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简述蛋白质的沉淀方法。
答:
(1)盐析:
利用高浓度中性盐使蛋白质在水溶液中沉淀。
(2)有机溶剂沉淀:
在等电点时加入乙醇或丙酮等有机溶剂,破坏蛋白质水化膜使蛋白质沉淀。
(3)重金属盐类沉淀:
蛋白质在碱性溶液中与金属离子如PB2+,Ag+等结合生成沉淀。
(4)生物碱试剂沉淀:
蛋白质在酸性溶液中与生物试剂如苦味酸、鞣酸等作用析出沉淀。
多肽与蛋白质有区别吗?
多肽中氨基酸残基的数目一般少于50个,而蛋白质大多足由100多个氨基酸组成,但在数量上,两者也没有严格的分界线,除分子量外,蛋白质比多肽具有相对稳定的空间结构。
简述蛋白质在元素组成上的特点及其实际意义。
各种蛋白质的所含氮量比较接近,一般平均为16%。
将定氮法测出的样品中含氮量乘以6.25即得样品蛋白质含量。
试写出α—氨基酸的通式,参与蛋白质编码的氨基酸有多少种?
参与蛋白质编码的氨基酸有20种。
简述蛋白质粘度与分子结构的关系。
蛋白质由于是大分子物质,其粘度可反应蛋白质的分子大小、结构和形状的差异。
对同一蛋白质而言,可反应出它的结构和形状的变化。
比如结构破坏,不对称性增大,粘度电随之增大。
什么是蛋白质的透析?
有何实际意义?
由于蛋白质不易透过半透膜的特性,将其与低分子杂质分开,从而达到纯化蛋白质的方法叫透析。
利用这种方法可以获得初步纯化的蛋白质。
能否将胰岛素的A、B两条肽链称为亚基?
为什么?
不可以。
因为亚基是指具有独立的三级结构的多肽链,而胰岛素分子中的A、B两条肽链之间借二硫键相连。
何谓缀合蛋白质?
可分哪几种?
缀合蛋白质是指其组成主要为蛋白质成分,但还含少量其他非蛋白成分,如含糖称为糖蛋白,含脂类称为脂蛋白,含核酸称为核蛋白,含金属离子称为金属蛋白,含色素称为色蛋白,含磷酸称为磷蛋白等。
何谓单纯蛋白质?
按溶解度又可分为几种?
单纯蛋白质仅由氨基酸组成。
按其溶解度可分为白蛋白、球蛋白、组蛋白等7种。
何种因素可引起蛋白质变性?
引起蛋白质变性的因素有物理的如加热、高压、紫外线、X射线、超声波等。
化学的有强酸、强碱、重金属离子、生物碱试剂等。
蛋白质变性后理化性质有何改变?
变性蛋白质的溶解度下降,活性丧失,易被水解。
什么是肽键和肽?
并写出形成肽链的反应方程式。
肽键是多肽和蛋白质分子中的基本化学连结键,它大多是由一个氨基酸的α-羧基与相邻的另一个氨基酸的α-氨基经脱水而生成,这种由氨基酸通过肽键相连的化合物就是肽,而由蛋白质不完全水解而形成的产物也是肽,通过肽键相连的氨基酸残基具有反式的空间结构。
阐述蛋白质的一、二、三、四级结构。
蛋白质一级结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序;
蛋白质二级结构是指蛋白质分子中主链诸原子的局部空间排布,它不包括侧链(R基团)构象的内容和与其他肽段的关系;
蛋白质三级结构是指一个蛋白质分子内或亚基内所有原子的空间排布,但不包括亚基间或分子间原子的空间排列,即多肽链在二级结构基础上的进一步盘曲或折叠状态;
蛋白质四级结构是指具有三级结构的多肽链(亚基或亚单位)借非共价键聚合起来的蛋白质分子称为四级结构。
试举例说明蛋白质的一级结构如何决定它的特定空间结构。
某些蛋白质分子变性后,在适当的温度、PH和离子强度下保温时.可自发折叠,盘曲成原行的天然构象。
如牛胰核糖核酸酶一级结构是由124个氨基酸残基组成的多肽链,链中有8个半胱氨酸形成4对二硫键,这些有特定位置的二硫键,维持具三级结构的稳定。
如果使用巯基乙醇将二硫键还原成巯基,再用尿素使蛋白变性,核糖核酸酶正常构象则遭破坏,活性则完全丧失。
此时,如将此酶液放入透析袋中去掉尿素和巯基乙醇,酶活性又逐渐恢复。
显然除去尿素后被破坏了的共价键又复原.-SH在空气中重新氧化成-S-S-键,故酶的活性又恢复。
本例充分说明一级结构并未破坏,除去变性因素后,能按原来的规律盘曲折叠成固有的空间结构。
所以蛋白质的一级结构决定它特定的空间结构。
何谓蛋白质变性?
