生物化学习题新.docx

生物化学习题新.docx

《生物化学习题新.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学习题新.docx（91页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。

生物化学习题新

《生物化学》习题

Chapter2蛋白质

（一）名词解释

1． 必需氨基酸（essentialaminoacid）

2． 等电点（isoelectricpoint,pI）

3． 构型（configuration）

4． 蛋白质的一级结构（proteinprimarystructure）

5． 构象（conformation）

6． 蛋白质的二级结构（proteinsecondarystructure）

7．结构域（domain）

8．蛋白质的三级结构（proteintertiarystructure）

9．蛋白质的四级结构（proteinquaternarystructure）

10．超二级结构（super-secondarystructure）

11．蛋白质的变性（denaturation）

12．蛋白质的复性（renaturation）

13．凝胶电泳（gelelectrophoresis）

14．层析（chromatography）

15．别构效应（allostericeffect）

16.分子伴侣（molecularchaperone）

17、波尔效应

（二）填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________。

4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。

7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。

8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。

天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。

9．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_____圈螺旋？

该α-螺旋片段的轴长为_____.

10．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。

11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物，而________与茚三酮反应生成黄色化合物。

12．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括________、________、________和_________.

13．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。

14．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。

15．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：

甲_______，乙_______，丙________。

16．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以_______离子形式存在。

17．谷氨酸的pK1（α-COOH）＝2.19,pK2（α-NH+3）=9.67,pKR（R基）=4.25,谷氨酸的等电点为__________。

18．天然蛋白质中的α-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_____键的形成，因此构象相当稳定。

19．将分子量分别为a（90000）、b（45000）、c（110000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_____________。

20.血红蛋白的辅基是________，当其中的1个亚基与氧结合后，其余亚基与氧的亲合力______，这种现象称________，当CO2或H+浓度增高时，血红蛋白与氧的亲合力_______，这种现象称_________。

（三）选择题

1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？

A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸

2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？

A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸

3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：

A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子

C．肽键D．苯丙氨酸

4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？

A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸

5．蛋白质的一级结构是指：

A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序

C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C

6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？

A．天然蛋白质多为右手螺旋

B．肽链平面充分伸展

C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。

D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.

7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？

A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加

C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性

8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？

A．LeuB．AlaC．GlyD．Ser

9．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？

A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位

B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相

C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一

D．白质的空间结构主要靠次级键维持

10．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？

A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态

B．的结构是借助于链内氢键稳定的

C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的

D．氨基酸之间的轴距为0.35nm

11．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：

A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键

12．维持蛋白质三级结构稳定的因素是：

A．肽键B．二硫键C．离子键D．次级键

13．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：

A．分子量大的B．分子量小的

C．电荷多的D．带电荷少的

14.下列哪项与蛋白质的变性无关？

A.肽键断裂B．氢键被破坏

C．离子键被破坏D．疏水键被破坏

15．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？

A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键

C．链内及链间的二硫键D．温度及pH

16．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？

A．胶体性质B．两性性质

C．沉淀反应D．变性性质

17．氨基酸在等电点时具有的特点是：

A．不带正电荷B．不带负电荷

C．在电场中不泳动D．溶解度最大

18.Arg的pK1ˊ=2.17，pK2ˊ=9.04，pK3ˊ=12.48其pIˊ等于：

A.5.613B.7.332C.7.903D.10.76

19.血红蛋白质的氧合曲线是：

A.双曲线B.抛物线C.S形曲线D.直线

20.有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是

A.Val（pI为5.96）B.Lys（pI为9.74）

C.Asp（pI为2.77）D.Arg（pI为10.76）

21.SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质

A.pI的差异B.分子大小的差异C.分子极性的差异D.溶解度的差异

22.血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于

A.O2分压降低B.CO2分压降低C.CO2分压增高D.N2分压增高

（四）是非判断题

（）1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。

（）2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。

（）3．所有的蛋白质都有酶活性。

（）4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。

（）5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。

（）6．所有氨基酸都具有旋光性。

（）7．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。

（）8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。

（）9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。

（）10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。

（）11．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。

（）12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。

（）13．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。

（）14．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。

（）15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。

（）16．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

（）17．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

（）18．维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。

（）19．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

（五）问答题

1．什么是蛋白质的一级结构？

为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

2．什么是蛋白质的空间结构？

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

3．蛋白质的α-螺旋结构有何特点？

4．蛋白质的β-折叠结构有何特点？

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？

蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

7．简述蛋白质变性作用的机制。

8．蛋白质有哪些重要功能?

