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7
酶的催化效率可比一般催化剂高倍,其加快反应的作用在于。
105-1013,大大降低了活化能
8
单纯酶的催化活性仅由它们的结构所决定。
酶蛋白
9结合酶的催化活性,除蛋白质部分外,还需要,它们可以是,也可以是。
辅助因子,有机小分子,金属离子
10
酶的辅助因子可根据它与酶蛋白结合的紧密程度不同分为和两大类。
辅酶,辅基
11
LDH同工酶在心肌以活性最高,其作用是使反应趋向于,有利于心肌获得。
LDH1,生成丙酮酸,能量
12
酶所以能起催化作用,加快化学反应,是由于能降低反应的。
活化能
13酶活性中心的必需基团有两种,一种是基团,还有一种是基团。
还有一些必需基团位于酶的以外部位。
结合基团,催化基团,活性中心
14
无活性状态的酶的前身物称为,其转化成有活性的酶的过程称为。
酶原,酶原的激活
15酶促反应速度受许多因素影响,这些因素主要有、、、以及和。
酶浓度,底物浓度,温度,pH,激活剂,抑制剂
16
决定结合酶特异性的是,而辅助因子在催化反应中则直接对起传递作用。
酶蛋白,电子、原子或某些基团
17
当底物浓度很低时,反应速度随底物浓度的增加而急剧,两者成关系;
随底物浓度继续增高,反应速度与底物浓度不再成关系,反应速度的增加逐渐。
增加,正比,正比,趋缓
18温度对酶促反应速度的影响表现为,一方面,随着温度升高,酶促反应速度,另一方面,随着温度升高,当酶促反应温度在高到一定温度时。
增加,酶活性丧失
19
是胃蛋白酶原激活剂,是胰蛋白酶原的激活剂,是唾液淀粉酶的激活剂。
HCl,肠激酶,Cl-
20
抑制剂按其作用方式可分为和。
可逆抑制剂,不可逆抑制剂
21
可逆抑制剂与酶蛋白通过结合,能用法将其除去。
非共价键,透析或超滤
22
根据竞争性抑制的特点,在使用磺胺类药物时,必须保持血液中药物浓度远高于的浓度,才能发挥有效的作用。
对氨基苯甲酸(PABA),抑菌
23
脲酶只能催化尿素水解,而对尿素的各种衍生物都不起作用,这是酶的。
绝对专一性
24
全酶是由___________和___________两部分组成,后者可分为_________和两类。
酶蛋白,辅助因子,有机小分子,金属离子
25磺胺类药物能抑制某些细菌的生长,是因为磺胺类药物是对氨基苯甲酸的,能性地抑制细菌体内的酶,从而妨碍了的合成。
结构类似物,竞争性,二氢叶酸合成酶,二氢叶酸
三、判断题
3非竞争性抑制剂与底物结构不相似,但也与酶的活性中心结合。
错误
5结合蛋白酶中的辅酶与酶蛋白结合牢固,不能用透析或超滤法除去。
6氯离子是多种激酶和合成酶的激活剂。
7所有的酶在细胞内合成或初分泌时都以酶原形式存在,必须经过激活才能转变为有活性的酶。
8一种酶仅能催化一种反应或仅对一种底物起催化作用,称为相对特异性。
9一种酶蛋白一般至少能与一种辅助因子结合。
正确
10一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合。
11醛缩酶属于水解酶类。
13心肌中LDH1活性最高,其作用是使反应趋向丙酮酸生成。
14酶能大幅度降低活化能,使反应速度加快。
15酶对底物的相对特异性是指酶对底物没有严格的选择性。
16酶在体内一般不进行自我更新。
17同工酶一般都是寡聚酶。
18对结合酶来说,辅基与辅酶也结合在酶的活性中心。
19酶的抑制剂与变性剂对酶活性影响的作用方式是相同的。
20酶是由活细胞产生的具有催化功能的蛋白质,其作用与一般催化剂完全相同。
21酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置往往并不相连,而在空间结构上却处于相近位置。
22同工酶是一组功能与结构相同的酶。
23酶的最适温度是酶的特征性常数。
24酶具有很高的催化效率是因为酶能降低反应的活化能,从而使活化分子数增多,而加速了化学反应。
25酶在体外实验时,最适温度可以随作用时间的缩短而有所提高,所以最适温度不是酶的特征性常数。
