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■⼏乎所有肽键都参与链内氢键的交联
■氢键与链的⻓轴接近垂直
-转⻆的特点:
■由4个连续的残基组成
■第⼀个残基
■第四个残基
■这类结构主要存在于球状蛋⽩分⼦中。
⽆规卷曲的特点:
11、角蛋白主要是什么二级结构,化学烫发是否有二硫键的断开和生成?
角蛋白主要是什么二级结构?
⑴角蛋白是纤维状蛋⽩质
⑵化学烫发是有二硫键的断开,无生成
12.什么是蛋白质的三级结构,稳定三级结构的作用力有哪些?
⑴■在⼆级结构基础上
■包括主链和侧链构象在内的三维结构(主
要指球状蛋⽩)
⑵稳定蛋⽩质三级结构的作⽤⼒
■氢键
■范德华⼒
■疏⽔作⽤
■离⼦键
■配位键
■⼆硫键
13.四级结构及亚基
蛋白质四级结构:
指由多条各⾃具有⼀、⼆、三级结构的肽链通过⾮共价键连接起来的结构形式。
亚基:
①种类、数⽬、空间排列⽅式
②亚基间的相互作⽤关系
14.什么叫分子病;
举一个分子病的例子。
分⼦病:
由于基因突变,导致蛋⽩质中氨基酸种类发⽣变化,并引起功能降低或丧失。
例:
镰⼑型贫⾎症
15.蛋白质的等电点;
通常在6.0左右
等电点:
在某⼀值的溶液中,蛋⽩质分⼦上所带的正、负电荷数量相等,净电荷为零,在电场中既不移向正极也不移向负极,此时溶液值就是该蛋⽩质的等电点。
在等电点时,蛋⽩质的溶解度最低。
16.蛋白质胶体溶液的稳定因素?
①同种蛋⽩带同种电荷,相互排斥
②弹性⽔化膜
17.蛋白质变性的定义,变性蛋白质的特征?
⑴蛋⽩质变性:
某些理化因素破坏天然结构状态,引起理化性质改变、⽣物学功能改变或丧失的现象。
⑵变性蛋⽩质的特点:
A.⽣物活性丧失
B.疏⽔基外露、溶解度降低、粘度增⼤
C.侧链基团暴露:
——易与化学试剂反应、光学性质变化
D.⽣化性质改变:
结构伸展易被酶解
18.葡聚糖凝胶色谱时,蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱?
中,蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快?
⑴蛋白质大分子先洗脱
⑵小分子游的快
第二章核酸化学
1.证明核酸是遗传物质的经典实验是。
。
1928年(英国)的肺炎双球菌转化实验——证实核酸作为遗传物质
2.组成和组成的核苷酸有什么差异?
:
A、G、C、U
A、G、C、T
3.嘌呤核苷和嘧啶核苷的糖苷键中C和N的编号分别是多少?
4.二级结构中和阐明的二级结构有什么特征?
1 其他组合易相互排斥。
因此,的双股系藉着和G:
C的配对关系互相结合。
2 ,双螺旋,正反向,互补链。
3 碱基力和氢键,维持螺旋结构坚。
4 A对T,连,配对时,靠氢键,2,3,十碱基,转一圈,螺距34点中间。
5.的主要种类有哪些?
哪种含量最多,哪种稀有碱基含量最高?
的主要种类是、、,其中所占比例最高达到80%
6.的二级结构和三级结构分别是什么形状?
的三叶草型二级结构
7.什么是核酸的变性和复性,什么是增色效应和减色效应?
核酸的变性:
双螺旋二级结构的破坏
增色效应:
由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象
核酸的复性:
变性在适当的条件下,两条彼此分开的单链重新缔合成双链
减色效应(低色效应):
性时紫外吸收减少
8.变性因素有哪些
高温(一般>75℃)、强氧化剂、强酸、碱、尿素等;
变性机理是什么?
机理:
双链间氢键断开,成为两条单链;
8.什么是值?
引起变性的温度称为熔点——
9.核酸含量的测定的方法有哪些?
紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳
10.核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分?
碱基含有共轭双键,最大吸收波长260
第三章酶
1.什么是单纯酶,结合酶,辅助因子分为哪两类,如何区分?
什么是核酶?
