011009 生物化学复习要点.docx

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011009生物化学复习要点

成都中医药大学教学大纲

《生物化学》课程教学大纲

一、课程基本情况

课程代码

011009

开课单位

生物化学教研室

课程名称

中文名称

生物化学

英文名称

Biochemistry

授课语言

□√中文□中文＋英文（英文授课>50%）

□英文□其他外语

学时学分

总学时

36

学分

2

课程负责人

冯雪梅

课程群

□人文素质与素质拓展课程群□学习能力与创新意识课程群

□基础理论与基本技能课程群□√专业知识与专业能力课程群

课程类型

□文化素质课□公共基础课□学科基础课

□√专业基础课□专业课□其它

教学策略与方法

□√讲授为主□实验/实践为主□专题讨论为主

□案例教学为主□自学为主□其它

教学目标

知识：

掌握生物化学的基本原理，使得他们能够在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来分析和解决实际问题的能力。

技能

其他

考核方式及成绩评定标准

考试/考查

出勤/学习态度10%

课外作业20%

课堂测试10%

期末理论考试60%

实践考核%

考试

无迟到、早退、旷课，回答问题

实验纪律、实验操作、实验报告

先修课程要求、适用学院及专业

医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学

适用于药学院中药学、中药基地、药物制剂、药学、制药工程专业、药学专科、医学营养专科、药物制剂技术专科；民族医药学院藏药学专业；峨眉学院植物保护专业；医学技术学院卫生检验与检疫技术专科、医学生物技术专科

使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间）

《生物化学》，唐炳华主编，中国中医药出版社，第3版，2012年

参考书目（书名、作者、出版社、出版时间）

《生物化学》，查锡良主编，人民卫生出版社，第7版，2009年

《生物化学》，王浩主编，人民卫生出版社，第1版，2002年

课程网站及学习资源（教师个人网址请列入）

二、课程内容简介（50－150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介）

课程性质：

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

课程作用：

当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生物科学专业学生最为重要的必修课程之一。

课程内容：

生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶的结构与功能）；能量代谢与物质代谢（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢等）；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；肝胆生化等。

