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14、同多糖(均一性多糖)答:
多糖可以由一种单糖缩合而成,如戊糖胶,木糖胶,阿拉伯糖胶、己糖胶(淀粉、糖原、纤维素等),称为同多糖
第三次课
15、蛋白质定义、组成。
蛋白质是由许多不同的氨基酸,按照一定的顺序,通过肽键连接而成的一条或多条肽链构成的生物大分子。
组成:
CHONSPFeCuZnMoISe。
16、基本氨基酸几个。
20个,Glu谷氨酸、Asp天冬氨酸、Arg精氨酸、Lys赖氨酸、His组氨酸、Cys半胱氨酸、Ser丝氨酸、Thr苏氨酸、Tyr酪氨酸、Gln谷氨酰胺、Asn天冬酰胺、Gly甘氨酸、Ala丙氨酸、Leu亮氨酸、Ile异亮氨酸、Val缬氨酸、Pro脯氨酸、Met甲硫氨酸(蛋氨酸)、Trp色氨酸、Phe苯丙氨酸。
17、碱性氨基酸、酸性氨基酸。
碱性氨基酸:
精氨酸、赖氨酸、组氨酸。
酸性氨基酸:
天冬氨酸、谷氨酸。
18、带羟基氨基酸。
丝氨酸、苏氨酸。
19、蛋白质酸、碱水解影响哪些氨基酸?
1.酸水解∶色氨酸完全被酸破坏,羟基氨基酸和酰胺被部分水解。
2.碱水解:
多数氨基酸有不同程度的破坏,特别是引起精氨酸脱氨。
20、蛋白质酸、碱水解哪个影响氨基酸旋光性质。
碱水解
21、必需氨基酸、半必需氨基酸、非必需氨基酸。
必需氨基酸:
人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的氨基酸,只能从食物中补充,共有8种:
Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val半必需氨基酸:
人和哺乳动物虽然能够合成,但数量远远达不到机体的需求,尤其是在胚胎发育以及婴幼儿期间,基本上也是由食物中补充,只有2种:
Arg、His。
非必需氨基酸:
人和哺乳动物能够合成,能满足机体需求的氨基酸,
22.1、蛋白质生物学功能。
1)酶:
作为酶的化学本质,温和、快速、专一,任何生命活动之必须,酶的另一化学本质是核酸不过它比蛋白质差远了,种类、速度、数量。
2)免疫系统:
防御系统,抗原(进入“体内”的生物大分子和有机体),发炎。
细胞免疫:
T细胞本身,分化,脓细胞。
体液免疫:
B细胞,释放抗体,导弹,免疫球蛋白(Ig)。
凝血:
3)运动:
肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果,原生质环流。
4)物质运输:
运输氧的Hb,Mb,NGB。
5)激素:
胰岛素。
6)基因表达调节:
操纵子学说,阻遏蛋白。
7)生长因子:
EGF(表皮生长因子),NGF(神经生长因子),促使细胞分裂。
8)信息接收:
激素的受体,糖蛋白,G蛋白。
9)结构成分:
胶原蛋白(肌腱、筋),角蛋白(头发、指甲),膜蛋白等。
生物体就是蛋白质堆积而成,人的长相也是由蛋白质决定的。
10)贮存物质:
N、C来源。
11)精神、意识方面:
记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化,蛋白质的构象分类是目前热门课题。
第四次课
22.2、紫外吸收较强的几种氨基酸。
Trp、Tyr、Phe、His
22.3、等电点。
当溶液处于某一特定pH时,氨基酸以两性离子存在,其净电荷为零,在电场中既不向正极也不向负极移动,这时溶液的pH值叫该氨基酸的等电点。
23、核酸蛋白检测仪的原理。
1、核酸蛋白检测仪用在蛋白质的层析纯化中检测洗脱液体里是否有蛋白质和核酸。
2、原理:
核酸的碱基在260nm处吸收峰,组成蛋白质的色氨酸,Phe(苯丙氨酸)酪氨酸在280nm处有吸收峰。
24、Aa在溶液中的带电状态与溶液pH的关系
当pH=pI时,答:
净电荷为0
当pH<
pI时,答:
Aa带正电
当pH>
Aa带负电
第五次课
25、氨基酸与茚三酮反应显色。
