食品酶学Word下载.docx
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L-脱氢抗坏血酸+H2O
习惯命名:
抗坏血酸氧化酶
系统命名:
L-抗坏血酸:
氧氧化还原酶
酶编号:
EC1.10.3.3
酶应用知识解决生活问题
1.人感冒发烧时,常食欲不佳,体力不支,原因是什么?
温度过高降低酶的活性
2.采取什么水可使加酶洗衣粉达到最佳洗涤效果?
温水
3.口腔里有唾液淀粉酶,为什么塞进牙缝里的肉丝两天后还没被消化?
酶具有专一性
4.冰箱冷藏食物可保鲜的原理是什么?
温度低,酶的活性降低,从而食物细胞的呼吸作用减弱
5胃蛋白酶为何不分解胃?
有胃粘膜保护
6.唾液随食物进入胃能继续参与食物的消化分解吗?
pH=2的酸性环境,淀粉酶不能发挥作用
酶分子的组成
酶
单纯酶
结合酶
辅因子
辅酶
辅基
金属激活剂
酶蛋白
结合松散
结合紧密
金属离子作为辅因子
酶学和食品科学的关系:
酶学是生物科学和食品科学的基础,懂得酶学才能理解酶在酶在动植物原料及其加工过程中的变化和作用,才能理解食物在体内的生理作用和营养功能。
必需基团:
酶活性中心的,为酶发挥催化作用所必需的一些化学基团。
在酶活性中心以外的区域,也有不和底物直接作用的必需基团,称为活性中心外的必需基团。
这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关,间接地对酶的催化活性发挥作用。
酶原;
是活性酶的前体,需经激活才显示出酶的性。
结构域(domain)是指蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域,一般由40~400个氨基酸残基组成。
酶的催化作用本质:
用量少而催化效率高;
它能够改变化学反应的速度,但是不能改变化学反应平衡;
酶本身在反应前后也不发生变化。
酶能够稳定底物形成的过渡状态,降低反应的活化能,从而加速反应的进行。
酶作用的专一性:
(1)低特异性(Lowspecificity):
不能辨别底物,仅能对裂开的键表现特异性,如非特异性脂酶。
(2)基团特异性(Groupspecificity):
对于相邻于特定基团的一个特殊的化学键表现出特异性。
(3)绝对特异性(Absolutespecificity)酶仅作用于一种底物并催化一个反应。
例如,脲酶只能催化脲素水解,不能催化甲基脲水解。
(4)立体化学特异性(Stereochemicalspecificity)通常显示出正确无误和完全的立体定向性,能区别光学或立体异构体。
几乎总是选择一对对映体中的一种形式做底物,除非酶的特异功能是催化对映体的异构化。
三种学说共同点:
酶的作用专一性必须通过它的活性中心和底物结合后才表现出来。
锁钥学说:
酶与底物结合时,酶活性中心的结构与底物的结构必须吻合,就如同锁和钥匙一般,非常配合地结合形成中间复合物)。
当中间复合物形成时,会促进底物结构发生某些化学变化(如底物分子的键被扭曲),变形而断裂,转变为产物。
可解释酶的立体化学专一性和底物饱和曲线动力学。
缺点:
认为酶的结构是刚性的,难以解释一个酶可以催化正、逆两个反应,因产物(或逆反应的底物)的形状、构象和底物完全不同。
诱导契合学说:
酶分子(包括辅酶在内)的构象与底物原来并非恰当吻合,只有底物分子与酶分子相碰时,才可诱导后者的构象变得能与底物配合,然后才结合形成中间复合物,进而引起底物分子发生相应的化学变化。
能解释锁钥学说不能解释的实验事实,但也有局限性:
不是酶的底物或酶的抑制物,不能诱导酶分子的构象发生变化,或即使有少许变化,也不能使酶分子与有关催化基团处于互补契合位置。
实际上,大于底物或小于底物的类似物亦能诱导酶分子的构象发生变化。
过渡态学说:
酶与底物的过渡态互补,亲和力最强,释放出结合能使ES的过渡态能级降低,有利于底物分子跨越能垒,使酶促反应大大加速。
过渡态”是反应物分子处于被激活的状态,是反应途径中分子具有最高能量的形式。
酶的作用专一性既寓于酶与底物的结合,也寓于酶对底物的催化,酶与底物的结合不仅促成了结合基团和催化基团的正确取位,同时也为下一步酶对底物的催化做了准备。
酶在生物体内存在的几种形式
单体酶(monomericenzyme):
仅有一条具有活性部位的多肽链,全部参与水解反应。
寡聚酶(oligomericenzyme):
以若干个相同或不同的亚基以非共价键结合而成的酶,亚基一般无活性,结合在一起才能有活性。
多酶复合体(multienzymecomplex):
指几个酶嵌合而成的络合物,有利于生化反应的连续进行,以提高酶的催化效率,同时也便于机体对酶的调控。
同工酶:
同工酶是指能催化相同的化学反应,但蛋白质分子结构不同的一组酶。
由于蛋白质分子结构不同,各同工酶的理化性质、免疫学性质都存在很多差异。
同工酶不仅存在于同一机体的不同组织中,也存在于同一组织细胞的不同亚细胞结构中。
研究得最多的是乳酸脱氢酶(LDH)。
哺乳动物中有5种乳酸脱氢酶同工酶.
