《生物化学》课程教学大纲Word文档格式.docx
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制药工程的最终目的是服务并造福于生物界特别是人类,本课程的学习为制药工程的应用打下生物科学的基础,同时又为药物分析化学、药物化学、生化分离工程等后续课程奠定必要的理论基础和实验技能;
与各学科协同阐明了各种生物机体生命活动的基本规律,有利于解决科学试验和生产实践,因此它是现代生命科学与制药工程边缘交叉的重要支柱之一;
生物化学与分子生物学的一些最新研究进展和某些领域的最新研究热点,可以为制药工程服务人类提供指引和支撑;
它是生物类及相关专业本科生考研的一门重要课程。
六、本课程的教学内容与目的要求
【绪论】
(理论教学2学时,实践教学0学时,共2学时)
1.教学目的和要求:
使学生掌握简明生物化学与分子生物学课程的涵义,明确本课程的教学内容和学习方法,了解本课程在制药工程专业中的地位、作用及与其它学科的关系。
2.教学内容:
⑴、本课程的教材与参考书目
⑵、生物化学、分子生物学的涵义
⑶、本课程的教学内容
⑷、本课程学习方法的交流
⑸、本课程的发展与应用
3.教学重点与难点:
生物化学、分子生物学的涵义。
【第一部分生物大分子】
【第一章蛋白质化学】
(理论教学6学时,实践教学14学时,共20学时)
掌握作为生物大分子之一的蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点和重要的物理化学性质;
掌握蛋白质行使生物功能时特定的空间三维结构;
掌握蛋白质结构与功能的关系;
了解蛋白质分子大小的测定和常用的分离纯化方法。
⑴、氨基酸(1学时)
1、氨基酸的构型
2、氨基酸的酸碱性质与pK值
3、氨基酸的茚三酮反应
⑵、肽键
⑶、生理活性肽(1学时)
⑷、蛋白质的分离和纯化(共1学时)
1、蛋白质的分离、提纯一般程序
2、蛋白质的溶解度分级沉淀
3、目的蛋白的精制
⑸、蛋白质结构与功能(3学时)
1、蛋白质结构
2、蛋白质结构的研究方法
3、蛋白质的变性与复性
3.教学重点和难点:
AA与Pr的结构组成及与其物理化学性质,蛋白质的结构层次,蛋白质结构和功能之间的依存关系。
4.实践教学环节(共14学时)
(1)、蛋白质及氨基酸的性质实验(3学时)
(2)、纸层析法分离鉴定氨基酸(3学时)
(3)、血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳(4学时)
(4)、酪蛋白的制备(4学时)
(5)、甲醛滴定法测定氨基氮(3学时,备选)
5.本章思考题:
⑴、默写20种蛋白质AA的3个字母代表符号。
⑵、名词解释:
等电点、盐溶、盐析、变性、复性。
⑶、阐述蛋白质的各个结构层次。
⑷、维持蛋白质空间结构的作用力有哪些?
【第二章核酸】
(理论教学5学时,实践教学7学时,共12学时)
本章主要介绍了核酸的结构与功能、重要的理化性质。
通过本章的学习使学生重点掌握:
DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异;
核酸的紫外吸收、变性、复性与杂交。
⑴、核酸的结构与功能(1学时)
1、核苷酸的组成
2、核苷酸的衍生物
⑵、DNA的结构和功能(2学时)
1、DNA的分子组成
2、DNA的分子结构与功能
3、DNA的三级结构
4、真核细胞染色体DNA的结构
⑶、RNA的结构(1学时)
1、RNA分子的组成和种类
2、RNA的结构
⑷、核酸的重要理化性质(1学时)
1、核酸的一般物理性质
2、核酸的两性性质及等电点
3、核酸的水解
4、核酸的紫外吸收
5、核酸的变性、复性及杂交
6、核酸含量的测定
嘌呤、嘧啶碱基、核苷、核苷酸和核酸在分子结构上的关系;
核酸的重要理化性质。
4.实践教学环节(共7学时)
⑴、植物DNA的提取(4学时)
⑵、DNA的琼脂糖凝胶电泳(3学时)
⑴、简述DNA的二级结构要点。
⑵、图示核酸的结构组成及重要化学键。
⑶、DNA变性和复性的概念?
变性的实质?
