完整word版生物化学第三版课后习题答案文档格式.docx

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（2） 

生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构

的力主要是各种非共价作用力;

（3） 

生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不

具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合,能形成超分子，这

种特性是许多重要生理现象的分子基础。

3。

生物大分子的手性特征有何意义?

提示：

生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功

能方面意义重大。

主要表现在:

分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于

产生特定生物效应出关重要;

生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前

手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。

4.指出取代物的构型:

6.举例说明分子识别的概念及其意义.

：

分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用,如tRNA分子与氨酰tRNA合成

醉的相互作用,抗体与抗原之间的相互作用等。

分子识别是生命体产生各种生理现象的化学

本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。

7. 

什么是超分子？

说明拆分超分子的方法和原理。

在生物化学领域中,超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别

所形成的复合物.超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程,是可逆的过程。

该过程受介

质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高

时,超分子就会被拆分。

另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将

超分子拆分.

8。

缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关？

缓冲溶液总浓度:

缓冲溶液的总浓度越大,溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓

冲能力越强.

（2） 

缓冲比：

对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时，

缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。

9。

如果希望某一个生物化学反应在pH～5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶

液?

“正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统.

10.一个生物化学反应要求在plI~4的条件下进行，可以选择HCOOH/HCOONa

缓冲溶液。

试计算配制pH<

4的缓冲溶液时，HCOOC和HCOONa的浓度。

HCOOC和HCOONa的浓度分别为0.1M和0。

178M。

11。

用0。

1mol/L的NaHPO4配制pH= 

7。

0的缓冲溶液，需要用多少摩尔

Na2HPO4？

需要用 

0。

138摩尔的NazlIPO4

第二章细胞与生物膜

1。

为什么细胞是生物化学反应的基本场所?

提示:

细胞是组成生命体的基本结构单元，许多生物化学反应都离不大细胞膜和细胞器以及细胞所营造的环境.细胞的这此区域能为生物化学反应提供催化剂，反应吻，以及反应条件和反应位点，执行特定的生物功能.因此，细胞能高效地有序的进行生物化学反应，是生物化学反的基本场所。

2.试解释膜蛋白的主要功能?

转运、识别、借化、信号转导等。

3。

物质跨膜运输有哪些形式？

（1）主动运输：

篇能量驱动，具有专性，需载体蛋白协助，具有定方向性，可被抑制剂抑制，需ATP供能；

（2）被动运输:

顺浓度差的跨膜运输，通过扩散作用实现，不需能量的自发过程;

（3）膜动转运：

吞噬和跑吐作用,大分子物质,与膜的动态变化有关，耗能。

4.为什么磷脂具有形成双层脂膜的趋势？

磷脂是一种两亲性分子，磷脂分子的形状决定了磷脂形成的是双层脂膜。

5。

什么是LB膜？

它有什么特点?

提示：

两亲性分了化水表面经过压缩得到单层分了膜。

仁恒定的表面压条件下，可以将水表而为单分子膜转移到固体基板上,通过重复操作山形成多层分子膜.这年多层分子膜就叫做LB膜。

它的特点是:

两亲性，具有单层分子膜的结构特性，可以有不同厚度。

第三章蛋白质

1。

在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用？

组氨酸具有缓冲作用。

因为组氨酸含有哪唑基团，而咪唑基解离常数为6.0，因此组氦

酸既可作为质子供体，又可作为质子受体.

什么是氨基酸的pK和pI 

?

它们的关系如何?

pK指解离常数的负对数，表示— 

半的氨基酸解离时的pH值:

p1指氨基酸所带的正负

电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。

中性氨基酸:

pl= 

（pK1+ 

pK2）12酸性氨基酸:

pKr）12碱性氨基酸:

pI= 

（pK2+ 

pKr）/2

计算0。

1 

mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。

0.1mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要离子（即两性离子）的浓度为0。

083mol/L.

4。

大多数的氨基酸，其a-羧基的pKa 

都在2。

0左右,其a—氨基的pKa都在9。

0左右。

然而,肽中的a—羧基pKa值为3.8, 

a—氨基pKa值在7。

请解释这种差异。

a-氨基酸分子中带正电荷的a—氨基阻止了a—羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。

同理，羧基负离子对质子化的氨基（NH3*）同样有稳定作用，从而

降低了其酸性，提高了其碱性。

在脑分子中，由于两个端基（Coo和NH*'

）相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多,因此其pKa值与a-氨基酸中氨基和羧基的pKa.值存在明显差异。

5、写出五肽Ser— 

—Lys— 

—Ala— 

-Leu- 

His的化学结构，计算该肽的pI, 

并指出该肽在pH=6.0时带何种电荷。

化学结构:

略

pl=1/2（9.15+ 

10.53）=9.84 

即该肽的pI为9.84

Op=pl—pH=9.84—6。

00=3.84>

0即该肽在pH= 

6.0时带正电 

6人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。

它的氨基酸序列为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu—His-Phe—Arg-Trp-Gly-Lys—Pro-Val—Gly-Lys—Lys-Arg 

Arg-Pro- 

Val-Lys-Val—Tyr-Pro-Asp—Ala 

—Gly—Glu—Asp—Gln—Ser 

Ala—Glu 

Ala—Phe 

Pro 

Leu-Glu-Phe;

（1）在pH=7条件下,此多肽带有何种电荷?

