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同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
8酶的活性中心:
酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位。
9蛋白质等电点:
当溶液在某一定pH值的环境中,使蛋白质所带的正电荷与负荷恰好相等,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,这时溶液的pH值。
10酶的专一性:
酶对其所催化的底物具有较严格的选择性,即一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物,酶的这种特性称为酶的特异性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同,酶的特异性可大致分为三种类型,即绝对特异性,相对特异性和立体异构特异性。
11蛋白质变性:
在某些理化因素作用下,致使蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物活性
12酶原:
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
核酶:
有催化作用的RNA。
13等电点(pI):
两性离子所带电荷因溶液的pH值不同而改变,当两性离子正负电荷数值相等时,溶液的pH值即其等电点。
14DNA的熔解温度(Tm值):
引起DNA发生“熔解”的温度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(Tm)。
15竟争性抑制作用:
:
有的抑制剂与酶的底物结构相似,可与底物竞争跟酶结合,这种抑制称为竞争性抑制作用。
16DNA的变性和复性:
核酸双螺旋碱基对的氢键断裂,双链转变成单链,从而使核酸的天然构象和性质发生改变的过程称为变性;
变性的DNA在适当条件下,分开的链重新缔合,恢复双螺旋结构的过程称为复性。
17必需脂肪酸:
动物体内不能合成,必须有植物摄取的脂肪酸,主要指不饱和脂肪酸。
必需氨基酸:
动物及人体不能合成或者合成不足,必须由食物中供给的氨基酸称必需氨基酸。
赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。
18生物氧化:
有机分子在细胞内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量形成ATP的过程,称为生物氧化。
19蛋白质盐析作用:
用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程叫蛋白质的盐析作用
20氨基酸的等电点:
指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值,用符号pI表示。
21酶的抑制剂:
能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
22糖酵解:
糖酵解是指细胞在细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程,此过程中伴有少量ATP的生成。
23DNA的增色效应:
当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫“增色效应”。
24糖酵解途径:
指细胞在乏氧条件下细胞质中分解葡萄糖生成丙酮酸的过程
25β-氧化:
是脂肪酸氧化分解的主要途径,脂肪酸被连续地在β碳氧化降解生成乙酰CoA,同时生成NADH和FADH2,因此可产生大量的ATP。
该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。
每一轮脂肪酸β氧化都是由4步反应组成:
氧化、水化、再氧化和硫解。
26底物水平磷酸化:
底物水平磷酸化-在底物被氧化的过程中,底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键(或高能硫酯键),由此高能键提供能量使ADP(或GDP)磷酸化生成ATP(或GTP)的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关,以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。
27磷酸戊糖途径:
磷酸戊糖途径-糖代谢的第二条重要途径,是产生NADPH和不同结构糖分子的主要途径
28磷氧比(P/O):
在氧化磷酸化中,每消耗1摩尔氧气所需要的含磷物的摩尔数.
29呼吸链:
有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子,经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递,最终与氧结合成水,这样的电子或氢原子的传递体系称呼吸链。
糖异生作用:
指非糖物质(如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸)转变为葡萄糖或糖原的过程。
30三羧酸循环:
乙酰COA与草酰乙酸合成柠檬酸,在经一系列氧化、脱羧,最终又重新生成草酰乙酸,乙酰基被彻底氧化成CO2和H2O,并产生能量的过程。
31氧化磷酸化:
电子或氢原子在呼吸链中的传递过程中伴随有ADP磷酸生成ATP的作用称为氧化磷酸化作用。
32联合脱氨作用:
由转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶联合催化脱掉氨基。
33碱基互补规律:
在形成双螺旋结构的过程中,由于各种碱基的大小与结构的不同,使得碱基之间的互补配对只能在GC(或CG)和AT(或TA)之间进行,即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键(A=T),鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键(G≡C)。
这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。
34DNA半保留复制:
DNA复制后形成的子代分子中的一条链来自亲代,另一条链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。
35半不连续复制:
DNA复制时,新合成的一条链是按5/-3/方向连续合成,另一条链合成是不连续的,先合成若干短片段,再通过连接酶连接起来形成第二条链。
36退火:
即复性.变性单链在逐渐降低温度时有逐渐配对的过程.