26测定酶活力时,一般测定产物的生成量比测定底物的减少量更为准确。
27米氏常数km等于该酶反应最大速度一半时的底物浓度。
28酶的化学本质是蛋白质,因而具有蛋白质的理化性质和各级结构。
29当酶的空间结构遭到破坏时,酶的活性中心也被破坏,酶的活性丧失。
30酶的英文是“Emzyme”,来自于希腊文。
31结合酶的催化活性,除蛋白质部分外,还需要一些有机小分子。
32无活性状态的酶的前身物称为酶原,其转化成有活性的酶的过程称为酶的激活。
33决定结合酶特异性的是酶蛋白部分,而辅助因子在催化反应中则直接对电子、原子或某些基团起传递作用等。
34可逆抑制剂与酶蛋白通过非共价键结合,结合比较松散,能用透析或超滤法将其除去。
35根据酶的竞争性抑制的特点,在使用磺胺类药物时,必须保持血液中药物浓度远高于Glu的浓度,才能发挥有效的抑菌作用。
36脲酶只能催化尿素水解,而对尿素的各种衍生物都不起作用,这是酶的相对专一性。
38一种酶的激活剂可能是另一种酶的抑制剂,所以激活剂的作用是相对的。
39解磷定是有机磷农药的中毒解毒药。
40磺胺增效剂TMP的化学名称可简称为“甲氧苄胺嘧啶”,其是二氢叶酸的结构类似物,是二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂。
41变构酶通常处于代谢途径的开端或分支点,对调节物质代谢速度及方向极重要。
42共价修饰调节与变构调节常协同作用,使调节信号快速放大。
43使用酶的习惯单位时,要搞清或注明单位的定义,否则无意义和可比性。
44酶的国际单位是指“在25℃,最适底物浓度,最适缓冲液离子强度,以及最适pH等一定条件下,每分钟催化消耗1μmol底物的酶量为一个酶活性单位”,简写为“IU”。
四、单选题
1酶促反应速度与酶浓度成正比的前提条件是()。
A:
酸性条件
B:
碱性条件
C:
酶浓度足够大
D:
底物浓度足够大
D
2竞争性抑制剂的作用方式是()。
占据酶的活性中心
与酶的辅基结合
使酶变性失活
与活性中心外必需基团结合
A
3酶的化学本质大部分是()。
多肽
蛋白质
核苷酸
小分子有机物
B
4辅酶与辅基主要区别是()。
化学本质不同
分子大小不同
催化功能不同
与酶蛋白结合的牢固程度不同
5酶的高效催化效率是因为酶能()。
减少活化分子数
改变化学反应的平衡点
降低反应的活化能
催化热力学上不能进行的反应
C
6胃蛋白酶作用的最适pH值是()。
1.8
2.8
5.8
7.8
7唾液淀粉酶的激活剂是()。
K+
Na+
Cl-
Mg2+
8贮存生物制品的最适温度是()。
0℃
4℃
20℃
-20℃
9酶原激活的生理意义是()。
加速代谢
使酶活性提高
恢复酶的活性
避免机体自身损伤
10肝脏及肌肉中活性最高的是()。
LDH1
LDH2
LDH3
LDH5
11增加底物浓度可解除其抑制作用的是()。
可逆抑制
不可逆抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
12同工酶多半是一种()。
单体酶
寡聚酶
多活性中心酶
多酶体系
13酶蛋白变性后活性丧失,这是因为()。
酶蛋白被水解成氨基酸
酶蛋白的高级结构被破坏
失去激活剂
以上都是
14ALT含量最多的器官是()。
心脏
血液
肝脏
肾脏
15变构酶构象的改变表现为()。
肽段的断裂
亚基的增加
亚基的减少
亚基聚合或解聚
16已知酶Km值为0.05mol/L,要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度80%时,底物浓度应是多少()。
0.04mol/L
0.8mol/L
0.2mol/L
0.05mol/L
17丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是()。
Vmax不变,Km值增加
Vmax降低,Km值降低
Vmax降低,Km值不变
Vmax不变,Km值降低
18酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应?
