生物化学专升本自习 中国药科大学函授Word格式.docx
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运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理
第二章蛋白质的化学
第一节蛋白质是生命的物质基础
(一).蛋白质是构成生物体的基本成分
生物体内的蛋白质是除水以外,机体组织中最多的组分,占人体干重的45%。
占细菌干重的50—80%。
生物体的组成成分;
酶;
运输;
运动;
抗体;
干扰素;
遗传信息的控制;
细胞膜的通透性;
高等动物的记忆、识别机构等等。
(二).蛋白质的生物学功能
1.作为生物催化剂:
在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。
2.调节代谢反应:
一些激素是蛋白质或肽,如胰岛素、生长素。
3.免疫保护作用:
能识别进入体内的异体物质,使机体具有抵抗外界病原侵袭的能力。
4.转运和贮存的作用:
运输载体,如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb(Hemoglobin血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。
5.参与机体的运动与支持的作用:
如心跳、胃肠蠕动等,依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现,如肌球蛋白、肌动蛋白。
机体抵抗外来侵害的防御机能,靠抗体,抗体也称免疫球蛋白,是蛋白质。
6.控制生长和分化的作用:
调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。
7.接受传递信息作用:
如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。
8.生物膜的功能:
生物膜的基本成分是蛋白质和脂类,它和生物体内物质的转运有密切关系,也是能量转换的重要场所。
。
主要功能是将细胞区域化,使众多的酶系处在不同的分隔区内,保证细胞正常代谢。
第二节蛋白质的分类
(一).分子形状分类:
球状蛋白、纤维蛋白
(二)化学组成分类:
单纯蛋白、结合蛋白
(三)溶解度分类:
可溶性蛋的、醇溶性蛋白、不溶性蛋白
(四)功能分类:
活性蛋白质、非活性蛋白质
第三节蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
经元素分析,主要有C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×
6.25×
100=100g样品中蛋白质含量(g%)
二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸
蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(aminoacid),即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现的是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定的是苏氨酸(1938年)。
(一)氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点:
1.氨基连接在α-C上,属于α-氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
2.R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
氨基酸的一般结构式为NH2—CH(R)—COOH
构型是指分子中各原子的特定空间排布,其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性,是使偏振光平面向左或向右旋转的性质,(-)表示左旋,(+)表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
(二)氨基酸的分类
1.按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2.按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R(烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):
甘(Gly)、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)
带有不可解离的极性R(羟基、巯基、酰胺基等,共6种):
丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn)、谷胺(Gln)、酪(Tyr)、半(Cys)
带有可解离的极性R基(共5种):
天(Asp)、谷(Glu)、赖(Lys)、精(Arg)、组(His),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。
按侧基R基与水的关系分:
非极性氨基酸:
有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、
色氨酸、酪氨酸、脯氨酸;
极性不带电氨基酸:
天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸;
极性带电氨基酸:
天冬氨酸、谷氨酸、赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成,胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸,凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。
(三)氨基酸的重要理化性质
1.一般物理性质
α-氨基酸为无色晶体,熔点一般在200oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪氨酸不溶于水)。
一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp的吸收峰在280nm,Phe在265nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2.两性解离和等电点(isoelectricpoint,pI)
氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在,既可作为酸(质子供体),又可作为碱(质子受体)起作用,是两性电解质,其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为:
pI=1/2(pK1+pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团,写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值,即为此氨基酸的等电点(酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值,碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值)。
3.氨基酸的化学反应
氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
重要的有:
(1)茚三酮反应
所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物(脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质)。
用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。
蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处,黄色在440nm波长下测定。
吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。
(2)与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应
在弱碱性溶液中,氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2,4-二硝基苯氨基酸(DNP-氨基酸),这一反应在蛋白质化学的研究史上起过重要作用,Sanger等人应用它测定胰岛素一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的,即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯PITC反应(Edman降解法)。
第四节蛋白质的分子结构
蛋白质是生物大分子,结构比较复杂,人们用4个层次来描述,包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性(或一维)结构,即共价连接的氨基酸残基的序列,又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象.
一、蛋白质的一级结构(primarystructure)
1953年,英国科学家F.Sanger首先测定了胰岛素(insulin)的一级结构,有51个氨基酸残基,由一条A链和一条B链组成,分子中共有3个二硫键,其中两个在A、B链之间,另一个在A链内。
1.肽键与肽链
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。
由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。
肽键及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架,即…Cα—C—N—Cα—C—N—Cα—C—N—Cα…称为多肽主链,—CαCN—是重复单位。
肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
多肽链的方向性是从N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。
肽按其序列从N端到C端命名。
一般10肽以下属寡肽,10肽以上为多肽。
2.生物活性肽
(1)谷胱甘肽(glutathione,GSH)
是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽,又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含γ-肽键)。
Cys的-SH是主要功能基团,GSH是一种抗氧化剂,是某些酶的辅酶,可保护蛋白质分子中的-SH免遭氧化,保护巯基蛋白和酶的活性。
在GSH过氧化物酶的作用下,GSH还原细胞内产生的H2O2,生成H2O,2分子GSH被氧化成GSSG,后者在GSH还原酶催化下,又生成GSH。
(2)多肽类激素和神经肽
人体内有许多激素属寡肽或多肽,如下丘脑—垂体分泌的催产素(9肽)、加压素(9肽)、促肾上腺皮质激素(ACTH,39肽)等。
催产素和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同,前者使平滑肌收缩,有催产和使乳腺泌乳的作用;
后者能使小动脉收缩,增高血压,也有减少排尿的作用。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。
如脑啡肽(5肽)、β-内啡肽(31肽)、强啡肽(17肽)等。
随着脑科学的发展,会发现更多的生物活性肽。
二、蛋白质的二级结构(secondarystructure)
蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列,是主链构象(不包括侧链R基团)。
构象是分子中原子的空间排列,但这些原子的排列取决于它们绕键的旋转,构象不同于构型,一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况下是可以改变的。
但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的,在生理条件下,每种蛋白质似乎是呈现出称为天然构象的单一稳定形状。
蛋白质分子中的非共价键(次级键)
1.氢键:
氢键(hydrogenbond)的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子,与另一电负性很强的原子之间。
氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着重要的作用。
2.疏水键:
非极性物质在含水的极性环境中存在时,会产生一种相互聚集的力,这种力称为疏水键或疏水作用力。
蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的,这些非极性的基团在水中也可相互聚集,形成疏水键,如Leu,Ile,Val,Phe,Ala等的侧链基团。
3.离子键((ssaallttbboonndd))是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。
在近中性环境中,蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷,而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷,二者之间可形成离子键。
4.范德华氏(vanderWaals)引力:
原子之间存在的相互作用力
20世纪30年代末,L.Panling和R.B.Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构,获得了一组标准键长和键角,提出了肽单元(peptideunit)的概念,还提出了两种主链原子的局部空间排列的分子模型(α-螺旋)和(β-折叠)。
1.肽单位
肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在的平面称
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