生物化学考试知识点.docx

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生物化学考试知识点

一、蛋白质化学5学时

1、氨基酸：

（1）结构特点：

氨基酸（aminoacid）是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

（2）分类：

根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分类。

（3）性质

2、肽键与肽链：

肽键（peptidebond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键（-CO-NH-）。

氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。

每条多肽链都有两端：

即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C端），肽链的方向是N端→C端。

3、蛋白质的分子结构：

蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。

一级结构为线状结

构，二、三、四级结构为空间结构。

（1）．一级结构：

指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。

（2）．二级结构：

指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。

主要有以下几种类型：

α-螺旋：

其结构特征为：

①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。

影响α-螺旋形成的因素主要是：

①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。

β-折叠：

其结构特征为：

①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。

β-转角：

多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。

无规卷曲：

主链骨架无规律盘绕的部分。

超二级结构

（3）．三级结构：

指多肽链所有原子的空间排布。

其维系键主要是非共价键（次级键）：

氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。

结构域。

（4）．四级结构：

指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。

亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。

4、蛋白质的理化性质：

（1）．两性解离与等电点：

蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。

蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。

（2）．蛋白质的胶体性质与沉淀：

蛋白质具有亲水溶胶的性质。

蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。

沉淀：

盐析、有机溶剂、重金属离子等。

（3）．蛋白质的紫外吸收：

蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。

（4）．蛋白质的变性与复性：

蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。

引起蛋白质变性的

因素有：

高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。

绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。

二、核酸化学3学时

1、核酸的化学组成：

（1）．含氮碱：

参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。

组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。

组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。

（2）．戊糖：

核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。

（3）．核苷：

核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。

2、核苷酸的结构：

核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。

最常见的核苷酸为5’-核苷酸（5’常被省略）。

5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。

此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。

3、核酸的一级结构：

核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。

核酸具有方向性，5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端，3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。

DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。

DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。

RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

4、DNA的二级结构：

DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），

天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：

①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；⑤螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。

5、DNA的超螺旋结构：

双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。

绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。

在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。

核小体结构属于DNA的三级结构。

6、DNA的功能：

DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。

DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。

一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。

基因组的大小与生物的复杂性有关。

7、RNA的空间结构与功能：

RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。

RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。

1．mRNA的结构与功能：

mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。

大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。

mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。

mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。

2．tRNA的结构与功能：

tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。

tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：

①氨基酸臂：

由tRNA的5’-端和3’-端构成的局部双螺旋，3’-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。

②DHU臂③反密码臂：

其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。

④TψC臂⑤可变臂

3．rRNA的结构与功能：

rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

8、核酸的一般理化性质：

核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。

9、DNA的变性、复性与分子杂交：

在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为DNA的变性。

引起DNA变性的因素主要有：

①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。

DNA变性后的性质改变：

①增色效应：

指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；②旋光性下降；③粘度降低；④生物功能丧失或改变。

加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。

Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。

将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。

两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。

三、酶5学时

1.掌握酶的基本概念;化学本质;酶促反应特点。

酶的结构与活性；酶的活性中心和必需基团;酶原和酶原的激活;同工酶。

酶促反应的机制:

活化能。

酶促反应动力学基本内容：

温度、PH、酶浓度、底物浓度（米氏方程、米氏常数的意义）对酶促反应速度的影响。

酶的抑制作用:

不可逆性抑制;可逆性抑制---竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。

2.掌握酶的调节:

多酶体系、限速酶、别构酶的概念、共价修饰，酶的活性测定、活性单位的概念。

3.了解酶的命名与分类。

1、酶的概念：

酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。

酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。

2、酶的分子组成：

酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。

结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。

与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。

与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。

3、酶的活性中心：

酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。

参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。

在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。

4、酶促反应的特点：

1．具有极高的催化效率：

酶的催化效率可比一般催化剂高106～1020倍。

酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。

2．具有高度的底物特异性：

一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变

化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。

⑴绝对特异性：

一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。

⑵相对特异性：

一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。

⑶立体异构特异性：

一种酶只能作用于一种立体异构体，或只能生成一种立体异构体，称为立体异构特异性，如L-精氨酸酶。

3．酶的催化活性是可以调节的：

如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。

4.受环境的影响性

5、酶促反应动力学：

1．底物浓度对反应速度的影响：

⑴底物对酶促反应的饱和现象：

由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。

⑵米氏方程及米氏常数：

即米氏方程：

ν=Vmax[S]/（Km+[S]）。

其中，Vmax为最大反应速

度，Km为米氏常数。

⑶Km和Vmax的意义：

①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。

因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。

因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。

④Km是酶的特征性常数：

在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。

⑷Km和Vmax的测定：

主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法。

2．酶浓度对反应速度的影响：

当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。

3．温度对反应速度的影响：

一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。

酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。

酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。

低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。

4．pH对反应速度的影响：

酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。

人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。

酶的最适pH不是酶的特征性常数。

5．抑制剂对反应速度的影响：

凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。

按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。

⑴不可逆抑制作用：

抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。

如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。

⑵可逆抑制作用：

抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。

如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。

可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。

①竞争性抑制：

抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。

其特点为：

a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：

Km值增大，Vm值不变。

典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。

②反竞争性抑制：

抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。

其特点为：

a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：

Km减小，Vm降低。

③非竞争性抑制：

抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。

其特点为：

a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：

Km值不变，Vm值降低。

6．激活剂对反应速度的影响：

能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。

酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。

6、酶的调节：

可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速酶或关键酶。

酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性以生改变，也可以通过改变其含量来改变其催化活性，还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。