⑷、怎样用简单的方法区别DNA和RNA。
【第三章糖类化学】
(理论教学2学时,实践教学0学时或备选实验3学时,共2学时)
通过本章的学习和学生已有的化学知识,使同学们能掌握糖的概念及分类;
单糖的概念、结构与性质;
常见多糖(特别是细菌杂多糖)、糖蛋白、蛋白聚糖的组成与结构。
⑴、单糖⑵、寡糖⑶、多糖⑷、糖缀合物
单糖的结构和性质、常见多糖、糖缀合物的结构组成。
4.实践教学环节:
(共0或3学时)
⑴、糖性质的反应(3学时,备选)
⑴、糖的概念与分类。
⑵、写出寡糖和蛋白质的结合方式。
⑶、画出蔗糖、麦芽糖、乳糖的结构式。
⑷、说说糖类在人生理活动中的作用。
【第四章脂质与生物膜】
(理论教学3学时,实践教学0学时,共3学时)
通过本章的学习使学生能理解并掌握生物膜的基本结构,生物膜的物质转运和信息传递功能及其机制。
⑴、生物膜基本结构
1、生物膜的化学组成
2、生物膜的结构特点
⑵、生物膜与物质转运(1学时)
1、小分子物质的转运
2、大分子物质的转运
⑶、生物膜与信息传递
⑷、细胞信号传导分子(2学时)
1、细胞信号传导分子种类
2、受体与配体
3、G蛋白介导的跨膜信号转导
4、cAMP及其细胞内的信号转导
5、蛋白激酶受体系统
6、蛋白质可逆磷酸化
生物膜的化学组成及结构特点;
细胞信号转导的过程与机制。
4.实践教学环节(共0学时)
⑴、试述生物膜的两侧不对称性。
⑵、受体与配体结合的主要特征?
⑶、简述cAMP的传递模型。
⑷、简述酪氨酸蛋白激酶受体的结构组成及信号转导过程。
【第五章酶化学】
(理论教学5学时,实践教学3学时,共8学时)
通过本章的学习使学生掌握酶的分类与命名、酶催化反应的机制、酶催化活性部位的结构与特点、酶催化反应动力学及抑制剂的反应动力学、酶的别构调节。
⑴、酶的一般性质(2学时)
1、酶的一般性质
2、酶的分类与命名
3、酶蛋白催化需要帮助
4、酶单位
5、酶的来源和制备(自学)
6、酶催化反应机制
(2)、酶催化的结构基础(3学时)
1、溶菌酶的结构与催化活性
2、酶的催化活性部位
3、溶菌酶催化反应机制
4、丝氨酸蛋白水解酶
5、酶原
6、酶催化反应动力学
7、酶催化的抑制剂及反应动力学
8、别构酶和别构部位
酶的结构特性与功能;
结合酶的催化机制重点掌握酶促反应动力学;
同时了解酶的调控。
4.实践教学环节(共3学时)
⑴、酶的特性(3学时)
⑴、简述酶催化反应的特点及酶的分类。
⑵、试述酶催化反应机制。
⑶、写出米氏方程式、Km的涵义。
⑷、阐述胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶的结构共同特点及活性差异性。
⑸、阐述竞争性和非竞争性抑制剂的反应动力学。
⑹、名词解释:
底物结合部位、全酶、酶原、别构酶、酶单位、催化部位
【第二部分物质代谢】
【第六章糖代谢】
(理论教学8学时,实践教学0学时或备选实验4学时,共8学时)
糖代谢是整个生物代谢活动中最重要的组成部分,也是代谢的枢纽,生物的合成、分解、物质的循环、能量的利用都必需通过糖代谢来连接和完成。
学生通过本章的学习,务必掌握糖的主要分解代谢途径——糖酵解、三羧酸循环途径及能量的产生与转移。
掌握生物体内呼吸链的概念及类型、生物体内ATP的主要产生方式即氧化磷酸化的机制、胞液中NADH的再氧化途径。
了解戊糖磷酸途径、葡糖异生作用;
掌握糖原的降解与生物合成;
掌握糖代谢中的调节酶;
掌握血糖的来源、去路及调节。
⑴、糖的消化和吸收
⑵、糖的分解代谢
1、糖酵解途径
2、糖酵解(2学时)
3、糖的有氧氧化(2学时)
4、戊糖磷酸途径(1学时)
⑶、糖原的合成与分解(1学时)
1、糖原的合成代谢
2、糖原的分解
3、糖原代谢的调节
⑷、糖原异生作用(1学时)
1、糖异生途径
2、糖异生的生理意义
3、糖异生的调节
⑸、血糖及其调节:
(1学时)
1、血糖的来源与去路
2、血糖浓度的调节
4、糖代谢障碍
3.教学重点和难点:
糖酵解途径、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡糖异生作用、糖原的降解、糖原的生物合成等的反应过程及机制;
呼吸链类型及生物体内ATP的主要产生方式即氧化磷酸化的机制、胞液中NADH的再氧化途径;
ATP的作用和利用方式、氧化磷酸化的作用机制;
糖代谢中能量的产生与转移、调控机制;
血糖的来源、去路及调节。
4.实践教学环节(共0或4学时)
(1)、小麦萌发前后淀粉酶活力的比较(4学时,备选)
(1)、1molG彻底氧化成CO2、H2O将净生成多少ATP?
