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生物化学之蛋白质化学
第二章蛋白质化学ProteinChemistry
第一节蛋白质概述
一、蛋白质的概念
蛋白质是一切生物体中普遍存在的四类生物大分子之一,是生物功能的主要载体。
生物遗传形状(存在于信息大分子DNA中)是通过蛋白质来表现的。
蛋白质是由天然氨基酸(aminoacid)通过肽键(peptidebond)连接而成的生物大分子,分子量一般在一万到一百万,甚至高达数百万。
蛋白质种类繁多、各具一定的相对分子量、复杂的分子结构和特定的生物功能。
成千上万种蛋白质,在结构和功能上的惊人的多样性归根结底是由20种常见氨基酸的内在性质造成的。
这些性质包括:
①聚合能力;
②特有的酸碱性质;
③侧链的结构及其化学功能的多样性;
④手性。
本节主要讲述这些性质,它们是讨论蛋白质和酶的结构、功能以及许多其他有关问题的基础。
二、蛋白质的化学组成
1、元素组成
C、H、O、N、P、S
蛋白质元素组成的一个特征是∶无论样品来源如何,其含N量一般均在15-17%,平均16%,即1克的N相当于6.25克的蛋白质。
粗蛋白%==N%6.25
这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基本原理。
这里要注意两点:
(1)所测蛋白为粗蛋白
(2)对于某些蛋白质已知含氮量则不用6.25。
如小麦为5.83,大豆为5.71等。
2、蛋白质的分子组成
蛋白质=多肽链+非蛋白质物质(辅基)
polypeptidenonprotein(cofactor)
蛋白质在酸、碱、酶的作用下由大分子逐渐水解为分子量较小的胨、肽,最终水解成氨基酸。
可见氨基酸是一切蛋白质分子组成的基本单位。
有些结合蛋白质含有其它一些小分子物质。
三、蛋白质的分类(至少四类)
(1)根据蛋白质的分子形状分类∶
球状蛋白质(Globularprotein):
易溶解、能成结晶。
纤维状蛋白质(Fibrousprotein-):
分子形状不对称,类似棒状或纤维状。
难溶,结构物质。
(2)根据蛋白质的化学组成分类∶
简单蛋白质(Simpleprotein)----只含有氨基酸。
如∶溶菌酶
复合蛋白质(Conjugatedprotein)----由简单的蛋白质和非蛋白质物质结合而成。
如∶血红蛋白(血红素)
复合蛋白质又可分为∶色蛋白(血红蛋白)、糖蛋白、磷蛋白(AA-OH结合,卵黄蛋白)、核蛋白(核糖体-RNA)、脂蛋白(血浆脂蛋白)
(3)根据蛋白质的溶解度分类∶
清蛋白Albumin∶溶于水(血清白蛋白)。
球蛋白Globulin∶微溶于水,而溶于稀盐溶液(大豆球蛋白)。
谷蛋白Glutelin∶不溶于水、醇及盐溶液,而溶于稀酸或碱(米蛋白)。
醇溶蛋白Gliadin∶不溶于水,但溶于70-80%的乙醇(玉米醇溶蛋白)。
精蛋白Protamine∶溶于水及酸性溶液,呈碱性。
组蛋白Histone∶溶于水及稀酸性溶液,含较多的精氨酸和赖氨酸。
硬蛋白Scleroprotein∶不溶于水、盐、稀碱、稀酸溶液。
(4)根据蛋白质的功能分类∶
活性蛋白质(Activeprotein)∶如酶(Enzyme)and、激素(Hormone)、抗体(antibody)等。
非活性蛋白质(Passiveprotein)∶是一类结构蛋白质,多起保护和支撑作用。
如胶原蛋白和角蛋白(Collagenandkeratin)。
四、蛋白质的分布和生物学意义
形态学功能(Morphologicalfunction)毛发、皮肤-角蛋白,骨骼、牙齿-钙+胶原蛋白
生理学功能(Physiologyfunction):
催化、调节、运输、生物膜等
营养学功能(Nutritionalfunction):
外源蛋白的营养功能
第二节蛋白质的基本结构------氨基酸
一、蛋白质的水解
蛋白质可以被酸、碱和蛋白酶水解,在水解过程中逐渐降解成分子量越来越小的肽段,直到最后成为氨基酸的混合物。
蛋白质→多肽→寡肽→二肽→氨基酸
根据蛋白质的水解程度可分为∶完全水解、部分水解
三种蛋白质水解方法的优缺点∶
1、酸水解∶6mol/L盐酸或4mol/L硫酸水解,20小时左右,完全水解。