别构酶与修饰酶:
别构酶(变构酶)与修饰酶统称为调节酶。
调节酶通常在一连串的反应中催化单向反应,或催化反应速度最慢的反应步骤。
其活性的改变可以决定全部反应的总速度,甚至可以改变代谢的方向,故又称为限速酶(或关键酶)。
一.别构酶:
一类较复杂的寡聚酶,除具有活性中心外,还具有别构中心。
活性中心负责对底物结合和催化,别构中心则与调节催化速度有关。
当某些代谢物以非共价方法结合于别构中心部位后,可使酶蛋白的构象发生改变,从而改变酶活性
二.修饰酶:
能在其他酶的催化下,通过共价键可逆结合某种化学基团,从而改变其活性,这种作用称为共价修饰调节,这类酶称为共价修饰酶或化学修饰酶。
磷酸化/脱磷酸化
结构酶(组成酶)与诱导酶:
根据合成与代谢的关系
一.结构酶(structuralenzym):
是细胞以恒定速率和恒定数量生成的那些酶类,亦称组成酶。
细胞中天然存在,含量较稳定,一般不受外界条件的影响。
二.诱导酶(inducedenzyme):
是指细胞中进入特定的诱导物后,被诱导生成的。
其有无及含量的多少受外界条件的影响。
酶活力测定的基本原理:
酶活的定义:
在一定条件下,催化单位底物转变成产物所需的酶量。
UI:
1μmol/min
kat:
1mol/s
酶活力测定方法:
(1)通过定量测定酶反应的产物或底物的变化。
(2)通过定量测定酶反应底物中某一性质的变化,如粘度等。
通常在酶的最适pH和离子强度以及指定的温度下测定酶活。
酶活测定必须满足的条件:
(1)产物的量与时间呈线性关系
即要测初速度。
(2)反应速度与酶量呈线性关系
即要满足[S。
]远远大于Km(至少大于20倍)。
第五章:
固定化酶和固定化细胞
固定化酶:
水溶性酶经物理或化学方法处理后,成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。
在催化反应中以固相状态作用于底物。
固定化细胞,就是将具有一定生理功能的生物细胞,例如微生物细胞、植物细胞或动物细胞等,用一定的方法将其固定,作为固体生物催化剂而加以利用
酶的固定化方法
吸附法、包埋法、共价键结合法和交联法,在实际应用时,常将两种或数种固定化方法并用,以取长补短
吸附法(adsorption):
是通过载体表面和酶分子表面间的次级键相互作用而达到固定目的的方法,是固定化中最简单的方法。
酶与载体之间的亲和力是范德华力、疏水相互作用、离子键和氢键等。
(1)
物理吸附法:
通过物理方法将酶直接吸附在水不溶性载体表面上而使酶固定化的方法。
酶和载体结合不牢固,在使用过程中容易脱落,所以使用受到限制。
常与交联法结合使用。
(2)
离子吸附法:
将酶与含有离子交换基团的水不溶性载体以离子键相结合的固定化方法。
包埋法(entrapment):
是将酶包埋在高聚物的细微凝胶网格中(凝胶包埋法
)或高分子半透膜内(微胶囊包埋法)的固定化方法。
适合于小分子为底物和产物的酶的固定化。
它使酶存在于类似细胞内的环境中
共价键结合法:
是将酶与聚合物载体以共价键结合的固定化方法。
酶和载体之间的结合相当牢固,酶稳定性好。
但载体活化的难度较大
(1)重氮法
(2)叠氮法
(3)溴化氰法
(4)烷化法和芳基化法
交联法(cross-linking)是使用双功能或多功能试剂(如戊二醛)使酶分子之间相互交联呈网状结构的固定化方法
固定后酶的变化
1.固定后酶分子便从游离的状态变为牢固地结合于载体的状态,其结果往往引起酶的性质的改变
2.固定化酶的活力在多数情况下比天然酶的活力低,也有在个别情况下,酶经固定化后其活力升高
3.固定化酶的稳定性一般都比游离酶提高得多,包括操作稳定性、贮藏稳定性、热稳定性、对蛋白酶的稳定性、酸碱稳定性
4.