（2）用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段？

当pH=7时，此多肽带正电荷。

CNBr选择性切割Met羧基端肽键，故得到两个肽段.

7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的Cys残基作用，生成（S）—乙基氨基衍生物。

经修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解，试解释原因。

因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的羧基所形成的肽键，Lys的R基为- 

-（CH2）4NH2。

Cys的侧链- 

—CH2SH经与环亚乙。

基亚胺反应后被修饰为—（CH2）—S—（CH2）2—NH2。

与Lys的R基很相似,导致胰蛋白酶无法识别两者的差异，将其作为底物水解。

所以经过修饰后,Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。

8、一种蛋白质在用1mmol.L+二硫苏糖醇（一种含有二硫键的糖）处理后，它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的0。

67减小为0。

64，试解释原因。

- 

=硫苏糖醇与肽链中的Cys巯基发生反应，经_二硫键结合到肽链上，蛋白质分子量增大,电泳速度降低，所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的0.67减小为0。

64。

9、将含有Asp、Gly、Thr， 

Leu和Lys的pH=3。

0的缓冲溶液，加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex 

-50阳离子交换树脂中，然后用该缓冲溶液洗脱，这5种氨基酸洗脱的顺序如何？

并说明原因.

阳离子交换树脂分离 

氨基酸的原理是，各种氨基酸在pH=3.0时带正电荷多少不同，带正电荷越多,在树胎|：

吸附能力越强，氨基酸越难被洗脱出米。

根据AP= 

pI—pH，可算出各种氨基酸的OP分别是:

Asp， 

AP= 

-0.03;

Gly, 

AP=+2。

97；

Thr, 

+2。

86;

Leu， 

98;

Lys，AP= 

+6。

74。

因此，5种氨基酸洗脱顺序为Asp〉Gly>

Lcu>

Thr>

Lys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同，但Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。

芒再考虑疏水作用的话，因为Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu，因此比Leu更快被洗脱,最后的洗脱顺序就足Asp>

Gily>

Leu>

Lys.

10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列：

CNBr断裂:

Arg-Ala-Tyr—Gly-Asn;

Leu—Phe—Met；

Asp—Met胰凝乳蛋白酶断裂：

（1）Mct-Arg-Ala-Tyr;

（2）Asp—Mct—Lcu—Phe；

（3）Gly-Asn

Asp-Met-Leu-Phe—Met—Arg—Ala-Tyr-Gly-Asn

11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys,Asp，His,Glu，Ala,Val,Tyr以及两个NII3组成。

当用DNFB处理后,得到DNP—Asp；

用羧肽酶处理可得到游离的Val。

此多肽用胰蛋白酶降解时,得到两个肽段，其中一个（含Lys,Asp，Glu，Ala，Tyr）在pH=6。

4时，净电荷为0;

另一个（含His,Glu,Val）可生成DNP-His,在pH=6.4时带正电荷。

当多肽用胰凝乳蛋白酶降解时，也得到两个肽段，其中一个（Asp，Ala，Tyr）在pH=6。

4时呈中性,另一个（Lys，His,Glu,Val）在pH=6。

4带正电荷。

此多肽的氨基酸序列如何？

Asn—Ala-Tyr—Glu—Lys-His-Gln—Val

12、有一个七肽，经分析其氨基酸组成为Lys,Pro，Arg,Phe,Ala，Tyr和Ser。

此肽与DNFB不反应。

用胰凝乳蛋白酶降解，得到两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala，Tyr，Ser和Pro,Phe,Lys，Arg.这两个肽段与DNFB反应，分别生成DNP-Ser和DNP一Lys。

此肽与胰蛋白酶作用,同样生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别为Arg,Pro和Phe，Tyr,Lys，Ser，Ala。

试推测此多肽的结构和氨基酸序列。

13、说明多肽氨基酸序列自动分析法的基本原理。

根据此原理，试设计一台多肽氨基酸序列自动分析仪。

14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式：

（1）凝胶过滤测得分子量为200KD;

（2）SDS-PAGE测得分子量为100KD;

（3）2—巯基乙醇存在下的SDS—PAGE