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组成肽键的原子处于同一平面。

】

9氨基酸残基Aminoacidresidue：

肽链中的氨基酸在形成肽链时彼此缩合失去一分子水，已不是原来完整的氨基酸分子。

10脯氨酸由于其特殊结构，由它的氨端形成的顺式肽键与反式肽键比较,能量降低为1:

4。

因此，脯氨酸反式肽键在天然蛋白质中很少出现，有人对已测定的部分高分辨率蛋白质结构作过分析，发现其出现频率仅0.05%，大多位于结构或活性重要部位。

11肽单位（peptideunit）：

肽链中的酰胺基称为肽单位。

肽单位不能旋转。

肽平面（peptideplane）组成肽单位的4个原子和2个相邻的Cα原子共处一个平面，称为肽平面。

肽平面可以旋转。

有序连接的肽平面就是多肽链的主链。

故从结构上看，肽平面和侧链基团是蛋白质分子的基本建筑模块。

12多肽链的构象*肽单位在多肽链中被Cα原子上的二个共价单键Cα-C’（C’为羰基中的C原子）和N-Cα连接，由于肽单位是不能旋转的刚性平面基团，因此肽单位绕着这二个单键的旋转就是蛋白质分子主链的仅有自由度。

*肽单位绕单键N-Cα旋转形成的位置用φ角描述，绕单键Cα-C形成的位置用ψ角描述。

因此，一个蛋白质分子的主链构象就可以用其所有组成氨基酸的一套（φ,ψ）角度值来定量表征。

*这一定量表述方法是基于立体化学中常用的扭角（torsionangle）或双面角（dihedralangle）系统。

（1）扭角（双面角）扭角的定义及量值规定如下：

由4个原子（或基团）组成的系统投影在与Ｂ－Ｃ键正交的平面上，A－Ｂ键投影与Ｃ－Ｄ键投影之间的夹角称为扭角。

这角度也可视为A-B-C决定的平面与B-C-D决定的平面间的夹角，故也称为双面角。

（2）多肽链的构象角在多肽链中，绕共价单键N-Cα形成的扭角称为φ角，绕单键Cα-C’形成的扭角称为ψ角。

一个氨基酸残基i的特定构象可由一对（φi,ψi）来规定，它们各包含的四原子体系如下:

φi（C’i-1,Ni,Cαi,C’i）ψi（Ni,Cαi,C’i,Ni+1）其中，第二、三位原子间的共价键就是旋转的中心键。

【侧链的构象也可以用它的构象角（ci）来规定，它的中心旋转键是侧链中的共价单键。

所以，运用构象角可以将包括主链、侧链在内的整个蛋白质分子的特定构象定量地表征出来】

14拉氏构象图（Ramachandran）：

印度学者Ramachandran及其同事根据原子的范德华半径确定了非键合原子之间的最小接触距离，并根据非键合原子之间的最小接触距离，确定哪些成对二面角所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并在φ（横坐标）对ψ（纵坐标）所作的φ-ψ图中标出，此图称为拉氏构象图。