优点∶不引起消旋作用,得到的是L-氨基酸。
缺点∶色氨酸完全被沸酸破坏,羟基氨基酸和酰胺被部分水解。
2、碱水解∶5mol/LNaOH共煮10-20小时,即可完全水解。
在水解过程中,多数氨基酸有不同程度的破坏,产生消旋作用。
特别是引起精氨酸脱氨。
3、酶水解∶
不产生消旋作用,也不破坏氨基酸。
但一种酶往往水解不彻底南需要几种酶的协同作用才能使蛋白质完全水解,并且酶水解所需时间较长。
常用的蛋白酶有∶动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶
二、氨基酸(Aminoacid)的结构与分类
1、氨基酸的结构通式∶
(1)都是α-AA,有酸性的-COOH基和碱性的—NH2,为两性电解质。
(2)如果R≠H,α-C为不对称C原子,因而是光学活性物质。
第一特点使不同氨基酸具有某些共同的化学性质;第二特点使各种氨基酸具有某些共同的物理性质。
除Gly无不对称C原子因而无D-及L-型之分外,一切α-氨基酸的α-C原子都为不对称C原子,都具有光学活性,能使偏振光平面向左或向右旋转,向右旋转的叫右旋体,以(+)表示,向左旋转的叫左旋体,以(-)表示。
氨基酸的D-及L-型(即氨基酸的光学异构体的表示方法及命名)是以甘油醛或乳酸为原始参考标准的。
由于在天然蛋白质中发现的氨基酸都属L型,因此L型氨基酸称为天然氨基酸。
(目前还不能肯定高等动植物是否含有D-型氨基酸,但在细菌中也有发现,且是与氨基糖结合,其生物学功能尚难确定)
命名:
氨基酸的化学名称根据有机化学标准命名法命名,如:
α,ε-二氨基己酸(赖氨酸)
通常多用俗名,即根据天然氨基酸的来源和性质命名。
如α-氨基乙酸由于具有甜味而称甘氨酸等。
2、常见氨基酸的分类及结构
氨基酸通常根据R基团的结构和性质,有三种主要分类方法∶
(1)、根据R基团的化学性质分为:
脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸
(2)、根据R基团的酸碱性分为:
酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸
(3)、根据R基团的电性质分为∶R基团带电荷AA(酸、碱)、R基团不带电荷[极性氨基酸(羟基、酰胺、巯基)、非极性氨基酸(烃链、芳香环、硫甲基)]
3、蛋白质分子中的非标准氨基酸
稀有氨基酸
非蛋白氨基酸
自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸。
另外还有从营养学角度分的
根据氨基酸对人体生理的重要性和体内能否合成,将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两大类。
必需氨基酸(essentialaminoacids):
对成人有八种必需氨基酸:
苏氨酸,缬氨酸,亮氨酸,异亮氨酸,赖氨酸,色氨酸,苯丙氨酸和蛋氨酸。
而精氨酸,组氨酸是幼儿所必需的,故称为半必需氨基酸。
三、氨基酸的理化性质
(一)物理性质∶
1.晶形和熔点:
α-氨基酸均为无色晶体,不同氨基酸晶形不同,氨基酸熔点较高
2.全部能溶酸碱性溶液中,少数能溶于有机溶剂,溶水能力与R基团的极性有关
(二)氨基酸的旋光性(rotation)
从α-氨基酸的结构通式可以看出,除R基为氢原子外,即除甘氨酸外,均含有不对称碳原子,其上四个取代基在空间的排列可以有两种不同的方式,即L型和D型,它们彼此是一种不能叠合的物体与镜象关系或左右手关系,分子的这两种形式称为光学异构体(opticalisomers)、对映体(enantiomers)或立体异构体(stereoisomers)。
一个旋光化合物的旋光性可以用旋光率[α]Dt(或称比旋光度)来表示,它是α-氨某酸的物理常数之一,是鉴别各种氨基酸的一种根据。
[α]Dt==αDt×100/(L×C)
[α]Dt为旋光率
L为旋光管的长度,单位为分米;
C为溶液浓度,即100ml溶液中所含溶质的克数
αDt是在钠灯(D线,λ=589.6或589.0nm)为光源,温度为t,管长为L,浓度为C时所测得的旋光度。
注意旋光率(比旋光度)不等于旋光度。
如何用它鉴别和测定AA含量?