生化实验基本技能和主要实验方法。

三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目）

第一章　绪论

课时：

共1学时

目的要求

　　1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。

　　2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。

教学内容

　　1．生物化学的含义、任务和主要内容。

　　2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。

　　3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。

　　4．生物化学的学习方法。

思考题

1.什么是生物化学？

医学生物化学的主要任务？

2.生物化学的主要研究内容是什么？

3.生物化学与其他医药各学科的关系？

第二章　糖类化学

课时：

共1学时

目的要求

　　1.掌握重要单糖、双糖的结构和性质以及糖类的生理功能。

　　2.熟悉多糖的结构和主要性质。

　　3.了解糖的分类、构象和杂多糖。

教学内容

　　1．糖的概念，分类和生理功能。

　　2．单糖的结构与性质：

　　⑴单糖结构：

葡萄糖的旋光性、开链结构、环状结构和构象。

果糖、半乳糖、核糖和2-脱氧核糖的结构。

　　⑵单糖（以葡萄糖为例）的主要理化性质（氧化、还原、成苷和脂化反应）。

　　3．低聚糖--双糖（麦芽糖、蔗糖和乳糖）的结构和还原性；细胞膜上寡聚糖链。

　　4．多聚糖：

　　⑴同多糖：

淀粉、糖原和纤维素的组成、结构和主要性质；右旋糖苷的生物学作用。

　　⑵杂多糖--粘多糖；透明质酸、硫酸软膏素、肝素和血型物质。

（自学）

思考题

1.什么是糖？

糖的分类？

2.葡萄糖的开链与环状结构？

3.单糖的主要性质。

4.淀粉的结构与性质？

5.糖原与支链淀粉的在结构上的区别？

第三章　脂类化学

课时：

共1学时

目的要求

　　1．掌握脂类的生理功能、甘油三酯的结构和主要性质。

　　2．熟悉磷脂、胆固醇和类固醇激素的结构和作用。

　　3．了解神经鞘脂类的结构和功能。

教学内容

　　1．脂类的分类和生理功能。

　　2．脂肪酸与前列腺素、血栓素和白三烯。

　　3．甘油脂类：

　　⑴甘油三酯的结构和主要性质。

　　⑵甘油磷脂：

卵磷脂、脑磷脂。

　　4．神经鞘脂类：

神经鞘磷脂、脑苷脂和神经节苷脂（自学）。

　　5．类固醇：

胆固醇及胆固醇脂、胆酸和类固醇激素。

思考题

1.主要的脂类物质有哪些？

2.甘油三酯的结构和主要性质

3.甘油磷脂的结构

4.类固醇的结构

第四章　蛋白质化学

课时：

共4学时

目的要求

1．掌握蛋白质的组成和分子结构。

2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性与理化性质。

3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽。

教学内容

　　1．蛋白质概述：

1蛋白质在生命过程中的重要性。

⑵蛋白质的分类。

2．蛋白质的分子组成：

⑴蛋白质的元素组成：

含N量占整个分子量16%

⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：

结构（除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。

⑶肽键和肽：

肽键的形成、肽的概念

⑷体内某些重要的活性肽　　

3．蛋白质的分子结构：

⑴蛋白质的一级结构：

多肽链的基本结构。

⑵蛋白质的空间结构：

（二级、超二级、三级、四级结构）。

4．蛋白质结构与功能关系

　　⑴一级结构与功能关系

　　⑵空间构象与功能关系。

　　5．蛋白质的理化性质：

呈色反应，紫外吸收特征，两性电离和等电点；大分子性质：

胶体性质（使蛋白质胶体溶液稳定的两个因素）、扩散与沉降（盐析法沉淀蛋白质的原理）；蛋白质的变性与复性。

思考题

1.氨基酸的结构特点

2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？

分别包括哪些？

3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？

4.试比较蛋白质与多肽的区别。

5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？

6.维持蛋白质各级结构的主要作用力有哪些？

7.蛋白质的紫外吸收有何特点？

8.什么是蛋白质的变性与复性？

9.简述蛋白质的两性电离和等电点？

10.简述引起蛋白质变性的因素

第五章　核酸化学

课时：

共3学时

目的要求

1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。

2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。

3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。

教学内容

1．核酸的概述（分类和生物学意义）。

2．核酸的分子组成：

戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别

3．核酸的分子结构：

⑴核酸分子中核苷酸之间连接的方式：

3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’-）

⑵DNA的分子结构：

一级结构、二级结构（双螺旋结构）、三级结构（超螺旋、核小体）

⑶RNA的种类和分子结构：

真核生物mRNA的结构特点（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；tRNA的一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；rRNA的种类（包括原核生物与真核生物）

4．核酸的理化性质：

紫外吸收、核酸的变性与复性、Tm的概念及影响因素

5．体内某些重要核苷酸结构和生理功能：

两种环核苷酸（cAMP与cGMP）

思考题

1.简述核酸一级结构特点。

2.简述DNA双螺旋结构的基本内容；

3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的α螺旋结构；

4.RNA的种类及其生物学作用。

5.简述tRNA二级结构的基本特点。

6.mRNA的结构特点。

7.核酸的变性与复性。

8.简述DNA的解链温度。

第六章　酶

课时：

共5学时

目的要求

1．掌握酶的化学本质和分子结构，酶催化反应的特点与机制。

2．熟悉酶促反应动力学，酶与医学关系。

3．了解酶的命名、分类和活性测定。

教学内容

　　1．酶的概念与分子组成

⑴酶的概念

⑵酶的分子组成：

全酶、酶蛋白与辅因子的关系、辅酶与辅基的区别

⑶酶促反应的特点：

高效性、专一性（相对专一性、绝对专一性、立体异构专一性）、可调节性、不稳定性）

2．酶的分子结构与功能

⑴酶的活性中心：

活性中心与必需基团的概念；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内

⑵酶原与酶原的激活：

酶原与酶原激活的概念、激活的机理及意义

⑶同工酶：

同工酶的概念

3.酶促反应的机制

⑴活化能

⑵酶的中间复合物学说

⑶酶促反应机制

4．酶促反应动力学：

温度（高温与低温降低酶促反应速度的机理）、pH、酶的浓度、底物浓度（米氏常数的含义与延伸意义、米氏方程式）、激活剂和抑制剂（不可逆与可逆性抑制剂的区别；竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的区别；举例说明竞争性抑制剂的抑制作用机理）对酶促反应的影响。

