质的二级结构：

1、α－螺旋

2、β－折叠（平行的和反平行的）

3、β－转角

4、无规卷曲

四、超二级结构和结构域

1、超二级结构（αα、βXβ、βββ）

2、结构域

五、蛋白质的三级结构：

1、概念

2、以肌红蛋白为例介绍三级结构的特点功能

六、蛋白质的四级结构

1、四级结构的概念；

实例（如血红蛋白）

2、亚基的概念；

3、以血红蛋白为例介绍四级结构的特点功能

第5次课

第四节、蛋白质结构与功能的关系

研究蛋白质结构与功能的关系是当前生物化学和分子生物学的重要内容，蛋白质的构象决定于一级结构和周围环境的影响，因此研究一级结构和功能的关系是十分必要的。

一、一级结构与功能的关系

１．一级结构的种属差异与分子进化（以细胞色素C为例）

2．一级结构的变异与分子病（以镰刀型红细胞性贫血病为例）

3．蛋白质前体的激活与一级结构（以胰岛素原为例）

二、蛋白质构象与功能的关系

1、蛋白质分子的生物学功能直接由其特定的构象决定，一但构象遭到破坏，功能也就丧失了。

2、有些蛋白质分子在表现其生物学功能时，构象必须发生一定的变化。

二、蛋白质的两性解离、等电点和电泳

1、两性解离

2、等电点（介绍一下酸性氨基酸和碱性氨基酸）

3、电泳

三、蛋白质的胶体性质

四、蛋白质的沉淀：

1、盐析

2、有机溶剂沉淀

3、重金属盐类沉淀

4、生物碱试剂和某些酸类沉淀

5、加热变性沉淀

五、蛋白质的变性与复性

1、变性作用

2、复性

3、蛋白质变性后的表征

4、蛋白质变性的预防及其应用

五、蛋白质的呈色反应

1、双缩脲反应

2、酚试剂反应

3、茚三酮反应

＊第六节蛋白质的分类

一、按分子形状分类

二、按组成和溶解度分类

三、按功能分类

＊第七节蛋白质的分离提纯及应用

一、蛋白质分离提纯的一般原则

二、蛋白质的分子量测定

三、蛋白质的应用

第三章酶

讲授酶催化作用的特点；

酶的作用机理；

影响酶促反应速度的因素。

较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础。

在讲述第一节内容前首先简介酶的发展史

第一节酶的命名与分类

一、酶的命名：

1、习惯命名法

2、系统命名法

二、酶的分类与标码：

1、酶的分类：

氧化－还原酶类；

转移酶类；

水解酶类；

裂合酶类：

异构酶类；

合成酶类

2、酶的标码

第6次课

第二节酶的催化性质

一、酶的化学本质

1、酶的分类

单纯蛋白质酶和结合蛋白质酶；

全酶＝酶蛋白＋辅因子

2、酶的辅因子分类

3、辅因子在酶的催化活性中的作用

三、酶的催化特点：

1、高效性2、专一性3、可调控性

四、酶催化的专一性

1、相对专一性

（1）、基团

（2）、键专一性

2、绝对专一性

3立体专一性

（1）、旋光异构专一性

（2）、几何异构专一性

（3）、潜手性专一性

一、酶反应速度与酶活力单位