氨基酸的旋光符号和大小取决于它的R基性质,并且与测定的溶液pH有关。
当溶剂、温度、PH一定,[α]Dt值是定值。
pH对L-亮氨酸(Ⅰ)和L-组氨酸(II)的[α]25℃D值的影响
PH通过影响R基团的解离而影响旋光度
(三)吸光性
所有的氨基酸在可见光范围内均无吸收,只有下列氨基酸在近紫外有吸收。
Tyr:
max=275nm
Trp:
max=280nm
Phe:
max=259nm
2、氨基酸的两性解离及等电点
氨基酸晶体具有很高的熔点,一般在200℃以上。
例如甘氨酸在233℃熔解并分解,酪氨酸的熔点更高(340℃),但是普通的有机化合物如二苯胺熔点为53℃。
此外,还发现氨基酸能使水的介电常数增高,而一般的有机化合物如乙醇、丙酮等却使水的介电常数降低。
推测:
氨基酸在晶体或水中主要是以兼性离子(zwittterion)亦称偶极离子(dipolarion)的形式存在,不带电荷的中性分子为数极少。
氨基酸的滴定曲线
(1)反映在不同的pH条件下,AA的带电状态、两性解离及等电点。
(2)计算出氨基和羧基的解离常数∶
pH=pK+lg[质子受体]/[质子供体]
氨基酸的等电点IsoelectricpointofAminoAcids
氨基酸(AA)溶液在某一pH时,AA的氨基和羧基的解离度完全相同,此时,AA分子所带的正、负电荷相等,即AA分子的净电荷为零,它在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,此时,AA溶液所处的pH就称为该AA的等电点(Isoelectricpoint,用pI表示)。
AA在溶液中的带电状态与溶液pH的关系∶
当pH=pI时,净电荷为0;
当pH 当pH>pI时,AA带负电。 当溶液pH偏离pI越远,AA所带的净电荷数目越多。 等电点的计算: 取决于氨基酸的解离常数 对于一氨基一羧基的AA: pI=(pK1+pK2)/2 对于一氨基二羧基的AA: pI=(pK1+pKR)/2 对于二氨基一羧基的AA: pI=(pKR+pK2)/2 3、氨基酸的重要化学反应 (1)α-氨基的反应 A、与亚硝酸的反应 注: 1、此反应氮来自AA和亚硝酸,各占50%,反应是定量的。 2、α-氨基的反应比其它氨基要快得多(3-4分,可控制时间来控制其它氨基的干扰),且亚氨基及杂环中的结合氮(如Arg,His,Try)无此反应。 3、可用于氨基酸定量及蛋白质水解程度的测定。 4、Pro是一个亚氨基酸,没有此反应 B、与甲醛反应(甲醛滴定法) AA是一个两性电解质,但不能用酸、碱直接来滴定,因为等当点的pH或过高(12-13)或过低(1-2)没有适当的指示剂可以被选用。 甲醛与-NH2结合后降低了氨基的碱性,是滴定终点移到了9附近。 注意: 1、甲醛的加入使氨基的酸性大大增强,氨基的PKa下降到6.5(原为9.7)溶液的PH降到6.7,此时可用酚酞作指示剂,以NaOH进行滴定,每释放一个氢相当于一个氨基酸。 2、此反应可用来测定蛋白质的水解程度 C、与酰化试剂反应: 该反应在多肽、蛋白质的人工合成中被用作氨基的保护试剂 如: 与丹磺酰氯、苄氧(苯甲氧)甲酰氯反应 D、烃基化反应: 该反应用于鉴定多肽和蛋白质的氨基末端。 如: 2,4-二硝基氟苯(DNFB) ⑵.α-羧基的反应 HOOC-CH2-CH2-CHCOOH→HOOC-CH2-CH2-CH2+CO2脱羧 NH2 NH2 成盐 ⑶.氨基和羧基共同参与的反应 A、成肽反应 B、与茚三酮的反应 注意: 与Pro反应产物是黄色 4、氨基酸的分离制备和分析鉴定 目前分离分析常用方法——层析法 层析技术三个条件: ⑴.水不溶性惰性支持物(载体) ⑵.流动相(溶剂系统) ⑶.