山东专升本生物化学重点资料Word格式文档下载.docx
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由脘病毒蛋白(PrP)引起的一组人和动物神经退行性变,这类疾病具有传染性、遗传性、散在发病的特点。
由于玩病毒蛋白的二级结构α-螺旋在某种未知蛋白的作用下可转变成分子中多数为β-折叠的PrP称为PrPSC。
PrPSC对蛋白酶不敏感,水溶性差,而且对热稳定,可相互聚集,最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。
蛋白质变性:
在某些物理和化学因素的作用下,其特定的空间结构破坏,即有序的空间结构变为无序的空间结构,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。
一般主要发生在二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构中氨基酸的改变。
蛋白质沉淀:
即蛋白质变性后疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕而聚集,因而从溶液中稀出,这一现象被称为蛋白质沉淀。
复性:
当蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后有些蛋白质仍可恢复或部分恢复原有构象和功能,称复性。
蛋白质的凝固作用:
蛋白质经强酸、强碱变性后,仍能溶于强酸或强碱溶液中,此时将PH值调定等电点,则变性的蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸或强碱溶液中,如果在加热则絮状物将变为较坚固的凝块,此凝块不溶于强酸、强碱中,这现象称蛋白质的凝固作用。
双缩脲反应:
蛋白质或多肽链分子中的肽键,在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应。
必需氨基酸:
人体(或其它脊椎动物)必不可少,而机体内又不能合成的,必须从食物中补充的氨基酸,称必需氨基酸。
对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。
对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。
除甘氨酸外均属L-α-氨基酸;
在合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸不参与蛋白质的合成;
脯氨酸(pro)为亚氨酸其结构最常见β转角,甲硫氨酸met
含两个羧基的氨基酸是:
谷氨酸、天冬氨酸
含巯氨基酸:
甲硫氨酸(蛋氨酸)、半胱氨酸、胱氨酸;
支链氨基酸:
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。
芳香族氨基酸:
苯丙氨酸、色氨酸、氨酸。
精、赖、组为碱、天冬、谷为酸。
生酮氨基酸:
亮氨酸、赖氨酸;
生酮兼生糖氨基酸:
异色酪苯苏。
2个半胱氨酸脱氢后以二硫键相连接形成胱氨酸。
脯氨酸与赖氨酸分别被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸。
蛋白质的一级结构:
即肽链的氨基酸从氨基末端到羧基末端排列的顺序。
主要化学键为肽键、部分二硫键。
蛋白质的二级结构:
指蛋白质分子中某一段肽链局部的空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
主要化学键为氢键;
蛋白质的三级结构:
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链中的所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键:
疏水键或疏水作用力、氢键、盐键、范德华力键,肽键和个别二硫键。
蛋白质的四级结构:
蛋白质分子中各个亚基的空间排布、亚基接触部位的布局和相互作用,为四级结构。
主要有盐键、氢键、离子键。
α-螺旋上升一圈螺距为0.54个nm,含3.6个氨基酸。
谷胱甘肽:
由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成。
特点:
1、第一个肽键为非α肽键;
2、巯基为主要功能基团;
3、具有解毒功能,可于外源性嗜电子毒物如致癌物、药物结合;
4、抗氧化剂,可维持红细胞膜的完整性。
蛋白质变性后导致:
1、黏度增加;
2、溶解度降低;
3、结晶能力消失;
4、生物学活性丧失;
5、易被蛋白酶水解;
蛋白质的理化性质:
1、蛋白质具有两性电离性质;
2、蛋白质具有胶体性质;
3、蛋白质的空间结构破坏引起变性;
4、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
;
5、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量。
蛋白质变性的因素:
物理因素:
加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等;
化学因素:
生物碱试剂,加强酸、强碱、重金属盐、甲醛等
第二章核酸的结构与功能
核酸:
是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子,具有复杂的结构和重要的生物学功能。
核小体:
为染色质的基本组成单位,由DNA和组蛋白(H1、H2A、H2B、H3、H4,5中组蛋白)共同构成。
核酶:
亦称催化性小RNA,是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA,具有催化特定RNA降解的活性,在哪RNA的剪接修饰中起重要作用。
DNA变性:
某些理化因素(温度、PH值、离子强度等)会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使DNA双链解离为单链。
这种现象称DNA变性。
增色效应:
在DNA解链过程中,更多的共轭双键得以暴露含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加。
这种现象称为DNA的增色效应;
TM值又称DNA的解链温度:
在DNA解链过程中紫外吸收光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度;
TM值与DNA的长短、碱基的GC含量相关,其中与碱基含量GC、离子强度呈正相关。
DNA的复性:
当释放DNA的变性条件缓慢去除后,两条解链的互补链可重新配对,恢复原来的双链结构,这一现象称为复性。
退火:
即热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性,这一过程称为退火;
分子杂交:
又称杂化双链即将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中,只要两种核苷酸之间存在着一定程度的碱基配对关系,他们就可以形成杂化双链;
限制性核酸内切酶:
即有些核酸内切酶要求酶切位点具有核酸序列特异性,称为限制性核酸内切酶。
茎环结构:
tRNA存在着一些核苷酸序列,能够通过互补配对原则,形成局部的、链内的双键结构,在形成这些双键结构的序列之间的不能配对的序列则膨出形成环状的茎环结构或称发夹结构。
核苷酸完全水解释放出等摩尔的碱基、磷酸、戊糖。
DNA碱基:
AGCT;
RNA碱基:
AGCU;
DNA的核糖C-2´
没有OH叫脱氧核糖核酸,而RNA核糖C-2´
有OH称核糖核酸。
环腺苷酸cAMP与环鸟甘酸cGMP是细胞信号转导过程中的第二信使,具有调控基因表达作用。
核糖与碱基之间以糖苷键连接;
DNA是生物遗传信息的载体,并为基因的复制和转录提供力模板。
它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。
核酸的一级结构是构成RNA的核糖核酸或DNA的脱氧核糖核酸自5´
端到3´
端的排列顺序,由于核苷酸之间的差异在于碱基的不同,因此核苷酸的一级结构也就是它的碱基序列。
DNA的二级结构是双螺旋结构;
DNA的双螺旋结构揭示了DNA作为遗传信息载体的物质本质,为DNA作为复制模板和基因转录模板提供了结构基础。
DNA双螺旋螺距为3.4nm,直径为2.0nm,每个螺旋有10.5(10)个碱基对,每相邻的碱基对平面的垂直距离为0.34个nm;
DNA双螺旋的特性:
1、DNA由两条多聚核苷酸链组成;
2、核糖与磷酸位于外侧;
3、DNA双链之间形成互补碱基对;
4、碱基对的疏水作用力与氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。
NDA的高级结构是超螺旋结构;
原核生物DNA大部分为环状超螺旋结构;
真核生物DNA以核小体为单位形成的高度有序的致密结构;
真核生物染色体有端粒、着丝粒两个功能区;
RNA的功能:
1、构成遗传密码,传递DNA所携带的遗传信息;
2、用三个连续的核苷酸作为密码子以决定蛋白质的氨基酸排列顺序。
rRNA:
核糖体组成成分;
为细胞内含量最多的RNA。
mRNA:
蛋白质合成的模板,种类多、寿命短、数量少。
tRNA:
作为氨基酸转运的载体;
含稀有碱基最多。
不均一核RNA(hnRNA):
成熟mRNA的前体;
核小RNA(snRNA):
参与hnRNA的间接转运;
核仁小RNA(snoRNA):
rRNA加工和修饰;
mRNA的特点:
1、的5´
-端有特殊的帽状结构;
2、真核生物mRNA的3´
-端有多聚腺苷酸尾;
3、mRNA的碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列;
tRNA的特点:
1、含有多种稀有碱基;
双氢尿嘧啶(DHU)、假尿嘧啶(Ψ)、甲基化的嘌呤(M7G、M7A)
2、tRNA含有茎环结构;
由于有茎环结构存在,tRNA的二级结构呈现出酷似三叶草的形状,所有的tRNA具有相似的到L型结构,为DHU环、TΨC环在空间结构上相距很近。
3、tRNA的3´
-端可连接氨基酸;
所有的tRNA的3´
-端都是以CCA三个核苷酸结束的。
4、tRNA的反密码子能够识别mRNA上的密码子。
以rRNA为组分的的核糖体是蛋白质合成的场所,真核生物rRNA为:
5.8SrRNA、18SrRNA:
二级结构呈花状、28SrRNA;
原核生物rRNA为:
5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA;
核酸的理化性质:
1、核酸分子具有强烈的紫外吸收;
嘌呤和嘧啶都含共轭双键,因此碱基、核苷、核苷酸、核酸在紫外波段有较强的光吸收,最大吸收值在260NM附近。
2、DNA变性是双链解离为单链的过程;
3、变性的核酸可以复性或形成杂化双链;
RNA与DNA的主要异同点?
相同点:
二者都是核酸,基本单位都是核苷酸;
不同点:
1、RNA的是核糖核苷酸,分子中含核糖。
而DNA是脱氧核糖核苷酸,分子中含脱氧核糖;
2、DNA是双螺旋结构,RNA是单链结构;
3、DNA主要分布在细胞核中、少量细胞质中,而RNA主要分布在细胞质中,细胞核中少量;
4、DNA的碱基为AGCT,而RNA的碱基为AGCU;
第三章酶
酶:
酶是由活细胞产生的,对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
多酶体系:
为几种具有不同功能的酶可彼此聚合形成的多酶复合物;
酶的化学修饰调节:
即一种酶在另一种酶的催化下,酶分子加上或去除某种基团从而改变酶的活性,此种调节方式称之为酶的化学修饰调节。
酶原的激活:
即酶原在特定条件下水解掉特定的肽键使酶的分子构象发生改变,进而形成酶的活性中心,此过程为酶原的激活过程。
酶原:
有些酶在细胞合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性的状态,这种无活性的酶前体称作酶原。
别构调节:
即体内一些代谢物可与某些酶的活性中心以外的某个部位非共价可逆性结合,引起酶构象改变,从而改变酶的活性,酶的这种调节方式称为别构调节或变构调节。
酶的活性中心或活性部位:
是酶分子中能与底物特异性结合并能催化底物转变为产物,具有特定三维结构的区域。
酶的正协同效应:
如效应剂与酶的一个亚基结合,此亚基的别构效应使相邻的亚基也发生别构,并增加对此效应剂的亲和力,这种协同效应称为正协同效应。
若后续效应亚基的别构降低对此效应剂的亲和力则称为负协同效应。
同工酶:
是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不相同的一组酶。
活化能:
是指在一定温度下,1摩尔反应物从基态转变为过渡态所需要的自由能,即过渡态中间物比基态反应物高出的那部分能量。
酶的转换常数;
即当酶被底物完全饱和时,单位时间内每个酶分子所能催化底物转变为产物的分子数,称为酶的转换常数;
酶的抑制剂:
凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂;
酶蛋白与辅助因子结合在一起称全酶,酶蛋白及辅助因子单独
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