生物化学简明教程第四版.docx

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生物化学简明教程第四版

生物化学

1。

绪论

１.1生物化学的研究内容

1、生物化学:

是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。

（重点）

2、研究范畴主要是:

ａ、生物体的化学组成,生物分子的结构，性质及功能。

　　　　　　　b.生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。

　　　　c。

生物信息分子的合成及其调控,也就是遗传信息的贮存、传递和表达.

１.２生物化学发展简史

1。

２．1蛋白质的研究历程

1．2.2核酸的研究历程

1．3生物化学的知识框架和学习方法

1。

3.１生命物质主要元素组成的规律

1．３.２生物大分子组成的共同规律

１.3．3物质代谢与能量代谢的规律性

1．3。

4生物界遗传信息传递的统一性

ﻬ2。

蛋白质（重点）

蛋白质的主要元素组成:

C、H、Ｏ、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Ｍo、I、Ｓｅ（微量元素）

不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量

的理论依据：

蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6.25

２．１蛋白质的分类（重点）

２．1。

１根据分子形状分类

1、球状蛋白质

2、纤维状蛋白质

3、膜蛋白质

2．1。

2根据分子组成分类

1、简单蛋白质（仅由肽链组成,不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质.）

如：

清蛋白

2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。

由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分

通常称为辅基／辅助因子）

2.1．3根据功能分类

酶　调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质　运动蛋白　防御蛋白和毒蛋白受体蛋白

支架蛋白结构蛋白异常蛋白

2.2蛋白质的组成单位—氨基酸

1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。

2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物.

3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有２0种,除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚

氨基酸）,其余１９种都是氨基位于α-碳原子上的α—氨基酸。

2。

2.1氨基酸的结构通式（重点）

１、结构通式：

0

从结构上看：

除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称的碳原子。

因此，除甘氨酸外的所有α—氨基酸均有旋光性.每种氨基酸都有D型和L型两

种异构体.

2．2.２氨基酸的分类

1、按R基的极性不同来分类

非极性R基氨基酸：

A、含脂肪烃R基：

Gｌｙ、Val、Ａla、Lｅu、Ｉlｅ

B、含芳香环及杂环Ｒ基：

Phe、Ｔｒp、Pｒｏ

极性R基氨基酸：

A、不带电荷的极性R基:

Ser、Thｒ、Asn、Gln、Tyr、Cys

　　Ｂ、带正电荷的极性R基：

Ｌys、Ｈiｓ、Ａrｇ

　　　　　C、带负电荷的极性R基：

Aｓp、Gｌu

2、按R基的化学结构不同来分类

脂肪族氨基酸：

A、含一氨基一羧基的中性氨基酸：

Gｌy、Ａla、Val、Leu、Ｉle、Ｃys、Meｔ

　　　B、含羟基的氨基酸：

Ser、Tｈｒ、

C、含酰基的氨基酸：

Ａsｎ、Gｌn

Ｄ、含一氨基二羧基的酸性氨基酸：

Aｓp、Glu

E、含二氨基一羧基的碱性氨基酸：

Ｌys、Ａrg

芳香族氨基酸:

Phe、Tｙr

杂环族氨基酸:

Trp、His、Pｒo

甘（Gly）、丙（Alａ）、缬（Ｖaｌ）、亮（Lｅu）、异（Ile）

丝（Ser）、苏（Tｈr）、天（Asp）、天（Ａsn）、谷（Glu）

谷（Gln）、精（Aｒg）、赖（Lys）、组（His）、半（Cys）

甲（Ｍｅt）、苯（Phe）、酪（Tyr）、色（Ｔrp）、脯（Prｏ）

酸性氨基酸：

天冬氨酸和谷氨酸

碱性氨基酸：

精氨酸、赖氨酸、组氨酸

2．2。

3氨基酸的理化性质

pH＝pI：

　蛋白质处于中性环境,两边解离趋势相等而成兼性离子

pＨ>ｐＩ：

蛋白质处于碱性环境,羧基解离趋势大于氨基而成负离子

pH

蛋白质处于酸性环境,氨基解离趋势大于羧基而成正离子

氨基酸等电点的计算

公式：

　pH=（ｐKn+pＫn+1）/2

（１）两性解离和等电点

1）氨基酸具有两个特点:

熔点高，能溶于水而不溶于有机溶剂。

２）两性离子：

在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子,和能接受质子的—COO—负离子.（两性电解质,也叫偶极离子或两性离子。

）

３）等电点：

调节溶液的pH，使氨基酸分子上的—ＮH3+和—COO—解离度完全相等,即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时,在电场中,氨基酸既不移向阳极，又不移向阴极时，此时溶液的ｐH叫做该氨基酸的等电点.（主要以两性离子存在）

４）在不同ｐH的水溶液中氨基酸可以解离为正离子,偶极离子或负离子.对其进行电泳时，在强酸性溶液中氨基酸正离子向阴极移动，在强碱溶液中氨基酸负离子向阳极移动。

5）等电点分离氨基酸混合物两种方法

一、是利用在等电点时溶解度最小,可以将某氨基酸从混合溶液中沉演出来。

二、是利用在同一pH不同的氨基酸所带电荷的不同而进行分离.