***运用拉氏构象图进行研究发现，肽链的折叠具有相当大的局限性。

*没有或基本没有空间障碍的多肽链的φ,ψ值被限制在一有限的范围*拉氏构象图一直广泛用于鉴定实验测定的和计算机模型建造的各种蛋白质结构的合理性。

*大量实验测定的蛋白质结构显示的结果与拉氏构象图所示的结果基本一致。

**

15-螺旋-helix在-螺旋中肽平面的键长和键角一定；

肽键的原子排列呈反式构型；

相邻的肽平面构成两面角；

【1】基本结构参数：

a在天然蛋白质结构中发现的主要是右手型α螺旋，在标准螺旋中，φ,ψ角度值分别为-57和-47，位于拉氏构象图第三象限的允许区中。

b每圈螺旋由3.6个氨基酸残基构成，每个氨基酸沿螺旋轴的长度为0.15nm，故一圈螺旋的螺距为0.54nm。

c螺旋上第n个残基的C=0基与后面n+4残基的NH基形成氢键。

d沿主链计数，一个氢键闭合的环包含13个原子，故α螺旋也称为3.613螺旋。

e在实际蛋白质结构中，α螺旋的长度可有很大不同，从4.5个氨基酸到40多个氨基酸都有发现，平均长度大约是10个残基，相当于1.5nm长。

f除了螺旋两端的少数NH和CO未形成氢键外，螺旋中的所有C=0基和NH基都相互形成氢键，构成α螺旋稳定的重要因素。

这使得α螺旋具有极性，并常常出现在蛋白质分子的表面。

g螺旋的N,C,O原子与螺旋轴的距离分别为1.57，1.61，1.76Å

，比它们的范氏半径仅大约0.1Å

，因此α螺旋中心没有空腔，具有原子密堆积结构，这是其稳定的一个重要因素

【2】.螺旋偶极子*在α螺旋中，肽单位都沿着螺旋轴以同一方向排布，因此其间所有氢键都指向同一方向。

由于一个肽单位的NH和CO基各自具有极性，使其产生偶极矩，这一肽单位偶极矩也沿螺旋轴排布。

这样产生的总效应就是使一段α螺旋整体成为一个偶极子，在其氨端荷局部正电，羧端荷局部负电。

这一偶极矩的量级相当于在螺旋的每一端产生0.5-0.7单位电荷，这些电荷有可能吸引荷电的配体。

*事实上，当配体含有荷负电的磷酸基时，常常发现它与螺旋的N端结合。

但是，荷正电的配体很少发现它们与螺旋C端结合，这大概是因为除了偶极效应之外，结合尚需合适的立体化学因素。

【3.】两亲性螺旋A在α螺旋中，氨基酸残基的侧链从螺旋骨架伸出，决定了螺旋的表面特性。

B许多α螺旋的一侧主要分布着亲水（荷电、极性）残基，在另一侧主要集中疏水残基，从而具有两亲性（amphipathicity）。

C这种两亲性螺旋常以其疏水面彼此聚合，也易于与其它疏水表面聚合，并可设计与两性介质结合。

D在蛋白质中，α螺旋大多沿分子表面分布，其一侧面向溶剂，另一侧面向疏水内核，螺旋的两亲性正好适应这种要求。

疏水残基与亲水残基按螺旋旋转周期规律地相间分布，是产生两亲性的基本原因【一段α螺旋是否具有两亲性，可用螺旋转轮（helicαlwheel）的方式来预测】

【4】倾向于形成α螺旋的氨基酸*强烈倾向于形成α螺旋的氨基酸残基包括：

Ala,Glu,Leu和Met；

非常不利于α螺旋形成的残基有：

Pro,Gly,Tyr和Ser。

*其中Pro残基的侧链与主链N原子形成共价键，使其丧失形成氢键的能力，并对α螺旋构象产生空间障碍。

因此，除螺旋的第一圈外，α螺旋中凡有Pro出现的地方就会发生弯折。

*不能把所有出现弯折的情况均归因于Pro的出现

16.β层（β-sheet）β链（β-strand）**β层的基本单位是β链，它在多肽链中具有近乎全伸展的构象，可视为每圈具有2个氨基酸残基和每个残基有约0.35nm平移距离的特殊螺旋，位于拉氏构象图的第二象限中。

【只有当一股β链与另一股β链间以主链氢键相联，组合在β层时，它们才能稳定。

所以，在蛋白质结构中出现β链都是以β层方式存在，它们一般包含5-10个氨基酸。

【1】平行和反平行β层β链的组织方式与α螺旋有显著不同:

α螺旋是由一条多肽链在序列上相近的连续区构成的，β层则是由序列上离得很远的（分子内）或不相关的（分子间）不同多肽链区域组合而成的。

在β层中，来自不同位置的β链彼此靠近，在链间组成C=0与NH氢键，形成层状结构*β链呈锯齿状:

几条β链形成的β层并非是完全平面的，而是以Cα为支点上下折叠，相应的侧链的取向也随之上下交替。

所以β层在早期被称为β折叠层。

*在平行β层（parallelβ-sheet）中的所有β链都具有同一走向，即从氨端到羧端；

在反平行β层（antiparallelβ-sheet）中的相邻二条β链具有相反的走向，一条从氨端到羧端，另一条则从羧端到氨端。

反平行层更稳定*β层可以由同一分子内同一肽链的不同区域或不同肽链的β链形成。

*混合型β层:

β链也可以组合成混合型β层，即一部分以平行方式排布，而另一部分以反平行方式排布，β层的组织有很强的对抗混合层形成的趋向

【2】扭转层:

在已知的蛋白质结构中，所有平行、反平行和混合型β层中的β链都是沿其前进方向不断扭转的肽链（twistedstrαnd），，从而使实际蛋白质结构中出现的β层都不是平直的层面，而是一种扭转层。

【扭转β层也有左右手两种方式，但在已知结构中发现的仅有单一型式，称为右手扭转。

】

17环肽链（loop）相对刚性的α螺旋和β层组合构成蛋白质的完整三维结构时，必须有环状肽链相连接。

【1】回折（reversetrun）结构的基本特征是使其所连接的肽链发生180的急转弯。

现在知道，球蛋白约三分之一残基是位于多肽链的急转弯区域中，它们使分子表面的肽链反向转折从而使蛋白质的球状结构得以形成。

β-转折（β-turn）最常见的回折结构是β转折（β-turn，中译也称β-转角）。

β-转折是由4个氨基酸残基（i到i+3）顺序连接的一段短肽链，它具有180弯折的特殊构象。

标准的β-转折的第4个残基（i+3）NH与第一个残基（i）的C=O间有氢键形成，称为41氢键。

由于这一构象的柔性及蛋白质表面介质环境的复杂性，有时β-转折的41氢键不能形成，因此在β-转折的实际辨识中，第1个残基与第4个残基的Cα间的适当距离比有无氢键更为重要。

【存在三种类型的标准β-转折，称为I型，II型，III型；

它们各自的对映体也存在，称为I’,II’和III’型。

最常见的是I型β-转折，其在蛋白质中的出现频率比II型高2-3倍】

γ-转折由三个氨基酸残基构成的转折也有发现，称为γ-转折（γ-turn）

β发夹通过一段短的环链将二条相邻的β链连接在一起的结构，称为β发夹或发夹（hairpins）结构。

【β发夹经常出现在蛋白质结构中，常具有重要的功能性意义，如参与配体-受体结合位置以及酶活性中心的形成】。

β凸起的基本结构特征是，在两个连续β型氢键之间的一个凸起区域，一股链上的二个残基对着另一股链上的一个残基。

18疏水内核：

随后大量蛋白质结构被阐明，显示出蛋白质结构具有一个共同的特征：

分子内都有一个疏水内核，由紧密堆积的疏水侧链构成。

将疏水侧链堆积进入分子内部，是蛋白质折叠的主要驱动力，是天然蛋白质稳定的基本结构因素。

【1蛋白质分子内核中的疏水侧链是以高度协调的方式达到紧密的二级结构协调相嵌。

2*对一些蛋白质疏水内核的堆积堆积的，它们的几何形貌必须达到空间互补，并与分子内部密度，估算所得到的平均值是0.75，表明尽管蛋白质的整体结构各不相同，但它们的疏水内核的堆积密度与大多数密堆积晶体一样高。