底物特异性、酶反应的最适pH、酶反应的最适温度、动力学常数、最大反应速度等均与游离酶有所不同。
1)
当酶的底物为大分子化合物时,由于载体引起的空间位阻作用,固定化酶的底物特异性往往会发生变化,催化活性下降。
2)
最适pH和pH曲线常会发生偏移
3)
固定化酶的最适反应温度多数较游离酶高
4)
酶经固定化后,酶蛋白分子的高级结构的变化以及载体电荷的影响可导致底物和酶的亲合力的变化(km变化)
5)
有些酶的最大反应速度会因固定化方法的不同而有所差异
第六章糖酶
糖酶:
裂解多糖中将糖结合在一起的化学键,使多糖降解成较小的分子,还能催化糖单位结构上的重排,形成新的糖类化合物,这类反应称为转糖苷作用。
淀粉酶:
能够分解淀粉糖苷键的一类酶的总称。
作用于淀粉、糖原、多糖衍生物。
a淀粉酶:
一种内切酶,只能水解a-1、4糖苷键(麦芽糖的除外),能绕过a-1、6糖苷键作用
作用于直链淀粉时:
葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+低聚糖的混合物
作用于支链淀粉时:
葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖+a-极限糊精(4个或多个葡萄糖基构成的寡糖,含有a-1、6糖苷键)
B-淀粉酶:
外切酶,从淀粉的非还原端裂解a-1、4糖苷键,解下麦芽糖单位,不能绕过a-1、6糖苷键作用
葡萄糖+麦芽糖+麦芽三糖
麦芽糖+B-极限糊精(B-淀粉酶作用到离分支点2-3个葡萄糖基为止的剩余部分。
聚半乳糖醛酸酶是糖酶
乳糖酶:
B-D-半乳糖苷酶,在植物、动物、微生物中都存在,存在于摄入奶产品的哺乳动物,禽没有乳糖酶。
乳糖不耐症是乳糖难以消化的症状。
将乳糖水解为葡萄糖和半乳糖能解决此问题。
乳糖酶最适ph:
酵母6.0,霉菌5.0,细菌7.0
蛋白酶的分类
按酶的来源分类:
木瓜蛋白酶、无花果蛋白酶、菠萝蛋白酶、胰蛋白酶、胃蛋白酶、凝乳酶
按酶的活性部位的化学性质分类:
1.丝氨酸蛋白酶:
活性部位含有丝氨酸残基,内切酶。
如胰蛋白酶
2.巯基蛋白酶:
活性部位含有一个或多个巯基,如动物蛋白酶
3.金属蛋白酶:
活性部位含有Mg、Zn,Mn,Co,Fe,Hg,Cd,Cu或Ni离子
4.羧基蛋白酶:
最适ph2-4的酸性蛋白酶,活性中心部位有两个羧基。
如胃蛋白酶
被水解的肽键的数目(h)
*100%
=B/(a*h总)
总的肽键数目(h总)
蛋白质的水解度:
DH=
蛋白质水解产生的苦味的来源及控制措施:
水解蛋白质的苦味和蛋白质原有的氨基酸组成有关,蛋白质中疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦味肽的原因。
如果控制一定的水解度,肽链有足够的长度将疏水性氨基酸埋藏在它的结构内部,能减少蛋白质水解的苦味。
第八章酯酶
酯酶的催化反应特性
醇:
一元醇或多元醇、脂肪醇或芳香族醇;
酸:
有机酸或无机酸;
底物特异性:
对酯的酸或醇部分是特异的
脂肪酶和酯酶的区别:
酯酶是催化酯水解的酶,脂肪酶是催化脂肪水解为甘油、脂肪酸、甘油单酯或二酯的酶,即三酰基甘油酰基水解酶。
它们两个作用底物的碳链长短和物理状态各不相同
第九章过氧化物酶
过氧化物酶:
利用过氧化氢作为电子受体来催化底物氧化作用的酶
过氧化物酶在食品加工当中的运用:
1)过氧化物酶是果蔬成熟和衰老的标志
2)过氧化物酶的活力可能与果蔬成熟时叶绿素的降解有关,也与果蔬产品,特别是非酸性蔬菜在保藏期间形成不良风味有关,
3)过氧化物酶属于耐热酶类,它在果蔬中常充当热处理是否充分的指标。
4)过氧化物酶与胡萝卜素褪色有关
过氧化物酶的催化四类反应类型:
1)有供氢体存在的的条件下催化过氧化氢或氢过氧化物分解
2)没有过氧化氢存在时的氧化作用,反应需要O2和辅助因子(Mn2+和酚)
3)在没有供氢体作用下催化过氧化氢分解
4)从一元酚和氧生成邻一二羟基酚,反应必须要有氢供体(如二羟富马酸)参加
过氧化物酶的热稳定性:
热失活是双相过程,即含有不同耐热性质的部分,不耐热部分在热处理很快失活,耐热部分在同样热处理温度下缓慢失活
第十章多酚氧化酶
多酚氧化酶催化反应:
多酚氧化酶是一种加氧酶,它催化酚的选择性羟基化,羟基化产物继续氧化生成邻-苯醌,然后再进一步通过非酶氧化反应,聚合成黑色素(酶促褐变)
酶促褐变:
:
较浅色的水果、蔬菜在受到机械性损伤及处于异常环境变化(受冻、受等)在酶促下氧化而呈褐色。
褐变防止方法:
酶促褐变的三个条件,缺一不可。
即:
多酚类物质、酚酶、氧气。
除去多酚类物质困难,不现实,故一般为降低酚酶活性、驱氧
加热钝化酶活性:
75~95℃、5~7S的加热处理,可使大部分酶活性丧失。
螯合酶促作用的金属离子:
减少金属离子激活剂对褐变的促进作用
(3)
酸处理法:
多数酚酶最适pH=6~7,pH<
3失活
(4)
酶活抑制剂:
亚硫酸类是酚酶抑制剂,可以抑制酶活性、将醌还原为酚、与醌加成,防止聚合
第十一章葡萄糖氧化酶
葡萄糖氧化酶的催化反应:
在氧存在的条件下,催化葡萄糖氧化成δ-D-葡萄糖酸内酯,对β-D-吡喃葡萄糖表现出很强烈的特异性。
反应速度同时取决于O2和葡萄糖的浓度,反应遵循PingPongBiBi机制
G
L
O2
H2O2
(氧化态)
(还原态)
葡萄糖氧化酶在食品加工中的应用:
归纳起来四个方面,去葡萄糖、脱氧、杀菌(产生过氧化氢)、测定葡萄糖含量
1.除去蛋中的葡萄糖,防止蛋制品发生美拉德反应产生褐变
2.防止食品氧化,干鲜食品、酒类、饮料的脱氧,虾肉的保鲜、稳定食品乳状液的质量,防止马口铁罐壁氧化腐蚀
3.杀菌:
产生过氧化氢起到杀菌作用
4.在食品分析中的运用:
因葡萄糖氧化酶能专一的氧化葡萄糖,故能测定食品中葡萄糖的含量。
第十二章酶在食品科学与工程中的运用
溶菌酶:
又称胞壁质酶或N一乙酰胞壁质聚糖水解酶,可以水解细菌细胞壁肽聚糖的β-l,4糖苷键,导致细菌自溶死亡。
功能性低聚糖:
由2~10个单糖通过糖苷键连接形成直链或支链的低度聚合糖,人体肠道内没有水解它们(除异麦芽酮糖外)的酶系统,因而它们不被消化吸收而直接进入大肠内优先为双歧杆菌所利用,是双歧杆菌的增殖因子。
1、
低聚果糖:
2~5个果糖基为链节,以一个葡萄糖基为链的端基,以果糖基→果糖连接键为主体骨架连结形成的碳水化合物
2、
低聚异麦芽糖:
又称分枝低聚糖、异麦芽低聚糖、异麦芽寡糖,是指葡萄糖基以α-1,6糖苷键结合而成的单糖数在2-6不等的一类低聚糖,
3、
低聚木糖:
是由2-7个木糖分子以β-1,4糖苷键结合而成的功能性聚合糖。
生物活性肽的定义:
具有特殊生理功能的肽,它是蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线形、环行结构的不同肽类的总称,是源于蛋白质的多功能最复杂的化合物。