引起变性的因素及变性蛋白质理化性质有何改变?
又有何实际应用?
引起蛋白质变性的因素有物理的如加热、高压、紫外线、x射线、超声波等。
变性蛋白质的溶解度下降(易沉淀),活性丧失,易被水解。
在临床厂常利用它进行消毒杀菌,放在低温下保存生物制剂,或在临床检验时制作血滤液(即除去蛋白质后的血液)。
阐述蛋白质是生命的物质基础。
蛋白质是生命的物质基础,主要因为:
(1)蛋白质是构成生物体的基本成分;
(2)蛋白质具有多样性的生物功能,如塑造、更新、修补细胞功能;
参与多种重要生理功能,包括催化和调节、转运和储存、运动和支持、免疫保护、生长繁殖、作为载体和受体等;
(3)氧化供能。
可见生命的每一活动都需要蛋白质的参与。
阐述常用沉淀蛋白质的化学方法及原理。
常用沉淀蛋白质的化学方法有盐析、有机溶媒、重金属离子、生物碱试剂(或大分子酸)。
盐析是利用具高浓度中性盐夺取蛋白质的水化膜和中和电荷而沉淀;
有机溶媒在蛋白质等电点时加入破坏水化膜而沉淀;
重金属离子是在蛋白质带负电时(在碱性溶液中)加入结合成不溶性物质;
生物碱试剂(或大分子酸)在蛋白质带正电时(在酸性溶液中)而析出沉淀。
以上诸法均是中和电荷、破坏水化膜,但有的可引起变性现象。
举例说明蛋白质的多种生理功能。
蛋白质的多种生理功能有:
(1)催化调节作用,如酶类催化作用、激素调节作用。
(2)转运储存作用,如血红蛋白有运氧功能、清蛋白转运胆红素、脂肪酸等。
(3)运动和支持作用,如肌动球蛋白是肌肉收缩的物质基础,胶原是构成皮肤、骨骼的主要物质。
(4)免疫保护作用,如免疫球蛋白等、(5)生长繁殖作用如核蛋白等。
(6)受体和载体都是传递信息和转运物质的蛋白质:
(7)凝血作用,参与凝血的凝血因子中,绝大部分的化学本质是蛋白质。
阐述蛋白质的分子结构与功能的关系。
蛋白质功能是由蛋白质分子结构决定的。
结构不同,其功能不同,而且蛋白质不同的空间结构又是由其不同的一级结构决定的。
如加压素和催产素同为九肽,其中只有两个氨基酸的差异,其作用就不同。
有时在正常蛋白质中某一氨基酸残基改变就会引起蛋白质构象改变而导致产生疾病。
如镰刀状贫血或酶的活性改变导致代谢紊乱。
指甲和毛发中角蛋白,分子中含有大量的α-螺旋二级结构,因此性质稳定又坚韧而富有弹性,所以具有保护功能。
具有四级结构蛋白质的变构作用,使其在体内的活性得到不断调整,以适应千变万化的环境。
因此研究蛋白质分子结构对蛋白质的功能有着重要意义。
何谓肽类化合物?
