生物化学教学大纲04版文档格式.docx
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(1)生物大分子的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系;
(2)物质的代谢变化重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;
(3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向包括DNA复制、RNA转录、翻译及基因表达调控;
(4)概要地介绍重组DNA和基因工程技术及其在工农业及各相关学科中的应用。
3.课程教学改革
采用多媒体教学,全部课堂讲授。
授课内容在加强基础知识的同时引入生物化学的新进展,特别是有关分子生物学和基因工程的一些新的基本知识及主要研究技术的内容。
总学时及教学进度安排表
章别
时数
习题时数
实验时数
其它安排
共计时数
第一章绪论
2
第二章蛋白质化学
10
第三章核酸化学
8
第四章糖化学
3
第五章脂类
第六章酶化学
第七章维生素与辅酶
4
第八章激素
第九章代谢总论与生物氧化
第十章糖代谢
第十一章脂类代谢
第十二章核酸代谢
第十三章蛋白质代谢
12
第十四章代谢调节
5
总学时
90
六、课程教学基本目标
第一章绪论(2学时)
一、生物化学的含义、任务和主要内容
二、生物化学的发展及在各专业中的地位和作用
三、生物化学在我国的发展及与各专业的关系
四、生物化学的学习方法
本章重、难点:
1.熟悉生物化学的含义、主要内容和发展;
2.明确生物化学在各专业中的地位和作用。
第二章蛋白质化学(10学时)
第一节蛋白质的化学概念
第二节蛋白质的分类
一、根据分子形状分
二、根据组成和溶解度分
三、按功能分
第三节蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成
二、氨基酸
1.组成蛋白质的20种氨基酸的结构、命名、分类、缩写符号
2.氨基酸的理化性质:
两性解离与等电点、吸收光谱、重要的茚三酮反应、
Sanger反应、Edman反应等性质。
第四节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的一级结构
1.氨基酸基本连接方式
2.氨基酸排列顺序
3.蛋白质一级结构测定原理与方法
二、蛋白质二级结构及二级结构单元、超二级结构、结构域
三、蛋白质三级、四级结构
四、蛋白质分子中的重要化学键
五、纤维状蛋白与球状蛋白的结构与功能
第五节蛋白质的重要性质
胶体性质、两性解离与等电点、变性与复性、沉淀作用、紫外吸收、呈色反应
第六节蛋白质结构与功能
1.蛋白质的元素组成及其特点;
运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量;
2.蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构、特点、分类、理化性质;
3.肽的组成及结构特点肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端羧基末端等概念;
4.蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构、三级结构、四
级结构)的概念、各种结构的组成方式、特点;
5.蛋白质结构与功能的关系;
6.蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质、蛋白
质的茚三酮和双缩脲反应原理。
思考题:
1.如何计算氨基酸的pI?
2.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构?
3.维持蛋白质空间结构的力有哪些?
4.简述蛋白质结构与功能的关系。
第三章核酸化学(8学时)
第一节核酸的种类,分布和组成
第二节核酸的结构
一、核酸的一级结构
二、核酸的二、三级结构及DNA的双螺旋结构
三、RNA的二、三级结构
第三节核酸性质
分子大小、溶解性、紫外吸收光谱、变性、降解、分离提纯。
第四节核酸的生物学功能
DNA和RNA与遗传信息的传递关系、核酸与蛋白质生物合成的关系、核酸结构改变与生物变异、核酸与病变核酸及其水解产物在人类生活中的作用
1.核酸的化学组成、分类、命名;
2.核酸的一级结构;
3.DNA的空间结构、DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能;
4.掌握RNA的分类、结构及各类RNA的功能;
5.DNA的变性、复性的概念;
变性,复性DNA的特点;
分子杂交的原理、方法及应用。
1.比较DNA和RNA在化学结构上和生物学功能上的特点。
2.DNA双螺旋结构模型有哪些基本要点?
3.RNA有哪些主要类型?
比较其结构与功能特点。
第四章糖化学(3学时)
一、单糖、双糖及多糖的化学结构
二、糖的结构与功能之间的关系
第五章脂类(3学时)
一、脂类的概念、组成生理功能
二、营养必需与非必需脂肪酸
第六章酶化学(8学时)
第一节酶的概念,命名和分类
第二节酶的催化特点及酶的组成
第三节辅酶的结构与功能、重要的辅酶(基)结构与功能的关系。
第四节酶的作用机理、酶的活性中心,酸与底物分子的结合,降低分子活化能的因素,酶原及原激活。
第五节酶的反应速度及影响反应速度的因素
一、酶浓度的影响
二、底物浓度的影响(米氏方程)
三、pH的影响
四、温度的影响
五、激活剂的影响
六、抑制剂的影响
七、反应产物对酶作用的影响
第六节酶活力的测定
第七节同工酶,变构酶,诱导酶,多酶休系
第八节酶(包括固相酶)的制备及鉴定
1.酶的结构与功能:
包括酶的分子组成(单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶)、酶的活性中心、必需基团、辅酶及辅酶与维生素的对应关系;
2.酶促反应的特点及酶促反应的机制;
3.酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果、最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂的概念;
不可逆抑制作用的作用方式与作用结果;
可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果;
4.酶的别构调节、酶的共价修饰、调节酶、酶原激活及其生理意义、同工酶。
思考题:
1.Km的意义是什么?