37遗传密码:
核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。
连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子,特指一个氨基酸。
38不对称转录:
转录通常只在DNA的任一条链上进行,这称为不对称转录。
39逆转录:
以RNA为模板,在逆转录酶的催化下按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA。
40多核糖体:
由数个或更多的核糖体依次与mRNA结合形成的复合物。
密码子:
存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序。
41酮体:
是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种物质的总称。
Km:
当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
42冈崎片断:
日本学者冈崎及其同事发现,DNA复制时,在复制叉上一条新链是连续合成的,另一条链是以片段的方式合成的,人们称这种片段是冈崎片段。
43一碳单位:
指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团,包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。
一碳单位具有一下两个特点:
一是.不能在生物体内以游离形式存在;
二是.必须以四氢叶酸为载体。
44操纵子:
即基因表达的协调单位,它们有共同的控制区和调节系统。
操纵子包括在功能上彼此有关的结构基因和共同的控制部位
五、问答题
1蛋白质的α螺旋结构有何特点?
答:
1、多肽链主链绕中心轴旋转,形成棒状螺旋结构,每个螺旋含有3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
2、α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键,每个亚氨基的H与前面第四个氨基酸羰基的O形成氢键。
3、天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
2简述脂肪酸的β-氧化及生理意义。
β-氧化:
脂酰-COA进入线粒体基质,经脱氢,加水,再脱氢和硫解等生成比原来少两个碳的脂酰-COA,经过多次循环.β-氧化生成的乙酰COA进入三羧酸循环。
3简述RNA与DNA的主要不同点。
RNA与DNA的差别主要有以下三点:
(1)组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖,而是核糖;
(2)RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶,而不含有胸腺嘧啶,所以构成RNA的基本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP,其中U代替了DNA中的T;
(3)RNA的结构以单链为主,而非双螺旋结构。
4举例说明酶的三种特异性。
A结构专一性琥珀酸脱氢酶、脲酶等B立体专一性胰蛋白酶和琥珀酸脱氢酶
5遗传密码如何编码?
有哪些基本特性?
mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子,代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信(4种核苷酸共组成64个密码子)。
其特点有:
①方向性:
编码方向是5ˊ→3ˊ;
②无标点性:
密码子连续排列,既无间隔又无重叠;
③简并性:
除了Met和Trp各只有一个密码子之外,其余每种氨基酸都有26个密码子;
④通用性:
不同生物共用一套密码;
⑤摆动性:
在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用,而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。
6什么是遗传密码,它有哪些性质?
遗传密码是指核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。
它的主要性质如下:
(1)密码的基本单位:
每个三联体中的三个核苷酸只编码一个氨基酸,核苷酸不重叠使用,无标点,按5’→3’方向编码(阅读);
(2)密码的简并性:
几种密码子编码一种氨基酸的现象称为密码子的简并性;
(3)密码的变偶性:
密码子的碱基配对只有第一、二位是严谨的,第三位可有一定变动;
(4)密码的通用性和变异性;
(5)密码的防错系统。
7简述脂肪酸β-氧化的过程(5步)。
脂肪酸β-氧化的过程如下:
(1)脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成,长链脂肪酸氧化前必须进行活化,活化在细胞液中进行,活化的脂酰CoA通过肉碱携带进入线粒体内才能代谢。
(2)脱氢,脂酰CoA生成反式△2烯脂酰CoA。
(3)加水,反式△2烯脂酰CoA加水生成L-β-羟脂酰CoA。
(4)脱氢,L-β-羟脂酰CoA生成β-酮脂酰CoA。
(5)硫解,β-酮脂酰CoA与CoA作用,硫解产生1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
8简述DNA二级结构特点(以B型为例)。
(1)DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。
螺旋直径为2nm,形成大沟(majorgroove)及小沟(minorgroove)相间。
(2)碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对(互补配对形式:
A=T;
G≡C)。
(3)氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
9蛋白质为什么能稳定存在,沉淀蛋白质的方法有哪些?
蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。
沉淀蛋白质的方法如下:
(1)盐析法
(2)有机溶剂沉淀法(3)重金属盐沉淀法(4)生物碱试剂和某些酸类沉淀法(5)加热变性沉淀法
10什么是生物氧化,它有何特点?
其特点:
(1)生物氧化是在生物体活细胞中进行的。
(2)反应在酶的催化下进行,反应条件温和。
(3)代谢底物的氧化是分阶段逐步缓慢地进行,能量也是逐步释放的。
(4)生物氧化所释放的能量,可以贮存在特殊的高能化合物ATP中,通过能量转移作用,满足机体吸能反应的需要。
11酶的活性中心有何特点?
酶的活性中心特点:
(1)活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分;
(2)酶的活性部位是一个三维实体;
(3)酶的活性部位与底物诱导契合;
(4)酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内;
(5)底物通过次级键较弱的力结合到酶上;
(6)酶活性部位具有柔性或可运动性
12简述化学渗透学说的要点?
(1)呼吸链中各递氢体和电子传递体是按特定的顺序排列在线粒体内膜
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