5．酶的命名、分类和活性测定。

（自学）

6．酶与医学的关系：

⑴酶与疾病的关系。

⑵酶在医学上的应用。

思考题

1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

2.什么是酶原和酶原的激活？

3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？

请分别叙述各类的组成。

4.全酶由哪两部分组成？

酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？

5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？

在酶促反应中其作用是什么？

6.Km值与哪些因素有关？

与哪些因素无关？

有何意义？

7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。

8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。

9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

10.简述温度对酶促反应影响的双重性。

11.试述酶与医学的关系。

12.何谓同工酶？

在医学上有何应用？

13.酶的催化作用有哪些特点？

14.酶的专一性有哪几种类型？

第七章　维生素

课时：

共3学时

目的要求

1．掌握维生素的概念、分类和典型缺乏病；掌握维生素A、D、C的主要生理功能；掌握B族维生素与酶的辅助因子的关系；

2．熟悉各种维生素的主要来源以及引起维生素缺乏病的原因；熟悉维生素E的主要生理功能；

3.了解维生素的化学结构、理化性质；了解维生素K的主要生理功能。

教学内容

　　1．维生素概述：

⑴维生素的概念和特点。

⑵维生素的分类和命名。

⑶维生素缺乏病，引起缺乏病的原因和维生素的毒副作用。

2．水溶性维生素：

⑴维生素C的化学结构、主要来源、生化功能和缺乏病。

⑵B族维生素和辅助因子：

维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP与NAD+和NADP+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12，硫辛酸。

3．脂溶性维生素：

维生素A、维生素D、维生素E和维生素K的生理功能、缺乏病和来源。

思考题

1.维生素有哪些特点？

2.请写出B族维生素和辅酶的关系

3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因

4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？

5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？

6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？

7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？

第八章　生物氧化

课时：

共3学时

目的要求

1．掌握生物氧化的概念、呼吸链和能量代谢。

2．熟悉生物氧化过程中二氧化碳的生成方式。

3．了解其他氧化体系的意义。

教学内容

1．概述：

生物氧化的概念、特点和方式。

2．二氧化碳的生成。

3．水的生成——呼吸链：

呼吸链的概念、组成成分与呼吸链传递体排列顺序；体内两条重要的呼吸链。

4．ATP的生成、储存和利用：

底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；高能磷酸化合物的种类（高能磷酸键、高能硫酯键）、生成（氧化磷酸化、底物水平磷酸化）、转移、储存（ATP，肌肉组织中为ATP和磷酸肌酸）和利用。

5．其他氧化体系：

微粒体氧化体系；过氧化氢酶与过氧化物酶；超氧化物歧化酶。

（自学）

思考题

1.试述生物氧化中CO2的生成方式。

2.试述铁硫蛋白的组成及作用。

3.试述生物氧化的特点。

4.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？

5.试述体内能量的生成、储存与利用。

6.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。

7.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？

8.NADH氧化呼吸链是如何组成的？

说明各个组成成份在呼吸链中的作用。

9.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成与功能。

第九章　糖代谢

课时：

共5学时

目的要求

1．掌握血糖，糖在体内代谢的主要途径及其生理意义。

2．熟悉糖的消化吸收和糖尿病的生化机制。

3．了解其他单糖的代谢、糖代谢紊乱和糖耐量实验。

教学内容

　　1．糖类的消化和吸收

2．糖的氧化分解：

⑴糖的无氧分解（糖酵解）的主要过程、关键步骤、关键酶、能量计算和生理意义。

⑵糖的有氧氧化：

主要过程、三羧酸循环的特点、关键酶、能量计算和生理意义。

⑶戊糖磷酸途径：

简要过程和生理意义。

3．糖原的合成、分解和糖异生作用的主要过程、关键酶和生理意义。

4．血糖：

血糖的概念；血糖的来源和去路；血糖浓度的调节；血糖水平异常（糖尿病、低血糖）。

5．糖代谢紊乱与相关临床检查。

（自学）

思考题

1.糖酵解有何生理意义？

2.简述糖酵解的四个主要阶段。

3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。

4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？

5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？

6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。

（1）反应条件

（2）反应部位（3）终产物（4）产能

7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？

8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？

9.磷酸戊糖途径有何生理意义？

10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？

为什么？

11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？

12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？

13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？

14.糖异生有何生理意义？

15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参与了？

16.血糖有哪些来源与去路？

17.简述胰岛素的作用机制。

18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。

19.试述耐糖曲线的临床意义。

20.从生化角度简述糖尿病的病因。

21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。

22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？

第十章　脂类代谢

课时：

共4学时

目的要求

1．掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成和生理功能，甘油三酯的中间代谢及生理意义和胆固醇的转化。

