蛋白质文档格式.docx

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（1）一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；

（2）蛋白质系数：

任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数

2.1 

蛋白质整体的结构

　　蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。

蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。

蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

　　一级结构：

蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

　　二级结构：

蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

　　三级结构：

蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。

　　四级结构：

多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。

　　连接方法：

用约20种氨基酸作原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。

一个氨基酸分子的氨基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。

通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。

由肽键连接形成的化合物称为肽。

2.2 

蛋白质检测

　　分别向甲乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。

观察甲乙俩试管中溶液发生的颜色变化。

上述的演示实验结果表明，双缩脲试剂与蛋白质呈现紫色反应

3 

食物蛋白质分类

　　食物蛋白质是由氨基酸组成的，所以它的质量好坏，是与所含氨基酸的种类及数量分不开的。

从营养价值出发，蛋白质分为三类：

完全蛋白质、半完全蛋白质、不完全蛋白质。

4 

相关计算

4.1 

1.有关原子数的计算

　　由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。

4.2 

相对分子质量的计算

　　设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18（m-n）

4.3 

基因控制蛋白质的计算

　　基因中的核苷酸8

　　信使RNA中的核苷酸2m

　　蛋白质中氨基酸1

5 

代谢吸收

　　蛋白质在胃液消化酶的作用下，初步水解，在小肠中完成整个消化吸收过程。

氨基酸的吸收通过小肠黏膜细胞，是由主动运转系统进行，分别转运中性、酸性和碱性氨基酸。

在肠内被消化吸收的蛋白质，不仅来自于食物，也有肠黏膜细胞脱落和消化液的分泌等，每天有70g左右蛋白质进入消化系统，其中大部分被消化和重吸收。

未被吸收的蛋白质由粪便排出体外。

6 

生理需要

　　2000年，中国营养学会重新修订了推荐的膳食营养素摄入量，新修订的蛋白质推荐摄入量如下：

　　中国居民膳食蛋白质的推荐摄入量

　　RNI（推荐摄入量）：

是指可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中绝大多数个体（97%~98%）的需要量的摄入水平。

长期摄入RNI水平，可以满足机体对该营养素的需要，维持组织中适当的营养素储备，保持健康。

7 

基本症状

7.1 

过量表现

　　蛋白质，尤其是动物性蛋白摄入过多，对人体同样有害。

首先过多的动物蛋白质的摄入，就必然摄入较多的动物脂肪和胆固醇。

其次蛋白质过多本身也会产生有害影响。

正常情况下，人体不储存蛋白质，所以必须将过多的蛋白质脱氨分解，氮则由尿排出体外，这加重了代谢负担，而且，这一过程需要大量水分，从而加重了肾脏的负荷，若肾功能本来不好，则危害就更大。

过多的动物蛋白摄入，也造成含硫氨基酸摄入过多，这样可加速骨骼中钙质的丢失，易产生骨质疏松。

7.2 

缺乏症

　　蛋白质缺乏在成人和儿童中都有发生，但处于生长阶段的儿童更为敏感。

蛋白质的缺乏常见症状是代谢率下降，对疾病抵抗力减退，易患病，远期效果是器官的损害，常见的是儿童的生长发育迟缓、体质量下降、淡漠、易激怒、贫血以及干瘦病或水肿，并因为易感染而继发疾病。

蛋白质的缺乏，往往又与能量的缺乏共同存在即蛋白质—热能营养不良，分为两种，一种指热能摄入基本满足而蛋白质严重不足的营养性疾病，称加西卡病。

另一种即为“消瘦”，指蛋白质和热能摄入均严重不足的营养性疾病。

8 

主要性质

　　①具有两性

　　蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

　　②可发生水解反应

　　蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

　　蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。

　　③溶水具有胶体的性质

　　有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。

　　蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。

　　④蛋白质沉淀

　　原因：

加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性

　　少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。

如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析．

　　这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程．利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质．

　　⑤蛋白质的变性

　　在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来．这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质．蛋白质的这种变化叫做变性．

　　蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用．因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程．

　　造成蛋白质变性的原因

　　物理因素包括：

加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等：

　　化学因素包括：

强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。

　　⑥颜色反应

　　蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应．例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色．这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故．还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质变紫

　　⑦蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味．

　　利用这一性质可以鉴别蛋白质．

9 

折叠过程

　　对蛋白质折叠机理的研究，对保留蛋白质活性，维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义（21）。

早在上世纪30年代，我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释（8），30年后，Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠，仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息（9,10），并提出蛋白质折叠的热力学假说，为此Anfinsen获得1972年诺贝尔化学奖。

这一理论有两个关键点：

1蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中；

2天然构象的蛋白质处于热力学最低的能量状态。

尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用，各种各样的因素，包括信号序列，辅助因子，分子伴侣，环境条件，均会影响蛋白质的折叠，新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质，并非都是自发的，在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助，已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣（3,16,86），蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新，但这并不与折叠的热力学假说相矛盾，而是在动力学上完善了热力学观点。