1、酶反应速度与初速度

2、酶活力概念及其表示方法

二、影响酶促反应速度的因素

（一）底物浓度对酶促反应速度的影响

米氏方程：

假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和作图法。

（二）酶浓度对酶促反应速度的影响

（三）PH对酶促反应速度的影响最适PH

（四）温度对酶促反应速度的影响最适温度

（五）激活剂对酶促反应速度的影响

（六）抑制剂对酶促反应速度的影响

1、可逆抑制：

竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。

2、不可逆抑制：

非专一性的不可逆抑制作用、专一的不可逆抑制作用

第7次课

第四节酶的作用机制

一、酶的活性中心：

1、催化部位

2、结合部位

3、必需基团

二、酶的催化机理

1、酶反应的过渡态学说

2、邻近和定向效应

3、诱导契合学说

4、酸碱催化

5、共价催化

＊三、胰凝乳蛋白酶的催化机理

第五节变构酶和同工酶

一、变构酶

1、概念；

2、结构特点

3、变构酶活性的调节机理

4、变构酶的调节功能

二、同工酶

1、同工酶概念及其结构形式

2、在代谢调控中的应用

3、研究同工酶的意义

＊第六节酶工程

一、酶工程的概念及研究内容

二、酶法分析的应用

三、酶制剂的应用

第八节维生素与辅酶

一、维生素

1、维生素概念

2、维生素分类和重要的维生素

二．辅酶和辅基概念；

重要辅酶（辅基）的结构与功能

第8次课

第四章糖类和糖类代谢

讲授糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义；

磷酸戊糖途径的特点和生物学意义；

蔗糖和淀粉的合成，明确生物体内糖代谢的基本途径。

＊第一节生物体内的糖类

一般来讲，生物体内的糖类有两种分类方法：

从分子结构来看分为：

醛糖和酮糖

按其分子大小可分为：

单糖、寡糖、多糖三种，本节主要介绍这三种糖类。

一、单糖及其衍生物

1、戊糖2、己糖3、庚糖

二、寡糖

1、二糖2、三糖3、四糖

三、多糖

1、淀粉（直链淀粉和支链淀粉）2、糖原3、菊糖4、纤维素

5、半纤维素6、果胶物质7、肽聚糖8、甲壳质9、粘多糖类

第二节双糖和多糖的酶促降解

一、蔗糖的水解

二、淀汾的降解

（一）淀粉的水解

1、淀粉酶

2、R-酶

3、麦芽糖酶

（二）磷酸解

1、磷酸化酶

2、转移酶和脱支酶

三、纤维素的降解

1、在纤维素酶作用下水解

2、在无机酸作用下水解

第9次课

第三节糖酵解

生物体内所需要的能量主要是靠糖的分解代谢产生，糖酵解是糖分解代谢最普遍的最主要的一条途径，不仅动物、植物体存在，而且许多微生物体内也存在，总之，糖酵解是一切有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。