　　2．熟悉脂类的消化吸收，血浆脂蛋白的代谢，甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料。

　　3．了解脂类代谢紊乱。

教学内容

　　1．脂类的消化、吸收和分布。

2．血脂与血浆脂蛋白

⑴血脂的概念；血脂的组成和含量；血脂来源和去路。

⑵脂蛋白的分类与命名；组成；结构特点；代谢和功能。

⑶血浆脂蛋白代谢异常，高脂血症和高脂蛋白血症。

3．甘油三酯的中间代谢。

　　⑴分解代谢：

脂肪的动员（动员的关键酶-激素敏感性脂肪酶）；β-氧化方式（主要步骤及能量计算）；酮体的生成和利用（合成的原料、部位及相关酶；利用的部位及相关酶；酮体代谢的意义）；甘油代谢。

　　⑵合成代谢：

脂肪酸合成（合成的部位、原料、关键酶）；甘油三酯的合成。

　　⑶激素对甘油三酯代谢的调节

　　4．磷脂和胆固醇的代谢。

⑴磷脂的代谢：

甘油磷脂的合成代谢（甘油二酯合成途径——合成的原料、能量）和分解代谢。

⑵胆固醇代谢：

吸收、合成（合成的部位、原料、关键酶）、酯化（血浆中的酯化）、转化（胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素）和排泄

　　5．动脉粥样硬化与脂蛋白代谢。

（自学）

思考题

1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。

2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。

3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。

4.试述酮体生成的组织、原料及过程。

5.试述血脂的成分及运输形式。

6.何谓酮体？

酮体在何处生成？

在何处氧化？

7.试述酮体生成和利用的生理意义。

8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。

9.胆固醇能转变成哪些物质。

9.胆固醇酯化的过程及所需酶。

10.何谓载脂蛋白？

其主要功能如何？

11.一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次β-氧化？

净生成多少分子ATP？

12.简述体内糖是如何转变成脂肪的。

13.试述乳糜微粒的代谢过程。

14.试述极低密度脂蛋白的代谢过程。

15.试述低密度脂蛋白的代谢过程。

16.试述高密度脂蛋白的代谢过程。

17.试述血浆脂蛋白的结构特点。

18.试述柠檬酸—丙酮酸循环。

第十一章　蛋白质的分解代谢

课时：

共3学时

目的要求

1．掌握蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢

2．熟悉蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢

3．了解支链氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。

教学内容

1．蛋白质的营养作用：

氮平衡（氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡）；蛋白质的需要量和营养价值（必需氨基酸、蛋白质营养价值取决于必需氨基酸的种类、含量和比例）；食物的互补作用。