1．酶结构的调节：

通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。

这是一种快速调节方式。

⑴变构调节：

又称别构调节。

某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节。

具有变构调节作用的酶就称为变构酶。

凡能使酶分子变构并使酶的催化活性发生改变的代谢物就称为变构剂。

当变构酶的一个亚基与其配体（底物或变构剂）结合后，能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变，这种效应就称为变构酶的协同效应。

变构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节，常见的为负反馈调节。

变构调节的特点：

①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。

⑵共价修饰调节：

酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节。

共价修饰方式有：

磷酸化-脱磷酸化等。

共价修饰调节一般与激素的调节相联系，其调节方式为级联反应。

共价修饰调节的特点为：

①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素（如激素）的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。

⑶酶原的激活：

处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。

酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。

酶原的激活过程通常伴有酶蛋白一级结构的改变。

酶原分子一级结构的改变导致了酶原分子空间结构的改变，使催化活性中心得以形成，故使其从无活性的酶原形式转变为有活性的酶。

酶原激活的生理意义在于：

保护自身组织细胞不被酶水解消化。

2．酶含量的调节：

是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度。

这是机体内迟缓调节的重要方式。

⑴酶蛋白合成的调节：

酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。

凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。

常见的诱导剂或阻遏剂包括代谢物、药物和激素等。

⑵酶蛋白降解的调节：

如饥饿时，精氨酸酶降解减慢，故酶活性增高，有利于氨基酸的分解供能。

3．同工酶的调节：

在同一种属中，催化活性相同而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。

同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。

因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。

乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有五种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M1），LDH3（H2M2），LDH4（H1M3）和LDH5（M4）。

心肌中以LDH1含量最多，LDH1对乳酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化乳酸转变为丙酮酸再进一步氧化分解，以供应心肌的能量。

在骨骼肌中含量最多的是LDH5，LDH5对丙酮酸的亲和力较高，因此它的主要作用是催化丙酮酸转变为乳酸，以促进糖酵解的进行。

四、维生素2学时

1.维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。

2.维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。

脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。

（1）.TPP：

即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。

（2）.FMN和FAD：

即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。

FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。

（3）.NAD+和NADP+：

即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是VitPP的衍生物。

NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用。

（4）.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：

是VitB6的衍生物。

磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。

（5）.CoA：

泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。

CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。

（6）.生物素：

是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。

（7）.FH4：

由叶酸衍生而来。

四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。

（8）.VitB12衍生物：

VitB12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。

其中，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。

四、生物氧化3学时1、生物氧化的概念和特点：

物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化。

与体外燃烧一样，生物氧化也是一个消耗O2，生成CO2和H2O，并释放出大量能量的过程。

但与体外燃烧不同的是，生物氧化过程是在37℃，近于中性的含水环境中，由酶催化进行的；反应逐步释放出能量，相当一部分能量以高能磷酸酯键的形式储存起来。

2、线粒体氧化呼吸链：

在线粒体中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的，与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。

这些递氢体或递电子体往往以复合体的形式存在于线粒体内膜上。

主要的复合体有：

1．复合体Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）：

由一分子NADH还原酶（FMN），两分子铁硫蛋白

（Fe-S）和一分子CoQ组成，其作用是将（NADH+H+）传递给CoQ。

铁硫蛋白分子中含有非血红素铁和对酸不稳定的硫。

其分子中的铁离子与硫原子构成一种特殊的正四面体结构，称为铁硫中心或铁硫簇，铁硫蛋白是单电子传递体。

泛醌（CoQ）是存在于线粒体内膜上的一种脂溶性醌类化合物。

分子中含对苯醌结构，可接受二个氢原子而转变成对苯二酚结构，是一种双递氢体。

2．复合体Ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）：

由一分子琥珀酸脱氢酶（FAD），两分子铁硫蛋白和两分子Cytb560组成，其作用是将FADH2传递给CoQ。

细胞色素类：

这是一类以铁卟啉为辅基的蛋白质，为单电子传递体。

细胞色素可存在于线粒体内膜，也可存在于微粒体。

存在于线粒体内膜的细胞色素有Cytaa3，Cytb（b560，b562，b566），Cytc，Cytc1；

3．复合体Ⅲ（泛醌-细胞色素c还原酶）：

由两分子Cytb（分别为Cytb562和Cytb566），

一分子Cytc1和一分子铁硫蛋白组成，其作用是将电子由泛醌传递给Cytc。

4．复合体Ⅳ（细胞色素c氧化酶）：

由一分子Cyta和一分子Cyta3组成，含两个铜

离子，可直接将电子传递给氧，故Cytaa3又称为细胞色素c