单纯酶:
只有蛋白质
结合酶:
酶蛋白+辅助因子
辅助因子:
①辅基——与酶结合紧
②辅酶——与酶结合松
2.与一般催化剂相比,酶的催化有什么特点?
①只能催化热力学上允许的反应。
提高反应速度,不改变平衡点;
②只起催化作用,本身不消耗;
③降低反应的活化能,但是不改变反应前后自由能差
②具有高度的专一性
1.绝对专一性;
2.基团专一性;
3.键专一性;
4.立体异构专一性
3.国际酶学委员会将酶分为6大类,依次是:
?
①氧化还原酶类
②转移酶类
③水解酶类
④裂解酶类
⑤异构酶类
⑥合成酶类
4.影响酶作用的因素有哪些?
1 底物浓度
2 温度
3
4 酶浓度
5 激活剂
6 抑制剂
5.写出米氏方程,并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。
【S】【S】
【S】:
底物浓度
V:
不同【S】时的反应速度
最大反应速度
米氏常数
6.米氏常数的物理含义是什么?
是酶的特征常数吗?
最大还是最小是最适底物?
⑴的物理含义:
当反应速度为最大反应速度一半时,2【S】【S】
⑵是酶的特性常数:
与、温度、离子强度、酶及底物种类有关,
与酶浓度无关,可以鉴定酶。
⑶越小,亲和力越强。
[S]很小时,反应速度就能达到很大。
性能优,代谢中这类酶更为重要
7.酶的可逆抑制作用有哪几类,它们的动力学有什么特点?
⑴酶的抑制作用分为:
①失活作用:
使酶变性而引起酶活力丧失
②抑制作用:
使酶活力下降但不引起变性
③抑制剂:
能引起抑制作用的物质
⑵动力学特点:
—作用于酶的必需基团/活性中心基团
—使其化学性质改变
—酶活力降低或丧失
8.酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒,举几个例子。
重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素,毒鼠强等。
9.什么是酶的活性部位(活性中心)可分为哪两个部位?
①结合中心:
与S结合;
决定酶促反应的专一性
②催化中心:
促进S发生化学变化;
决定酶促反应的性质
10.什么是酶的必需基团,必需基团是否必需在活性中心?
酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。
必需基团:
①位在活性中心
②活性中心以外,稳定分子构象
11.决定酶作用高效率的机制有哪些?
1 邻近效应与定向效应
2 电子张力与变形
3 酸碱催化
4 共价催化
5 微环境效应
12.什么是别构调控,别构酶有什么特点?
12.最常见的共价修饰是哪种?
变构(别构)调控:
蛋白质在实现生物功能时,构象发生变化、活力改变的现象。
变构酶的特点:
①多亚基寡聚酶
②有活性中心、变构调节中心
③多数有多个活性中心,有同促效应;
有的不止一个别构中心。
④不遵循米氏方程
共价修饰,主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。
13.酶原存在的生物学意义?
●保护自身组织不被水解
●机体调控的一种形式
14.什么是维生素,根据溶解性分成哪两类?
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。
根据溶解性分为脂溶性与水溶性。
15.了解哪种维生素是哪种辅酶的成分,了解缺乏维生素可能出现的疾病。
维生素A:
夜盲症、干眼病、皮肤燥
维生素D:
佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松
维生素B1:
辅酶是。
脚气病、消化功能障碍
维生素B2:
辅酶是。
唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎
3:
以辅酶A存在,
辅酶是和。
癞皮症
6:
辅酶是磷酸吡哆醛。
小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。
12:
辅酶是脱氧腺苷钴胺素。
儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常,导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少,损害神经系统
7(生物素):
皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等
坏血症
维生素K:
出血症
维生素E:
生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型
第四章生物氧化
1.生物氧化中,2主要是怎么产生的?
H2O是怎么产生的?
2如何生成?
——脱羧反应
H2O如何生成?
——电子传递链
能量如何生成?
——的生成
2.什么是呼吸链?
代谢物脱下的氢(电子)通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链
3.线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。
⏹氧化呼吸链
——细胞内主要的呼吸链
⏹2氧化呼吸链
由琥珀酸脱氢酶复合体、和组成
4.什么是氧化磷酸化?
氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联磷酸化,生成,又称为偶联磷酸化。
主要在线粒体内膜进行。
5.化学渗透学说的主要内容?
a.线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵
b.电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量,用于驱动膜内侧的迁移到膜外侧(内膜对是不通透的),在膜内外侧产生了跨膜质子梯度和电位梯度
6.氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些?
二硝基苯酚;
解偶联蛋白。
寡霉素
7.什么是值(磷氧值),和2的磷氧值分别是多少?
呼吸过程中无机磷酸()消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。
实测得呼吸链:
2.5
实测得2呼吸链:
1.5
8.穿梭进入线粒体的有哪两种途径?
有什么特点
不能穿过线粒体内膜
1、甘油-3-磷酸穿梭途径
(动物骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中)
2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径
(心脏、肝脏细胞)
第五章糖代谢
1.什么是糖酵解?
无氧参与的条件下,1葡萄糖分解产生2丙酮酸,并伴随生成的过程。
2.糖酵解的反应历程。
+2+2+22+2+2H2O+2+2
3.1分子葡萄糖经过糖酵解产生的数量。
1G→2222丙酮酸=2+2×
2.5=7
4.糖酵解的关键酶有哪几个?
己糖激酶、葡萄糖激酶(只存在肝脏)、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶
4.厌氧运动产生乳酸,另外,厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。
5.糖酵解的生理意义?
1 为机体提供
2 作为细胞内其它物质合成的原料
6.三羧酸循环的反应历程;
7.三羧酸循环的生理学意义;
1 是好氧生物体内最主要的产能途径!
2 是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径!
3 某些中间产物可作为别构效应物
4 提供合成其他化合物的碳骨架
9.三羧酸循环的特征;
①有两个C原子进入循环,也有两个C原子离开循环,但离开的两个并不直接是进入的两个。
②有四对氢原子离开循环,进入呼吸链进一步氧化成水生成
③有一步底物水平磷酸化直接产生
④有两个水分子被消耗
⑤氧气并不直接参与循环,但氧气的存在是循环进行所必需的
10.三羧酸循环的关键酶;
柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶
11.体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生
12.什么是糖异生?
糖异生是糖酵解的简单逆过程吗?
糖异生的生理意义是?
糖异生作用——非糖(乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸)物质合成葡萄糖。
糖异生的生理意义:
①饥饿状态下维持血糖浓度恒定
②回收乳酸能量,补充肝糖原
③调节酸碱平衡
第六章脂代谢
1.甘油的代谢与糖酵解之间的联系;
2.脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键?
10碳以上的脂酰是通过什么转运进入线粒体?
脂肪酸的活化需要消耗1个的2个高能磷酸键
10碳以上的脂酰只能透过线粒体外膜,但不能透过线粒体内膜
3.什么是脂肪酸的氧化,饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应?
不饱和脂肪酸是否能进行氧化?
氧化的生理意义是什么?
脂肪酸-氧化的生理意义:
①为机体提供比糖氧化更多的能量
②乙酰还可作为脂肪酸和某些的合成原料
③产生大量的水可供陆生动物对水的需要
4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少?
计算的依据?
5.什么是酮体?
酮体的生成和利用有什么特点?
乙酰可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三种物质统称为酮体。
特点:
①酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物
②但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰转移酶
③酮体易溶于水,透出细胞进入血液循环
④在肝外组织进行氧化
——肝内生成和肝外利用
⑤是肝脏输出能源的形式,主要供应肌肉和脑。
⑥但是酮体主要为酸性物质,大量累积产生酸中毒,破坏机体水盐代谢平衡
6.脂肪酸合成的原料有哪些?
合成的部位是哪里?
每轮有几个什么类型的反应?
原料:
乙酰和丙二酸单酰(源于乙酰)
场所:
细胞溶胶
7.什么是必需脂肪酸?
为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸?
必需脂肪酸是指人体必需,自身不能合成,需要从食物中获得的脂肪酸。
包括亚油酸(C18:
2)和α-亚麻酸(C18:
3)
因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶
第七章氨基酸代谢
1.体内蛋白质降解的两个途径是什么?
溶酶体途径、蛋白酶途径
2.氨基酸脱氨基反应有哪三种形式?
氧化脱氨基主要酶是哪个?
氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶,谷草转氨酶
氨基酸脱氨基反应方式
3.氨的来源有哪些?
不同生物是如何排泄氨?
