14EB9生化重点1概要.docx

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14EB9生化重点1概要

第二章

1.各种蛋白质的含氮量平均为16%（凯式定氮法测蛋白质含量）

2.组成蛋白质的基本元素有C.H.O.N有些蛋白质含有S.P等元素

3.芳香族氨基酸（色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸等）在280nm有最大吸收峰。

测定蛋白质280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法

4.所谓的氨基酸是羧基分子中的a-碳原子被氨基取代而成的化合物，故又称a-氨基酸。

5.根据氨基酸的R基团的结构和性质分类1：

非极性疏水氨基酸，2：

极性中性氨基酸，3：

酸性氨基酸，（天冬氨酸，谷氨酸）4：

碱性氨基酸（赖氨酸，精氨酸，组氨酸）

6.20种氨基酸的名称及三字符表示要求掌握，详见课本P11表2-1

7.等电点：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

8.模体：

即超二级结构，是指多肽链上顺序相互靠近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体

9.谷胱甘肽（GSH）由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。

功能：

保护某些蛋白质的活性SH不被氧化，同时具有解毒功能。

10.蛋白质的一级结构：

指从N-端到C-端各种氨基酸在多肽链中排列顺序作用力主要肽键

11.二级结构：

多肽链主链各原子在局部空间排列顺序（包括：

a-螺旋，B-折叠，B-转角，无则卷曲）氢键

12.三级结构：

整条多肽链所有原子的排列方式，包括多肽链分子主链及侧链的构象。

侧链构象主要是形成结构域氢键，离子键，疏水作用力（最主要的作用力），范德华力

13.四级结构：

两个或两个以上的亚基借次级键结合而成的复杂结构氢键，疏水键，盐键

14.蛋白质的一级结构是空间结构的基础，而只有具备了特定的空间结构的蛋白质才具有生物活性

15.蛋白质溶液时胶体溶液，蛋白质形成的胶体颗粒的稳定因素主要是分子表面的水化膜和电荷层

16.蛋白质的变性：

在某些理化因素作用下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失，其一级结构不变的现象称为蛋白质的变性

17.变性的性质：

生物活性丧失；溶解度降低，易于沉淀；粘度增加，结晶能力下降；易被酶水解

18.电泳：

指带电粒子在电场中向电性相反的电极移动的现象，带电粒子在电场移动的速度主要取决于带电粒子所带电荷的数量及其质量。

19.结构域：

是蛋白质构象中特定空间区域，是较大的蛋白质分子中，多肽链上相连的超二级结构紧密联系，形成的独立结构单位。

20.分子伴侣：

细胞中的某些蛋白质分子可以识别正在合成的多肽或部分折叠的多肽并与多肽的某些部位结合，从而帮助这些多肽转运.折叠或组装，这一类分子本身并不参与最终产物的形成，因此称为分子伴侣。

第三章

1.维生素：

维持机体正常功能所需，但体内不能合成，或合成量很少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。

2.维生素的分类：

按水溶性分为脂溶性维生素和水溶性维生素。

脂溶性维生素又包括维生素A.D.E.K等，水溶性维生素又分为B族维生素和维生素C。

3.水溶性维生素的活性形式及其生化作用（详见课本P49表3-1）

第四章

1、酶的概念：

活细胞合成的有催化作用的蛋白质。

2、结合酶：

由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子，酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。

酶蛋白：

决定反应的特异性辅助因子：

决定反应的种类与性质

3、酶促反应动力学的概念：

研究各种因素对酶促反应速度的影响。

酶促反应速度：

单位时间内底物的消耗量和产物的生成量。

影响因素包括：

底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

（研究一种因素影响时，其余各因素不变。

）

4、米-曼式方程：

Ｖ＝Vmax[S]/Km+[S]