()
向反应体系提供能量
降低反应的温度
降低底物的能量水平
19反应速度为最大反应速度的80%时,Km等于()。
[S]
1/2[S]
1/4[S]
0.4[S]
20酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是()。
有活性的酶浓度减少
有活性的酶浓度无改变
Vmax增加
使表观Km值增加
21乳酸脱氢酶经透析后,催化能力显著降低,其原因最可能是()。
酶蛋白变性
失去辅酶
酶含量减少
失去辅基
22关于酶的化学修饰,错误的是()。
酶以有活性(高活性),无活性(低活性)两种形式存在
变构调节是快速调节,化学修饰不是快速调节
化学修饰需要酶催化
有共价键的形成或断裂
23酶原之所以没有活性是因为()。
酶蛋白肽链合成不完全
缺乏辅酶或辅基
活性中心未形成或未暴露
酶原是已经变性的蛋白质
24Km值是指反应速度为1/2Vmax时的()。
酶浓度
底物浓度
抑制剂浓度
产物浓度
25下列有关酶的叙述,正确的是()。
生物体内的无机催化剂
催化活性都需要特异的辅酶
对底物都有绝对特异性
能显著地降低反应活化能
26目前发现的核酶的化学本质是()。
DNA
RNA
27以下哪个属于酶的特征性常数?
最适温度
最适pH
Vmax
Km
28以下哪个单位是比活力的?
U
U/mg
IU
Katal
30酶作用底物的英文术语是()。
Product
Substrate
Aminoacid
31辅酶英文术语是()。
Holoenzyme
Apoenzyme
Co-factor
Co-enzyme
32酶分类中的第5类酶是()。
氧化还原酶
转移酶
异构酶
连接酶
33酶分类中需要消耗能量的一类酶是()。
34()常用于判断酶和底物的亲和力。
1/Km
35某酶能催化四种作用底物,米氏常数分别如下,其最适底物为()。
0.1mol/L
0.05mol/L
0.025mol/L
0.001mol/L
五、多选题
1Km的意义包括()等。
是酶的特征性常数
不是酶的特征性常数
与酶浓度有关
与酶浓度无关
E:
能反映酶与底物的亲和力
A,D,E
2关于酶活性中心的叙述正确的是()。
必需基团集中的部位
位于酶分子表面,只占微小区域
辅助因子结合的部位
所有必需基团都位于活性中心内
是酶与底物结合的部位
A,B,C,E
3结合酶的正确叙述是()。
酶蛋白上有活性中心
辅助因子是酶活性中心的组成部分
酶蛋白对辅助因子的选择性强
一种辅酶只能与一种酶蛋白结合
只有全酶才具有催化活性
4关于竞争性抑制剂的叙述是()。
其结构与底物十分相似
与酶的活性中心部位结合
结合力为非共价键
用增大底物浓度方法可解除抑制
对酶的抑制作用是不可逆的
A,B,C,D
5关于pH能改变酶活性的叙述是()。
pH能影响酶的必需基团解离程度
pH能影响底物的解离程度
pH能影响酶与底物的结合程度
pH能影响辅助因子的解离程度
pH能降低反应所需的活化能
6关于同工酶的叙述,正确的是()。
可催化相同的反应
有多种存在形式
不同组织中各种形式比例不同
不同形式的同工酶电泳区带不同
酶蛋白分子结构不同
A,B,C,D,E
7酶作用的特点是()。
结构不变性
高效的催化效率
活性不可调节
高度特异性
敏感性高
B,D,E
8使酶失活的因素有()。
强酸或强碱
低温
煮沸
中性盐
震荡
A,C,E
9结合酶类的特点,下列说法正确的是()。
辅助因子种类多,酶蛋白种类少
一种酶蛋白可以与多种辅助因子结合
酶蛋白决定催化反应的类型
酶蛋白与辅助因子组成全酶才有活性
一种酶蛋白多只能与一种辅助因子结合
D,E
10对于变构酶特点的叙述,正确的是()。
均为单体酶,由一个亚基组成
除具有活性中心外,还具有调节中心
催化部位与调节部位均不在同一亚基上
与底物结合起催化作用亚基称催化亚基
与变构剂结合起调节作用的亚基称调节亚基
11体内酶活性调节的特点有()。
快速
缓慢
持续长久
持续较短暂
不能持续
A,D
12酶活性调节方式包括()。
诱导合成
酶原激活
阻遏合成
变构作用
共价修饰
13生物体内能对酶数量进行调节,其特点有()。
作用快速
作用缓慢
维持时间短暂
维持时间长久
可调性不大
B,D
14酶的变构调节是()。
无共价键形成或断裂
有构象变化
作用物或代谢产物常是变构调节剂
酶活性调节
酶数量调节
15目前较公认的解释酶作用机制的学说主要有()。
邻近与定位效应
酸碱催化
共价催化
钥匙配合锁
底物变形
16全酶是由主要由下列哪些组分组成?