一、糖酵解的概念：

指葡萄糖酶促降解成丙酮酸并伴随产生ATP的过程。

糖酵解的细胞定位：

细胞质中

二、糖酵解的生化历程（要求学生掌握反应步骤；

酶和辅因子；

能量产生）

EMP途径全过程从葡萄糖和淀粉开始，分别包括10步和11步反应，为叙述方便，可划分为两个阶段：

1、耗能阶段（从六碳的葡萄糖——形成两分子三碳糖，消耗能量的过程）

2、产能阶段（从三磷酸甘油醛——产生丙酮酸，伴随着能量产生）

三、糖酵解的化学计量与生物学意义

1、EMP产生的能量计算：

（1）无氧条件下，形成2分子ATP；

（2）有氧条件下，除产生2分子ATP外，还有2分子NADH进入呼吸链，又产生了6分子ATP，共产生8分子ATP。

2、糖酵解的生物学意义

四、丙酮酸的去向

有氧条件下，能彻底氧化分解；

无氧条件下，可以进行乳酸发酵或乙醇发酵。

五、糖酵解的调控

无论是有氧还是无氧条件下，EMP都是糖分解代谢的一条主要途径，糖酵解的速度取决于两方面的需要：

一是细胞对能量的需要，二是细胞对糖代谢中间产物的需要。

1、限速酶的概念

2、糖酵解途径的限速酶：

丙酮酸激酶、磷酸果糖激酶和已糖激酶。

第四节三羧酸循环

三羧酸循环概念——是有氧条件下丙酮酸彻底氧化的主要途径，它的提出主要是英国生物学家Krebs的贡献，因此该循环也称为Krebs循环，或柠檬酸循环。

细胞定位：

线粒体内部，所有三羧酸循环的酶类都在线粒体的衬质中。

有氧条件下，葡萄糖完全氧化的过程可分为三个阶段：

1、EMP阶段（细胞质中）

2、丙酮酸氧化成乙酰辅酶A（真核生物细胞线粒体基质中）

3、乙酰辅酶A被完全氧化成二氧化碳和水的阶段，即TCA循环（真核生物细胞线粒体基质中）

下面介绍后两个阶段：

一、丙酮酸的氧化脱羧生成乙酰辅酶A，产物随即进入TCA循环中。

二、TCA循环的反应历程（注意有关的酶和辅因子）

1、柠檬酸的生成（草酰乙酸与乙酰辅酶A形成柠檬酸）

2、柠檬酸异构化形成异柠檬酸

3、异柠檬酸氧化脱羧形成α—酮戊二酸（TCA循环的第一次氧化脱羧）

以此反应为分界点，在此之前都是三羧酸的转化，以后则是二羧酸的转化了。

4、α—酮戊二酸的氧化脱羧形成琥珀酰辅酶A（TCA循环的第二次氧化脱羧，是控制点之一）

5、由琥珀酰辅酶A形成琥珀酸（GDP+Pi→GTP；

GTP+ADP→ATP+GDP）

6、琥珀酸氧化成延胡索酸

7、苹果酸的生成（延胡索酸水解生成）

8、苹果酸氧化成草酰乙酸（以NAD+为氢受体）

三、三羧酸循环中的化学计算

1、TCA循环的几个特点

2、TCA循环总的反应式

3、能量计算

四、TCA循环的回补反应

1、丙酮酸的羧化生成草酰乙酸

2、磷酸烯醇式丙酮酸的羧化生成草酰乙酸

3、苹果酸脱氢生成草酰乙酸

4、α—酮戊二酸与天冬氨酸转氨生成草酰乙酸

五、三羧酸循环的调控

调节部位有四处：

1、丙酮酸脱氢酶系的调控

2、柠檬酸合成酶的调节

3、异柠檬酸脱氢酶的调节

4、α—酮戊二酸脱氢酶系的调节

六、三羧酸循环的生物学意义（补充）

1、为生命活动提供能量

2、为生物合成提供一些中间产物

3、TCA循环是联系糖、脂类、蛋白质代谢的枢纽。

第10次课

第五节磷酸戊糖途径（PPP途径）

葡萄糖在生物体内的氧化分解主要是通过EMP和TCA循环进行的，这也是生物产能的主要途径，但绝非是唯一的氧化途径，当加入碘乙酸或氟化物后，EMP和TCA循环被抑制，但葡萄糖的消耗并无多大影响，这表明在生物体内还有其它可供选择的途径使葡萄糖氧化利用。