9．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。

假设有下列氨基酸序列（如图）：

151015

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gly-

202527

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？

天冬氨酸；异亮氨酸；缬氨酸；赖氨酸；丙氨酸

10.在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？

A表示向阳极，B表示向阴极，C表示不移动。

人血清蛋白：

pH5.5，pH3.5；血红蛋白：

pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：

pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：

人血清蛋白的pI=4.64血红蛋白的pI=7.07胸腺组蛋白的pI=10.8。

11.凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？

12.已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%（按质量计），色氨酸相对分子质量为204。

（1）计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量

（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万，问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基？

Chapter3酶

（一）名词解释

1．米氏常数（Km值）

2．底物专一性（substratespecificity）

3．辅基（prostheticgroup）

4．酶原（zymogen）

5．酶的比活力（enzymaticcompareenergy）

6．活性中心（activecenter）

7．激活剂（activator）

8．抑制剂（inhibitorinhibiton）

9．别构酶（allostericenzyme）

10．同工酶（isozyme）

11．酶（enzyme）

12．诱导契合学说（inducedfittheory）

13.核酶

（二）英文缩写符号

1．NAD+（nicotinamideadeninedinucleotide）

2．NADP+（nicotinamideadeninedinucleotidephosphate）

3．FAD（flavinadeninedinucleotide）

4．FMN（flavinmononucleotide）

5．CoA（coenzymeA）

（三）填空题

1．酶是产生的，具有催化活性的。

2．酶具有、、和等催化特点。

3．影响酶促反应速度的因素有、、、、和。

4．与酶催化的高效率有关的因素有、、、

、等。

5．别构酶的特点是：

（1），

（2），它不符合一般的，当以V对[S]作图时，它表现出型曲线，而非曲线。

它是酶。

6．全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。

7．辅助因子包括、和等。

其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可以用除去。

8．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、和。

9．根据国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。

醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表，第1个数字分别代表。

10．根据酶的特异性程度不同，酶的特异性可以分为、、和。

11．酶的活性中心包括和两个功能部位，其中直接与底物结合，决定酶的专一性，是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。

12．酶活力是指，一般用表示。

13．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的速度，即时测得的反应速度。

14．解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。

15．温度对酶活力影响有以下两方面：

一方面，另一方面。

16．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有特异性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，仅生成甘油-1-磷酸一种底物，因此它具有特异性。

17．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为，纵轴上的截距为。

18．判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。

19．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质。

主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。

20．根据维生素的____________性质，可将维生素分为两类，即____________和____________。

21．酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度[S]是Km的___________倍；而v达到Vm90%时，[S]则是Km的__________倍。