叙述其结构式的书写规则。
肽类化合物是指通常由2个以上氨基酸残基通过肽键相连的化合物,包括寡肽和多肽。
不论多肽链由多少个氨基酸组成,其游离α-氨墓端称N端(又称氨基端)习惯上写在肽链左侧,用H2N或H-表示;
另一端为游离的α-羧基端,称c端,(又称羧基端),写在肽链右侧,用-COOH-或-OH表示,例如由甘氨酸、半胱氨酸和丝氨酸组成的三肽常写成(N端或H-)H2N-甘-半胱-丝-COOH(C端或-OH)。
叙述蛋白质分子结构以及维持其结构的主要化学键。
蛋白质分子结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是氨基酸残基在多肽链中的排列顺序,只含有肽键;
二级结构是在一级结构基础上盘绕、卷曲而成,除肽键外还含分子内氢键和分子间氢键;
三级结构又进一步盘绕和卷曲,除肽键、氢键外还含有盐键、酯键、二硫键、疏水键等副键;
四级结构是由两个以上的多肽链(又称亚基)通过非共价键相连而成。
核酸的结构和功能
核苷:
一分子碱基与一分子戊糖通过c-N糖苷键相连而成的化合物。
核苷酸:
核苷的戊糖羟基与磷酸通过磷酯键相连而成。
核小体:
DNA的超螺旋三级结构.再与组蛋白等形成球状小体称核小体。
内含子:
在真核生物不连续的编码蛋白质基因之间的插入顺序叫内含子。
外显子:
在真核生物基因中起蛋白质编码作用的DNA部分。
帽子结构:
在真核生物mRNA中,其5,端有一以7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸的起始结构称帽子结构。
聚A尾巴:
在真核生物mRNA分子的3,端有一长度为30-200个多聚腺苷酸(POIY)称为聚A尾巴。
沉淀系数:
反映大分子物质在超速离心沉降中分子量大小的一个物理学单位。
当离心速度恒定时,沉降速度与离心加速度的比。
增色反应:
核酸变性后出现紫外光吸收值增高的现象。
变性:
加热或加甲酰胺、尿素等化学试剂使碱基配对间的氢键断裂,核酸分子从有序的双螺旋结构解离成无序的单链结构过程,即是核酸分子的变性。
复性是指变性后彼此解离的二条单链DNA,因存在着碱基配对关系,当温度缓慢降低时又重新碱基配对形成氢键,形成双链DNA的过程。
杂交:
杂交是指二条不同来源的变性单链DNA或RNA,通过氢键连结生成新的局部双链DNA或杂种的局部双键DNA-RNA的过程。
简述DNA双螺旋结构要点。
①两条相互平行而方向相反的脱氧核糖核苷酸链围绕同一中心轴旋转构成右手双螺旋结构。
②互补的碱基通过氢键连接在一起,即A-TC-G。
③互补碱基对的碱基环处于同一平面,并垂直于螺旋纵轴。
④每圈由10个碱基对组成,其高度为3.4nm,螺旋直径为2nm。
什么叫DNA变性?
变性后的DNA性质有何改变?
通过加热或加甲酰胺.尿素等化学试剂使碱基酸对间的氢键断裂,核酸分子从有序双螺旋结构解离成无序结构的过程称为DNA分子的变性,变性后的DNA粘度减低或消失,对紫外光吸收增加。
核酸的紫外吸收是如何形成的?
测定核酸的紫外吸收有何生物学意义?
由于组成核酸的嘌岭碱和嘧啶碱具有共轭双键,在250-290nm波长范围山有强烈的吸收紫外光性质,最大吸收峰在260nm,因此核酸对紫外光有强烈的吸收作用。
测定样品在260nm光密度值,可用于核酸的定性及定量及DNA变和变性DNA复性的研究。
简述核酸分子组成。
核酸可分为DNA和RNA。
它们完全水解后可得到末产物,即组成成分:
DNA为脱氧核糖、四种含氮碱(A、G、C、T)和磷酸;
RNA为核糖、四种含氮碱(A、G、C、U)和磷酸。
它们通过碱基-戊糖-磷酸的方式相连成单核苷酸,以此作为核酸的基本单位。
简述核小体的结构。
核小体是真核生物染色质DNA的结构模型,它是由长约140多个碱基对组成的线性双螺旋。
DNA缠绕在组蛋白H2A、H2B、H3和H4各两分子组成的八聚体外约7/4圈,呈现小球状,两个小球之间为连接DNA与组蛋白H1结合。
简述核酸变性与粘度的关系。
核酸溶液是大分子化合物.分子量在数万以上,其粘度较大。
特别是DNA其长度与其直径之比达到10(7),是不规则的线团状结构.比球形分子RNA的粘度大得多。
当核酸变性或降解时,
则线状结构变化,粘度减低或消失。
论述DNA和RNA在分子组成和结构上的不同点。
DNA和RNA在分子组成上都是戊糖、碱基和磷酸组成单核苷酸,再通过3,5-磷酸二酯键相连成多核苷酸链。
其不同处是DNA碱基中的胸腺嘧啶在RNA中被尿嘧啶所取代。
戊糖在DNA为2-脱氧核糖,而在RNA则为核糖。
在结构上,DNA和RNA的一级结构都是多核苷酸链。
在二级结构上,DNA为双股螺旋结构,RNA一般为单股多核苷酸链,可呈链状结构或自身回折成不规则的螺旋区,或成三叶草状结构,它们的三级结构就更复杂,如DNA有环状、麻花状,tRNA呈倒“L”状,mRNA和rKNA的空间结构也多形成突环发夹.花瓣成类似倒“L”形、个形等复杂空间结构。
试述游离核苷酸的生理功能。
(1)参与核酸的合成.如ATP,GPT.CTP等.