氨的来源:
①血氨的来源
脱氨基()
肠道细菌的腐败作用与尿素()的分解
肾小管上皮分泌—的分解
②血氨的去路
在肝脏合成尿素
合成谷氨酰胺
合成非必需氨基酸
氨的排泄:
①合成非必需氨基酸,并参与嘌呤、嘧啶等含氮化合物的合成
②形成无毒的谷氨酰胺()
③转变成尿酸(禽类)、尿素(哺乳动物)
4.尿素循环的特点?
其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸?
限速酶:
精氨酸代琥珀酸合成酶
耗能过程:
3中4个高能键
三个氨基酸:
鸟氨酸,瓜氨酸,精氨酸
N与C来源:
氨基酸脱氨和2
生成1分子尿素,消除2分子氨和1分子2
5.生糖氨基酸,生酮氨基酸,生糖兼生酮氨基酸分别有哪些?
生酮氨基酸——亮氨酸
生糖氨基酸——所有非必需氨基酸+精氨酸和组氨酸
生糖兼生酮氨基酸:
异亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸
6.氨基酸合成有几种类型?
第八章核酸代谢
1.嘌呤分解的最终产物是什么?
尿酸的代谢异常会产生什么病?
临床上用什么药物治疗?
嘌呤的分解代谢终产物:
人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫——尿酸
其他哺乳动物、双翅目昆虫——尿囊素
硬骨鱼类——尿囊酸
大多数鱼类、两栖类——尿素
2.嘧啶的分解主要生成物质是什么?
β-氨基酸
3.嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么?
2
4.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同?
在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1'
位的C以核苷键相连接;
戊糖第5'
位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1'
位的C以核苷键相连接,其它不变。
第九章的生物合成
1.复制的特点是什么?
其中什么是半保留复制,什么是半不连续复制?
复制的特点:
①复制是半保留复制
②复制具有固定的起点
③复制多为双向复制,少数为单向复制
④复制的方向始终是5’-3’
⑤复制需要引物
⑥半不连续复制
⑦复制具有高度的忠实性
半保留复制:
在复制过程中,首先亲代双链解开,然后每条链作为模板,按照碱基配对原则合成互补的子代链。
每个子代分子中有一条链完全来自亲代,另一条是新合成的。
半不连续复制是指复制时,前导链上的合成是连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。
2.什么是冈崎片段?
冈崎片段——合成是不连续的,先合成一些小片段,其大小h含1000-2000个核苷酸残基,然后再通过连接酶将它连接起来。
3.参与复制的酶和蛋白因子主要有哪些?
大肠杆菌的聚合酶有几种?
哪种主要负责合成基因组?
参与复制的酶和蛋白因子:
聚合酶、连接酶、拓扑异构酶、解链酶、单链结合蛋白、引发酶
大肠杆菌的聚合酶:
聚合酶I、聚合酶Ⅱ、聚合酶
4.受紫外线照射容易产生什么二聚体?
损伤修复的种类有哪些?
当受到大剂量紫外线(波长260附近)照射时,可引起链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合,形成二聚体,例如二聚体。
损伤修复的种类:
①直接复活——a.光复活修复
b.暗修复
②切除修复
③错配修复
④重组修复
⑤修复
第十章的生物合成
1.什么是转录?
什么是模板链,反义链,什么是编码链,有义链?
转录:
以单链为模板,为原料,在依赖的聚合酶催化下合成链的过程。
反意义链:
以该链中的碱基顺序指导的合成即被转录的那条链。
有意义链:
不被转录的那条链,但其碱基顺序除T代替U外,其余与相同。
模板链:
可作为模板转录为的那条链,该链与转录的碱基互补(,)。
2.转录的基本特征是什么?
1 转录发生在分子的特定区域
2 以四种核糖核苷三磷酸为底物,需要2+
3 需要模板和的解链
4 第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸
5 转录方向也是5’-3’
6 转录有高度的忠实性
7 转录受到严格调控
3.复制与转录的异同?
4.什么是不对称转录?
不对称转录:
双链上,仅一股链转录,另一股不转录。
5.大肠杆菌聚合酶的亚基主要功能?
真核细胞的聚合酶有哪些种类,它们有什么特点?
