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存在于所有种类得细胞内,就是细胞内绝大部分微丝骨架得基本组分。
γ肌动蛋白
在所有细胞内都有分布,主要存在于与应力纤维相关得结构中。
3微丝得组成与极性
A微丝由肌动蛋白单体聚合而成。
B肌动蛋白就是一种球状蛋白,其三维构象具有一道很深得裂缝,在裂缝内部有一个核苷酸结合位点(可与ATP或ADP结合)与一个二价阳离子结合位点(可与Mg2+或Ca2+结合)。
C肌动蛋白单体聚合形成螺距为36nm(7个单体分子)得双股螺旋状微丝纤维。
每个肌动蛋白单体都与四个其她肌动蛋白单体紧密相邻。
D微丝中得所有肌动蛋白单体分子得缝隙开口端或缝隙底部都朝着同一方向排列,因此整个微丝纤维具有极性、缝隙开口端指向得就是微丝得负极(minusend),缝隙底部指向得就是微丝得正极(plusend)。
4微丝与微管得正负极得定义
对于微丝与微管得极性,人们习惯性得以同等条件下蛋白单体分子在纤维末端组装与去组装得速度大小来定义。
速度快得就是正极,速度慢得就是负极。
5 胞外微丝组装反应得动力学过程
A试管中得微丝组装需要得反应组分包括:
G—actin,ATP,Mg2+,K+,Na+
B微丝得组装与去组装就是一对可逆反应。
反应平衡点受外部反应环境影响。
C在存在Mg2+且K+、Na+较高得环境里,微丝趋向于聚合。
在存在Ca2+且K+、Na+较低得环境里微丝趋向于解聚。
D单体肌动蛋白以G-actin表示(Gfor global),结合在微丝中得肌动蛋白以F-actin表示(Fforfibrous)。
F反应过程中CG-actin不断减小,CF-actin不断增加,直到达到平衡点。
平衡点处得CG—actin定义为整个反应得临界浓度Cc(critical concentration)。
G反应共分三个阶段:
延迟期,就是发生成核反应得时期,在此时期内数个肌动蛋白单体分子自发聚合成为可供进一步延伸得“核”,就是整个反应得限速步骤;
延长期,就是微丝快速组装得时期,CG—actin>
Cc,聚合反应速度>
解聚反应速度;
稳定期,就是反应达到平衡点之后得时期,CG-actin=Cc,聚合反应速度=解聚反应速度;
6核苷酸ATP/ADP在微丝组装中得作用
A 肌动蛋白本身也就是一种ATP酶,能够水解与之结合得ATP分子使之转变为ADP,肌动蛋白得ATP酶活性只有在其组装到微丝末端之后才开始生效。
B在游离状态下肌动蛋白分子与ATP得亲与力远高于ADP,与肌动蛋白结合得ADP分子很容易被ATP分子所替换,因此游离状态下得肌动蛋白携带得核苷酸分子以ATP为主。
C带有ATP得肌动蛋白更容易发生聚合反应,带有ADP得肌动蛋白更容易发生解聚反应。
D细胞中得微丝组装时新组装上去得肌动蛋白总就是携带ATP分子得,该ATP分子在停留一段很短得时间后即被水解为ADP,在水解发生前新得携带ATP分子得肌动蛋白单体已经在末端聚合,使得整根微丝最前端得几个肌动蛋白总就是携带ATP得,这样得末端定义为T型末端。
E 细胞中微丝得去组装总就是发生在末端肌动蛋白携带ADP得时候,这样得末端定义为D型末端。
F细胞内得D型微丝末端主要就是由于负极端成核蛋白得脱落形成得。
7微丝组装得踏车行为(treadmilling)
A理论上如果没有ATP水解为ADP得过程,那么微丝组装时正极与负极得Cc就是相等得。
在实际反应过程中由于有ATP水解过程得存在,正负极反应得Cc不再相等,Cc+<
Cc—、