2.影响酶促反应的因素有哪些?
3.抑制剂的类型及作用特点有哪些?
第七章维生素与辅酶(4学时)
一、维生素概念
二、脂溶性维生素结构特点、体内活性形式、中毒症、缺乏症
三、水溶性维生素结构特点、体内作为酶的辅酶、辅基的形式、结构特点、所起作用;
水溶性维生素的缺乏症。
1.脂溶性维生素有哪些种类?
它们在体内的活性形式是什么?
生理作用是什么?
2.可以作为酶的辅酶(辅基)是哪类水溶性维生素?
列表说明其名称、相应的体内活性形式、生理作用。
3.水溶性维生素有哪些?
认识其结构特点。
4.维生素C的结构特点、生理作用是什么?
第八章激素(3学时)
一、甲状腺激素的结构、生物合成、分泌、运输、降解
二、儿茶酚胺类激素生物合成
三、肾上腺皮质激素的化学结构、生物合成、灭活及排泄对代谢的作用、分泌调节
四、垂体激素和下丘脑激素的本质及两者作用关系
五、心钠素,内皮素,瘦蛋白
第九章代谢总论与生物氧化(4学时)
第一节新陈代谢的概念代谢概念及研究方法;
第二节生物氧化的基本原理
第三节生物氧化与氧化磷酸化
一、生物氧化概念、自由能及氧还电位、高能磷酸化合物的生物学意义
二、电子传递链(呼吸链)概念、电子传递链、传递链抑制剂
三、氧化磷酸化概念类型、偶联部位、解偶联剂、抑制剂、氧化磷酸化的作用机理、线粒体穿梭系统、能荷
1.生物氧化的概念;
2.ATP的结构、ATP的生成方式、ATP的生理作用、ATP的利用与储备;
3.氧化磷酸化的概念、呼吸链的主要组成成分、功能作用、掌握NADH呼吸链和FADH2呼吸链中的电子传递顺序、氧化与磷酸化的偶联;
4.α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸穿梭作用;
5.影响氧化磷酸化的因素;
6.能荷的概念。
1.电子传递链和氧化磷酸化之间有何关系?
2.什么是磷/氧比(P/O比)?
测定P/O比有何意义?
第十章糖代谢(10学时)
第一节糖的概述
第二节双糖、多糖的酶促降解
一、蔗糖,麦芽糖,乳糖的酶促降解
二、淀粉(糖原)的酶促降解
三、细胞壁多糖的酶促降解
第三节糖酵解概念化学历程、化学计量、生物意义、丙酮酸的去路
第四节三羧酸循环
一、丙酮酸氧化为乙酰CoA
二、三羧酸循环
三、三羧酸循环调控
四、生物学意义
第五节磷酸戊糖途径反应历程、化学计算与生物学意义调控
第六节单糖的生物合成、糖异生途径及其它途径
第七节蔗糖和多糖的生物合成
一、糖核苷酸的作用
二、蔗糖的生物合成
三、淀粉(糖原)的合成
四、纤维素的生物合成
1.糖酵解的反应过程、限速酶(限速步骤)、能量计算、生理意义;
2.三羧酸循环的反应过程、特点、限速酶(限速步骤)、ATP的生成调节;
3.磷酸戊糖途径的反应特点、关键酶、调节、生理意义;
4.糖原合成过程;
5.糖异生途径的反应过程。
1.试述糖酵解、三羧酸循环和磷酸戊糖途径的反应过程、限速酶、能量计算。
2.三羧酸循环在生物体代谢中的作用和地位如何?
3.糖异生途径过程中的关键酶。
第十一章脂类代谢(8学时)
第一节脂肪的降解
一、脂肪的酶促水解
二、甘油的降解与转化
三、脂肪酸的氧化分解
第二节脂肪的生物合成
一、脂肪酸的生物合成
二、脂肪的生物合成
第三节类脂代谢
一、磷脂的代谢
二、糖脂的代谢
三、胆固醇的合成与转化
1.脂肪的合成部位、原料及基本过程;
2.脂酸的β—氧化反应过程、限速酶、能量的生成;
3.酮体的生成和利用及其生理意义;
4.软脂酸的合成部位、合成原料、合成酶系及反应过程。
1.说明脂酰CoA穿过线粒体内膜进入线粒体基质的机制。
2.脂肪酸合成酶系的组成及作用机理是什么?
3.试比较脂肪酸的β-氧化循环与TCA循环中哪些反
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