2．蛋白质的消化、吸收和腐败：

⑴蛋白质的消化：

胃、小肠内的消化。

⑵氨基酸的吸收和转运：

载体对氨基酸的吸收作用；γ-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。

⑶蛋白质的腐败：

腐败作用的概念；胺、酚、吲哚和氨的生成。

3．氨基酸的一般代谢

⑴脱氨基作用：

氧化脱氨基作用、氨基转移作用（ALT、AST）和联合脱氨基作用（与谷氨酸氧化脱氨联合、与嘌呤核苷酸循环联合）。

⑵氨的代谢：

来源、转运和去向；尿素生成。

⑶α-酮酸代谢：

重新合成氨基酸；转化成糖或酮体、氧化供能。

⑷氨基酸的脱羧基作用：

氨基酸脱羧酶（辅酶及所含维生素）组胺；5-羟色胺；多胺等。

4．个别氨基酸的代谢

　　⑴一碳单位的代谢：

概念、种类、存在与运输形式、生成与相互转变、生理意义。

⑵含硫氨基酸的代谢；甲硫氨酸、半胱氨酸。

⑶芳香族氨基酸的代谢：

苯丙氨酸；酪氨酸。

⑷支链氨基酸的代谢。

5．氨基酸代谢与临床。

（自学）

思考题

1.为何说蛋白质是生命的物质基础？

举列说明。

2.氮平衡有哪三种类型？

各见于哪些人群？

如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？

3.某一病人的食物含氮量为0.63克，尿和粪中的含氮量为0.82克。

请根据蛋白质的含氮特点，分别计算蛋白质含量。

并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。

4.哪些是人体内必需氨基酸？

如何判断蛋白质的营养价值？

5.何谓蛋白质的腐败作用？

可产生哪些有毒物质？

6.氨基酸的脱氨基方式有哪几种？

各有何特点？

7.转氨酶含哪种辅酶？

有何作用？

含哪种维生素？

8.测定血清GPT/ALT有何临床意义？

为什么？

9.测定血清GOT/AST有何临床意义？

为什么？

10.简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅酶）及其意义。

11.机体内血NH3主要有哪些来源和去路？

12.试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。

13.脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除NH3毒？

14.试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理。

15.α-酮酸有哪些代谢途径？

16.何谓生糖兼生酮氨基酸？

主要有哪几种？

17.何谓一碳单位代谢？

主要有哪些形式的一碳单位？

18.四氢叶酸在一碳单位代谢中有何作用？

一碳单位代谢有何生理意义？

举列说明。

19.简述甲硫氨酸循环过程及其生理意义。

20.芳香族氨基酸有哪几种？

酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？

21.白化病、尿黑酸症及苯丙酮酸尿症各缺乏哪一种酶而引起？

22.试计算1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的ATP分子数，并列出简要分解过程。

第十二章　核苷酸代谢（自学）

课时：

共0学时

目的要求

1．熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料，嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。

　　2．了解核苷酸的代谢途径和抗代谢物。

教学内容

　　1．嘌呤核苷酸的代谢。

　　⑴嘌呤核苷酸的合成代谢。

　　⑵嘌呤核苷酸的分解代谢：

分解代谢终产物——尿酸含量升高与痛风症和肾结石；别嘌呤醇治疗痛风症的机理

2．嘧啶核苷酸的代谢。

　　⑴嘧啶核苷酸的合成代谢。

　　⑵嘧啶核苷酸的分解代谢。

　　3．抗代谢物对嘌呤、嘧啶核苷酸的抑制作用。

（自学）

思考题

略

第十三章　代谢调节（自学）

课时：

共0学时

目的要求

　　1．掌握糖、脂肪、氨基酸三者代谢相互关系和酶结构调节。

　　2．熟悉激素作用的基本原理。

　　3．了解酶的数量调节。

教学内容

　　1．三大营养素代谢间相互关系。

　　2．细胞水平的调节：

　　⑴代谢途径的定位分布。

　　⑵调节方式：

酶的结构调节（别构调节、化学修饰调节）；酶的数量调节。

　　3．激素水平的调节：

　　⑴通过质膜受体的调节：

腺苷酸环化酶系；磷脂酰肌醇酶系。

　　⑵通过细胞内受体的调节。

思考题

略

第十四章　核酸的生物合成（自学）

课时：

共0学时

目的要求

1．掌握复制的基本原则；参与DNA复制有关的酶类；DNA生物合成的基本过程。

掌握转录的基本概念。

参与转录的主要物质。

启动子的概念。

　　2．熟悉逆转录的概念、DNA损伤与修复的类型。

熟悉转录的过程与转录的特点。

终止子的结构特点。

　　3．了解端粒酶的概念及作用原理。

了解转录后的加工修饰。

教学内容

　　第一节DNA的生物合成

1．遗传信息传递概况

　　2．DNA的生物合成（复制）：

DNA复制的基本原则；参加DNA复制有关的酶类；复制的过程（起始、延长、终止）；复制的特点

　　3．端粒和端粒酶

　　4．逆转录过程。

　　5.DNA的损伤和修复

（1）DNA的损伤

（2）DNA损伤的修复（光修复、切除修复、重组修复、SOS修复）。

第二节RNA的生物合成

1．参与转录的主要物质

　　2．转录过程。

　　3.转后的加工修饰

思考题

1.试述DNA损伤（突变）和修复的几种类型。

2