(2)参与物质代谢如UTP参与糖原合成、CTP参与磷脂合成、GTP参与蛋白质合成。
(3)参与辅酶的合成,如NAD,FAD,HSCOA等。
哪些因素可使DNA变性?
变性后的理化因素有何变化?
引起DNA变性的因素很多,例如:
在DNA溶液中加入过量的酸、碱或加热,以及加入化学试剂(醇、丙酮、尿素。
甲酰胺)等,均可使DNA变性,变性的本质是因为维系碱基对的氢键断裂,双螺旋结构遭到破坏,呈单股无规则线团状结构、粘度、旋光性下降,对紫外光的吸收增加。
叙述核酸在紫外吸收上的特性及其实际意义。
核酸分子所含碱基嘌呤碱利嘧啶碱均有共轭双键,在260nm处有一吸收高峰,在230nm处有一低谷:
可利用这一特征性的吸收光谱来进行核酸的定量和纯度鉴定及具水解情况分析。
当核酸变性时,氢键断裂,两条DNA链分开,碱基外露,使紫外吸收值增高,称为增色效应,当复性时,碱基配对重新形成.DNA分子恢复双螺旋结构,紫外吸收值下降,称为减色效应。
在分离提纯核酸时.可利用此特性来鉴定核酸样品蛋白质杂质。
叙述内含子和外显子的关系。
在真核生物基因中,除蛋白质编码基因外.都发现有插入顺序。
由于插入顺序存在,使得编码一个蛋白质的DNA顺序在基因上足不连续的,这种插入顺序称为内含子.参与编码蛋白顺序的DNA部分则称为外显子,内含于在转录成mRNA过程中,这些内含子顺序会被全部剪切掉,剩下的外显子顺序全部拼接起来,使得基因完整地转给mRNA。
试述真核生物DNA中基因排布特点。
(1)真核生物基因含有大量顺序,至少占20~30%按重复频率多少可分为高重复顺序和中重复顺序,前者在一个单倍体基因组小重复次数在106-107之间,中间尤间隔顺序,无转录活性;
后者重复次数通常在106以下,中间有非重复顺序间隔,可被转录。
(2)基因不连续,基因中有插入顺序称为内含子,它在转录成mRNA时,这些内含子顺序、会被全部剪切掉,剩下的外显子顺序全部拼接起来。
使得基因完整地转录给mRNA。
酶
酶是由活细胞合成的一种具有催化作用的蛋白质。
酶的专一性是指酶对底物的严格的选择性,即一种酶只能对某一种或某一类物质起催化作用。
一种酶只选择,催化一种底物起反应称酶的绝对专一性。
一些酶能催化一类具有相似结构化合物或相同化学键的底物起反应,这种专一性叫相对专一性。
当底物分子含有一个手性碳原子时,一种酶只能作用于其两种异构体之一,而不能作用于其对映体或顺反异构体,这种特异性称为立体异构特异性。
酶原是细胞合成出来时还没有活性的酶的前身。
酶原在一定条件下转变生成具有活性酶的过程称为酶原激活。
反应物分子活化态与常态之间的能量差即分子由常态转变为活化状态所需的能量叫活化能。
酶分子上与酶活性有直接关系的、因其发生变化可使酶丧失活性的功能基团称为必需活性基团。
最适PH值:
酶催化活性最大时,溶液的pH值。
最适温度:
以酶促反应速度最大时的温度。
在酶分子上有一个由必需基团所组成的具有一定空间构型的活性区域.直接参与厂将底物转变为产物的反应过程,这一空间结构区域称酶的活性中心。
同工酶是一类催化相同的化学反应,但酶蛋白分子组成、结构及理化性质有差异的酶。
以几种不同功能的酶,彼此嵌合形成复合物,有利于化学反应进行,此种酶系称为多酶体系。
体内有些多酶体系的酶,彼此聚合起来,形成一个物理的结合体,一个甚至在电镜下可以观察到的颗粒称为多酶复合体。
能提高酶活性加快酶促反应速度的物质称为酶的激活剂。
酶催化作用的三大特点是什么?