脯氨酸、羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质,其余所有α-氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。
此反应非常灵敏,几个微克就能显色(440nm比色定量),利用这个颜色反应可以作为氨基酸的比色测定方法。
26、蛋白质结构分几个层次。
Pr结构层次性包括蛋白质分子中多肽链的数目,末端氨基酸残基种类,多肽链内和链网间二硫键的位置。
1、一级结构是指肽键中Aa的排列顺序;
2、二级结构酯肽键中主链借助H键,有规则地卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构构象,主要有α-螺旋,β-折叠,β-转角和无规卷曲;
超二级结构指在Pr分子中由若干相邻的二级结构单元组合体;
3、在一级和二级结构基础上进行由三维多向性盘曲形成近似球状的构象被称为Pr的三级结构,涉及主链和侧链所有分子,原子的空间排布关系;
4、三级结构单位再相互缔合,则构成Pr空间构象,即Pr四级结构
27、蛋白质一级结构定义、含义、作用力。
定义:
蛋白质的一级结构(Primarystructure)包括组成蛋白质的多肽链数目,多肽链的氨基酸顺序,以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序,它是蛋白质生物功能的基础。
2)含义:
氨基酸残基的种类、数目、顺序(包括Cys之间的连接顺序)。
作用力:
肽键。
28、肽键、肽平面、肽单位。
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键;
由于肽键具有部分双键性质,不能自由旋转,所以连接在肽键两端原子上的基团均处于一个平面上,这个平面就叫做肽平面;
在多肽链中,从一个αC原子到相邻的下一个αC原子包括-Cα-CO-NH-Cα-组成一个肽单位。
29、多肽链写法。
第4个对
1)NH2-Ala-Gly-Phe-COOH
2)H-Ala-Gly-Phe-OH
3)Ala-Gly-Phe-NH
4)(C)Phe-Gly–Ala(N)
第六次课内容
30、一级结构测定的两种方法。
1)直接分析法:
先分析组成蛋白质的氨基酸,确定氨基酸种类和数目(氨基酸分析仪);
N末端和C-末端的确定;
应用不同水解几次得大小不同肽段;
分离各肽段,测定它们的顺序(蛋白质序列分析仪)自动分析小于60个AA的肽链;
推断整个顺序。
2)间接分析法:
先确定蛋白质两端氨基酸序列;
根据两端氨基酸顺序设计PCR引物;
以所研究的材料总DNA为模板扩增蛋白质的基因;
测定编码蛋白质的DNA序列;
利用DNA序列推测氨基酸序列。
31、蛋白酶水解位点。
胰蛋白酶(Trypsin):
R1=赖氨酸Lys和精氨酸Arg侧链(专一性较强,水解速度快)。
胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶,Chymotrypsin):
R1=苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr;
亮氨酸Leu,蛋氨酸Met和组氨酸His水解稍慢。
R2=Pro(抑制水解)胃蛋白酶(Pepsin):
R1和R2=R1=苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr;
亮氨酸Leu以及其它疏水性氨基酸水解速度较快。
R1=Pro(不水解)嗜热菌蛋白酶(thermolysin):
R2=苯丙氨酸Phe,色氨酸Trp,酪氨酸Tyr;
亮氨酸Leu,异亮氨酸Ile,蛋氨酸Met以及其它疏水性强的氨基酸水解速度较快。
R2=Gly或Pro(不水解)R1或R3=Pro(抑制水解)=Pro(抑制水解)R2=Pro(抑制水解)
32、胰蛋白酶,胰凝乳蛋白酶
R1=?
LysArg;
PheTrpTyr。
R2=?
