生物化学沈同 第三版 上典型概念的整理Word文件下载.docx
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α+β域;
α/β域;
无规则卷曲+β-回折域;
无规则卷曲+α-螺旋结构域,对于较小的蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构往往是一个意思,就是说这些蛋白质是单结构域的。
5.变性作用:
白质各自所特有的高级结构,是表现其物理性质和化学特性以及生物学功能的基础。
当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响,使其分子内部原有的高级构象发生变化时,蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失,但并未导致其一级结构的变化,这种现象称为变性作用(denaturation)变性的实质:
次级键(有时包括二硫键)被破坏,天然构象解体。
变性不涉及一级结构的破坏。
6.核酸变性指核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,不涉及共价键断裂。
★变性因素:
热变性酸碱变性(pH小于4或大于11)变性剂(尿素、盐酸胍、甲醛)★变性后的理化性质:
260nm吸收值升高。
粘度降低,浮力密度升高。
二级结构改变,部分失活。
DNA的变性是爆发式的,变性作用发生在一个很窄的温度范围内。
7.亚基一般是一条多肽链,有时也称单体。
本身具有球状三级结构。
8.等电点:
在某一pH,它所带的正电荷与负电荷相等。
蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的比例有关。
等离子点:
没有其它盐类干扰时,蛋白质质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的pH值称等离子点,是每种蛋白质的特征常数。
9.增色效应:
核酸发生变性时,摩尔磷吸光系数ԑ(P)升高约25%,此现象为增色效应;
减色效应:
复性后摩尔磷吸光系数ԑ(P)又降低的现象。
原因双螺旋结构使碱基对的π电子云发生重叠,减少了对紫外光的吸收。
10.分子杂交来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域,在复性时可形成局部双螺旋区,称核酸分子杂交(hybridization)。
11.熔解温度(Tm)DNA的双螺旋结构失去一半时对应的温度称为熔解温度(Tm)。
影响DNA的Tm值的因素
①DNA均一性均一性高,变性的温度范围越窄,据此可分析DNA的均一性。
②G-C含量与Tm值成正比测定Tm,可推知G-C含量。
G-C%=(Tm-69.3)×
2.44
③介质中离子强度
14.活性中心:
酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基,包括底物结合部位(决定酶的专一性)、催化部位(决定酶所催化反应的性质)。
.
15.别构效应别构部位与配体的结合可影响其他亚基,使这些亚基构象改变,增强或减弱对底物的结合酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变,进而改变酶的活性状态,称为酶的别构调节
同工酶存在于同一种属或不同种属,同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞,具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶,称之为同工酶(isoenzyme)。
转换数(turnovernumber)的概念:
一定条件下,每秒钟每微摩尔酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数,用kcat表示。
K3代表酶被底物饱和时每秒钟每个酶分子转换底物的分子数,称为转换数(或催化常数,Kcat),表明酶的最大催化效率。
18竞争性抑制(Competitiveinhibition)抑制剂具有与底物类似的结构,竞争酶的活性中心,并与酶形成可逆的EI复合物,阻止底物与酶结合。
可以通过增加底物浓度而解除此种抑制。
19.非竞争性抑制(noncompetitiveinhibition).底物和抑制剂可以同时与酶结合,但是,中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物,因此,酶的活性降低。
抑制剂与酶活性中心以外的基团结合,其结构可能与底物无关。
不能通过增加底物浓度的办法来消除非竞争性抑制作用。
20.反竞争性抑制.酶只有在与底物结合后,才能与抑制剂结合。
E+S→ES+I→ESI≠P
常见于多底物的酶促反应中
激素是生物体内特殊组织或腺体产生的,直接分泌到体液中(若是动物,则指血液、淋巴液、脑脊液、肠液),通过体液运送到特定作用部位,从而引起特殊激动效应(调节控制各种物质代谢或生理功能)的一群微量的有机化合物。
因此也可以把这类化学物质看作是生物体内的“化学讯息”。
内分泌:
内分泌细胞分泌激素,进入血液循环,转运至靶细胞,产生激动效应。
旁分泌:
部分细胞分泌激素,通过扩散,作用于邻近的细胞。
自分泌:
细胞分泌的激素对自身或同类细胞发挥作用。
cAMP被称为第二信使。
含氮激素与受体结合,引发结合在受体上的G蛋白生成Gs蛋白—GTP,Gs蛋白活化膜上的腺苷酸环化酶,腺苷酸环化酶催化ATP转化成cAMP。
cAMP自由扩散到整个细胞,激活依赖cAMP的蛋白激酶(蛋白激酶A、PKA),蛋白激酶A催化一些蛋白质的Ser、Thr的羟基磷酸化,从而改变这些酶的活性,调节代谢。
级联放大作用肾上腺素在促进糖原分解中的级联放大作用:
当肾上腺素到达肝细胞表面时,迅速与肝细胞表面的β-肾上腺素受体结合,受体构象变化,激活与受体偶连的G蛋白,G蛋白激活膜上的腺苷酸环化酶,产生cAMP。
一旦肾上腺素停止分泌:
结合在肝细胞膜上的肾上腺素就解离下来。
cAMP不再生成,遗留的cAMP被磷酸二酯酶分解。
蛋白激酶A的两种亚基又联结成无活性的复合体(催化亚基和调节亚基)。
有活性的磷酸化酶激酶的磷酸化形式遭到脱磷酸作用,变成无活性形式。
磷酸化酶a受到磷酸酶作用,脱去磷酸变成无活性的磷酸化酶b,糖原分解停止。
无活性的磷酸化形式的糖原合成酶经过脱磷酸作用,又变得活跃起来,继续合成糖原。
在整个过程中,虽然开始只合成了极少量的肾上腺素,但到最后却引起了极强烈的效应,信号逐级放大了300万倍,称为级联放大作用。
27.皂化作用碱水解脂肪的作用为皂化作用。
表示皂化所需的碱量数值称皂化价。
皂化价为皂化1g油脂所需的KOH的mg数。
28.