B当反应环境里Cc+ <CG-actin〈Cc-得时候,正极端发生得就是聚合反应,负极端发生得就是解聚反应,这种反应形式称为踏车行为。
C在试管内得微丝组装反应得总Cc介于正负极Cc之间,因此试管内聚合反应达到平衡期之后实际上发生得就是踏车反应。
正极端得聚合速度等于负极端得解聚速度。
D 踏车行为就是细胞内微丝动态组装与去组装得主要形式之一、
8 影响微丝组装得药物
A细胞松弛素(cytochalasin):
能够切割微丝并与游离得末端结合,结合后能够阻止新得肌动蛋白单体分子在末端得组装,同时并不影响末端肌动蛋白分子得解离。
因此细胞松弛素得总体效果就是促进微丝解聚、
B鬼笔环肽(phalloidin):
与微丝中得肌动蛋白(F-actin)结合,阻止其解离。
总体效果就是阻断微丝解聚,稳定微丝。
9 微丝网络结构得调节方式
细胞内微丝网络结构得调节主要就是通过各种微丝结合蛋白得共同作用来实现得。
10细胞内微丝结合蛋白得种类
有六大类,分别就是肌动蛋白单体结合蛋白,成核蛋白与加帽蛋白,延伸保护蛋白,交联蛋白,割断及解聚蛋白,马达蛋白。
11肌动蛋白单体结合蛋白得种类及作用
A 胸腺素β4(thymosinβ4):
与肌动蛋白单体结合并封闭其发生聚合反应得位点,其作用就是维持细胞内游离态肌动蛋白库得总容量远大于微丝组装反应得临界浓度,有利于细胞大规模组装微丝得快速启动、
B 前纤维蛋白(profilin):
只与肌动蛋白单体得正极端(底部)结合,抑制其在微丝负极端得聚合,不影响其在微丝正极端得聚合。
因此前纤维蛋白得作用就是增加微丝组装反应得极性,促进正极端得生长、
12 成核蛋白与加帽蛋白
A成核蛋白:
成核蛋白包括Arp2Arp3与与之相关得其她几种蛋白质,这些蛋白共同组成Arp2/3复合物。
Arp2与Arp3在结构上与肌动蛋白单体分子极其相似,在复合物中形成异源二聚体,肌动蛋白单体以Arp2/3异源二聚体为基点开始新微丝得组装。
Arp2/3复合物得组装受到胞内信号转导系统得控制。
可以凭空出现,诱发新得微丝得组装。
也可以在微丝快速生长得T型末端处组装,诱导微丝得分叉生长。
Arp2/3复合物得存在具有稳定微丝负极得作用,一但Arp2/3从微丝末端脱落,暴露出来得负极D型末端会迅速降解。
B加帽蛋白:
在微丝停止生长之后,与正极端结合并使其稳定得一类蛋白质。
被加帽蛋白稳定得微丝正极端由于ATP得水解作用,属于D型末端,但加帽蛋白得存在保护其不发生解聚反应。
加帽蛋白得代表:
CapZ、
C 成核蛋白与加帽蛋白都就是对微丝末端进行调节得蛋白,其中成核蛋白作用于负极,加帽蛋白作用于正极、二者在微丝相应末端得结合与解离就是造成微丝网络结构动态性得主要原因之一。
13延伸保护蛋白
主要指得就是形成蛋白(formin),形成蛋白能在微丝正极端形成二聚体环状结构,二聚体环中得两个单体分子交错向正极端移动并募集新得肌动蛋白单体分子在正极端组装,同时保护正极端新形成得微丝不被降解或者就是被Arp2/3复合物接近。
通过这种方式,形成蛋白能够维持微丝在正极端得稳定生长,形成长得、无分叉得微丝结构。
14交联蛋白
A交联蛋白根据微丝得排列方式可分为两类:
成束蛋白与凝胶形成蛋白。
B交联蛋白能够单独或以二聚体得形式将相邻得微丝交联起来。
C起到交联作用得蛋白单体或二聚体都携带有两个肌动蛋白结合位点,两个位点间得距离决定了所形成得微丝束或网得松紧程度、
D成束蛋白包括丝束蛋白(fimbrin)、绒毛蛋白(villin)与α-辅肌动蛋白(α—actinin),其两个肌动蛋白结合位点间得区域就是僵直得,能够将多根微丝平行交联成束、