(抑制水解)答:
Pro;
Pro。
33、维系蛋白质空间结构的作用力、哪些基团起作用。
除了肽键外影响蛋白质分子构象的作用力还有氢键、离子键(盐键)、二硫键、配位键(金属键)、疏水相互作用、范德华作用。
34、蛋白质二级结构定义。
由蛋白质主链折叠所形成的有规则的构象,称为蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键,尤其是在主链内和主链间常出现的周期性的氢键相互作用。
35、蛋白质二级结构有哪几种。
α-螺旋,β-折叠,,β-转角,无规卷曲。
第七次课
36、α-螺旋定义、特点、稳定性。
二十世纪五十年代,Pauling提出了蛋白质的α-螺旋结构模型。
多肽键中酰胺平面绕α-原子相继旋转一定的角度形成α螺旋。
平均每个残基旋转100o,上升0.15nm。
所有的侧链伸向外侧。
多肽链中的=C=O和N-H基因几乎都平行与螺旋轴。
每个AA残基的N-H都与前面的4个AA残基的=C=O靠近形成H键。
影响α-螺旋稳定的因素:
a.极大的侧链基团(存在空间位阻)b.连续的带电基团c.Pro的存在
37、β-折叠定义、特点、稳定性。
β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象,其结构特征为:
1)由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构;
2)主链骨架伸展呈锯齿状;
3)借相邻主链之间的氢键维系。
β折叠结构的稳定性:
丝心蛋白多聚甘氨酸则是反平行式。
从能量角度考虑,反平行式更稳定。
在丝心蛋白的肽链中,每隔一个氨基酸就是甘氨酸,这样在丝心蛋白折叠片的一面R基都是氢原子;
在另一面,R基主要是甲基(因为丝心蛋白除甘氨酸外丙氨酸是主要成分)。
如果多肽链中R基过大,并且带有同种电荷,则不能形成β折叠片,拉直后的α角蛋白之所以不稳定,很容易自发地变回α螺旋,就是因为α角蛋白R基体积大、电荷高。
38、β-转角定义、特点、稳定性。
β-转角(β-turn)是在上世纪70年代发现的一类蛋白质二级结构。
在-转角部分,由四个氨基酸残基组成;
弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的–N-H之间形成氢键,形成一个不很稳定的环状结构。
这类结构主要存在于球状蛋白分子中。
Gly和Pro利于此结构形成。
39、蛋白质的超二级结构定义、类型。
在蛋白质分子中,若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成具有特殊功能的结构区域,称模序(motif)或超二级结构。
它们是由相邻的二级结构单位组合在一起,形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体简单的超二级结构:
α拐角(α-αcorner),α-发卡(α-hairpin),β-发卡(β-hairpin)和拱形结构(arch)四类。
复杂的超二级结构主要有αα结构、βαβ结构和βββ结构等。
40、蛋白质的三级结构定义、构象特点、稳定性。
蛋白质的三级结构是在多肽主链和侧链构象的作用下,使二级结构进一步卷曲而形成的空间结构。
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布,也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键(次级键),如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等,但也有共价键,如二硫键等。
41、结构域种类。
3种:
α域,β域和α/β域。
42、蛋白质的结构型几种。
五种。
α型蛋白质;
β型蛋白质;
α/β型蛋白质;
多域蛋白质;
ζ型蛋白质。
第八次课内容。
43、稳定蛋白质胶体溶液的两个因素。
(1)表面电荷(在非等电点时)与双电层;
(2)水化膜。
44、蛋白质的变性作用。
天然的蛋白质在受到某些物理或化学因素的作用,有序的空间结构被破坏,致使生物活性丧失,并伴随发生一些理化性质的异常变化,但一级结构并未破坏,这种现象称为蛋白质的变性作用。
45、蛋白质的变构作用。
对于具有四级结构、含有亚基的蛋白质来讲,当一个亚基的构象发生变化,而引起其余亚基和整个蛋白质分子构象、性质和功能发生改变的作用称为蛋白质的变构作用(或称别构作用)。
46、蛋白质的沉淀。
蛋白质胶体溶液的稳定性是有条件的、相对的,若改变环境条件,破坏其水化膜和表面电荷,蛋白质亲水胶体便失去稳定性,发生絮凝沉淀的现象,就称为蛋白质的沉淀作用。
47、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳原理。
SDS是一种阴离子去垢剂,SO32-带负电荷。
因此蛋白质在含有强还原剂的SDS溶液中与SDS分子结合时,可形成SDS-蛋白质复合物。
与蛋白质结合后使蛋白质-SDS复合物上带有大量的负电荷,平均每两个氨基酸残基结合一个SDS分子,这时各种蛋白质分子本身的电荷完全被SDS掩盖。
