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补体系统
补体系统
v掌握:
补体系统的概念和组成;
v补体系统的激活途径及比较;
v补体的生物学活性;
v了解:
补体系统的命名、生物合成;
v补体激活过程的调节;
v在血液或体液内除Ig分子外,还发现另一族参予免疫效应的大分子,称为补体分子。
早在19世纪末,发现在新鲜免疫血清内加入相应细菌,无论进行体内或体外实验,均证明可以将细菌溶解,将这种现象称之为免疫溶菌现象。
如将免疫血清加热60℃30分钟则可丧失溶菌能力。
进一步证明免疫血清中含有二种物质与溶菌现象有关,即对热稳定的组分称为杀菌素,即补体(complement,C)。
v补体系统:
是一组包括30余种组分,广泛存在于血清,组织液和细胞膜表面,具有精密调控机制的蛋白质反应系统。
v血浆中补体成分在被激活前无生物学功能。
补体的激活可通过三条途径,启动一系列丝氨酸蛋白酶的级联酶解反应而激活补体。
v所形成的活化产物具有调理吞噬,杀细胞(细菌),溶解病毒,介导炎症,调节免疫应答和清除免疫复合物等多种生物学功能。
v补体系统的组成:
v补体固有成分
v补体调节蛋白
v补体受体
补体系统的激活
v补体系统各成分通常多以非活性状态存在于血浆之中,当其被激活物质活化之后,才表现出各种生物学活性。
补体系统的激活可以从C1开始;也可以越过C1、C2、C4,从C3开始。
前一种激活途径称为经典途径或传统途径;后一种激活途径称为旁路途径或替代途径;后来又发现了MBL途径。
一、经典激活途径
v参与补体经典激活途径的成分包括C1~C9。
按其在激活过程中的作用,人为地分成三组,即识别阶段(Clq、Clr、Cls)、活化阶段(C4、C2、C3)和膜攻击阶段(C5~C9),分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用。
v激活物:
抗原抗体复合物
v
(一)识别阶段
vC1与抗原抗体复合物中免疫球蛋的补体结合点相结合至C1酯酶形成的阶段。
v即C1→C1
vC1是由三个单位Clq、Clr和Cls依赖Ca+结合成的牢固的非活性大分子。
vClq:
Clq分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位。
当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时,即Clq桥联免疫球蛋白之后,才能激活后续的补体各成分。
IgG为单体,当其与抗原结合时,只有两个以上的IgG分子相互靠拢,提供两个以上相邻的补体结合点才能与Clq接触。
v当IgM与抗原结合,发生构型改变,暴露出补体结合部位之后,才能与Clq结合。
一个分子的IgM(五聚体)激活补体的能力大于IgG。
Clq与补体结合点桥联后,其构型发生改变,导致Clr和Cls的相继活化。
v
(二)活化阶段
v C1作用于后续的补体成分,至形成
vC3转化酶(C4b2b)和
vC5转化酶(C4b2b3b)的阶段。
v C4是C1的底物。
在Mg2+存在下,C1使C4裂解为C4a和C4b两个片段,并使被结合的C4b迅速失去结合能力。
C1与C4反应之后能更好地显露出C1作用于C2的酶活性部位。
v C2虽然也是C1的底物,但C1先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用。
C2在Mg2+存在下被CI裂解为两个片段C2a和C2b。
当C4b与C2a结合成C4b2b,即为经典途径的C3转化酶。
vC3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段,C3b可结合到抗原抗体复合物上或结合到C4b2b激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上。
这点,对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义。
C3b还可与具有C3b受体的细胞相结合。
vC3b与C42相结合产生的C4b2b3b为经典途径的C5转化酶。
至此完成活化阶段。
v(三)膜攻击阶段
vC5转化酶裂解C5后,继而作用于后续的其他补体成分,最终导致细胞受损、细胞裂解的阶段。
vC5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段。
C5a游离于液相中,具有过敏毒素活性和趋化活性。