酶在果蔬类食品生产中的应用:
果胶酶:
分别作用于果胶分子的不同部位,使果胶质降解成低分子糖类,减少细胞间粘连,降低果蔬浆的粘度而利于果蔬的压榨出汁。
半纤维素酶:
可降解半纤维素,破坏细胞壁中无定形结构与纤维素的连接,降低细胞壁强度,提高其通透性,有助于细胞内容物的释放。
纤维素酶:
水解细胞壁中刚性物质——纤维素,从而彻底破坏植物细胞壁,使细胞内物质完全释放。
一、酶在制糖工业中的应用
双酶法生产葡萄糖:
用α-淀粉酶将淀粉转化为糊精和低聚糖。
用糖化酶将糊精和低
聚糖转化为葡萄糖。
酶法生产超高麦芽糖浆:
以淀粉为原料经α-淀粉酶和β-淀粉酶作用形成麦芽糖
酶法生产高果糖浆:
用葡萄糖异构酶催化葡萄糖异构化生成果糖,而得到含有葡萄糖和果糖的混合糖浆
二、酶在焙烤食品中的应用:
淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶和氧化酶,淀粉酶可以把淀粉水解成供酵母利用的糖,促进发酵。
蛋白酶将蛋白质分解成多肽和氨基酸,提高面包的色、香、味。
三、酶在面条加工中的应用:
1.葡萄糖氧化酶,有助于面筋蛋白之间形成较好的蛋白质网络结构。
脂肪氧合酶,增强面团的筋力,同时消除面粉中蛋白酶的激活因子-SH,防止面筋蛋白水解。
2.脂肪酶:
使面粉中的天然脂质得到改性,形成脂质、直链淀粉复合物,从而防止直链淀粉在膨胀和煮熟过程中的渗出现象。
3.谷氨酰胺转胺酶:
通过催化转酰基反应,使蛋白质或多肽之间发生交联反应。
赋予面条良好的韧性并且可以使其韧性保持较长的时间,抑制面条煮沱或糊烂。
果胶酶澄清果蔬汁的机理:
在低pH值条件下,果汁中带正电荷蛋白质与带负电荷的果胶及其他碳水化合物形成碳水化合物-蛋白质复合体系,带正电的蛋白质位于果胶质等碳水化合物的内部。
由于复合体系表面带负电荷,颗粒之间相互排斥,体系处于稳定状态,果汁混浊度高。
当果胶酶处理果汁时,悬浮颗粒表面果胶分子被分解,使颗粒内部带正电荷的蛋白质暴露,异性电荷相互吸引造成颗粒相互聚集而絮凝沉淀,苹果汁得到澄清。
酶在食品工业中应用的前景:
生命科学的急速进展,其实就是对新型酶的探索、利用IT技术进行构造解析、并通过对功能的阐明在基因水平上对酶蛋白进行高功能化改造,以研制出更加高效的超级酶、或融合其他技术对酶制剂进行高度利用,从而对人类生活作出更大的贡献。
酶与食品质量的关系:
酶可以改善食品品质和加工性能,然而,酶的来源及其性质也关乎食品质量安全
1.酶制剂作为食品添加剂进入食品的潜在危害,作为外源蛋白质在随同食品进入人体后,有可能引起过敏反应,来源于微生物的酶制剂也可能带有毒素
2.酶催化有毒物质的产生:
有时底物本身是无毒的,在经酶催化降解后变成有害物质。
3.酶作用导致食品中营养组分的损失:
(1)脂肪氧合酶催化胡萝卜素降解使面粉漂白,
(2)在一些用发酵方法加工的鱼制品中,由于鱼和细菌中的硫胺素酶的作用,使这些食品缺少维生素B。
(3)抗坏血酸是最不稳定的维生素,常由于酶或非酶的因素而被氧化,
4.酶作用的解毒反应1)去除食品中的抗营养因子2)水解牛乳中的乳糖3)降低淀粉类食品高温产生丙烯酰胺含量
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- 食品