E成束蛋白中得丝束蛋白与绒毛蛋白以单体形式起作用,两个肌动蛋白结合位点间得距离较小,形成得微丝束比较紧密,内部很难进入其她功能性蛋白分子。
F 成束蛋白中得α-辅肌动蛋白以二聚体得形式起作用,两个肌动蛋白结合位点间得距离较大,形成得微丝束比较松散,内部能够进入其她功能性蛋白分子如肌球蛋白。
G 凝胶形成蛋白包括细丝蛋白(filamin)与血影蛋白(spectrin),其两个肌动蛋白结合位点间得区域就是柔软得,能以一定角度将两根相邻得微丝交联,最终形成二维网状结构或三维凝胶样结构。
15割断及解聚蛋白
A主要包括凝溶胶蛋白(gelsolin)与肌动蛋白解聚因子/丝切蛋白(ADF/cofilin)。
B 凝溶胶蛋白能够结合在微丝表面并切断微丝。
在某些条件下,微丝切断后凝溶胶蛋白可以与暴露出来得正极末端结合,促进其进一步解聚。
相反,在另一些条件下,微丝切断后产生得正极末端可以成为新得微丝生长点,从而加速微丝网络得形成。
C丝切蛋白能与含有ADP得微丝表面结合并加速其解聚速度,主要在脱离了加帽蛋白得微丝负极端起到促进微丝解聚得作用。
16肌球蛋白(myosin)得结构及种类
A肌球蛋白就是依赖于微丝得马达蛋白。
B肌球蛋白得主要结构分为三部分,分别就是马达结构域、调控结构域(或杠杆臂结构域)、尾部结构域、
C马达结构域就是肌球蛋白沿微丝运动得主要结构元件;
尾部结构域就是肌球蛋白与货物分子、其她细胞结构或自身形成多聚体时相连得部位;
D细胞内肌球蛋白得种类有很多,每种肌球蛋白得结构与功能都不相同。
EII型肌球蛋白(myosin-II)因最先发现并研究被称为传统类型得肌球蛋白,其她肌球蛋白都就是非传统类型得肌球蛋白。
F II型肌球蛋白有两个马达结构域,在细胞内以二聚体或多聚体得形式存在,主要在应力纤维得相互滑动以及肌纤维得收缩过程中起作用。
E I型肌球蛋白(myosin-I)只有一个马达结构域,在细胞内以单体形式存在,主要在细胞皮层区得囊泡运输以及皮层与细胞质膜得相对滑动过程中起作用。
17细胞皮层(cellcortex)
A细胞皮层就是微丝通过交联形成得三维凝胶样网络结构。
B细胞皮层存在于细胞质膜以下。
C细胞皮层为质膜提供机械支撑,帮助质膜维持特定得形状,调节膜蛋白得流动性。
18 伪足(podium)
A伪足就是细胞迁移过程中在细胞前缘形成得突起结构
B伪足按照形态与内部骨架结构区分可以划分为两种类型:
片状伪足(lamellipodium)与丝状伪足(filopodium)
C片状伪足内得微丝正极端结合了大量得Arp2/3复合物,产生大量得分叉,形成片状得二维网状结构。
D丝状伪足内得微丝正极端在形成蛋白得保护下笔直生长,不分叉,形成笔直平行得束状结构。
19应力纤维(stressfiber)
A应力纤维由微丝反相平行排列而成,主要通过α—辅肌动蛋白二聚体交联,在反相微丝束之间含有II型肌球蛋白二聚体,使应力纤维具备收缩得能力。
B应力纤维主要存在于细胞皮层区域,通过黏着斑与相邻细胞或胞外基质相连,在细胞形状发生变化时能够产生张力并主动收缩,有助于细胞完成形状得改变。
20 细胞迁移(cell migration/crawling)过程
A细胞迁移过程分为四个主要步骤、1外源信号触发细胞迁移2细胞前缘产生突起3突起部分与胞外基质形成新得锚定位点4后放骨架收缩,锚定点分离,细胞整体前移、
B细胞前缘形成得突起即为伪足,丝状伪足在前,片状伪足在后。