在蛋白质的折叠过程中，有许多作用力参与，包括一些构象的空间阻碍，范德华力，氢键的相互作用，疏水效应，离子相互作用，多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠（12,52），但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性，我们还知之甚少，许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识，但是问题仍然没有解决。

　　在折叠的机制研究上早期的理论认为，折叠是从变性状态通过中间状态到天然状态的一个逐步的过程，并对折叠中间体进行了深入研究，认为折叠是在热力学驱动下按单一的途径进行的。

后来的研究表明折叠过程存在实验可测的多种中间体，折叠通过有限的路径进行。

新的理论强调在折叠的初始阶段存在多样性，蛋白质通过许多的途径进入折叠漏斗（foldingfunnel），从而折叠在整体上被描述成一个漏斗样的图像，折叠的动力学过程被认为是部分折叠的蛋白质整体上的进行性装配，并且伴随有自由能和熵的变化，蛋白质最终寻找到自己的正确的折叠结构，这一理论称为能量图景（energylandscape），如图3所示，漏斗下方的凹凸反映蛋白质构象瞬间进入局部自由能最小区域（13,14）。

　　图3：

能量图景（Theenergylandscape）的示意图，高度代表能量尺度，宽度代表构象尺度，在漏斗（funnel）的下方存在别的低能量状态，共存的不同能量状态的蛋白质种类也降到最小（14）。

　　这一理论认为结构同源的蛋白质可以通过不同的折叠途径形成相似的天然构象，人酸性成纤维生长因子（hFGF-1）和蝾螈酸性成纤维生长因子（nFGF-1）氨基酸序列具有约80%同源性，并且具有结构同源性（12个β折叠反向平行排列形成β折叠桶），在盐酸胍诱导去折叠的过程中，hFGF-1可以监测到具有熔球体样的折叠中间体，而nFGF-1经由两态（天然状态到变性状态）去折叠，没有检测到中间体的存在，折叠的动力学研究也表明两种蛋白采用不同的折叠机制（38）。

对于同一蛋白质，采用的渗透压调节剂（osmolytes）不同，蛋白质折叠的途径也不相同，说明不同的渗透压调节剂对蛋白质的稳定效应不同（11）。

这两个例子都说明折叠机制的复杂性，也与上面所介绍的理论相吻合。

10 

蛋白质和健康

　　蛋白质是荷兰科学家格利特·

马尔德在1838年发现的。

他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。

蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物，占人体干重的54%。

蛋白质主要由氨基酸组成，因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。

人体中估计有10万种以上的蛋白质。

生命是物质运动的高级形式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。

人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。

生命运动需要蛋白质，也离不开蛋白质。

　　人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质，它对调节生理功能，维持新陈代谢起着极其重要的作用。

人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关，离开了蛋白质，体育锻炼就无从谈起。

　　在生物学中，蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽，然后由多肽连接起来形成的物质。

通俗易懂些说，它就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。

蛋白质缺乏：

成年人：

肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血，严重者将产生水肿。

未成年人：

生长发育停滞、贫血、智力发育差，视觉差。

蛋白质过量：

蛋白质在体内不能贮存，多了肌体无法吸收，过量摄入蛋白质，将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。