29.疏水作用是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚集在一起,形成孔穴,对维持蛋白质分子的三维结构稳定性起一定作用。
30.盐溶:
低盐浓度时,蛋白质溶解度增加。
盐析:
高盐浓度时,使蛋白质溶解度降低析出。
盐析多用溶解度大的中性盐,如(NH4)2SO4、NaCl、MgCl2、NH4Cl、KCl等的饱和溶液。
酶活力:
用在一定条件下,酶催化某一反应的反应速率表示。
反应速率快,活力就越高。
酶的活力单位(酶的含量)
酶的比活力(酶的纯度)
酶酸碱催化酶分子的一些功能基团起瞬时质子供体或质子受体的作用影响酸碱催化反应速度的两个因素⑴酸碱强度(pK值)。
⑵给出质子或结合质子的速度。
酶共价催化又称亲核催化或亲电子催化。
在催化时,亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心,迅速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能,使反应加速。
酶共价修饰某些酶可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰,使其处于活性与非活性的互变状态,从而调节酶活性。
这类酶称为共价修饰酶。
同促效应物分子本身对别构酶的调节作用称为同促效应;
异促效应非底物分子的调节物对别构酶的调节作用,称为异促效应。
可逆的抑制作用抑制剂与酶蛋白非共价键结合,可以用透折、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。
不可逆的抑制作用
抑制剂与酶活性中心(外)的必需基团共价结合,使酶的活性下降,无法用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。
2.天然脂肪酸的结构特点
高等动、植物的脂肪酸有以下共性:
(1)脂肪酸链长为14一20个碳原子的占多数且都是偶数。
最常见的是16或18个碳原子酸。
(2)饱和脂肪酸中最普遍的是软脂酸和硬脂酸。
不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸。
(3)在高等植物和低温生活的动物中,不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸含量。
(4)不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸的熔点低。
(5)高等动、植物的单不饱和脂肪酸酌双键位置一般在第9—10碳原子之间,多不饱和脂肪酸中的一个双键一般也位于第9-10碳原子之间。
(6)高等动、植物的不饱和脂肪酸,几乎都具有相同的几何构型,而且都用于顺式(cis)。
(7)细菌所含的脂肪酸种类比高等动、植物的少得多。
细菌的不饱和脂肪酸只带有一个双键。
非极性烃链是造成脂肪酸在水中溶解度低的原因,烃链越长,溶解度越低。
不饱和脂肪酸的熔点比相同链长的饱和脂肪酸低,双键越多,熔点越低。
顺式异构体的熔点又比反式异构体的低。
4.白质的一级结构指多肽链中的氨基酸序列。
蛋白质测序的策略
(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目。
(2)拆分蛋白质分子的多肽链。
(3)断裂多肽链内的二硫键。
(4)测定多肽链的氨基酸组成。
(5)分析多肽链的N末端和C末端残基。
(6)多肽链断裂成肽段。
(7)测定各个肽段的氨基酸顺序。
(8)确定肽段在多肽链中的次序。
(9)确定原多肽链中二硫键的位置。
5.二硫桥位置的确定
一般采用胃蛋白酶处理含有二硫键的多肽链(切点多;
酸性环境下防止二硫键发生交换)。
将所得的肽段利用Brown及Hartlay的对角线电泳技术进行分离。
9.典型的α螺旋特征:
①
二面角:
Φ=
-57°
Ψ=
-
47°
,是一种右手螺旋;
②
每圈螺旋:
3.6个aa残基,
高度:
0.54nm
;
③
每个残基绕轴旋转100°
,沿轴上升0.15nm;
④
氨基酸残基侧链向外;
⑤相邻螺圈之间形成链内氢链,氢键的取向几乎与中心轴平行。
⑥肽键上N-H氢与它后面(N端)第四个残基上的C=0氧间形成氢键。
这种典型的α螺旋用3.613-螺旋表示。
β-折叠两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起,相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链,这样的多肽构象就是β-折叠片。
β-折叠中所有的肽链都参于链间氢键的形成,氢键与肽链的长轴接近垂直。
多肽主链呈锯齿状折叠构象,侧链R基交替地分布在片层平面的两侧,α-碳原子位于折叠线上。
平行β折叠片中疏水侧链分布在折叠片平面的两侧,而反平行β折叠片中通常所有疏水侧链都排列在折叠片的一侧。
从能量上看,反平行β折叠比平行的更稳定,前者的氢键NH--O几乎在一条直线上,此时氢键最强。
29.影响α螺旋形成的因素
氨基酸组成与侧链R基的大小和带电性决定了能否形成α螺旋以及形成的α螺旋的稳定性:
多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基
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