丝状伪足为片状伪足提供更大得扩展面,加速突起前移速度。
C 细胞前缘部位微丝得快速组装依赖于三方面反应。
1Arp2/3复合物在微丝正极端得装配成核2前纤维蛋白维持微丝得正极组装,抑制负极组装3形成蛋白维持丝状伪足内微丝得笔直无分叉组装。
D 随着细胞前缘骨架得不断生长,伪足中组装得微丝网络在一段时间后便被新生得微丝落下,逐渐成为细胞质整体前移得障碍,此时Arp2/3复合物从微丝负极端脱落,促使这部分微丝解聚、
E前缘形成突起后,细胞皮层处于拉伸状态,细胞皮层内得应力纤维产生张力,在II型肌球蛋白得作用下应力纤维收缩,拖拽细胞后随部分前移。
F在细胞迁移过程中,细胞质膜在I型肌球蛋白得作用下沿皮层表面滑动,以适应细胞皮层得形状变化。
21微绒毛(microvilli)
A小肠上皮细胞得游离面存在大量得微绒毛、
B微绒毛得轴心结构就是同向平行排列得微丝束,微丝束正极端指向微绒毛顶端,负极端终止于端网结构、
C 微绒毛中得微丝束由绒毛蛋白与丝束蛋白紧密交联而成,微丝束内部无肌球蛋白,因此微绒毛不具备运动得能力。
D 微绒毛轴心外围得微丝通过I型肌球蛋白与微绒毛质膜相连、
22胞质分裂环
A胞质分裂环在细胞分裂过程中得胞质分裂期产生、迫使细胞质膜在两个子细胞核之间内陷,将胞质均匀分配到子细胞中。
B胞质分裂环由反相平行排列得微丝束组成,其间含有II型肌球蛋白二聚体,具有收缩能力。
23肌纤维收缩得原理及肌丝得组成
A肌肉收缩得动力来源于肌球蛋白II介导得粗细肌丝间滑动。
B 细肌丝就是单股得微丝纤维。
C 粗肌丝由数百个II型肌球蛋白通过尾部结构域聚合而成,所有马达结构域头部都暴露在粗肌丝两端得外表面、
D粗细肌丝在肌纤维中平行交错分布,每根粗肌丝被六根细肌丝包围,每根细肌丝被两根粗肌丝所共用、
E粗肌丝两端得数百个马达结构域头部沿相反方向拖拽细肌丝以形成粗细肌丝得滑动。
24 原肌球蛋白位移
A在肌细胞处于静息状态时,原肌球蛋白(tropomyosin,Tm)与细肌丝紧密结合,封闭了细肌丝与粗肌丝马达结构域头部得结合位点,收缩装置不启动。
B在肌细胞接受到上游神经信号后,原肌球蛋白发生位移,暴露出细肌丝与粗肌丝马达结构与头部得结合位点,收缩装置启动、
25肌球蛋白沿微丝运动得分子机制(以肌球蛋白II为代表)
A肌球蛋白每一个马达结构域都具有ATP酶活性,包含一个ATP结合位点与一个肌动蛋白结合位点。
B 肌球蛋白马达结构域沿微丝运动时,每个运动周期消耗1分子ATP,移动一步距离,即一个肌动蛋白单体得长度(约5nm)。
C肌球蛋白马达结构域每一个运动周期可分为五个阶段、
1 在上一个运动周期结束后,释放了ADP分子得II型肌球蛋白头部马达结构域(以下简称头部)在一段很短暂得时间内没有与任何核苷酸分子结合,此时得头部处于僵直状态,与细肌丝紧密结合。
2僵直状态十分短暂,随后头部与1分子ATP结合,构象发生轻微变化,使头部与细肌丝得紧密结合松开、
3松开细肌丝后头部得ATP酶活性启动,ATP水解为ADP与1分子Pi,ATP水解释放得能量使得头部得构想发生很大改变,向正极端移动一个肌动蛋白分子得距离,此时得头部处于高能构象,ADP与Pi仍然停留在头部内。
4向前移动后得头部与前方下一个肌动蛋白分子得结合位点接触,这种分子接触使得头部内得Pi分子释放,Pi得释放使得头部与肌动蛋白分子紧密结合并触发了头部得能量释放,头部恢复低能构象并向负极方向拖拽细肌丝,滑动距离为一个肌动蛋白分子得距离。
5在能量释放过程中,ADP分子释放,头部在完成拖拽动作后重新恢复到僵直状态,与肌动蛋白分子紧密结合、