写出其中生成或消耗ATP的酶促反应方程式,并注明其中的调节酶。
(2)、画出糖原合成和分解的过程示意图。
(从糖原到葡萄糖)
(3)、阐述血糖的来源、去路及其调节。
(4)、画出糖酵解和糖异生的关系图。
(5)、简述细胞溶胶内NADH的再氧化途径。
【第七章脂质代谢】
本章主要介绍脂类的分解与合成代谢。
通过本章的学习使学生重点掌握脂肪酸的氧化分解和生物合成的过程及区别;
掌握酮体的概念和分解代谢;
掌握生物是如何从脂肪酸获取能量的。
了解磷脂和胆固醇的分解和合成代谢过程。
⑴、脂质的消化和吸收
⑵、脂肪的代谢(2学时)
1、脂肪的分解代谢
2、脂肪的合成代谢
⑶、磷脂的代谢(1学时)
1、甘油磷脂的结构
2、甘油磷脂的合成代谢
3、甘油磷脂的分解
⑷、胆固醇代谢:
了解,自学。
脂肪酸的β-氧化过程及放能、脂肪酸的从头合成、酮体的代谢。
(1)、脂肪酸的生物合成与氧化分解有什么区别?
请列表说明。
(2)、1mol硬脂酸(C18)彻底氧化分解可净产生多少molATP?
【第八章蛋白质代谢】
本章主要介绍了氨基酸的分解代谢与合成代谢。
通过本章的学习使学生掌握氨基酸分解代谢的主要途径、了解氨基酸的生物合成。
⑴、蛋白质的消化、吸收与腐败
⑵、氨基酸的一般代谢
1、氨基酸的脱氨基作用(1学时)
2、氨的代谢
3、α-酮酸的代谢
4、脱羧基作用(1学时)
⑶、个别氨基酸代谢:
了解,自学
⑷、氨基酸的合成:
氨基酸的一般分解代谢途径和尿素的形成过程。
(1)、氨基酸代谢后酮酸如何进入柠檬酸循环?
(2)、图示尿素的形成过程并说出其氮原子和碳原子的来源
【第九章核酸的代谢】
本章主要介绍了核苷酸的分解与合成代谢。
通过本章的学习使学生重点掌握其基本组成单位嘌呤和嘧啶核苷酸的分解与合成代谢。
⑴、核酸的消化吸收
⑵、嘌呤核苷酸的代谢(1学时)
1、嘌呤核苷酸的合成代谢
2、嘌呤核苷酸的分解代谢
⑶、嘧啶核苷酸的代谢(1学时)
1、嘧啶核苷酸的合成代谢
2、嘧啶核苷酸的分解代谢
⑷、脱氧核糖核苷酸的生成:
嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸生物合成中各原子的来源及加入顺序。
(1)、按合成的先后顺序写出嘌呤核苷酸中嘌呤环的合成过程和各原子的来源?
(2)、按合成的先后顺序写出嘧啶核苷酸中嘧啶环的合成过程和各原子的来源?
【第三部分分子生物学】
【第十章染色体结构与DNA复制】
本章主要介绍了原核生物和真核生物的染色体结构及DNA复制。
通过本章的学习使学生重点掌握DNA复制(生成DNA)的机制。
了解DNA的损伤修复和DNA重组的机制和实践意义。
⑴、原核生物染色体结构
⑵、染色质结构
⑶、真核生物染色体结构(共1学时)
⑷、DNA复制(2学时)
1、半保留半不连续复制机制
2、DNA聚合酶
3、DNA的突变、损伤与修复
4、重组
真核生物染色体结构;
DNA半保留半不连续复制的过程及机制。
(1)、简述真核生物染色体的结构层次。
(2)、简述原核生物DNA复制的过程及机制。
(3)、写出DNA损伤的常见修复方式。
【第十一章基因转录与加工】
(理论教学3学时,实践教学0学时)
本章主要介绍了基因的概念、分子遗传学的中心法则、原核生物和真核生物的基因转录过程、机制与调节。
通过本章的学习使学生重点掌握转录(生成RNA)的机制、乳糖操纵子的结构与调节、真核生物基因转录的调节。
⑴、基本概念
1、分子遗传学的中心法则
2、转录过程(起始、延长和终止)
3、原核生物RNA聚合酶
⑵、原核生物基因转录(2学时)
1、乳糖操纵子结构及活性调节
2、转录产物的加工
⑶、真核生物基因转录
1、真核生物的RNA聚合酶
2、真核生物的转录
3、转录产物的加工
⑷、真核生物基因转录调节(1学时)
1、启动子
2、转录因子
3、转录因子的作用方式
4、染色质结构对转录的调控
转录过程及机制;
转录后加工;
乳糖操纵子的调节机制;
真核生物基因转录调节的方式。
(1)、阐述原核生物转录的过程及机制。
(2)、阐述乳糖操纵子对原核生物基因转录的调节机制。
(3)、简述真核生物mRNA转录后加工的过程。
【第十二章蛋白质的生物合成】
(理论教学2学时,实践教学0学时)
