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20种天然氨基酸按侧链的理化性质分为四组:
(1)酸性氨基酸(亲水性侧链氨基酸):
侧链带有-COOH,可电离为-COO-而释放H+;
(2)碱性氨基酸(亲水性侧链氨基酸):
侧链带有-NH2、=NH等碱性基团,可结合H+而形成-NH3+、=NH2+;
(3)不带电荷极性氨基酸(亲水性侧链氨基酸):
侧链不能电离,但侧链含有-OH、-CO-NH2等极性基团,可与水形成氢键;
(4)非极性疏水性氨基酸:
侧链均为非极性基团,不能电离,不能与水形成氢键,因此这些侧链都是疏水的。
20种天然氨基酸中有两种为特殊氨基酸,它们是脯氨酸与半胱氨酸。
脯氨酸属亚氨基酸,但此亚氨基酸仍能与另一羧基形成肽键,不过N在环中,移动的自由度受到限制,当它处于多肽链中时,往往使肽链的走向形成折角。
两分子的半胱氨酸脱氢后以二硫键结合成胱氨酸,在蛋白质分子中两个临近的半胱氨酸亦可脱氢形成二硫键(-S-S-):
Cys-SH+HS-Cys→Cys-S-S-Cys
二、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式
1.肽键
1)肽键的形成
蛋白质分子中的氨基酸之间是通过肽键相连的,—个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合,即形成肽键(酰胺键,图1-1-2)。
2)肽键的特点:
部分双键的性质:
C-N键不能旋转
3)几个概念
①肽平面:
由于肽键具有部分双键性质,不能自由旋转所以连接在肽键两端的基团处于一个平面上,这个平面称为肽平面--蛋白质构象的基本单元。
②肽单元:
参与肽键的6个原子被约束于一个平面上,与此相应的-Cα-CO-NH-Cα-则称为肽单元
③多肽主链:
在多肽链中由肽键连接的各氨基酸残基形成的长链骨架(…Cα-CO-NH-Cα….)为多肽链的主链。
或:
肽链的骨干是由肽单元重复排列而成长链,称为主链
④多肽侧链:
在多肽链中的各氨基酸残基所连接的侧链基团为多肽侧链。
(说明):
各种不同的肽链主链都是一样的,但侧链(R-基)的顺序即氨基酸的顺序各不相同
加水分解脱水缩合
图1-1-2肽与肽键
2.肽与多肽链
氨基酸通过肽键(-CO-NH-)相连而形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸缩合成的肽称为二肽,三个氨基酸缩合成三肽,以此类推。
一般由十个以下的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽,由十个以上氨基酸形成的肽被称为多肽或多肽链。
氨基酸在形成肽链后,氨基酸的部分基团已参加肽键的形成,已经不是完整的氨基酸,称为氨基酸残基。
肽键连接各氨基酸残基形成肽链的长链骨架,即…Cα-CO-NH-Cα…结构称为多肽主链。
各氨基酸侧链基团称为多肽侧链。
每个肽分子都有一个游离的α-NH2末端(称氨基末端或N端)和一个游离α-COOH末端(称羧基末端或C端)。
每条多肽链中氨基酸顺序编号从N端开始。
书写某多肽的简式时,—般将N端书写在左侧端。
第二节蛋白质的分子结构
一、蛋白质分子的一级结构
多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
氨基酸排列顺序是由遗传信息决定的,氨基酸的排列顺序是决定蛋白质空间结构的基础,而蛋白质的空间结构则是实现其生物学功能的基础。
1953年,英国生物化学家FredSanger报道了胰岛素的一级结构,这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质(图2-1-1)。
同年,Watson与Crick发现DNA的双螺旋结构。
生物化学由此迈向了一个更高层次——分子生物学时代。
图2-1-1人胰岛素的一级结构
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
蛋白质的一级结构是其高级结构的基础。
蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。
高级结构又可分为二级、三级和四级结构。
维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键,有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
二、蛋白质分子的空间结构
蛋白质分子井非如一级结构那样是完全展开的“线状”,而是处于更高级的水平。
天然蛋白质可折叠、盘曲成—定的空间结构(三维结构)。
蛋白质的空间结构指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系,这种空间结构称为构象。
按不同层次,蛋白质的高级结构可分为二,三和四级结构。
1.蛋白质的二级结构
多肽链主链中各原子在各局部的空间排布,即多肽链主链构象称为蛋白质的二级结构。
(1)形成二级结构的基础——肽键平面:
20世纪30年代末,PaulingL和CoreyR开始对肽进行x线结晶衍射图研究,以探索蛋白质的精细结构。
他们测定了分子中各原子间的标准键长和键角,发现肽单元(主链的-CαCN-)呈刚性平面(刚度是指物体发生单位形变时所需要的力的大小;
刚度越大的物体,其越不容易发生变形;
柔度越大的物体越容易发生变形),即肽键平面(图2-1-2)。
图2-1-2肽键平面示意图
由于C-N键具有部分双键性质,因此C=O和C—N均不能自由旋转。
(2)蛋白质二级结构的基本形式:
蛋白质的肽链局部盘曲、折叠的主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲等几种形式。
1)α-螺旋:
肽链的某段局部盘曲成螺旋形结构,称为α-螺旋。
α-螺旋的特征是:
①—般为右手螺旋;
②每螺旋圈包含3.6个氨基酸残基,每个残基跨距为0.15nm,螺旋上升1圈的距离(螺距)为3.6×
0.15=0.54nm;
③螺旋圈之间通过肽键上的>
C=O和-NH-间形成氢键以保持螺旋结构的稳定;
④影响α-螺旋形成的主要因素是氨基酸侧链的大小、形状及所带电荷等性质。
2)β-折叠:
为—种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构。
两段以上的β-折叠结构平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-片层或β-折叠层。
β-片层可分顺向平行(肽链的走向相同,即N、C端的方向一致)和逆向平行(两肽段走向相反)结构。
图2-1-3左图α-螺旋右图β-片层
3)β-转角:
此种结构指多肽链中出现的一种180的转折。
β-转角通常由4个氨基酸残基构成,由第1个残基的>