*3疏水内核还是推动以二级结构为基础的蛋白质分子骨架形成的重要因素。

4由于疏水侧链的内埋，必然带动其主链也随之进入分子内部。

5主链是高度极性的，它们每个肽单位都带有一个氢键给体NH和一个氢键受体CO。

在内核的疏水环境中，这些极性基团必须通过彼此形成氢键来彼此中和。

这是蛋白质二级结构（主要是α螺旋和β层）形成的驱动因素。

19疏水作用*疏水内核的形成是以疏水相互作用为基础的。

*所谓疏水作用（hydrophoβicinterαction）是指非极性基因在任何极性环境中强烈趋于彼此聚集的择优效应。

*疏水作用在本质上是一种能量效应。

疏水作用是一个从高能态趋于低能态的自动发生的过程。

第二章蛋白质的结构

1.蛋白质的一级结构的含义：

①组成蛋白质的多肽链数目.②多肽链的氨基酸顺序，③多肽链内或链间二硫键的数目和位置。

其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础

2.从蛋白质一级结构能得到的信息：

①预测蛋白质的二级及三级结构②研究生物的进化关系（同宗比较）：

比较不同生物体内同种蛋白质一级结构，建立蛋白质分子进化树，其与物种的进化树相似③研究功能相似的蛋白质的亲缘关系（“同亲”比较）：

建立家族相似性大于30％的为同源蛋白质，为同一家族若相似性比较小，即不是同源蛋白质，④“远源”比较：

通过功能相距甚远的蛋白质之间进行序列比较，可以发现一些蛋白质的新的模体或结构域，从而建立蛋白质的超级家族；

并揭示一些蛋白质可能具有的新功能。

3.蛋白质的二级（Secondary）结构是指多肽链的主链局部在空间的排列或规则的几何走向。

【它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。

二级结构是蛋白质复杂空间构象的基础，故又称为构象单元。

蛋白质二级结构的类型：

⑴规则的二级结构：

主要有-螺旋、-层、⑵部分规则的二级结构：

β-转折、γ-转折β发夹、β凸起⑶蛋白质中的无规律卷曲：

无规卷曲

4.影响α-螺旋结构形成的因素：

侧链R-基团所带的电荷，如多聚赖氨酸，在中性和酸性条件下不能形成α-螺旋；

R-基团的大小，太大影响α-螺旋的形成，如多聚异亮氨酸；

脯氨酸和羟脯氨酸，不能形成链内氢键，它只能出现在螺旋的第一圈中；

甘氨酸由于没有侧链的取代基团，所以它参与的肽键活动性更大，也影响了螺旋的稳定。

5.层的特点：

①平行层一般为大结构，少于5个链很少，通常疏水的侧链排列在折叠片平面的两侧。

②反平行层可以少到只有两个链组成，通常所有的疏水的侧链都排列在折叠片的一侧。

③在纤维状蛋白质中主要是在不同肽链之间形成的反平行层；

而在球状蛋白质中反平行层和平行层都存在，其层既可在同一肽链间形成，也可在不同肽链间形成

6.二级结构的可变性：

溶液pH改变侧链基团的电荷，影响二级结构的形成。

温度：

温度升高影响氢键的形成，影响蛋白质二级结构的形成；

不同溶剂的影响：

如弹性蛋白酶，在水溶液中有7％的α螺旋，但在十二烷基磺酸钠存在时，α螺旋约为35％。

在极端的条件下，完全转变为无规卷曲形式。

7.两可肽：

蛋白质中可以形成两种不同二级结构形式（主要为α螺旋、β层）的肽段，叫两可肽。

8.超二级结构：

指相邻的二级结构元件相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体，也称为基序（motif）。

主要有αα，βαβ【两段平行的β链和作为连接链的α螺旋组成常见为Rossman折叠】和ββ三大种类型

9.Rossman折叠：

M.Rossman等人研究中发现，蛋白质的多肽链在三维折叠中往往形成有规律的二级结构的聚集体。

在球状蛋白质中，更常见的是两个βαβ聚集体连在一起，形成βαβαβ结构，称为Rossman折叠。

超二级结构特征描述:

10.序列模式：

是指蛋白质一段肽链上每一残基构象和其氨基酸序列的关系，描述的是蛋白质空间结构与氨基酸序列的关系。

【每一类型的超二级结构都有确定的序列模式】应用：

可从蛋白质一级结构中预测哪一段肽链含有哪种类型的基序

疏水性分析：

超二级结构中各残基对溶剂的相对亲水和疏水性的性质，是超二级结构的一个重要结构特征。

超二级结构中氢键模式的分析主要研究连接肽之间的氢键的形成情况应用：

根据研究结果可以建立模型，进行结构预测等

11.结构域：

多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。

包括反平行α螺旋结构域（全α-结构）；

平行或混合型β折叠片结构域（α，β结构）；

反平行β折叠片结构域（全β-结构）和富含金属或二硫键结构域四种类型

功能域：

蛋白质分子中能独立存在的功能单位。

【功能域可以是一个结构域，也可以是多个结构域组成。

前者如肌红蛋白；

后者如酵母的己糖激酶，其功能域为两个结构域组成，在两者之间组成活性部位。

结构域与三级结构或蛋白质的关系**对于较小的球状蛋白质和亚基，因只有一个结构域，故结构域和三级结构是一个意思。

**对于较大的球状蛋白质，因含有多个结构域，三级结构是多个结构域组成的。

**对于含有多个结构域的分子或亚基，多数分子外形偏长，结构域之间有一个裂沟或密度较小的区域，如己糖激酶

12.蛋白质的三级结构（TertiaryStructure）是指由二级结构的元件构建成的总三维构象。

包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。

[维系力主要是非共价键，其中尤其是疏水相互作用在蛋白质三级结构中起着重要作用。

此外，某些蛋白质在三级结构中还有二硫键的参与。

]

13.蛋白质的四级结构（QuaternaryStructure）：

由数条具有三级结构的多肽链（亚基）彼此之间相互连接而成的聚合体结构，就是蛋白质的四级结构。

四级结构往往是对称的。

四级缔合在结构和功能上的优越性：

①增强结构稳定性②提高遗传经济性和效率③使催化基团汇集在一起④具有协同效应和别构效应[四级结构的驱动力主要为疏水相互作用。

14.作为蛋白质四级结构组分的多肽链，通常称为亚基（Subunit）亚基特点：

1）亚基借疏水键、氢键、盐键或二硫键缔合。

2）亚基单独存在时无生物学活性。

3）组成寡聚蛋白的亚基可相同也可不同。

15.亚基相互作用的方式：

⑴亚基缔合的专一性由相互作用的表面上的极性基团之间的氢键和离子键提供。

驱动力仍然是疏水相互作用。

⑵亚基或原体的缔合有相同亚基或原体和不同亚基或原体之间的缔合

①相同亚基或原体缔合又分为同种缔合和异种缔合：

同种缔合较简单：

相互作用的表面相同，多为闭合的二聚体，异种缔合复杂：

相互作用的表面不相同，多为一种开放末端结构，其可以无限聚合，形成线形和螺旋形大聚集体；

也有闭合环状的结构。

②不相同亚基或原体缔合复杂：

15单体蛋白：

仅由一个亚基组成的蛋白质。

由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白。

.原体：

对称的寡聚蛋白分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分称为原体。

第二节蛋白质折叠

蛋白质从伸展的多肽链形成其特定的立体结构的过程叫折叠（folding）维持其特定的立体结构的作用力主要为：

氢键、疏水作用、范德华力、离子键和配位键

16.蛋白质的变性：

某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的天然钩象状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。

这种现象称为蛋白质的变性（denaturation）。

变性的标志是失去生物活性；

变性的实质是共价键不变，次级键破坏。

变性因素:

化学因素：

强酸和强碱，尿素，胍物理因素：

紫外线，加热，剧烈振荡，超声波，X-射线变性蛋白的特性：

溶解度降低，结晶能力丧失，易被消化，等电点有所提高等应用：

做豆腐，重金属盐的急救；

制备酶制剂时防止变性

变性与沉淀的关系：

变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，所以，蛋白质的变性通常都伴随着不可逆沉淀。

蛋白质的一级结构决定其高级结构。

换言之，蛋白质的三维立体结构完全取决于其氨基酸的序列。

蛋白质的天然立体结构一般是自由能最低的状态

二硫桥对肽链的正确折叠并不是必要的，但它可以稳定蛋白质的折叠肽结构。

大多数蛋白质在空间结构时无二硫键的原因：

多数蛋白质在细胞内相对缺氧的环境中，此环境条件下巯基倾向于还原态，只有分泌蛋白质才可能处于氧含量较高的条件，故分泌蛋白质中二硫键较多。

蛋白质的三维结构是多肽链上各个单键旋转自由度受到各种限制的结果。

17.研究蛋白质折叠的方法：

蛋白质折叠的动力学**蛋白质折叠不是通过随机搜索找到自由能最底的构象，而是一种累积选择，就是每此搜索把正确折叠的那部分结构保留下来，因此，蛋白质折叠实质上是保留局部正确折叠的中间体。