22．不同酶的Km________，同一种酶有不同底物时，Km值________，其中Km值最小的底物是__________。

23．__________抑制剂不改变酶反应的Vm。

24．__________抑制剂不改变酶反应的Km值。

25．乳酸脱氢酶（LDH）是_______聚体，它由________和_________亚基组成，有________种同工酶，

其中LDH1含量最丰富的是__________组织。

26．动物消化道内最初由细胞分泌的无活性的酶前体称为________。

在一定条件下，无活性的酶前体转变成有活性的酶过程称为________。

27．米切尔和曼顿根据中间产物理论，提出了底物浓度与反应速度的关系式，称为________，该方程为________。

28．米氏常数可用________来表示，它的涵义是酶促反应速度达到________一半时的________。

29．维生素K又称为________；维生素E称为________。

（四）选择题

1．酶的活性中心是指：

A．酶分子上含有必需基团的肽段B．酶分子与底物结合的部位

C．酶分子与辅酶结合的部位D．酶分子发挥催化作用的关键性结构区

2．酶催化作用对能量的影响在于：

A．增加产物能量水平B．降低活化能

C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能

3．竞争性抑制剂作用特点是：

A．与酶的底物竞争激活剂B．与酶的底物竞争酶的活性中心

C．与酶的底物竞争酶的辅基D．与酶的底物竞争酶的必需基团；

4．竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关：

A．作用时间B．抑制剂浓度C．底物浓度

D．酶与抑制剂的亲和力的大小E．酶与底物的亲和力的大小

5．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度：

A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用C．非竞争性可逆抑制作用

D．反竞争性可逆抑制作用

6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使：

A．Vmax减小，Km减小B．Vmax增加，Km增加

C．Vmax不变，Km增加D．Vmax不变，Km减小

7．下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂：

A有机磷化合物B有机汞化合物C有机砷化合物

D磺胺类药物

8．酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上：

A．天冬氨酸Ｂ．脯氨酸Ｃ．赖氨酸D．丝氨酸

9．在生理条件下，下列哪种基团既可以作为H+的受体，也可以作为H+的供体：

A．His的咪唑基B．Lys的ε氨基C．Arg的胍基D．Cys的巯基

10．对于下列哪种抑制作用，抑制程度为50%时，[I]=Ki：

A．不可逆抑制作用B．竞争性可逆抑制作用

C．非竞争性可逆抑制作用D．反竞争性可逆抑制作用

11．下列辅酶中的哪个不是来自于维生素：

A．CoAB．CoQC．FMND．FH2

12．下列叙述中哪一种是正确的：

A．所有的辅酶都包含维生素组分

B．所有的维生素都可以作为辅酶或辅基的组分

C．所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅基的组分

D．只有B族维生素可以作为辅酶或辅基的组分

13．如果有一酶促反应其[S]=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？

A．0．25B．0．33C．0．50D．0．67

14．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：

A．可逆性抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用D．不可逆性抑制作用

15．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？

A．影响必需基团解离状态B．也能影响底物的解离状态

C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性D．破坏酶蛋白的一级结构

16．Km值的概念是：

A．与酶对底物的亲和力无关B．是达到Vm所必须的底物浓度

C．同一种酶的各种同工酶的Km值相同D．是达到1/2Vm的底物浓度

17．关于酶的竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？

A．抑制剂结构一般与底物结构相似B．Vm不变

C．增加底物浓度可减弱抑制剂的影响D．使Km值增大

18．关于酶的非竞争性抑制作用的说法哪些是正确的？

A．增加底物浓度能减少抑制剂的影响B．Vm降低

C．抑制剂结构与底物无相似之处D．Km值不变

19．酶与一般催化剂的不同点，在于酶具有：

A．酶可改变反应平衡常数B．极高催化效率C．对反应环境的高度不稳定D．高度专一性

20．辅酶A的生理功能是

A．递氢体B．转移酰基C．转移酮基D．递电子体

（五）是非判断题

（）1．酶促反应的初速度与底物浓度无关。

（）2．当底物处于饱和水平时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

（）3．某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。

（）4．某些调节酶的V-[S]的S形曲线表明，酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物分子的亲和力。

（）5．测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。

（）6．测定酶活力时，一般测定产物生成量比测定底物消耗量更为准确。

（）7．在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。

（）8．酶反应的最适pH值只取决于酶蛋白本身的结构。

（）9．脂溶性维生素都不能作为辅酶参与代谢。

（）10．酶可以促成化学反应向正反应方向转移。

（）11．对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。

（）12．酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

（）13．酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

（）14．从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖（Km=6×10-6mol/L）或果糖（Km=2×10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

（）15．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关

（）16．Km是酶的特征常数，在任何条件下，Km是常数。

（）17．Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。

（）18．一种酶有几种底物就有几种Km值。

（）19．当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。

（）20．酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。

（）21．酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。

（）22．金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。

（）23．增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。

（）24．竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。

（）25．由1g粗酶制剂经纯化后得到10mg电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了100倍。

（六）问答题及计算题

1．怎样证明酶是蛋白质？

2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？

3．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？

（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；

（2）β-D-葡萄糖苷酶（只作用于β-D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；

（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；

（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；

（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）]；

（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。

4．称取10mg蛋白酶配成10mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度；

（2）酶溶液的酶活力及比活。

5．

（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体