固定相(附着在支持物上的水、离子、活性基团) 根据作用原理不同,具体技术有: 吸附层析 离子交换层析 分配层析(纸层析) 分子过滤层析等 一、肽的概念 1、结构: 肽是氨基酸链 氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物称为肽(peptide) 肽是氨基酸的线性聚合物,因此常称为肽链(peptidechain)。 2、肽与氨基酸的区别 相同点: 均含有α-COOH,α-NH2; 不同点: (1)肽中α-COOH,α-NH2的距离比氨基酸大,可离子化程度较低。 一般肽链越大,可离子化程度越低。 (2)肽中N端的α-NH2的PK比游离氨基酸小,而C端的α-COOH的PK比游离氨基酸大,R基的PK在两者之间。 二、生物活性肽 生物体内一些具有特殊功能的肽,称为生物活性肽(天然肽) 一般多为寡肽和分子较小的多肽 生物活性肽一般与机体的免疫防御、代谢调节等功能有关。 如: 谷胱甘肽(GSH)、神经肽、抗菌肽 1、谷胱甘肽----参与氧化还原反应 谷胱甘肽(GSH)是活细胞的重要组成成分,活性的SH极易被氧化(变成GSSG),在生物氧化,-SH保护,酶活性和氨基酸运输中具有重要作用。 2、其它肽 第三节 蛋白质的结构 一、蛋白质分子的基本化学结构(共价结构)----一级结构 根据国际纯化学与应用化学联合会(IUPAC)1969年的规定,一级结构专指氨基酸序列,而蛋白质的化学结构则包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置,又称共价结构。 氨基酸如何连接成肽链及氨基酸在肽链中的连接次序。 肽键是主要连接键(-CO-NH-),多肽链(多个氨基酸以肽键结合形成的链)是一级结构的主体。 1.一级结构(线性结构) 蛋白质的一级结构(primarystructure)指它的氨基酸序列。 二硫键: 价键牢固,稳定蛋白质结构 —SH+—SH—→—S—S— 巯基二硫键 维持蛋白质一级结构的作用力是: 肽键、二硫键。 蛋白质一级结构的测定--氨基酸序列分析 氨基酸序列分析的一般步骤 (1)测定蛋白质分子中多肽链的数目; (2)拆分蛋白质分子的多肽链; (3)断开多肽链内的二硫桥; (4)分析每一多肽链的氨基酸组成; (5)鉴定多肽链的N一末端和C一末端残基; (6)裂解多肽链成较小的片段; (7)测定各肽段的氨基酸序列; (8)重建完整多肽链的一级结构; (9)确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置 二、蛋白质的空间结构 1、构型与构象 构型: 是由于化合物中某一不对称碳原子四种不同的取代基团的空间排列所形成的一种光学活性立体结构。 构型的转变必须发生化学键的断裂 构象: 是分子内所有原子和原子团的空间排布所形成的一种立体结构。 只要分子中发生C-C键的转动,就会发生构象的变化。 影响蛋白质构象的作用力有哪些? 内力(内因): 蛋白质分子内各原子间作用力 外力(外因): 与溶剂及其他溶质作用力 内因为主,外因通过改变内因起作用 按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。 3、蛋白质的二级结构(ProteinSecondaryStructure) 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身(主链或骨架)的折叠方式,它借助于氢键排列成自己特有的α-螺旋和β-折叠等片段,它是一种有规则的重复构象象弹簧的螺圈延一维方向伸展。 蛋白质的二级结构限于主链原子的空间排列。 多肽链的二级结构主要有以下几种方式∶ (1)α-螺旋结构(αHelix) (2)β-折叠结构(βpleatedsheet) (3)β-转角(βbendorβturn) (4)无规卷曲(randomcoil) 由于蛋白质主链的基本构象都是以酰胺平面为基本结构单位,有规则的盘曲而成,因此,在讨论主链构象之前先认识酰胺平面。 (1)酰胺平面与二面角(Φ、Ψ) 酰胺平面(amideplane)或称肽平面(peptideplane): 每个肽单位的六个原子(Cα-CO-NH-Cα)都被酰胺键固定在同一个平面上,该平面称为酰胺平面(或肽平面)。 二面角(Φ、Ψ): 绕Cα-C键旋转的角度称Ψ角;绕N-Cα键旋转的角称Φ角。 蛋白质的二级结构——蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。 包括α—螺旋、β—折叠片、β—转角、自由回转四种方式。 A.α—螺旋(蛋白质最常见的二级结构形式) α—螺旋是肽链的盘绕形式 有左右手之分 α-螺旋结构特点∶ 1)主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋,每3.6个氨基酸残基前进一圈,每圈前进距离是0.54nm,每个氨基酸残基占0.15nm。 2)每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个基酸残基的羰基氧原子形成氢键,氢键与螺旋轴近似平行。 3)侧链R在螺旋的外侧。 α-螺旋的稳定性是靠氢键来维持的。 α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种,但天然的蛋白质大多是右手螺旋。 影响α-螺旋形成和稳定的因素: 氨基酸的组成和排列顺序(如肽中Pro无法形成氢键,不能α-螺旋);氨基酸所带电荷性质(如不带电多聚丙氨酸在PH7水中能自发形成α-螺旋,但多聚Lys在同样条件下由于R基带正电荷,相排斥,不能形成α-螺旋);R侧链大小(在α-C边大R基由于空间位阻不能形成α-螺旋)。 B、β-折叠结构(β-片层结构)∶ β-折叠结构是两条或两条以上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链,侧向聚集,按肽键的长轴方向平行并列,形成折扇状的结构。 β-折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧原子之间形成有规则的氢键来维系。 C、β-转角∶ 又称U形回折、β-转弯或发夹结构。 蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中,往往发生180度的急转弯,这种回折部位的构象,即所谓的β-转角。 β-转角是由4个连续的氨基酸残基组成的,第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第四个氨基酸残基的亚氨基连接来稳定构象。 Gly、Asp、Asn和Trp常常出现在β-转角中。 作用力——同样是肽键衍生来的氢键 但由于只有这一个氢键,只形成β—转角结构。 O……(氢键)………H —C—(NH—CH—CO)2—N— R D、无规卷曲∶ 它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所形成的构象。 球蛋白分子中常见的一种主链构象。 以上是蛋白质的二级结构的主要构象,它们在不同的蛋白质分子中的分布差别很大。 (3)蛋白质的超二级结构(super-secondarystructure) 是指二级结构的基本结构单位(α-螺旋、β-折叠等)相互聚集,形成有规则的二级结构的聚集体。 已知的超二级结构有3种基本组合形式∶ α-螺旋的聚集体(αα) α-螺旋与β-折叠的聚集体(βαβ) β-折叠的聚集体(βββ和βαβ) 由二级结构组成的三级结构组件,主要存在于球状蛋白质。 (4)蛋白质的结构域∶ 在较大的球状蛋白质的分子中,多肽链往往形成几个紧密的球状构象,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状构象就是结构域(structuraldomain)。 