从而起到消除各蛋白质分子之间自身的电荷差异的作用因此在电泳时,蛋白质分子的迁移速度则主要取决于蛋白质分子大小。
第九次课内容
48、核酸的组成。
碱基,糖,磷酸。
49、核苷。
核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。
50、核苷酸。
核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两大类。
第十次课。
51、基本RNA的三种类型、功能。
mRNA:
信使RNA是以DNA为模板合成的,但同时又是Pr合成的模板。
rRNA:
核糖体RNA,是构成核糖体的骨架,能与mRNA,tRAN作用催化肽链形成,促使Pr合成正确进行。
tRNA:
转运RNA,用来运输Aa到核糖体作蛋白质合成,并可识别密码子。
52、核酸的基本单位、连接方式。
核苷酸。
1.磷酸以3′,5′磷酸二脂键方式连接核苷酸2.由戊糖、磷酸和碱基组
53、真核生物、原核生物mRNA结构特点。
原核生物产生多顺反子mRNA,一条mRNA上有多个编码区,5′和3′端各有一段非编码区,原核生物mRNA包括噬菌体RNA均无修饰碱基。
真核生物的mRNA都是单顺反子,甲基化碱基极少,其5′端有帽子结构然后依次为5′端非编码区、编码区、3′端非编码区和3′端聚腺苷酸尾巴;
54、帽子结构。
帽子结构由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA5′端相连形成5′,5′三磷酸结构(加帽酶催化)。
55、polyA结构。
poly(A)结构是在转录后经poly(A)聚合酶的催化下形成的,它与mRNA运输、稳定有关。
56、Chargaff规则。
1)A=T;
2)G=C;
3)含氨基的碱基总数等于含酮基的碱基总数A+C=G+T4)嘌呤总数等于嘧啶总数A+G=C+T
57、DNA分子双螺旋结构模型。
①两条反向平行的DNA链围绕同一中心轴相互缠绕,均为右手螺旋。
②嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋内侧,磷酸与核糖在外侧彼此通过3′,5′磷酸二脂键连接形成DNA分子的骨架,碱基平面与中心轴垂直,糖环平面与中心轴平行。
③双螺旋平均直径为2nm,两相邻的碱基对相距(碱基堆积距离)0.34nm,相邻两核苷酸的夹角为36度,因此螺距为3.4nm,每10nt旋转一周。
④AT配对形成两个氢键、GC配对形成3个氢键使两条DNA链结合在一起。
⑤碱基在一条链上的排列不受任何限制。
十一、第十二次课内容
58、酶的定义、分类、化学本质。
生物体合成的具有催化化学反应活性的大分子物质统称为酶。
1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂合酶类5.异构酶类6.合成酶类。
酶的化学本质:
大多数的酶是蛋白质,不过有催化活性的核酸也是酶。
59、酶生物催化剂的特点。
a.易失活b.高催化效率c.高度专一性d.可被调控。
60、酶和一般催化剂的共性。
a.用量少、催化效率高。
b.都能降低反应的活化能。
c.能加快反应的速度,但不改变反应的平衡d.反应前后不发生质与量的变化。
61、转换数。
酶的催化效率一般用转换数来表示(TN,turnovernumber,或kcat),指在一定条件下每个酶分子每秒钟催化转换的底物的分子数,或每微摩尔酶分子每秒钟催化转换的底物的微摩尔数。
一般为1—104。
62、酶的专一性、绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性。
酶的专一性:
指酶对催化的反应或底物有严格的选择性,往往只能催化一种或一类反应,作用于一种或一类底物。
绝对专一性:
只能作用于一种特定的底物。
相对专一性:
催化具相同基团或化学键的底物。
立体异构专一性:
酶对立体异构物的作用具有高度专一性。
63、简单酶/复合酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、全酶。
a.简单酶:
只由蛋白质组成的酶,又分为单体酶、寡聚酶和多酶体系。
单体酶由一条多肽链组成,脲酶、蛋白酶、溶菌酶、RNase。
寡聚酶:
磷酸化酶a,3-磷酸甘油醛脱氢酶。
多酶体系:
由多种酶组合而成,脂肪酸合成酶复合体。
b.复合酶:
由蛋白质和辅基或辅助因子组成的酶,整个酶分子叫全酶。
蛋白质部分叫酶蛋白。
64、辅酶、辅基。
辅酶:
与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物。
辅基:
与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物。
十二、第十三次课内容
65、辅酶与辅基的生理功能。
辅酶与辅基的生理功用主要有:
⑴运载氢原子或电子,参与氧化还原反应。
⑵运载反应基团,如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等,参与基团转移。
66、中间产物学说
[S]≤Km/2,v=?
[S]与V呈线性关系,为一级反应;
V=K[S]
Km/2≤[S]≤Km,v=?
[S]与关系复杂
[S]≥Km,v=?
