动物生物化学习题集二Word下载.doc

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17．β–折叠或β–折叠片

18．β–转角

19．蛋白质的高级结构

20．寡聚蛋白

21．蛋白质激活

22．氨基酸的等电点

23．蛋白质沉淀

24．分子病

25．变构效应

26．蛋白质变性

27．蛋白质复性

28．蛋白质的等电点

29．电泳

30．蛋白质的颜色反应

31．盐析

32．简单蛋白质

33．结合蛋白质

二、填空题

1．天然氨基酸的结构通式为______________。

2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>

pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<

pI的溶液中主要以_________离子形式存在。

3．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。

4．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。

5．所谓的两性离子是指____________________。

6．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。

7．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。

8．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。

9．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。

10．维系蛋白质二级结构的最主要的力是________。

11．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。

氢键是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的，它允许所有的_______都参与氢键的形成。

12．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。

13．蛋白质之所以出现丰富的构象，是因为主肽链的________和_______键能进行转动。

14．蛋白质主链构象的结构单元包括________、_________、________、_______。

15．维系蛋白质四级结构的作用力是_______、_______、_______和_______，其中最主要的是_________。

16．变性蛋白质的主要的特征是________丧失。

17．蛋白质变性的实质是_________________。

18．血红蛋白与氧结合呈现_____效应，这是通过血红蛋白的__________作用来实现的。

19．在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为_______________。

20．没有活性的胰岛素前体称为________________。

21．血红蛋白分子是由两个______亚基和两个______亚基组成的四聚体。

在血红素中央的________是氧结合的部位，且每一个_________可以结合一个氧分子。

22．医学通常用75%的洒精来消毒手术部位，主要是应用_________的这一特性。

23．常用的测定蛋白质分子量的方法有________、________和_________三种。

24．蛋白质溶液是亲水胶体，它具有一般胶体的性质，如：

_________、________、_______和__________。

25．破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有___________、_________、_________、__________和_______________。

26．蛋白质沉淀作用的实质是______________。

27．蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的________、__________和________有关。

28．根据分子对称性的不同，可将蛋白质分为_________和___________两大类。

29．根据化学组成的不同可将蛋白质分为_________和_____________两大类。

30．结合蛋白的非蛋白质部分通常称为______________。

三、简答题

1．α–螺旋的特征是什么？

如何以通式表示α–螺旋？

2．蛋白质β–折叠二级结构的主要特点是什么？

3．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？

有何作用？

4．胰岛素原与胰岛素在一级结构上有什么差异？

胰岛素原是如何被激活的？

5．血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的？

有何生理意义？

6．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？

7．蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？

8．蛋白质分子为何具有紫外吸收特性？

四、论述题

1．用实例说明多肽一级结构与功能之间的关系？

2．什么是蛋白质变性？

有哪些因素可使之变性？

变性蛋白质有什么变化？

用哪些方法可以检测蛋白质是否变性？

3．蛋白质有哪些重要的理化性质？

其分离提纯的一般步骤是什么？

如何测定蛋白质分子量？

4．用实例说明蛋白质的一级结构。

B型题

1．如何测定蛋白质的一级结构？

2．如何鉴定蛋白质发生了变性？

第4章核酸化学

A型题

1．自我复制

2．转录

3．翻译

4．磷酸二酯键

5．核酸的一级结构

6．DNA二级结构

7．碱基互补规律

8．稀有碱基

9．遗传密码

10．“发卡”结构

11．沉降系数

12．复性

1．核苷酸除去磷酸基后称为。

2．RNA常见的碱基是、、和。

3．体内的嘌呤碱主要有和；

嘧啶碱主要有、和。

4．DNA双螺旋结构模型是于年提出来的。

5．DNA双螺旋的两股链的顺序是、的关系。

6．双螺旋DNA的熔解温度Tm与、和有关。

7．DNA的稀盐溶液加热至某个特定浓度，可引起理化性质发生很大的变化，如

和，这种现象叫做，其原因是由于。

8．DNA双螺旋直径为nm，双螺旋每隔nm转一圈约相当于个碱基对，糖和磷酸位于双螺旋的侧，碱基位于侧。

9．DNA二级结构的重要特点是形成结构，此结构的外部结构是由

和形成，而结构的内部是由通过相连而成的。

10．DNA的双螺旋中，A、T之间有个键，而G、C之间有个键。

11．RNA分子指导蛋白质合成，RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

12．tRNA的二级结构是型，三级结构是型。

13．因为核酸分子中含有嘌呤碱和，二者两种物质又均具有，故使核酸对的波长有紫外吸收作用。

14．tRNA的三叶草结构中，氨基酸臂的功能是，反密码子环的功能是。

15．tRNA的氨基酸臂中的最后3个碱基是，反密码子环最中间有3个单核苷酸组成，tRNA不同也不同。

1．简述DNA碱基当量定律。

2．什么是DNA热变性？

DNA热变性后有何特点？

Tm值表示什么？

3．简述DNA碱基组成特点。

4．简述核酸的概念、分类、特点及功能。

5．DNA与RNA的一级结构有何异同？

6．简述核酸的逐步水解过程。

1．说明DNA双螺旋的结构特点。

2．简述RNA的种类及作用。

3．DNA都有那些物理化学性质？

1．试述tRNA二级结构的结构特征。

2．为什么大多数核酸酶受金属螯合剂EDTA的抑制？

3．真核细胞染色体DNA很长，它是如何存在于细胞核内的?

第7章酶与维生素

一、名词解释

1．酶

2．全酶

3．辅酶

4．酶的专一性

5．酶活性中性

6．必需基团

7．酶原

8．酶原激活

9．诱导契合学说

10．底物

11．变构酶

12．活化能

13．酶活力

14．激活剂

15．变构效应

16．混合级反应

17．Km

18．酶的最适pH

19．酶的最适温度

20．竞争性抑制作用

21．调节酶

22．变构效应

23．正协同效应

24．效应物（子）

25．变构激活剂

26．共价修饰调节

27．同工酶

28．酶工程

29．固定化酶

30．多酶复合体

1．酶的化学本质是或。

2．酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的

或。

3．酶活性部位是由和组成的。

前者决定专一性，后者决定专一性。

4．酶对的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为、

和。

5．L–精氨酸酶只作用于L–精氨酸，而对D–精氨酸无作用，因为此酶具有

专一性。

6．酶根据其分子特点可分为、、三类。

7．按照化学组成，酶可分为和。

8．单纯酶的活性仅仅决定于它的，结合酶的活性除了需要以外，还需要，前者称为，后者称为。

9．提高酶催化效率的五大主要因素是、、

、、和。

10．共价催化又可分为和。

11．大多数酶的催化机理可分为和两类。

12．、和都是酶结合底物的重要化学键。

13．测酶活力的主要原则是在特定、和条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。

14．测定酶活力，实际上就是测定，酶促反应速度越快，酶活力就越。

15．酶活力单位是衡量酶的单位。

为了统一酶活力的计算标准，1961年，国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：

在指定的反应条件下，

内，将的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位。

上述指定的反应条件是：

，，。

16．酶反应速度有二种表示方式：

和。

17．为了排除干扰，酶活力应该用来表示。

就是指：

底物开始反应之后，很短一段时间