本章介绍了蛋白质的生物合成即翻译。
通过本章的学习使学生重点掌握密码子的特点;
蛋白质的合成机制(翻译);
理解翻译后加工。
⑴、遗传密码
⑵、tRNA的结构与功能
1、tRNA的结构
2、tRNA的功能
⑶、蛋白质合成机制
⑷、蛋白质合成的过程
1、核糖体
2、蛋白质合成的起始过程
3、蛋白质合成的延伸及终止
⑸、翻译后加工与翻译速度的调控
1、翻译后加工
2、翻译速度的调节:
了解,可自学
遗传密码;
翻译的机制;
翻译后加工。
(1)、简述遗传密码的特点。
(2)、遗传信息从亲代到子代并通过蛋白质表现生命活动,请阐述其主要过程的机制。
【第四部分核酸的生物技术】
【第十三章核酸的生物技术】
(本章包括教材第四部分的所有章节的内容)
本章主要介绍了核酸的现代生物技术。
要使学生了解核酸的电泳技术、PCR技术、基因的重组技术、DNA的测序、核酸的杂交技术。
⑴、DNA的提取及其琼脂糖凝胶电泳⑵、PCR技术
⑶、基因的重组技术:
载体、限制性内切酶、连接和转化
⑷、DNA的Sanger法测序
⑸、核酸常见的杂交技术
核酸的电泳技术、PCR技术、基因的重组技术、DNA的测序、核酸的杂交技术。
(1)、简述PCR技术的过程。
(2)、克隆载体的种类、结构及功能。
(3)、阐述DNA的Sanger法测序的原理及过程。
(4)、阐述Southern杂交的过程。
(未列到的本教材其它内容自学)
七、本课程的教学时数分配表
章
节
标
题
学时分配
讲授
(48学时)
实践
(24学时)
绪论
2
第一章
蛋白质
6
14
第二章
核酸
5
7
第三章
糖类
0或备选3
第四章
脂质与生物膜
3
第五章
酶化学
第六章
糖代谢
8
0或备选4
第七章
脂质代谢
第八章
蛋白质代谢
第九章
核酸代谢
第十章
染色体结构与DNA复制
第十一章
基因转录与加工
第十二章
蛋白质的生物合成
第十三章
核酸的生物技术
八、教材和主要参考资料
1、推荐教材:
《简明生物化学与分子生物学》(高等学校制药工程专业系列教材).周惠主编.高等教育出版社.2006年
2、主要参考资料:
①:
《生物化学》(上、下册).第3版(面向21世纪教材).王镜岩、朱圣庚、徐长法编.高等教育出版社.2002年
②:
《现代分子生物学》(第2版).朱玉贤、李毅编.高教出版社.2006年
③:
《InstantNotesinBiochemistry》(第2版影印版).B.D.Hames&N.M.Hooper.科学出版社.2003年
④:
《普通生物化学》(第4版).郑集、陈钧辉编.高等教育出版社.2007年
九、课程考核与成绩评定方法
1、命题要求
(1)命题内容要求
以该课程教学大纲为指导,要求学生比较系统地掌握生物化学课程的基本概念、专业术语、基本理论和方法;
掌握重要生物分子的结构组成、性质与功能及其在新陈代谢中进行物质与能量代谢的过程及机制;
了解生物化学的前沿知识及其在制药工程领域中的实际应用,具备利用生物化学理论分析问题和解决问题的能力。
(2)命题的覆盖面、难易度、题型结构等要求
遵循“大题量、广覆盖、题型多样(4-6种题型)、难度适宜(基本题约占50%,综合试题约占30%-35%,难度较大的试题约占15%-20%,)”的原则。
2、考核方法及用时
(1)考核方法:
闭卷笔试。
(2)考核用时:
120分钟。
3、课程考核成绩构成
注重考试环节与教学环节相结合,使本课程考试考核分散于教学全程:
考勤、作业习题——实验原理、技能、报告——闭卷理论考试——课程总成绩。
(1)试卷来源:
任课教师命题
(2)考试方式:
闭卷考试
(3)阅卷方式:
教研室集体阅卷
(4)学生课程总成绩:
平时成绩30%+实验成绩30%+期终考试成绩40%
平时考勤、作业成绩………………………………………………………………………30%
实验课程成绩…………………………………………………………………………30%
期终考试成绩…………………………………………………………………………40%
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- 关 键 词:
- 生物化学 课程 教学大纲