为零级反应;
V=Vmax
67、十三、第十四次课内容
Km定义、意义。
当反应速度为最大速度一半时,米氏方程可以变换如下:
½
Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])进一步整理可得到:
Km=[S]可知,Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
意义:
1、Km值是当酶反应速度达最大反应速度一半的底物浓度与酶的性质有关,与酶浓度无关。
2、Km值越小,酶对底物亲和力越大,3、反应酶的催化特性,可用于计算酶的饱和度。
68、Vmax。
酶促反应的最大速度。
69、酶的抑制、类型。
凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。
按照抑制剂的抑制作用,可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用)两大类。
70、可逆抑制3种类型、特点。
竞争性抑制:
竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物。
抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同。
抑制剂浓度越大,则抑制作用越大;
但增加底物浓度可使抑制程度减小。
动力学参数:
Km值增大,Vm值不变。
反竞争性抑制:
反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。
抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合。
必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用;
抑制程度随底物浓度的增加而增加。
动力学参数Km减小,Vm降低。
非竞争性抑制:
竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似。
底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合。
抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响。
动力学参数,Km值不变,Vm值降低。
十四、第十五次课内容
71、酶促反应最适温度、pH。
使反应速率达到最大值的的某一温度为酶反应的最适温度;
表现出酶最大活力的pH为该酶的最适pH。
72、酶催化反应的作用基团。
1,氨基酸残基侧链功能团(His(咪唑),Ser(羟基),Cys(巯基),Lys(ε氨基),Glu(羧基),Asp(羧基)的功能团。
)2,辅酶和辅基(为酶促反应提供了多样的功能集团。
)
73、酶活中心。
在蛋白质中由底物的结合部位和催化部位构成的区域叫做酶活中心。
74、邻近效应与定向效应。
邻近效应指的是酶与底物形成络合物并使底物-底物、酶-底物之间络合在同一分子上。
从而使有效底物的浓度极大增加,加快转化速率;
定向效应指的是底物-底物,底物-催化基团之间的正确取向,由于这种作用,反应速率增加107倍。
75、别构酶、别构调节、别构效应、协同效应。
具有别构调节作用的酶就称为变构酶。
某些代谢物能与变构酶分子上的别构部位特异性结合,使酶的分子构象发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为别构调节(allostericregulation)。
当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应称为别构效应。
当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂)结合后,能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为变构酶的协同效应。
76、别构调节特点:
1,酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现2,酶的变构仅涉及非共价键的变化3,调节酶活性的因素为代谢物4,为一非耗能过程5,无放大效应。
77、酶原激活。
:
处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。
酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。
78、酶的共价修饰、共价修饰调节的特点。
酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰,从而导致酶活性的改变,称为共价修饰调节。
特点:
1,酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在2,有共价键的变化3,受其他调节因素(如激素)的影响4,一般为耗能过程5,存在放大效应。
十五、第十六、十七次课内容
79、新陈代谢。
自然界的生物从外环境吸收营养物质,同时又不断地排出废物,这种有机体与外界环境的物质交换作用,就叫做生物的代谢(metabolism)。
代谢作用贯穿有机体生命活动的每一个过程,它是生命活动的基本特征之一。
根据代谢过程的特点,可以把代谢分为分解代谢(异化作用)和合成代谢(同化作用)。
80、生物氧化。
能源物质(糖、脂、蛋白质等有机物)在活细胞内氧化分解,产生CO2和H2O,释放化学能并转化为生物能的生化过程称为生物氧化。
81、生物产能的几条途径。
1.氧化磷酸化1)糖酵解2)三羧酸循环3)磷酸戊糖途径。
4)脂肪酸氧化。
5)氧化磷酸化。
2.光合磷酸化:
叶绿体吸收的光能经光合系统II促使水的分解产生氧气,电子从光系统II向光系统I的传递形成产生ATP的驱动力,叶绿体的ATP合酶在此驱动力作用下合成ATP。
光系统I在光能驱动下经电子传递形成NADPH。
3.底物磷酸化:
含有高能键的化合物直接使ADP或GDP磷酸化形成ATP或GDP的过程叫底物磷酸化。
主要在糖酵解和三羧酸循环中发生,如1,3-二磷酸甘油醛向3-磷酸甘油酸的转变、磷酸烯醇式丙酮酸向烯醇式丙酮酸的转变可生成ATP,琥珀酰CoA向琥珀酸的转化可生成GTP。
82、生物能量的储存方式。
1.贮存在高能化合物之中。
2.贮存在还原物质之中。
3.贮存在大分子化合物中
83、生物能量的转移方式。
1.直接转移能量携带物质2.通过形成电化学势梯度3.通过化学反应
84、生物氧化体系。
生物氧化作用主要是通过脱氢反应来实现的。
一般包括脱氢、递氢、受氢三个环节。
在生物氧化过程中,底物脱下来的氢,大多数情况下是不是直接交给受氢体,而是经过一些递氢体进行传递,最终交给受氢体。
(一)有氧氧化体系,共性∶以分子氧为最终受体。
1.不需传递体体系:
是最简单的生物
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