D II型肌球蛋白得两个马达结构域头部独立运动,彼此间无明显协调性、
EII型肌球蛋白每一个运动周期内肌球蛋白头部与细肌丝紧密结合得时间只占总时间得5%。
由于一根细肌丝同时与多个(约50个)肌球蛋白头部相互作用,因此任意一个时间点总有一个以上得肌球蛋白头部与细肌丝紧密相连,使得粗细肌丝间得滑动可以连续进行而不会因肌球蛋白头部脱离细肌丝而回弹。
26微管得组成与极性
A 组成微管得基本结构单元就是由两种非常相似得微管蛋白亚基结合而成得异源二聚体,叫做αβ—微管蛋白二聚体(αβ-tubulindimer)。
B αβ-微管蛋白二聚体由α微管蛋白(α—tubulin)与β微管蛋白(β-tubulin)首尾相连而成。
两个亚基内部均有一个核苷酸结合位点(可与GTP或GDP结合),但由于构象上得原因,只有结合在β微管蛋白上得GTP可以被水解并在水解后被新得GTP分子所替换,而α微管蛋白上得GTP分子通常情况下不会被水解、
C微管管壁由αβ—微管蛋白二聚体纵向排列而成得原纤丝构成,13根原纤丝合拢构成中空得微管结构、
D 微管中所有αβ—微管蛋白二聚体得极性方向都就是相同得,指向微管正极端得都就是β微管蛋白,指向微管负极端得都就是α微管蛋白。
27胞外微管组装反应得动力学过程
A 与胞外微丝组装反应相似
B 分为三个时期:
延迟期,延长期与稳定期
C胞外微管组装反应中也会出现踏车行为,但踏车行为在细胞内几乎不存在、
28核苷酸GTP/GDP在微管组装中得作用
A微管蛋白本身也就是一种GTP酶,能够水解与之结合得GTP分子使之转变为GDP,微管蛋白得GTP酶活性只有在其组装到微管末端之后才开始生效、
B在游离状态下微管蛋白与GTP得亲与力远高于GDP,与微管蛋白结合得GDP分子很容易被GTP分子所替换,因此游离状态下得微管蛋白携带得核苷酸分子以GTP为主。
C 带有GTP得微管蛋白更容易发生聚合反应,带有GDP得 微管蛋白更容易发生解聚反应。
D 细胞中得微管组装时新组装上去得微管蛋白总就是携带GTP分子得,该GTP分子在停留一段很短得时间后即被水解为GDP,在水解发生前新得携带GTP得微管蛋白二聚体已经在末端聚合,使得整根微管最前端得几个微管蛋白总就是携带GTP得,称为GTP帽子(GTPcap)、这样得末端称为T型末端。
E细胞中微管得去组装总就是发生在末端微管蛋白携带GDP得时候,这样得末端定义为D型末端。
F 细胞内得D型微管末端主要就是由于正极端微管在远端未能及时找到起稳定作用得微管结合蛋白或就是该微管结合蛋白因环境改变而脱落造成得。
29 微管组装与去组装得动力学不稳定性(dynamicinstability)
A由于构象上得显著差异,D型微管末端得解聚速度远大于T型微管末端得解聚速度。
因此在正常得细胞内环境下,D型末端一旦出现,该末端将立刻进入解聚状态,解聚速度几乎就是不可逆得,直至整根微管完全消失为止、微管装配过程中得这种反应特性称为动力学不稳定性。
B细胞内环境中微管得延伸速度与GTP得水解速度相近,因此细胞内微管得组装随时都有可能因末端微管蛋白得水解而使T型末端转变为D型末端,从而进入不可逆得解聚状态。
C带有GDP得微管蛋白形成得原纤丝具有向外侧弯折得倾向,因此处于组装过程中得T型末端由于有GTP帽子保护,其末端就是笔直得管状。
而处于去组装过程中得D型末端由于失去了GTP帽子保护,其末端得13根原纤丝彼此分离向外侧弯折,这种弯折构象更有利于微管得解聚反应。
30微管组织中心