[S]：

底物浓度

V：

不同[S]时的反应速度

Vmax：

最大反应速度（maximumvelocity）

Ｋm：

米氏常数（Michaelisconstant）

Km：

米氏常数，等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。

Km可表示酶对底物的亲和力，Km与亲和力成反比关系。

可以判断酶作用的最适底物。

Km是酶的特征性常数之一。

只与酶的性质、底物和反应环境（如温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。

5、Vmax：

最大反应速度，即酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。

6、可逆性抑制作用

7、酶原与酶原的激活：

酶原（zymogen）：

酶的无活性前体。

酶原的激活：

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程

酶原激活的生理意义：

a,避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

b.有的酶原可以视为酶的储存形式。

在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。

8、同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

特点：

存在于同一机体的不同组织中，甚至同一组织细胞内的不同亚细胞结构中。

9.必需基团：

酶蛋白分子中与酶的催化活性密切相关的化学基因称为必需基团。

10.活性中心：

指必需基团一级结构可能相距甚远但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域。

生理意义：

适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。

11.酶促反应的特点：

a.极高的催化效率；

b.高度的特异性（绝对特异性相对特异性立体异构特异性）

C.高度的不稳定性；

D.可调节性：

快速调节（对酶活性的调节）

缓慢调节（对酶数量的调节）

12.乳酸脱氢酶的生理意义

乳酸脱氢酶属同工酶，其相对含量的改变能反映人体某些脏器的功能状况，正常血清中LDH2的活性高于LDH1，心肌梗死时可见LDH1大于LDH2，肝细胞受损时病人血清LDH5活性明显升高。

第六章

1.无氧氧化（糖酵解）

概念：

葡萄糖或糖原在无氧或缺氧情况下，分解成乳酸并释放出少量能量的过程。

反应场所：

在胞液中进行

反应过程

第一阶段：

葡萄糖裂解为2分子磷酸丙糖

a.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖限速酶：

已糖激酶

b.6-磷酸葡萄糖转化为6-磷酸果糖

c.c.6-磷酸果糖生成1,6-二磷酸果糖限速酶：

6-磷酸果糖激酶-1

d.磷酸丙糖的生成

e.磷酸丙糖异构化

第二阶段：

磷酸丙糖转变为丙酮酸

a.3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸

b.1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸（底物水平磷酸化）

c.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸

d.2-磷酸甘油酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）

e..PEP转变成丙酮酸限速酶：

丙酮酸激酶（底物水平磷酸化）

第三阶段：

丙酮酸还原为乳酸

生理意义

是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。

是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

2.有氧氧化：

概念：

葡萄糖在有氧条件下彻底分解生成CO2和H20并释放大量能量的过程。

是糖氧化的主要方式。

部位：

胞液及线粒体

反应过程

第一阶段：

葡萄糖生成丙酮酸（糖酵解途径）

第二阶段：

丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A

第三阶段：

乙酰辅酶A进入三羧酸循环彻底氧化为H2O和CO2并释放较多能量

三羧酸循环：

指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列脱氢、脱羧反应，再生成草酰乙酸的循环过程。

a.草酰乙酸与乙酰辅酶A生成柠檬酸限速酶：

柠檬酸合酶

b.柠檬酸异构为异柠檬酸

c.异柠檬酸第一次氧化脱羧生成a酮戊二酸限速酶：

异柠檬酸脱氢酶

d.a酮戊二酸第二次氧化脱羧生成琥珀酰CoA限速酶：

a酮戊二酸脱氢酶复合体

e.底物水平磷酸化生成琥珀酸

f.琥珀酸脱氢氧化成延胡索酸

g.延胡索酸加水生成苹果酸

h.苹果酸脱氢生成草酰乙酸

TAC的1、2、3、4、

经过一次三羧酸循环，

1　一次底物水平磷酸化（GTP）

2　二次脱羧（2分子CO2）

3　三步不逆反应（整个反应不可逆）

4　四次脱氢（FAD2，3NADH）

生理意义

（1）糖的有氧氧化是机体产能最主要的途径

（2）糖的有氧氧化是体内三大营养物质代谢的总枢纽，也是体内三大营养物质互相变的重要联络机构。

（3）糖的有氧氧化途径与体内糖的其他代谢途径有着密切的联系。

3.磷酸戊糖途径

限速酶：

6-磷酸葡萄糖脱氢酶

生理意义:

a.利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径，为合成核苷酸提供原料

b.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应:

为体内许多合成代谢供氢维持还原型谷胱甘肽的正常含量参与体内的羟化反应

4.糖原合成小结:

糖原合成需要引物UDPG是葡萄糖的活性形式。

糖原合酶是糖原合成的关键酶糖原支链结构的形成需要分支酶的作用糖原合成是消耗能量的过程

5.糖原分解小结：

糖原分解（glycogenolysis）习惯上指肝糖原分解成为葡萄糖的过程。

磷酸化酶是糖原分解的关键酶

5.糖异生：

概念：

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。

从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程

关键酶：

丙酮酸羧化酶果糖二磷酸酶-1葡萄糖-6-磷酸酶

部位：

肝脏（主要）及肾脏（饥饿时）

生理意义：

（一）维持血糖浓度的恒定

（二）补充肝糖原

第七章

1.生物氧化过程生成

的方式：

有机酸脱羧

2.呼吸链：

在线粒体内膜中，由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的连锁体系，代谢物脱下的氢经这一体系传递，最终与氧结合生成水，又称电子传递链。

3.呼吸链电子传递体主要有：

黄素蛋白，细胞色素，铁硫蛋白，泛醌（辅酶Q）.

4.NADH氧化呼吸链与琥珀酸氧化呼吸链

琥珀酸

↓

氧化呼吸链

FAD（Fe-S）

NADH氧化呼吸链↓

NADH→FMN→CoQ→Cytb→Cyt

→Cyt

→Cyta

→

（Fe-S）

5.胞液中NADH的氧化.α-磷酸甘油穿梭（主要存在于脑和骨骼肌）2.5ATP

苹果酸-天冬氨酸穿梭（主要存在于肝和心肌）1.5ATP

两种穿梭系统的比较

6.氧化磷酸化：

在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经呼吸链传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP。

7.底物水平磷酸化：

把底物分子的高能磷酸键的能量直接交给ADP而最终生成ATP.

8.体内生成ATP的方式:

底物水平磷酸化和氧化磷酸化

9.生物氧化：

物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等有机物分子在体内氧化分解成CO2和H2O，并释放能量的过程。

第8章

一：

1.脂类脂肪、类脂（胆固醇胆固醇酯磷脂糖脂）总称，不溶水溶有机溶剂.

2.脂肪甘油+脂肪酸

二：

1.血脂：

血浆中所含脂类的总称。

包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇酯及游离脂肪酸等。

甘油三酯0.11-1.69mmol\L总胆固醇2.59-6.47mmol\L

2.血浆脂蛋白的分类

电泳法：

乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白、α-脂蛋白

超速离心法：

乳糜微粒（CM），极低密度脂蛋白（VLDL），低密度脂蛋白（LDL），高密度脂蛋白（HDL）

蛋白质最多HDL甘油三酯最多乳糜颗粒胆固醇及胆固醇酯最多LDL表P176

HDL长寿因子LDL动脉粥样硬化

血浆脂蛋白：

蛋白质甘油三酯磷脂胆固醇胆固醇酯

三：

甘油三酯代谢

1、脂肪的动员：

概念：

储存于脂肪细胞中的脂肪，在3种脂肪酶作用下逐步水解为游离脂肪酸和甘油，释放入血供其他组织利用。

限速酶：

甘油三酯脂肪酶，受多种激素调节

去路：

彻底分解，提供能量在肝脏中合成酮体参与TG和磷脂合成

2、甘油的代谢

去路：

经糖异生转变为葡萄糖氧化分解为水、CO2，提供能量参与TG和磷脂合成

3、脂肪酸的β-氧化

a.脂肪酸的活化：

脂肪酸转变为脂酰CoA胞液

脂肪酸+CoASH+ATP→（脂酰CoA合成酶）脂酰~CoA+AMP+PPi

不可逆1分子脂肪酸需消耗2个高能磷酸键2分子ATP产物含高能硫酯键

b.脂酰CoA进入线粒体肉碱脂酰转移酶Ⅰ是限速酶

需要肉碱转运肉碱脂酰转移酶Ⅰ将膜外脂酰CoA与肉碱催化成脂酰肉碱，肉碱脂酰转移酶II内外膜间脂酰肉碱催化转变为脂酰CoA和肉碱

c.脂酰CoA的β-氧化

脱氢:

脂酰CoA脱氢酶αβ碳各脱1氢，生成反⊿²烯酰CoA。

2H+FAD→FADH2

加水：

反⊿²烯酰CoA⊿²烯酰水化酶加水生成L（+）-β-羟脂酰CoA

再脱氢：

脱氢酶脱2H生成β-酮脂酰CoA。

2H+NAD→NADH+H+

硫解:

β-酮脂酰CoA硫解酶+CoASH碳链断裂，生成1乙酰CoA和少2碳的脂酰CoA

循环连续反应

脂肪酸β-氧化的能量生成：

16C为例

软脂酸（-2ATP）软脂酰CoA（β-氧化7次）8乙酰CoA+7FADH2+7NADH+7H+

1分子软脂酸氧化共生成7×（1.5+2.5）+8×10-2=106分子ATP

4.酮体：

乙酰乙酸（70%）β-羟丁酸（30%）丙酮（极微，烂苹果味）

肝内生肝外用利用：

肝外主要有利用酶类（琥珀酰CoA转硫酶，乙酰乙酰CoA硫解酶）

意义：

a.饥饿、运动条件下，酮体是脑组织和肌肉的主要能源b.利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗

5.花生四烯酸可转变成前列腺素（PG）、血栓素（TXA2）和白三烯（LT）

PG:

激素样活性物质TXA2：

引起凝血和血栓形成LT：

与白细胞趋化性炎症变态反应有关

第9章

1.氮平衡：

摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）含氮量之间的关系

氮总：

摄入氮=排出氮（正常成人）氮正：

摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）

氮负：

摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）

蛋白质含氮量平均约为16%最低30～50g营养学80g

2.营养价值一般：

动物蛋白质>植物蛋白质

必需氨基酸：

指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。

（赖甲硫缬异亮苯丙亮色苏）

3.腐败作用：

肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物进行的分解过程。

产物大多有害，如胺、氨、H2S、苯酚、吲哚等；也少量的脂肪酸维生素等可被机体利用的物质。

脱氨→NH4脱羧→胺碳链降解→其他有害

胺类化学结构与儿茶酚胺（肾上腺素去甲肾上腺素多巴胺）类似，称为假神经递质。

增多可取代神经递质，使不能传递冲动，大脑发生异常抑制，可能与肝昏迷有关

4.脱氨基作用氨基酸脱氨基的重要方式，也是合成非必需氨基酸的重要途径

a.转氨基作用:

转氨酶作用，一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。

特点：

只有氨基的转移，没有氨的生成催化反应可逆其辅酶都是磷酸吡哆醛

（GPTALT丙氨酸氨基转移酶）肝组织含量高，急性肝炎患者血清ALT升高

（GOTAST天冬氨酸氨基转移酶）心肌组织含量较高,心肌梗患者血清AST可升高

b.氧化脱氨基作用:

氨基酸在酶的催化下，进行伴有氧化的脱氨基反应

L-谷氨酸脱氢酶（辅酶为NAD+或NADP+催化生成a-酮戊二酸）氨基酸氧化酶

c.联合脱氨基作用（主）:

两种或两种以上的酶联合催化，使氨基酸的α-氨基脱下并产生游离氨。

（可逆）

另一种脱氨基反应嘌呤核苷酸循环（骨骼肌、心肌）

d.非氧化脱氨基作用

5.a-酮酸的代谢a.氨基化生成非必需氨基酸b.三羧酸循环氧化供能

c.转变为糖类或脂肪生糖氨基酸生酮氨基酸：

亮氨酸、赖氨酸

生酮兼生糖氨基酸：

异亮、酪、色、苯丙、苏

6.鸟氨酸循环（线粒体和胞液中进行）

每生成1分子尿素消耗3个ATP的4个高能磷酸键

血氨正常参考值：

5.54～65mol/L

7.高血氨症：

血氨浓度升高（肝功能严重损伤和尿素合成障碍）

高氨血症可引起脑功能障碍机制：

与脑中a酮戊二酸生成谷氨酸，也可进步生成谷氨酰胺。

氨入脑使a酮戊二酸减少，三酸酸循环减弱，ATP生成少，引起大脑功能障碍，严重肝昏迷。

治疗：

a.限制蛋白质摄入b.肠道抑菌c.给予谷氨酸

8.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团（CO2不是）

一碳单位的载体:

四氢叶酸

9.苯丙酮尿症：

苯丙氨酸羟化酶缺乏，苯丙氨酸不能→酪氨酸，堆积，转氨作用件套苯丙酮酸白化病:

黑色素细胞内，酪氨酸酪氨酸酶→多巴，多巴→多巴醌，多巴醌→吲哚-5，6-醌，聚合生成黑色素。

酪氨酸酶缺乏，黑色素合成障碍，患者皮肤、头发等呈白色

尿黑酸症：

缺乏尿黑酸氧化酶，尿黑酸随尿排出。

尿黑酸碱性条件易被氧化成醌，并进一步生成黑色化合物

第11章

1.核酸:

以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

（脱氧核糖核酸核糖核酸）元素C、H、O、N、P（9～10%）

逐步水解：

核酸——核苷酸——核苷碱基——戊糖磷酸碱基

2.碱基：

嘌呤嘧啶戊糖：

核糖脱氧核糖核苷：

碱基+戊糖

核苷酸：

核苷+磷酸环化核苷酸：

cAMP，cGMPP263

3.一级结构核苷酸的排列顺序，即碱基排列顺序。

连接键：

3’5’-磷酸二酯键DNA链的方向：

5’——3’

4.二级结构——双螺旋结构

模型要点:

a.两条反向平行右手双螺旋螺旋直径2.0nm，表面有大沟和小沟。

b.磷酸-脱氧核糖骨架外侧，碱基内侧。

每圈螺旋含10个碱基对，螺距为3.4nm。

c.碱基氢键相连，A=T，G三C。

d.稳定的因素：

横向氢键，纵向碱基间的堆积力

双螺旋结构可分为A、B、C、D（右手螺旋）；Z型（左手螺旋）B→Z（老年痴呆.风湿）

5.三级结构超螺旋结构（进一步螺旋节省空间）

6.正超螺旋负超螺旋（体内为主：

利于解旋复制和转录）

6.染色体：

核小体：

H2A、H2B、H3、H4组蛋白各两分子成八聚体核心，146bpDNA盘绕1.75圈，形成核心颗粒，之间由一个H1组蛋白和连接DNA（约54bp）连接

7.DNA的功能作为遗传信息的载体，为遗传信息复制以及信息的转录提供模板。

8.mRNA结构形成帽子结构：

m7GpppNm-。

mRNA成熟过程是hnRNA剪接过程功能：

蛋白质合成的模板

9.tRNA结构含10～20%稀有碱基（最高）

二级结构—三叶草形氨基酸臂，DHU环，反密码环，TC环，额外环

三级结构—倒L形功能：

活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。

10.核酸的性质

1.a.两性大分子，但偏酸性b.粘度极大粘度：

DNA>RNAc.紫外吸收：

最大吸收波长为260nm（蛋白质为280nm）

2.变性:

在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程本质是氢键断裂（DNA变性只改变二级结构不改变核苷酸序列）