酶催化作用的三大特点是:
(1)具有高效催化效率。
(2)具有专一性。
(3)酶的不稳定性及活性在体内可受到调节。
金属离子在酶促反应中的作用是什么?
金属离子在酶促反应中的作用是与酶蛋白结合,稳定其构象,也促进其与酶蛋白、底物三者结合,催化加速反应,一些金属离子还起传递电子的作用。
为什么酶原没有活性而分子量较小的酶反而有催化活性呢?
答;
酶原是细胞合成出来时还没有活性酶的前身。
酶原在一定的条件下转变生成具有活性酶的过程称为酶原激活。
酶原激活成酶一般是水解切掉一段或几段肽链。
简述多酶体系、多酶复合体与多功能酶的不同及特点。
由多个酶催化的链锁反应,这一系列酶就组成多酶体系。
体内有些多酶体系的酶,彼此聚合起来,形成一个物理的结合体,一个甚至在电镜下可以观察到的颗粒。
称多酶复合休。
多功能酶是指一个多肽链上存在着几种酶的催化活性。
影响酶促反应速度的因素是什么?
影响酶促反应速度的因素主要有:
酶的浓度、底物浓度、环境酸碱度、反应温度、有无酶的激活剂及抑制剂。
抑制剂对酶促反应速度有何影响?
抑制剂对酶促反应速度的影响:
(1)抑制剂的使用是毒物可以抑制酶的催化活性,降低了代谢反应速度从而造成疾病的病因;
(2)抑制的使用抑制了体内异常升高的某些酶的活性,从而达到治病的目的。
酶可分为哪几类?
其反应类型为什么?
酶可分为六类:
(1)氧化还原酶类:
催化底物的氧化还原,
(2)转移酶类:
催化底物间基团转移的反应:
(3)水解酶类:
催化底物加水分解的反应。
(4)裂合酶类:
催化一种底物生成二种产物的可逆反应,(5)异构酶类:
催化各种同分异构体间互相转变的反应。
(6)合成酶类:
催化二种化合物水解ATP耗能缔合成一种化合物的单向反应。
什么是酶的活性中心?
什么是必需基团?
在催化反应中,酶蛋白分子上局部的区域直接与底物及辅助因子结合发挥作用,这个局部的空间结构区域,就称为酶的活性中心。
简述酶催化作用的专一性。
酶催化作用之所以有专一性.是因为在酶促反应中,酶是与底物先结合形成不稳定中间产物再转变成产物并释放出酶的,因此酶对底物有一定的选择性要求,这就保证各种酶在细胞内种类繁多的代谢产物中选定它所催化的底物起反应。
什么是酶的抑制剂?
可分为哪几种?
酶的抑制剂能使酶的活性降低甚至完全丧失,但并不使酶蛋白变性的物质。
根据抑制剂与酶的作用方式不同,可分为:
不可逆抑制剂和可逆性抑制剂两大类。
根据抑制剂与底物的关系,又将可逆性抑制剂分为竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
酶原激活的化学本质是什么?
酶原激活主要通过两种反应方式进行,一种方式为酶原受到裂解作用,其中肽链一端脱落,暴露出活性中心。
另一种方式为酶原蛋白的肽链经重新折叠“构成”活性部位。
何渭全酶?
在酶促反应中各起什么作用?
由酶蛋白和辅因子结合而成的结合蛋白质叫全酶。
酶蛋白决定酶的特异性,辅因子促进酶与底物结合,稳定酶效力最大时的构象或构成酶活性部位的组成部分,在总的酶促反应中可传递氢原子、电子、或作为某些化学基团的中间载体。
结合蛋白酶中的酶蛋白和辅因子单独存在均无催化活性,只有全酶才能发挥最大的催化作用。
简述哪些因素参与酶原的激活作用。
参与酶原激活作用的因素主要有两方面:
(1)某些小分子物质。
(2)酶本身如胃蛋白酶原可被盐酸激活.已有活性的胃蛋白酶也具有激活该酶的能力。
何谓Km?
有何含义?