11 

重要组成

11.1 

必需氨基酸

　　食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。

吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。

营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。

　　必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。

对婴儿来说，有9种，多一种组氨酸。

11.2 

非必需氨基酸

　　非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。

这类氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。

　　有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

12 

主要作用

　　蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中，起着十分重要的作用。

生物的结构和性状都与蛋白质有关。

蛋白质还参与基因表达的调节，以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。

在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。

许多重要的激素，如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。

此外，多种蛋白质，如植物种子（豆、花生、小麦等）中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。

有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。

　　蛋白质占人体的20%,占身体比例最大的。

胆汁，尿液除外，都是蛋白质合成的。

只有蛋白质充足，才能代谢正常。

就像盖房子，构建身体的原材料最主要的是蛋白质。

　　1.蛋白质是构建新组织的基础材料，是酶，激素合成的原料，；

维持钾钠平衡；

消除水肿。

　　2.是合成抗体的成分：

白细胞，T淋巴细胞，干扰素等，提高免疫力。

　　3.提供一部分能量。

　　4.调低血压，缓冲贫血，是红细胞的载体。

　　5.形成人体的胶原蛋白。

眼球玻璃体，视紫质都有胶原蛋白。

　　6.调解酸碱度。

经常吃肉的人呈酸性体质。

会出现头沉---供血不足，吃充足的蛋白质，不让糖分降低。

　　7.大脑细胞分裂的动力源是蛋白质；

脑脊液是蛋白质合成的；

记忆力下降

　　8.性功能障碍

　　9.肝脏：

造血功能；

合成激素，酶；

解毒。

缺乏蛋白质，肝细胞不健康。

有一副好肝脏，人健康就有保障。

　　10.心脏---泵器官。

缺乏蛋白质会出现手脚冰凉；

缺氧；

心肌缺氧造成心力衰竭----死亡。

　　11.脾胃：

每天都要消化食物，消化酶是蛋白质合成的。

缺乏会造成胃动力不够，消化不良，打嗝。

胃溃疡，胃炎；

胃酸过多，刺激溃疡面你会感觉到疼，蛋白质唯一具有修复再造细胞的功能。

消化壁上有韧带，缺乏蛋白质会松弛，内脏下垂，子宫下垂脏器移位。

　　12.四肢：

人老先老腿，缺乏蛋白质肌肉萎缩；

骨头的韧性减低，易骨折

　　13.抗体会减少，易感冒，发烧。

13 

常见蛋白质分类

　　营养学上根据食物蛋白质所含氨基酸的种类和数量将食物蛋白质分三类：

1、完全蛋白质这是一类优质蛋白质。

它们所含的必需氨基酸种类齐全，数量充足，彼此比例适当。

这一类蛋白质不但可以维持人体健康，还可以促进生长发育。

2、半完全蛋白质这类蛋白质所含氨基酸虽然种类齐全，但其中某些氨基酸的数量不能满足人体的需要。

它们可以维持生命，但不能促进生长发育。

3、不完全蛋白质这类蛋白质不能提供人体所需的全部必需氨基酸，单纯靠它们既不能促进生长发育，也不能维持生命。

　　根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类

　　1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。

　　2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。

　　3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。

生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

　　种类

　　纤维蛋白（fibrousprotein）：

一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

　　球蛋白（globularprotein）：

紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。

典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

　　角蛋白（keratin）：

由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

　　胶原（蛋白）（collagen）：

是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。

原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。

每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

　　伴娘蛋白（chaperone）：

与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。

伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

　　肌红蛋白（myoglobin）：

是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

　　血红蛋白（hemoglobin）：

是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。

血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

　　蛋白质变性（denaturation）：

生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照，热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

　　复性（renaturation）：

在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

　　别构效应（allostericeffect）：

又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

　　帮助癌细胞的蛋白质的结构

　　当癌细胞快速增生时，它们好像需要一种名为survivin的蛋白质的帮助。

这种蛋白质在癌细胞中含量很丰富，但在正常细胞中却几乎不存在。

癌细胞与survivin蛋白的这种依赖性使得survivin自然成为制造新抗癌药物的靶标，但是在怎样对付survivin蛋白这个问题上却仍有一些未解之谜。

最近据一些研究人员报道，survivin蛋白出人意料地以成双配对的形式结合在一起——这一发现很有可能为抗癌药物的设计提供了新的锲机。

　　Survivin蛋白属于一类防止细胞自我破坏（即凋亡）的蛋白质。

这类蛋白质主要通过抑制凋亡酶（caspases）的作用来阻碍其把细胞送上自杀的道路。

以前一直没有科学家观察到survivin蛋白与凋亡酶之间的相互作用。

也有其它迹象表明survivin蛋白扮演着另一个不同的角色——在细胞分裂后帮助把细胞拉开。

　　为了搞清survivin蛋白到底起什么作用，美国加利福尼亚州的结构生物学家JosephNoel和同事们率先认真观察了它的三维结构。

他们将X射线照射在该蛋白质的晶体上，并测量了X射线的偏转角度，这可以让研究人员计算出蛋白质中每个原子所处的位置。

他们得到的结果指出，survivin蛋白形成一种结和，这是其它凋亡抑制物不形成的。

这几位研究人员在7月份出版的《自然结构生物学》杂志中报告，survivin分子的一部分出人意料地与另一个survivin分子的相应部分连结在一起，形成了一个被称为二聚物（dimer）的蛋白质对。

研究人员推测这些survivin蛋白的二聚物可能在细胞分裂时维持关键的分子结构。

如果这种蛋白质必须成双配对后才能发挥作用，那么用一种小分子把它们分开也许能对付癌症。

　　生物化学家GuySalvesen说，掌握了survivin蛋白的结构“并没有澄清它是怎样防止细胞自杀的疑点”。

但是他说，这些蛋白质配对的事实确实让人惊奇，“你几乎很难找到不重要的二聚作用区域”。

他也同意两个蛋白质的接触面将是抗癌症药物集中对付的良好靶标。

　　来源

　　蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必需氨基酸。

必需氨基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必需氨基酸存量不足，就无法合成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必需氨基酸摄取是很重要的。

植物性蛋白质通常会有1-2种必需氨基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获得足够的必需氨基酸。

一块像扑克牌大小的煮熟的肉约含有30-35公克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10公克，半杯的各式豆类约含有6-8公克。

所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70公克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。

若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉类，就可获得充分的蛋白质。

　　怎样选择蛋白质食物

　　蛋白质食物是人体重要的营养物质，保证优质蛋白质的补给是关系到身体健康的重要问题，怎样选用蛋白质才既经济又能保证营养呢？

　　首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物．根据营养学家研究，一个成年人每天通过新陈代谢大约要更新300g以上蛋白质，其中3/4来源于机体代谢中产生的氨基酸，这些氨基酸的再利用大大减少了需补给蛋白质的数量．一般地讲，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要．

　　其次，各种食物合理搭配是一种既经济实惠，又能有效提高蛋白质营养价值的有效方法．每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质．我国人民有食用混合食品的习惯，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显著提高营养价值．例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多．豆类