**研究折叠中间体的方法：

如快速动力学法（停留法、温度跃迁法），脉冲标记NMR，脉冲H-D交换等**蛋白质折叠经过熔球态的中间体阶段，熔球态是只具有二级结构，但无三级结构的一种状态，熔球态形成的驱动力主要是疏水相互作用。

球状蛋白质折叠的步骤：

①由完整的伸展态快速、可逆地形成局部二级结构，此为成核过程；

②通过折叠核的协同聚集形成初始的结构域由这些结构域装配成熔球态④对结构域的构象进行调整⑤形成完整三级结构的蛋白质单体或天然蛋白质

18.体内蛋白质折叠有异构酶和伴侣蛋白参加；

异构酶有两种：

二硫键异构酶：

能快速催化二硫键的重组，导致快速形成正确的二硫键；

肽基脯氨酸异构酶：

催化脯氨酸的氨基参与形成的肽键由反式转变为顺式；

19.分子伴侣：

是通过抑制新生肽链的不恰当聚集并排除与其他蛋白质不合理的结合，协助蛋白质正确折叠的蛋白质。

包括与核糖体结合的分子伴侣有触发因子（TF），新生链结合物（NAC）和不与核糖体结合的分子伴侣：

热激蛋白70（hsp70）家族热激蛋白40（hsp40）家族Hsp70的辅助分子－－GrpE热激蛋白60（hsp60）家族其功能有：

①封闭折叠蛋白的暴露的疏水区段②创建一个隔离的环境，蛋白质可互不干扰地在此折叠③促进折叠和去聚合④遇到应激时，使已经折叠的蛋白质去折叠

第三章蛋白质的结构与功能

肌红蛋白的组成：

它由一条多肽链和一个辅基血红素组成。

除去血红素的脱辅基肌红蛋白称为珠蛋白。

其由153个氨基酸残基组成。

血红素的两种存在形式：

亚铁Fe2+——（亚铁）血红素——（亚铁）肌红蛋白

高铁Fe3+——高铁血红素——高铁肌红蛋白。

只有亚铁肌红蛋白才能与氧结合。

O2与肌红蛋白的结合：

O2与肌红蛋白中的铁以配位键结合，Fe-O键与卟啉环平面呈60度角。

肌蛋白中，血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：

无氧存在时，与水结合，生成去氧肌红蛋白；

有氧存在时，能够与氧结合形成氧合肌红蛋白。

血红蛋白的主要功能：

在血液中结合并转运氧气

血红蛋白组成：

4个多肽亚基，两个是亚基（141AA），两个是亚基（146AA）；

4个血红素基，每个亚基结合一个;

每个亚基和亚基在三级结构上与肌红蛋白（153AA）极为相似。

血红蛋白中，血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：

有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白（HbO2）。

无氧存在时，与水结合，生成去氧血红蛋白（Hb）；

变构现象：

许多蛋白质在表现其功能时，构象会发生一定的改变，这种现象，叫变构现象。

如血红蛋白。

去氧血红蛋白中亚基间盐键：

8个盐键有6个处于不同亚基间。

6个中4个涉及C-末端或N-末端残基：

链两个和链两个。

另两个连接两链的Asp126和Arg141残基。

此外，每条链的AspFG1和HisHC3间有盐键

Bohr效应：

pH对血红蛋白的亲和力的影响称为Bohr效应。

H+、CO2促进氧的释放

Bohr效应的生理意义：

当血液流经组织特别是流经代谢迅速的肌肉时，由于这里的pH较低，CO2浓度较高，因此有利于血红蛋白释放氧，使组织能比单纯的p（O2）降低获得更多的氧，而氧的释放又促进血红蛋白与H+和C