50年代初期，发现了PPP途径。

一、磷酸戊糖途径

1、细胞定位：

液泡

2、反应历程（注意有关的酶和辅因子）

（1）可逆的氧化阶段（由六碳糖脱氢脱羧形成五碳糖）

（2）重组再生阶段（由五碳糖重新合成六碳糖）

二、磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义

1、化学计量

总反应方程式与能量计算

2、生物学意义

（1）、提供能量

（2）为生物合成提供还原力（NADPH）

（3）为核酸的合成提供核糖

（4）与植物的光合作用密切相关

第六节单糖的生物合成

一、糖异生作用的概念

合成葡萄糖的前体物质

二、糖异生作用反应历程

与糖酵解逆过程三步不同的反应（三个关键步骤）

1、丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸

2、1，6—2磷酸果糖→6—磷酸果糖

3、由6—磷酸果糖→葡萄糖

三、糖异生作用的生物学意义及其调控（选讲）

第七节蔗糖和多糖的生物合成

一、活化的单糖基供体及其相互转化

糖核苷酸的概念、种类及其形成

二、蔗糖的合成：

1、蔗糖磷酸化酶途径（微生物中发现，高等植物中未发现）

2、蔗糖合酶途径（植物非光合组织中活性较高）

3、蔗糖磷酸合酶途径（植物光合组织中活性较高）

三、淀粉（糖元）的合成：

（一）直链淀粉的合成：

1、淀粉磷酸化酶（主要起催化淀粉的降解，合成由其它两种酶催化）

2、D－酶（加成酶）

3、淀粉合酶

（二）支链淀粉的合成：

Q－酶（合成支链部分）和淀粉合酶（合成直链部分）共同作用形成支链淀粉

四、纤维素的合成（纤维素合酶催化）

第11次课

第五章生物氧化与氧化磷酸化

讲授电子传递链和氧化磷酸化作用，明确物质代谢与能量代谢的关系。

生物能的转换及生物系统中的能流

一、生物氧化的概念与特点

1、广义的和狭义的概念

2、生物氧化的特点

3、生物氧化与体外燃烧的区别。

二、生化反应自由能变化

1、生化标准自由能变化

2、自由能变化与平衡常数的关系

3、自由能的变化与氧化还原电位差的关系

三、高能化合物

1、高能化合物、高能磷酸化合物、高能键的概念

2、高能化合物的类型

3、ATP在能量转换中的作用

第二节电子传递链（呼吸链）

一、电子传递链概念与部位

1、概念

2、部位：

原核生物存在于细胞质膜上，真核生物存在于线粒体内膜上。

二、呼吸链的电子传递链（组分）

三、呼吸链的电子传递体的排列顺序

四、呼吸链组分在线粒体内膜上的分布

五、呼吸链的电子传递抑制剂（包括作用部位）

可分为三类：

1、鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A

2、抗霉素A

3、氰化物，叠氮化物，CO和H2S

第12次课

一、氧化磷酸化的概念及类型

1、概念

2、类型

（1）底物水平磷酸化

（2）电子传递磷酸化

绿色植物中光合电子传递中也有ADP→ATP的过程，叫做光合磷酸化。

二、氧化磷酸化的偶联部位、P／O比、解偶联剂、抑制剂及其作用机制

1、偶联部位

2、磷氧比

3、解偶联作用概念

人工或天然的解偶联剂

4、氧化磷酸化的抑制剂

三、氧化磷酸化的机理（掌握每一种假说的要点）

目前氧化磷酸化的分子机理仍不很清楚，一般认为有三种假说如下：

1、化学偶联假说

2、构象偶联假说

3、化学渗透假说

＊四、线粒体穿梭系统

1、外NADH脱氢酶

2、磷酸甘油穿梭

3、苹果酸穿梭

五、能荷

1、能荷的概念

2、能荷对ATP生成与利用途径的调节

＊第四节其他氧化酶系统

一、植物的抗氰氧化酶系统

二、多酚氧化酶系统

三、抗坏血酸氧化酶系统

四、超氧物岐化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶系统

五、细胞色素P450系统（不要求）

第13次课

第六章脂类代谢

讲授脂肪酸的β－氧化和从头合成，明确糖代谢与脂类代谢的联系。

＊第一节生物体内的脂类

一．单纯脂质：

脂肪酸、脂酰甘油和蜡

二．复合脂类：

磷脂、糖脂和硫脂

三．非皂化脂质：

萜类、类固醇类

第二节脂肪的降解

脂肪作为贮藏物质在需作供能物质时，要首先经酶促水解为甘油和脂肪酸，再按照各自不同的途径氧化分解或转化为其他所需物质。

一、脂肪的酶促水解

二、甘油的降解及转化

三、脂肪酸的氧化分解

１．脂肪酸的β－氧化：

β－氧化反应历程及有关酶，β－氧化过程中的能量计算。

２．脂肪酸的α－氧化

３．脂肪酸的ω－氧化

四、乙醛酸循环

1、乙醛酸循环的反应历程

2、两个关键的酶（异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶）

第