C=O与第4个残基的-NH-形成氢键,以维持转折结构的稳定。
4)不规则卷曲:
此种结构为多肽链中除以上几种比较规则的构象外,多肽链中其余规则性不强的—些区段的构象。
各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构。
如蜘蛛网丝蛋白中有很多α-螺旋及β-折叠层,也有β-转角和不规则卷曲。
三、蛋白质的三级结构
多肽链中,各个二级结构的空间排布方式及有关侧链基团之间的相互作用关系,称为蛋白质的三级结构。
换言之,蛋白质的三级结构系指每一条多肽链内所有原子的空间排布,即多肽链的三级结构=主链构象+侧链构象,三级结构是在二级结构的基础上由侧链相互作用形成的。
多肽链的侧链(也就是氨基酸的侧链)分为亲水性的极性侧链和疏水性的非极性侧链(详见氨基酸分类)。
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把多肽链的疏水性侧链或疏水性基团埋藏在分子的内部。
这一现象被称之为疏水作用或疏水效应。
疏水作用的本质是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫相互靠近,并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故,因此,将疏水作用称之为“疏水键”是不正确的。
疏水作用是维系蛋白质三级结构最主要的动力。
除疏水作用外,维系蛋白质的三级结构的动力还有氢键、盐键(离子键)、范德华力和二硫键等。
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用,通过三级结构的形成,可将肽链中某些局部的几个二级结构汇成“口袋”或“洞穴”状,这种结构称为结构域,它们的核心部分多为疏水氨基酸构成,结合蛋白质的辅基常镶嵌在其中,这种结构域多半是蛋白质的活性部位。
有的蛋白质分子中只有一个特异的结构域,有的则有多个结构域。
最近,在很多蛋白质分子中发现有两段β-折叠之间通过一段α-螺旋相连而形成的球状结构,以及多个α-螺旋形成的螺旋束,或三个二硫键将肽链连接成的三环状结构等结构域与功能活性有密切关系。
四、蛋白质的四级结构
有的蛋白质分子由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键相连聚合而成,其中每一条肽链称为一个亚基或亚单位。
各亚基在蛋白质分子内的空间排布及相互接触称为蛋白质的四级结构。
具有四级结构的蛋白质,其几个亚基的结构可以相同,也可以不同。
如红细胞内的血红蛋白(Hb)是由4个亚基聚合而成的,4个亚基两两相同,即含两个α亚基和两个β亚基。
在一定条件下,这种蛋白质分子可以解聚成单个亚基,亚基在聚合或解聚时对某些蛋白质具有调节活性的作用。
有的蛋白质虽由两条以上肽链构成,但几条肽链之间是通过共价键(如二硫键)连接的,这种结构不属于四级结构,如前面提到过的胰岛素就是1例。
第三节蛋白质分子结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系
蛋白质一级结构是空间结构的基础,特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持,在生物体内,蛋白质的多肽链一旦被合成后,即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲,形成一定的空间构象。
一级结构相似的蛋白质,其基本构象及功能也相似,例如,不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质,其一级结构只有极少的差别,而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。
在蛋白质的一级结构中,参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基,即使在整个分子中发生一个残基的异常,那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。
被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中,一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的,这种变异来源于基因一场信息的突变。
正常红细胞镰刀状红细胞
二、蛋白质空间构象与功能的关系
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关,蛋白质的空间构象是其功能活性的基础,构象发生变化,其功能活性也随之改变。
蛋白质变性时,由于其空间构象被破坏,故引起功能活性丧失,变性蛋白质在复性后,构象复原,活性即能恢复。
在生物体内,当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合,触发该蛋白质的构象发生一定变化,从而导致其功能活性的变化,这种现象称为蛋白质的别构效应。
蛋白质(或酶)的别构效应,在生物体内普遍存在,这对物质代谢的调节和某些生理功能的变化都是十分重要的。
第四节蛋白质的理化性质
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物,其理化性质一部分与氨基酸相似,如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等,也有一部分又不同于氨基酸,如高分子量、胶体性、变性等。
一、蛋白质的两性电离
蛋白质是由氨基酸组成的,其分子中除两端的游离氨基和羧基外,侧链中尚有一些解离基,如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基,赖氨酸残基中的ε-氨基,精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。
作为带电颗粒它可以在电场中移动,移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。
蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷,既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量,又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质游离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子(净电荷为O),此
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- 蛋白质 化学