C5b可吸附于邻近的细胞表面,但其活性极不稳定,易于衰变成C5bi。
vC5b虽不稳定,当其与C6结合成C56复合物则较为稳定,但此C5b6并无活性。
C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时,较稳定,不易从细胞膜上解离。
v若C5b67未与适当的细胞膜结合,则其中的C5b仍可衰变,失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性。
vC5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上,也可吸附在邻近的,未经致敏的细胞膜上(即未结合有抗体的细胞膜上)。
C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分。
它与细胞膜结合后,即插入膜的磷脂双层结构中。
vC5b67虽无酶活性,但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678。
其中C8是C9的结合部位,因此继续形成C5~9,即补体的膜攻击单位,可使细胞膜穿孔受损。
v实验证明,在C5b、C6、C7结合到细胞膜上时细胞膜仍完整无损;只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤,细胞内容物开始渗漏。
在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程,因而认为C9是C8的促进因子。
二、旁路激活途径
v旁路激活途径与经典激活途径不同之处在于激活是越过了C1、C4、C2三种成分,直接激活C3继而完成C5至C9各成分的连锁反应,还在于激活物质并非抗原抗体复合物而是细菌的细胞壁成分—脂多糖,以及多糖、肽聚糖、磷壁酸和凝聚的IgA和IgG4等物质。
旁路激活途径在细菌性感染早期,尚未产生特异性抗体时,即可发挥重要的抗感染作用。
v
(一)参与成分:
vC3,C5-9,B,D,P因子等
v
(二)生理情况下的准备阶段
v在正常生理情况下,C3与B因子、D因子等相互作用,可产生极少量的C3b和C3bBb(旁路途径的C3转化酶),但迅速受H因子和I因子的作用,不再能激活C3和后续的补体成分。
只有当H因子和I因子的作用被阻挡之际,旁路途径方得以激活。
v(三)旁路途径的激活
v旁路途径的激活在于激活物质(例如细菌脂多糖、肽聚糖;病素感染细胞、肿瘤细胞,痢疾阿米巴原虫等)的出现。
目前认为,激活物质的存在为C3b或C3bBb提供不易受H因子置换Bb,不受Ⅰ因子灭活C3b的一种保护性微环境,使旁路激活途径从和缓进行的准备阶段过渡到正式激活的阶段。
vC3bBb3b:
C3bBb与其裂解C3所产生的C3b可进一步形成多分子复合物C3bBb3b。
C3bBb3b像经典途径中的C5转化酶C4b2b3b一样,也可使C5裂解成C5a和C5b。
后续的C6~C9各成分与其相互作用的情况与经典途经相同。
v(四)激活效应的扩大
vC3在两条激活途径中都占据着重要的地位。
不论在经典途径还是在旁路途径,当C3被激活物质激活时,其裂解产物C3b又可在B因子和D因子的参与作用下合成新的C3bBb。
后者又进一步使C3裂解。
由于血浆中有丰富的C3,又有足够的B因子和Mg2+,因此这一过程一旦被触发。
就可能激活的产生显著的扩大效应。
三、MBL途径
vMBL途径是由细菌的甘露糖残基与机体急性期蛋白MBL结合后启动的激活过程。
v在病原微生物感染早期,体内的巨噬细胞和中性粒细胞产生TNF-α、IL-1和IL-6,可诱发机体产生急性期反应,使肝脏分泌的蛋白质成分发生改变。
由TNF-α、IL-1和IL-6诱导肝细胞合成分泌的蛋白质称为急性期蛋白。
其中参与补体激活的有甘露聚糖结合凝集素(MBL)和C反应蛋白(CRP)。
vMBL首先与细菌的甘露糖残基结合,然后与丝氨酸蛋白酶结合,形成MBL结合的丝氨酸蛋白酶(MASP)。
vMASP具有与活化的C1q同样的生物学活性,可水解C4和C2分子,继而形成C3转化酶。
其后反应与经典途径相同。
四、三条激活途径的比较
v补体的三条激活途径有共同之处,又有各自的特点。
在补体激活过程中,三条途径都是补体各成分的连锁反应,许多成分在相继活化后被裂解成一大一小两个片段;不同的片段或片段的复合物可在靶细胞表面向前移动,如C42,C423,C5b,C567,虽亦可原始的激活部位就地形成复合物,但仍以移动为主,在激活过程中,补体成分和(或)其裂解产物组成更大的复合物,同时又都在扩大其激活效应,这一过程可形象地比喻为“滚雪球”。