聚合酶的亚基主要功能:
①σ—识别链上合成的起始信号,开始合成链时,必须有σ因子,一旦合成开始以后,σ因子释放出来。
②β’—参与酶与底物的结合,以及与σ因子和核心酶的结合。
③β—参与σ因子和核心酶的结合,并参与合成的引发、
延伸。
④α—与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关
6.真核生物加工的步骤?
①加帽
②加尾
③甲基化
④内含子剪接
第十一章蛋白质的生物合成
1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少?
真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S,小亚基沉降系数为40S
2.起始在原核和真核生物中有什么区别?
原核细胞:
起始甲酰甲硫氨酰—
真核细胞:
起始—
肽链延伸—
3.密码子的特征是什么?
只有一个密码的氨基酸有哪些?
起始密码子和终止密码子有哪些?
密码子的特征:
①密码子不重叠
②密码子的通用性
③密码的兼(简)并性
④密码子的连续性
⑤密码子的摆动性
只有一个密码子的氨基酸:
甲硫氨酸()、色氨酸()
起始密码子为(甲硫氨酸)(缬氨酸),
终止密码子为、、
4.什么是SD序列?
什么是多核糖体?
肽链合成的方向是什么?
SD序列:
位于起始位点上游4-13个核苷酸——
多核糖体:
把细胞放在极其温和的条件下处理,就能得到几个到几十个核糖体在一条上结合起来的形态。
肽链合成方向N→C
一、思考题
1.构成蛋白质的氨基酸主要属于下列哪种氨基酸?
()
A.α-氨基酸B.β氨基酸
C.α-氨基酸D.β氨基酸
2.含有2个羧基的氨基酸是()
A.谷氨酸B.苏氨酸
C.丙氨酸D.甘氨酸
3.天然蛋白质中不存在的氨基酸是()
A.半胱氨酸B.瓜氨酸
C.蛋氨酸D.羟脯氨酸
4.280处有吸收峰的氨基酸()
A.精氨酸B.色氨酸
C.丝氨酸D.谷氨酸
5.大多数蛋白质中的含氮量()
A.6%B.16%
C.23%D.10%
选择题
1.在下列有关⾕胱⽢肽的叙述中,正确的是()
A.⾕胱⽢肽中含有半胱氨酸
B.⾕胱⽢肽是体内重要的氧化剂
C.⾕胱⽢肽⾕氨酸的α-羧基是游离的
D.⾕胱⽢肽的端是主要的功能基团
2.在有关蛋⽩质三级结构的描述中,错误的是()
A.具有三级结构的多肽链都有⽣物学活性
B.三级结构是单体蛋⽩质或亚基的空间结构
C.三级结构的稳定性由次级键维持
D.亲⽔基团多位于三级结构的表⾯
3.在有关蛋⽩质四级结构的描述中,正确的是()
A.蛋⽩质四级结构的稳定性由⼆硫键维系
B.四级结构是蛋⽩质保持⽣物学活性的必要条件
C.蛋⽩质都有四级结构
D.蛋⽩质亚基间由⾮共价键聚合
4.每⼀种球状蛋⽩质分⼦必定具有()
A.α–螺旋
B.β-折叠
C.三级结构
D.四级结构
5.盐析法沉淀蛋⽩质的原理
A.中和电荷,破坏⽔化膜
B.盐与蛋⽩质结合成不溶性蛋⽩盐
C.调节蛋⽩质溶液的等电点
D.降低蛋⽩质溶液的介电常数
6.右⼿α-螺旋是⼀种很稳定的构象,稳定的主
要原因()
A螺旋内有芳⾹氨基酸残基
B螺旋内所有肽键的与都参与氢键形成
C侧链基团从螺旋中向外伸出,不彼此作⽤
D每⼀个碳碳连键的旋转度都相同
7.β-转⻆中肽链主链出现()
A800B1800C600D1500
填空题
1.根据氨基酸的酸碱性质可分为____、___、___三类。
2.多肽链的氨基酸的___称为⼀级结构,主要化学键为___。
3.蛋⽩质为两性电解质,⼤多数在酸性条件下带___电荷。
在碱性条件下___电荷。
当蛋⽩质净电荷为___,此时溶液的值称为___。
4.蛋⽩质变性主要是其___结构受到破坏,⽽其___结构仍为
完好。
5.⾎红蛋⽩是含有___辅基的蛋⽩质,其中的___离
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