活性中心
变构中心
辅助因子
辅基
17下列哪些是能影响酶促反应速度的因素?
底物
温度
pH
激活剂
B,C,D,E
18辅助因子在催化反应中的作用主要有()。
维持构象
充当底物的载体
在酶蛋白与底物间起桥梁作用
形成活性中心
传递电子、原子或基团
19酶的命名方法主要有()。
随机命名法
习惯命名法
结构命名法
系统命名法
代码命名法
20酶原激活的特点主要有()。
活性由小变大
活性从无变有
一级结构不变
一级结构改变
空间结构改变
六、简答题
1酶的化学本质是什么?
其作为生物催化剂有何特点?
近年来对酶的化学本质有何新看法?
答:
酶的化学本质大部分是蛋白质。
酶作为生物催化剂具有:
(1)高度特异性(专一性):
酶对所作用的底物具有严格的选择性;
(2)高效性:
催化效率高;
(3)不稳定性:
易变性失活;
(4)活性可调,酶的活性在体内能进行调节。
近年来发现有些核糖核酸也具有催化活性,称为核酶。
2何谓酶的活力中心、酶活力和比活力?
酶活力单位是什么?
酶的活力中心是指酶与底物结合,并参与催化的部位,其往往是酶分子表面向内凹陷形成的大小、形态、基团分布都确定的空间结构实体。
酶活力是指酶加速化学反应的能力。
比活力是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)。
酶活力单位有习惯单位和国际单位。
习惯单位是根据每种实验测定方法做出的具体规定,使用时要搞清或注明单位的定义,否则无意义和可比性。
国际单位是由国际酶学委员会(EC)规定的,能统一酶活力标准,方便比较,一个国际单位(IU)表示在25℃,最适底物浓度,最适缓冲液离子强度,以及最适pH等一定条件下,每分钟催化消耗1μmol底物的酶量。
3当某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时,底物浓度要作多少改变?
当反应速度升高到最大速度的95%时,底物浓度还要进一步作多少改变?
解:
根据米氏方程:
v=Vmax.[S]/(Km+[S])
设:
反应速度为最大反应速度10%时的底物浓度为[S1]
反应速度为最大反应速度为90%时的底物浓度为[S2]
反应速度为最大反应速度为95%时的底物浓度为[S3]
得:
10%Vmax=Vmax[S1]/(Km+[S1])[S1]=1/9Km
90%Vmax=Vmax[S2]/(Km+[S2])[S2]=9Km
95%Vmax=Vmax[S3]/(Km+[S3])[S3]=19Km
∴[S2]/[S1]=81(倍)
[S3]/[S2]=2.1(倍)
当酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时,底物浓度应提高81倍;
当反应速度升高到最大速度的95%时,底物浓度还要再提高2.1倍。
4在纯化某一酶的过程中,测定了每一步骤样品的总活力及蛋白量,步骤1为初提,测得总蛋白为30,000mg,总活力单位为21,000U;
步骤2为(NH4)SO4盐析,测得总蛋白为2,000mg,总活力单位为14,000U;
步骤3为亲和层析,测得总蛋白为50mg,总活力单位为5,000U,试计算各步的纯化倍数和损耗率。
设各步比活分别为x1、x2、x3,纯化倍数分别为y1、y2、y3,损耗率分别为z1、z2、z3。
X1=21000/30000=0.70(U/mg)
X2=14000/2000=7.0(U/mg)
X3=5000/50=100(U/mg)
Y1=1.0(倍)
Y2=x2/x1=7/0.7=10(倍)
Y3=x3/x1=100/0.7=143(倍)
Z1=1-100%=0%
Z2=(1-14000/21000)*100%=33.3%
Z3=(1-5000/21000)*100%=76.2%
各步的纯化倍数分别为1.0、10和143倍,各步的损耗率分别为0%、33.3%和76.2%。
5*当一酶促反应进行的速度为最大反
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