方法：

过量酸，碱，加热，变性试剂如尿素、酰胺等

性质改变：

增色效应：

吸收度增加的；旋光性下降；粘度降低；生物学功能丧失或改变

3.复性：

在适当条件下，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象

生物活性一般只能得到部分的恢复，具有减色效应

痛风症嘌呤代谢紊乱使尿酸盐晶体积聚，导致痛风、关节炎、尿路结石及肾病，临床上用别嘌呤醇治疗，限制饮食。

第12章复制

DNA聚合酶的分类：

（1）原核生物的DNA聚合酶

DNA-polⅠ：

损伤修复，填补空隙

DNA-polⅡ：

参与DNA损伤的应急状态修复

DNA-polⅢ：

是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶

原核生物三种DNA聚合酶比较

DNA聚合酶ⅠDNA聚合酶ⅡDNA聚合酶Ⅲ

不同种类亚基数目1≥7≥10

相对分子质量10300088000900000

5´→3´核酸聚合酶活性+++

3´→5´核酸外切酶活性+++

5´→3´核酸外切酶活性+--

聚合速度（核苷酸/分）1000~1200240015000~60000

持续合成能力3~2001500≥500000

分子数/细胞40010010~20

功能切除引物，修复修复复制

（2）真核生物的DNA聚合酶

DNA-polα：

起始引发，有引物酶活性。

DNA-polβ：

参与低保真度的复制,参与核DNA的修复.

DNA-polγ：

在线粒体DNA复制中起催化作用。

DNA-polδ：

延长子链的主要酶，有解螺旋酶活性。

DNA-polε:

在复制过程中起校读、修复和填补缺口的作用。

复制的保真性：

1.遵守严格的碱基配对规律；

2.聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；

3.复制出错时DNA-pol的及时校读功能。

1.中心法则存在的信息流（DNA及RNA的自我复制，转录，翻译，逆转录）

2.规律：

（1）半保留复制：

复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板，一半保留，一半复制，合成子代DNA分子的方式

（2）双向复制两个方向，四条子代链

（3）半不连续性冈崎片段：

随从链中不连续复制的片段

3.条件:

底物：

四种脱氧核苷三磷酸（dATP,dTTP,dCTP,dGTP,简写为dNTP）

聚合酶：

依赖DNA的DNA聚合酶模板：

解开成单链的DNA母链引物：

为dNTP聚合提供3’-OH末端的寡聚核苷酸片段其他蛋白因子：

拓扑异构酶，引物酶，解螺旋酶，DNA连接酶，单链DNA结合蛋白

作用次序：

①拓扑异构酶②解螺旋酶③单链DNA结合蛋白④引物酶⑤DNA聚合酶Ⅲ

⑥DNA聚合酶Ⅰ⑦DNA连接酶

复制时各种酶作用小结

主要成员主要作用

DnaA识别复制起始位点

解螺旋酶解开DNA双链

SSB维持已解开单链DNA的稳定

引物酶合成RNA引物

TOPO使打结、缠绕、正超螺旋的DNA松驰

DNA-polⅢDNA复制

DNA-polⅠ水解引物、填补空隙、修复作用

DNA连接酶催化双链DNA中单链缺口的连接

4.端粒：

维持染色体的稳定性，保证DNA复制的完整性端粒酶：

延长端粒3’端

5.突变类型：

（1）点突变

（2）插入、缺失和框移突变（3）重排

6.修复类型：

光修复切除修复重组修复SOS修复

第13章转录

1.逆转录：

核酸合成与转录（DNA→RNA）过程遗传信息的流动方向相反（RNA→DNA）,故称逆转录逆转录酶：

是一种依赖RNA的DNA聚合酶，能催化以单链RNA为模板合成双链DNA的反应

2.条件：

底物：

四种三磷酸核苷（NTP）即ATP,GTP,CTP,UTP

聚合酶：

依赖DNA的RNA聚合酶模板：

单链DNA其他蛋白因子

3.RNA聚合酶：

σ亚基：

辨认起始点

4.RNA合成与DNA合成异同点

相同点：

1、都以DNA链作为模板2、合成的方向均为5’→3’

3、聚合反应均是通过核苷酸之间形成的3’,5’-磷酸二酯键，使核苷酸链延长。

不同点：

第14章翻译

1.条件：

原料：

氨基酸模板：

mRNA搬运工具：

tRNA装配机：

核糖体

（2）有关的酶，供能物质，无机离子

2.概念：

翻译：

将mRNA分子中由碱基序列组成的遗传信息，通过遗传密码破译的方式转变成为蛋白质中的氨基酸排列顺序。

遗传密码：

mRNA分子上从5至3方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码（tripletcodon）。

遗传密码的特点方向性连续性简并性摆动性通用性

起始密码子：

AUG终止密码子：

UAA,UAG,UGA

3.核糖体循环：

活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环过程，包括进位、成肽和转位三步反应。