五、补体的生物学活性
v一、细胞毒及溶菌、杀菌作用(C1-C9)
v补体能溶解红细胞、白细胞及血小板等。
当补体系统的膜攻击单位C5~C9均结合到细胞膜上,细胞会出现肿胀和超微结构的改变,细胞膜表面出现许多直径为8~12mm的圆形损害灶,最终导致细胞溶解。
v补体还能溶解或杀伤某些革兰氏阴性菌,如霍乱弧菌、沙门氏菌及嗜血杆菌等,革兰氏阳性菌一般不被溶解,这可能与细胞壁的结构特殊或细胞表面缺乏补体作用的底物有关。
v二、调理作用(C3b、C4b)
v补体裂解产物C3b与细菌或其他颗粒结合,可促进吞噬细胞的吞噬,称为补体的调理作用。
C3裂解产生出的C3b分子,一端能与靶细胞(或免疫复合物)结合;其另一端能与细胞表面有C3b受体的细胞(单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞等)结合,在靶细胞与吞噬表面之间起到桥染作用,从而促进了吞噬。
IgG类抗体借助于吞噬细胞表面的lgG-Fc受体也能起到调理作用;为区别于补体的调理作用而称其为免疫(抗体)的调理作用。
IgM类抗体本身起调理作用,但在补体参与下才能间接起到调理作用。
v三、免疫粘附作用(C3b、C4b)
v免疫复合物激活补体之后,可通过C3b而粘附到表面有C3b受体的红细胞、血小板或某些淋巴细胞上,形成较大的聚合物,可能有助于被吞噬清除。
v四、中和及溶解病毒作用
v在病毒与相应抗体形成的复合物中加入补体,则明显增强抗体对病毒的中和作用,阻止病毒对宿主细胞的吸附和穿入。
v近年来发现,不依赖特异性抗体,只有补体即可溶解病毒的现象。
例如RNA肿瘤病毒及C型RNA病毒均可被灵长类动物的补体所溶解。
据认为这是由于此类病毒包膜上的Cl受体结合Clq之后所造成的。
v五、炎症介质作用
v炎症也是免疫防御反应的一种表现。
感染局部发生炎症时,补体裂解产物可使毛细血管通透性增强,吸引白细胞到炎症局部。
v
(一)激肽样作用(C2a)
vC2a能增加血管通透性,引起炎症性充血,具有激肽样作用,故称其为补体激肽。
前述C1INH先天性缺陷引起的遗传性血管神经水肿即因血中C2a水平增高所致。
v
(二)过敏毒素作用(C3a、C5a、C4a)
vC3a、C5a均有过敏毒素作用,可使肥大细胞或嗜碱性粒细胞释放组胺,引起血管扩张,增加毛细血管通透性以及使平滑肌收缩等。
vC3a、C5a的过敏毒素活性,可被血清中的羧肽酶B(过敏毒素灭活因子)所灭活。
v(三)趋化作用(C5a、C3a、C5b67)
vC5a有趋化作用,故又称为趋化因子,能吸引具有C5a受体的吞噬细胞游走到补体被激活(即趋化因子浓度最高)的部位。
免疫球蛋白(Ig)
抗体(Ab)
⏹本章节学习要点:
⏹掌握:
Ab的概念;
⏹Ig的结构;
⏹Ab的功能;
⏹各类Ig的性质和功能
⏹熟悉:
Ab的制备
⏹了解:
Ig的抗原性
一.概 念
⏹抗体(Ab):
免疫系统受抗原刺激后,B细胞转化为浆细胞,由浆细胞产生能与抗原发生特异性结合的球蛋白,称为抗体。
⏹【免疫球蛋白(Ig):
把抗体和结构上与抗体相似但无抗体活性的球蛋白统称为免疫球蛋白。
】
二.Ig的结构
⏹一、免疫球蛋白的结构
⏹1.Ig基本结构:
两对四条肽链通过链间二硫键连接形成Ig的单体结构。
两条相同的长链称为重链(H链),另两条相同的短链称为轻链(L链)。
两条重链间,轻链与重链间以二硫键相连,整个Ig分子呈“Y”字型。
Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的,分别命名为氨基端(N端)和羧基端(C端)
⏹1)轻链(L链)轻链大约由214个氨基酸残基组成,通常不含碳水化合物,分子量约为24kD。
每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。
L链共有两型:
kappa(κ)与lambda(λ),同一个天然Ig分子上L链的型总是相同的。
正常人血清中的κ∶λ约为2∶1。
⏹2)重链(H链)重链大小约为轻链的2倍,含450~550个氨基酸残基,分子量约为55或75kD。
每条H链含有4~5个链内二硫键所组成的环肽。
不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的数目和们置、含的种类和数量不同,其抗原性也不相同,根据H链抗原性的差异可将其分为5类:
μ链、γ链、α链、δ链和ε链,不同H链与L链(κ或λ链)组成完整Ig的分子分别称之为IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
γ、α和δ链上含有4个肽,μ和ε链含有5个环肽。
⏹根据重链的成分、结构及抗原性不同,可将重链分为五类:
⏹ γ、 α、 ε、 μ、 δ
⏹ IgG IgA IgE IgM IgD
⏹根据轻链结构及抗原性不同可分为两型:
κ型和λ型。
⏹2.Ig的功能区
⏹1)可变区(V区)位于L链靠近N端的1/2(约含108~111个氨基酸残基)和H链靠近N端的1/5或1/4(约含118个氨基酸残基)。
每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环,每个肽环约含67~75个氨基酸残基。
V区氨基酸的组成和排序随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。
由于V区中氨基酸的种类及排列顺序千变万化,故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
⏹L链和H链的V区分别称为VL和VH。
在VL和VH中某些局部区域的氨基酸组成和排序具有更高的变化程度,这些区域称为高变区(HVR),即互补决定区(CDR)。
在V区中非HVR部位的氨基酸组面和排列相对比较保守,称为骨架区。
⏹VL中的HVR有三个,通常分别位于第24~34、50~65、89~97;VH中的HVR有三个,通常位于第30~35、50~63、95~102位氨基酸。
VL和VH的这三个HVR分别称为HVR1、HVR2和HVR3。
也称为CDR1、CDR2和CDR3,一般的CDR3具有更高的高变程度。
高变区也是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。
在大多数情况下H链在与抗原结合中起更重要的作用。
⏹2)恒定区(C区)位于L链靠近C端的1/2(约含105个氨基酸残基)和H链靠近C端的3/4区域或4/5区域(约从119位氨基酸至C末端)。
这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一类H链中都比较恒定。
⏹H链含有4-5个由链内二锍键组成的肽环(VH、CH1-3或4);L链含有2个由链内二锍键组成的肽环(VL、CL)。
⏹3)Ig的功能区
⏹Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区,每一功能区约由110个氨基酸组成。
在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
⏹L链有VL和CL两个球形结构,IgG、IgA和IgD的H链有四个球形结构,分别为VH、CH1、CH2、CH3;IgM和IgE有五个球形结构,即多一个CH4。
。
⏹4)功能区的作用
⏹以IgG例,各功能区的功能:
⏹①VH和VL是结合抗原的部位;
⏹②CH1、CL是遗传标志所在;
⏹③CH2是结合补体的部位,能活化补体的经典活化途径;可通过胎盘。
⏹④CH3与细胞表面Fc受体结合
⏹5)铰链区:
在H链恒定区,即位于CH1和CH2之间可转动的区域,称为铰链区。
该区含有较多的脯氨酸残基,它是构成胶原纤维的重要成份。
其坚韧,富于弹性及伸展性。
⏹铰链区不是一个独立的功能区,但它与其客观存在功能区有关。
⏹IgM、IgE无铰链区。
⏹铰链区包括H链间二硫键,该区富含脯氨酸,不形成α-螺旋,易发生伸展及一定程度的转动,当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲,使抗体分子上两个抗原结合点更好地与两个抗原决定簇发生互补。
由于CH2和CH3构型变化,暴露补体结合点,显示出活化补体、结合组织细胞等生物学活性。
⏹铰链区对木瓜蛋白酶、胃蛋白酶敏感,当用这些蛋白酶水解免疫球蛋白分子时常此区发生裂解。
⏹3.Ig的酶解片段:
⏹
(1)木瓜蛋白酶水解IgG,可在重链铰链区,近氨基端侧切断,裂解为两个相同的Fab段,即抗原结合片段和一个Fc段,即结晶片段,包括CH2、CH3,它不能与抗原结合,但具有各类Ig的抗原决定簇及Ig的其它生物学活性。
⏹1)裂解部位:
IgG铰链区H链链间二硫键近N端侧切断。
⏹2)裂解片段:
共裂解为三个片段:
⏹①两个Fab段(抗原结合段),每个Fab段由一条完整的L链和一条约为1/2的H链组成;一个完整的Fab段可与抗原结合,表现为单价,但不能形成凝集或沉淀反应。
⏹②一个Fc段(可结晶段),由连接H链二硫键和近羧基端两条约1/2的H链所组成;Ig在异种间免疫所具有的抗原性主要存在于Fc段。
⏹
(2)胃蛋白酶水解IgG,可在重链于铰链区近羧基端侧切断,裂解为一个具有双价抗体活性的F(ab’)2大片段,其功能与Fab段相同,能与相应的抗原特异性结合,有两个抗原结合部位。
同时裂解为若干个小分子多肽碎片(pFc’),不具有任何生物学活性。
⏹1)裂解部位:
铰链区H链链间二硫键近C端切断。
⏹2)裂解片段:
⏹①F(ab')2:
包括一对完整的L链和由链间二硫键相连一对略大于Fab中Fd的H链,称为Fd',约含235个氨基酸残基,包括VH、VH1和铰链区。
F(ab')2具有双价抗体活性,与抗原结合可发生凝集和沉淀反应。
⏹双价的F(ab‘)2与抗原结合的亲合力要大于单价的Fab。
由于应用F(ab’)2时保持了结合相应抗原的生物学活性,又减少或避免了Fc段抗原性可能引起的副作用,因而在生物制品中有较大的实际应用价值。
虽然F(ab‘)2与抗原结合特性方面同完整的Ig分子一样,但由于缺乏Ig中CH2、CH3部分,因此不具备固定补体以及与细胞膜表面Fc受体结合的功能。
⏹②Fc'可继续被胃蛋白酶水解成更小的片段,失去其生物学活性。
J链和分泌片
⏹J链J链是一条多肽链,富含半胱氨酸,由浆细胞合成。
⏹分泌片由黏膜上皮细胞合成和分泌,以非共价形式结合到二聚体上,并一起被分泌到黏膜表面。
对分泌型IgA具有保护作用
三.Ig的功能
⏹1)特异性结合抗原
⏹Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合,如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。
Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区(尤其是V区中的高变区)的空间构成所决定的。
⏹中和作用:
Ig通过与病原体(如病毒)结合从而阻止病原与靶细胞结合,此为中和抗体;在阻止细菌外毒素的毒性效应中也起重要作用。
⏹2)活化补体
⏹1.IgM、IgG1、IgG3和IgG2可通过经典途径活化补体。
当抗体与相应抗原结合后,IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合Clq的补体结合点,开始活化补体。
⏹2.凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
⏹3)结合Fc受体
⏹①调理作用是指抗体促进吞噬细菌等颗粒性抗原。
⏹中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的FcγRI(CD64)和FcγRⅡ(CD32),IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于调理吞噬起主要作用。
嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ,IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用。
⏹抗体的调理机制一般认为是:
①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”,从而加强了吞噬细胞的吞噬作用;②抗体与相应颗粒性抗原结合后,改变抗原表面电荷,降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力;③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜,使吞噬细胞易于吞噬;④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物,吞噬细胞可被活化。
⏹②抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(ADCC)当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后,可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合,发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用。