米氏常数为酶的特征性物理常数,用Km值来表示,在一定条件下,一种酶对某一底物有一定的Km值,故通过测Km值可鉴别酶。
其含义:
Km是反应速度为最大速度一半时的底物浓度;
Km值愈小,酶与底物亲合力愈强、反应速度愈快。
反之,反应速度愈慢。
何谓同工酶?
有何应用?
催化活性相同而分子结构、理化性质及免疫活性不同的一类酶被称为同工酶。
同工酶的测定对于某些疾病的鉴别诊断有—定的帮助。
例如,五种乳酸脱氢酶.具分布不同LDH1主要存在于心肌细胞,LDH3主要存在于肺细胞。
当心肌细胞受损时,LDH1活性升高;
当肺细胞受损时,LDH3活性升高。
为什么说酶是蛋白质?
迄今发现的几千种酶已证明其化学本质都是蛋白质,因为它们同蛋白质一样:
(1)主要由氨基酸组成的。
(2)具有一、二、三、四级结构。
(3)受某些理化因素的作用而变性或沉淀以至丧失活性。
(4)具有两性电解质的性质。
(5)分子量很大,其水溶液具有亲水胶体的性质,不能透析。
(6)在体外也能被胰蛋白酶等水解而失活。
总之,凡是蛋白质所具有的性质酶都具有,凡可使蛋白质变性的因素都可使酶失活。
Km值有何意义及应用?
当酶促反应处于V=1/2Vmax时,则米氏方程Vmax/2=Vmax*[S]/Km+[S],1/2=[S]Km+[S]所以Km=[S].即Km值足当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度,它的单位同底物浓度的单位一样是用mol/L来表示的。
Km值的特点如下:
(1)Km值是酶的特征常数之一,只与酶的性质有关,而与酶浓度无关。
不同的酶Km值不同。
(2)同一种酶有几种底物就有几个Km值,当Km最小的底物,称为该酶的最适底物,表示和酶的亲和力大。
当Km值大时,说明底物和酶的亲和力小。
(3)Km值受pH及温度的影响,因此Km值作为常数叫底物PH值、温度都是一定的。
Km值在实际应用中有:
①测定酶的Km值可作为鉴别酶的一种手段。
②可根据Km值的大小,选择最适底物.③Km值随不同底物而变的现象可帮助判断酶的特异性,并有助于研究酶的活性中心。
④利用Km值与米-曼氏方程,从要求的反应速度,求出应当加入底物的合理浓度反过来,也可根据已知底物浓度,求出该条件下的反应速度。
酶促反应的高效率的机理是什么?
酶比一般催化剂的效力高,其原因:
(1)酶与底物形成—个以共价键相结合的活泼中间产物,从而极大地降低反应的活化能。
(2)酶可提高活性中心区的底物浓度,从而增加底物之间有效碰撞的机会(邻近效应)。
(3)酶使底物功能基团受到影响,作定向转移,更有利于催化作用的发生。
(4)酶活性部位内的催化基团能提供质子或吸收质子,呈现酸碱催化剂的作用。
(5)酶使底物分子中某些化学键受到牵拉变形而易断裂。
酶的催化作用有哪些特征?
酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面:
(1)酶有高度不稳定性,即酶对周围环境极为敏感。
由于酶的化学本质是蛋白质,它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质,因而也必然影响它的催化活性,酶对温度、pH值以及紫外线、有机溶剂、重金属盐等都非常敏感,极易受到这些因素的影响和破坏。
(2)酶的催化效率极高,比一般催化剂高l07-1013倍。
(3)酶作用的专一性是酶对底物的严格的选择性,一种酶只能作用于某一类化合物,以促进一定的化学变化,得到一定的产物。
(4)酶可诱导产生。
酶由活体细胞产生,其代谢要受中枢神经系统的调节和控制。
因此,酶的浓度可按机体需要而增减。
当有些酶增加底物的浓度时,可诱导酶的产生或使酶的浓度发生变化。
pH值是如何影响酶促反应速度的?
为什么?
因为酶是蛋白质,酶分子上的酸性、碱性氨基酸的侧链基团随着pH的变化可以处于不同的解离状态。
pH对酶促反应的影响是由于酸或碱可使酶的空间结构破坏,引起酶活性丧失,酸或碱影响酶活性部位的结合基团或催化基团的解离状态,使底物不能与之结合,或使底物
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- 生物化学