结构域是指花式或二级结构组合而成的局部折叠区域 球状蛋白质的独立折叠单位,通常也是蛋白质的功能单位(功能域) 小的单体蛋白质只有一个结构域 结构域=三级结构 大的单体蛋白质有多个结构域 4、蛋白质的三级结构 A、球状蛋白质分子的三级结构 球状蛋白质分子的二级结构不是活性分子的结构形式,需要在二级结构的基础上再盘曲折叠形成三级结构。 蛋白质分子的三级结构是指蛋白质分子在一、二级结构的基础上,借助于各种非共价键在三维空间盘曲、折叠成具有特定走向的紧密、近似球状的构象。 球状构象给出最低的表面积和体积比,因而使蛋白质与环境的相互作用降到最小,最稳定。 蛋白质分子的三级结构包括全部主链、侧链在内的所有原子的空间排部,但不包括肽链间的相互关系 球状蛋白质分子三级结构的构象特征∶ (1)三级结构的构象近似球形。 (2)分子中的亲水基团大多相对集中在球形分子的表面,疏水基团相对集中在分子内部。 (3)三级结构构象的稳定性主要靠疏水的相互作用来维系。 (4)三级结构形成后,蛋白质分子的生物活性中心就形成了。 在球形分子的表面往往有一个很深的裂隙,活性部位就在其中。 三级结构的典型例子是∶肌红蛋白 维系三级结构稳定的作用力有氢键,离子键,疏水键和范德华力,以疏水键起主要作用。 B、纤维蛋白分子的三级结构 在纤维蛋白分子中螺旋肽链一般为平行排列,例如角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白的三级结构都是如此。 维系蛋白质空间结构的化学键: (1)氢键(hydrogenbond) (2)离子键(盐键)(Electrostaticinteractions) ((3)二硫键(disulfidebond) (4)配位键(金属键)(metalbond) (5)疏水相互作用(hydrophobicinteraction) (6)范德华力(vanderwaalsforce) 键能: 肽键、二硫键>离子键>氢键、疏水键>范德华力 离子键、氢键、疏水键、范德华力这四种键能远小于共价键,称次级键 次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在? 数量巨大 5、球状蛋白质分子的四级结构 有些球状蛋白质分子是由两个或两个以上的、具有独立三级结构的肽链单位缔合而成的,这种蛋白质通常称为寡聚蛋白或多体蛋白(multimericprotein)。 寡聚蛋白分子中的每一个三级结构单位称为一个亚基(或亚单位subunit、单体monomer)。 所谓蛋白质分子的四级结构是指∶寡聚蛋白分子中亚基与亚基之间的立体排布及相互作用关系。 亚基的数目和类型也是四级结构研究的内容。 四级结构的稳定主要靠亚基之间的疏水相互作用来维系。 三、多肽、蛋白质结构与功能的关系 (一)多肽的结构与功能 生物体中存在多种活性肽,如: 生长激素、加压素、催产素等。 (二)蛋白质的一级结构决定高级结构 1、核糖核酸酶的可逆变性 2、蛋白质前体的激活 3、分子病 镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞,患者因此缺氧窒息 正常型---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys--- 镰刀型---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys--- 谷A(极性)缬A(非极性) 由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢,并引发所在链扭曲为束状,整个蛋白质由球状变为镰刀形,与氧结合功能丧失,导致病人窒息甚至死亡。 (三)蛋白质空间结构与功能的关系 1、血红蛋白的变构效应与运输氧的功能 调节结构改变功能 变构现象: 外因通过改变蛋白质构象引起蛋白质功能变化的现象。
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