（2）氨基酸的理化性质

1）与水合茚三酮反应

脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的α—氨基酸与茚三酮反应均产生蓝紫色物质。

2）与甲醛反应

实验室中常用甲醛滴定来测定氨基酸含量,这是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用NaＯＨ来滴定氨基酸的—NH３+上放出质子.（氨基酸的甲醛滴定法）

2.3肽

２．3.1肽的结构（概念）

1）肽：

氨基酸之间通过α-氨基和α－羧基脱水缩合以肽键相连的化合物称为肽。

2）肽键：

就是氨基酸之间通过α－氨基和α－羧基缩合形成的共价键称为肽键。

3）构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。

各氨基酸残基以肽键相连形成链状结构被称为肽链。

4）肽的分类和命名

肽的命名和分类的主要依据是氨基酸残基的数目而直呼其为几肽。

如：

由两个氨基酸缩合形成的称为二肽。

由2个～10个氨基酸残基组成的肽称为寡肽。

由11个~５０个氨基酸残基组成的肽称为多肽.

由50个以上的氨基酸残基组成的肽通常被称为蛋白质。

2．３．2生物活性肽的功能

1）谷胱甘肽（简称GSＨ）：

是一种重要的三肽,由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成。

2．3。

3活性肽的来源

2。

3。

4　活性肽的应用

2。

4蛋白质的结构

2.４。

1蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构:

是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽结构。

例:

胰岛素的一级结构

2．4．２蛋白质的空间结构

（1）维持蛋白质空间结构的作用力

维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键。

氢键:

盐键：

疏水键：

范德华力:

二硫键:

指二个硫原子之间的共价键

（２）蛋白质的二级结构

蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。

它主要有α－螺旋,β-折叠，β-转角和无规则卷曲四种。

1）α螺旋

蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。

每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第４个残基（第n+4个）的酰胺氮形成氢键。

在典型的右手α－螺旋结构中，螺距为0。

54nｍ,每一圈含有3．6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0。

１5ｎm。

螺旋的半径为0。

23ｎm。

1）影响α—螺旋的因素：

ﻫ氨基酸的组成、序列、侧链Ｒ基所带电荷、大小：

2）β折叠

是蛋白质中的常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）;或者是反平行排列（肽链反向排列）.

β折叠结构类型有两种:

平行式和反平行式

3）超二级结构和结构域

超二级结构类型的：

αα、ββ、βαβ、βββ

3）蛋白质的三级结构

蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象.三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。

三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。

4）蛋白质的四级结构

多亚基蛋白质的三维结构.实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

2．5　蛋白质结构与功能的关系

（2）分子病

分子病是指某种蛋白质的氨基酸排列顺序异常导致的遗传病。

如镰刀形贫血病。

２。

6蛋白质的性质与分离、分析技术

2.6．1蛋白质的性质

（3）蛋白质的变性（重点）

蛋白质的变性：

指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

1、测定方法：

考马斯亮蓝染色法、紫外线吸收法（由于蛋白质中的酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在2８０ｎm左右有强烈的光吸收）、凯氏定氮法、双缩尿法、酚试剂法

2．6．２蛋白质的分离和分析技术

方法:

透析及超过滤、沉淀法、电泳法、层析法、超速离心法

１、电泳是分离蛋白质常用的方法，其方向和速度由：

电荷的正负性、电荷的多少、分子颗粒的大小决定.

2。

何谓蛋白质的变性与沉淀?

二者在本质上有何区别？

　　解答：

蛋白质变性的概念:

天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

　变性的本质:

分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

　蛋白质变性后的表现：

①？

生物学活性消失；　②？

理化性质改变:

溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.

　蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体.如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。

沉淀机理:

破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。

　蛋白质的沉淀可以分为两类：

（１）可逆的沉淀:

蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。

如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质.

（2）不可逆沉淀:

蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。

如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出.因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性.

3、核酸（重点）

3。

1核酸的组成成份

１、核苷（核糖+碱基）

2、核苷酸（核苷+磷酸）

３。

３DNA的二级结构

DNＡ的二级结构：

ＤNＡ双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构。

3。

４ＤNA的高级结构

1、环状DNＡ的超螺旋结构有

1）松驰形DＮA

2）解链环形DNA

3）超螺旋DNA

3.6RＮA的结构和功能

RＮA是短的含不完全螺旋区的多核苷酸单链

一、RNA的分类及功能

1、核糖体RNＡ（rRNA）

蛋白质生物合成的场所—核糖体的主要成分

2、转移RＮA（ｔ　ＲNＡ）

转移活化的氨基酸

3、信使RNＡ（m　ＲNＡ）

转录DNA上的遗传信息，并指导蛋白质的生物合成

3.6.1　tRNＡ

t　RNA的三叶草型二级结构（重点）

tRNＡ的三叶草型结构中，长臂叫做氨基酸臂，与长臂相对的环叫做反密码环，这个环上有三个相连续的被称为反密码子.

tRＮA的三叶草型结构中有二氢尿嘧啶环、反密码环、附加/额外环和T、Ｃ环，还有氨基酸臂。

24、tRＮA的三叶草型结构中，其中氨基酸臂的功能是接受活化的氨基酸，反密码环的功能是辨认密码子。

t　RＮA的倒Ｌ型三级结构

3．7核酸的性质

二、紫外吸收性质

在２6０nm处有一最大吸收峰值

三、核酸的