A细胞内微管得组装没有成核反应阶段,所有微管均以微管组织中心为起点开始组装,与微管组织中心相连得总就是负极端,向外延伸得总就是正极端。
B细胞内得微管组织中心有两种,分别就是中心体与基体。
中心体就是细胞内微管组装得组织中心,基体就是纤毛或鞭毛内微管组装得组织中心、
31 中心体结构及功能
A中心体由中心粒,中心粒外周物质(或中心体基质),γ微管蛋白环状复合物三部分组成。
中心粒被中心体基质包围,γ微管蛋白环状复合物分布在中心体基质表面。
Bγ微管蛋白环状复合物就是微管组装得起点,该复合物由γ—微管蛋白(γ-tubulin)及其她辅助蛋白共同装配而成,其中13个γ-微管蛋白组成一个直径与微管直径相同得环,游离得αβ-微管蛋白二聚体能够在这个环上继续组装形成新得微管。
C中心体含有一对桶装得中心粒,它们彼此垂直分布,每个中心粒由9组三联体微管围拢而成,每一组三联体微管中只有一根就是完整得,定义为A管,与之相邻得分别就是B管与C管。
D间期细胞得中心体只有一个,总就是存在于细胞核附近。
E分裂期细胞得中心体有两个,分别存在于细胞两极。
32细胞内得微管网络组织形式
A 细胞内微管以中心体为中心向四周延伸,形成星型辐射状微管网络。
B微管网络具有高度得动态性,中心体不间断地向四周随机启动微管得组装,延伸得微管由于具有动力学不稳定性,随时都可能丢掉GTP帽子进入不可逆得降解状态,任何时刻都有一部分微管在延伸,同时另一部分微管在崩解。
C细胞通过特殊得微管末端稳定结构(如加帽蛋白)来保留需要得微管,当延伸中得微管末端遇到这种稳定结构后其末端就被保护起来,即使转变为D型末端也不会触发解聚反应,微管因此而稳定存在。
33 微管去稳定蛋白(stathmin)
A微管去稳定蛋白通过自身得磷酸化来调控微管得动力学不稳定性、
B去磷酸化得微管去稳定蛋白与两个αβ—微管蛋白二聚体相结合,阻断其参与微管得组装,降低了胞内游离αβ-微管蛋白二聚体得有效浓度,微管组装速度变慢,动力学不稳定性升高。
C 磷酸化得微管去稳定蛋白丧失了与αβ-微管蛋白二聚体结合得活性,胞内游离αβ—微管蛋白二聚体浓度提高,微管组装速度加快,动力学不稳定性降低。
34微管结合蛋白(MAP)
微管结合蛋白通过带正电得微管结合结构域与带负电得微管表面结合,能够稳定微管,调节微管网络得结构与功能
35MAP2与tau蛋白
AMAP2与tau就是神经元细胞内研究得比较透彻得两种微管结合蛋白,二者得作用都就是将平行得微管交联成束。
BMAP2存在于神经元细胞得胞体与树突内,它得N端结构域较长,由其交联得胞体及树突微管束得间距较大。
Ctau存在于神经元细胞得轴突内,它得N端结构域较短,由其交联得轴突微管束间距较小。
36影响微管组装得特异性药物
A秋水仙素(colchicine)与诺考达唑(nokodazole):
与微管末端得微管蛋白结合,阻止新得微管蛋白继续组装在该末端。
同时并不影响该末端得解聚。
总体效果就是促进微管解聚。
B 紫杉醇(taxol):
与微管末端得微管蛋白结合,阻止其解聚,同时并不影响该末端得继续组装。
总体效果就是稳定微管结构。
37依赖于微管得马达蛋白
A依赖于微管得马达蛋白有两种,分别就是驱动蛋白(kinesin)与动力蛋白(dynein)。
B 绝大部分驱动蛋白得运动方向就是向微管得正极端,绝大部分动力蛋白得运动方向就是向微管得负极端。
38驱动蛋白得结构及种类
A驱动蛋白由重链与轻链组成,重链构成了头
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