⏹③介导I型超敏反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒,释放组胺,合成由细胞FcεRI结合。
当相同的变应原再次进入机体时,可与已固定在细胞膜上的IgE结合,刺激细胞脱颗粒,释放组受,合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等,引起Ⅰ型超敏反应。
⏹④通过胎盘:
在人类,IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。
IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合,转移到滋养层细胞的吞饮泡内,并主动外排到胎儿血循环中。
IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关,如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘。
IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫,对于新生儿抗感染有重要作用。
⏹4)免疫调节:
⏹抗体对特异性体液免疫应答具有正、负调节作用。
四.各类Ig的性质和功能
⏹IgG--主力免疫
⏹IgG为血清中主要Ig成分,占血清Ig总量的75%;半衰期最长,可达23天。
⏹IgG是机体主要抗感染抗体,抗病毒、抗毒素和多数抗菌抗体均属于IgG类。
⏹具有调理作用和ADCC效应;
⏹可与补体结合,由经典途径活化补体,发挥补体的生物学功能。
⏹IgG是唯一能通过胎盘的Ig,对防止新生儿感染起着重要作用。
⏹IgM--先锋免疫
⏹由五个单体通过一个J链和若干个二硫键连接而成的五聚体,分子量最大,故称巨球蛋白。
⏹IgM是在个体发育中合成最早的Ig,在胎儿晚期已能合成,但不能通过胎盘(若脐带血中IgM增多,提示可能存在宫内感染)。
机体感染后出现最早的抗体也是IgM,因而若血清中含量增高,说明机体近期有感染。
⏹作用也为抗菌、抗病毒,它的凝集作用和活化补体的能力都很强——高效抗体。
⏹主要分布于血管中,因此,在防止菌血症败血症的发生中起重要作用,缺乏者易发生败血症。
⏹IgA--局部免疫
⏹有血清型IgA和分泌型IgA(SIgA)。
以SigA为主。
SIgA主要分布于呼吸道、消化道和泌尿生殖道粘膜表面,以及唾液、泪液、初乳和粘膜相关的分泌液中。
SIgA是机体局部粘膜防御感染的重要因素。
⏹SIgA在婴儿出生半年左右形成,在这期间主要通过从母乳中获得SIgA,这对婴幼儿抵抗呼吸道和消化道病原菌感染起着重要作用。
是提倡母乳喂养婴幼儿的原因之一。
⏹IgE:
⏹IgE抗体是在血清中含量最低的一类。
约占血清Ig总量的0.002%,同时也是血清中最不稳定的一类Ig,在56℃30min丧失生物学活性,但在过敏性疾病和某些寄生虫感染的病人血清中,特异性IgE抗体含量显著提高。
近来研究表明,针对寄生虫抗原的特异性IgE可介导ADCC效应,对机体抗寄生虫感染具有一定意义。
⏹IgE具有CH4功能区,可通过IgEFc段与肥大细胞和嗜碱性粒细胞结合,故称为亲细胞性抗体,使机体处于致敏状态,若被致敏的肥大细胞和嗜碱性粒细胞上结合的lgE再与相应杭原结合,可引起I型超敏反应。
⏹IgD:
⏹血清中IgD功能尚不清楚。
但表达在B细胞表面的lgD(mlgD)是成熟B细胞的重要表面标志。
它又是B细胞表面的抗原识别受体,可接受相应抗原的刺激,并对B细胞的活化、增殖、分化产生调节作用。
成熟B细胞活化后或变成记忆B细胞时mlgD逐渐消失。
五.Ig的抗原性
⏹Ig本身具有抗原性,将Ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的免疫性。
根据Ig不同,抗原表位存在的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别,可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和独特型三种。
(一)同种型
⏹同种型:
是指同一种属内所有个体共有的Ig抗原特异性的标记,要异种体内可诱导产生相应的抗体,换句话说,同种型抗原特
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