江苏大学临床专业生物化学复习.docx
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江苏大学临床专业生物化学复习
生物化学FAQs:
**网页上选择题那个题库里大概会考多少?
最后成绩怎么计算?
解答:
(1)布置过作业及课堂重点讲的内容;
(2)随机出题,具体我也不知有多少,网上的是一个小题库(网上出题是小题库中随机抽给你们做的,每次题目可能不同),大题库包含小题库;
(3)有平时成绩,包括上课时提问,实验老师给的分。
第一篇生物大分子
1.简述蛋白质的一至四级结构定义及维持的力
解答:
一级结构:
多肽链中氨基酸残基的排列顺序,维持的力为肽键,二硫键。
二级结构:
蛋白质中某段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸碱基侧链的构象,维持的力为氢键。
三级结构:
整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置,其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用,离子键(盐键),氢键,范德华力。
四级结构:
蛋白质中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,维持的力主要为疏水作用,氢键、离子键(盐键)也参与其中。
2、蛋白质结构与功能关系?
解答:
1.蛋白质一级结构与空间结构的关系:
(1)一级结构是空间结构的基础,例子:
核糖核酸酶变性与复性;
(2)关键位置氨基酸(保守序列)决定蛋白的空间结构,例子:
镰刀状红细胞贫血;
(3)其他因素的影响如分子伴侣等。
2.蛋白质空间结构与生物学功能关系:
(1)蛋白质只有具有特定的空间结构才具有功能,例子:
蛋白变性,酶原激活等;
(2)空间结构体现了蛋白质功能的特异性,例子:
抗原抗体,酶和底物等;
(3)空间结构的变化体现了体现蛋白活性的可调控性,例子:
Hb的变构作用,酶的变构调控;
(4)空间结构改变,蛋白功能随之改变,例子:
疯牛病。
如果题目是要求举例说明,则例子要详细叙述。
3.何为蛋白质的变性?
有哪些特征?
蛋白质的变性:
蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有:
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
实质:
二硫键和非共价键被破坏,一级结构不改变。
变性后,溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解。
4.比较蛋白质α-螺旋与DNA双螺旋的结构
蛋白质α-螺旋:
1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升
2、AA侧链伸向螺旋外侧
3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键,氢键方向与螺旋长轴基本平行
4、每3.6个AA残基螺旋上升一周,螺距为0.54nm。
DNA双螺旋结构的特点:
1、DNA是反向平行的互补双链结构,亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基间以氢键结合,其中A=T,G≡C称碱基互补。
2、是右手螺旋结构,直径2nm,每周10个碱基,每个碱基旋转36°,螺距3.4nm,碱基平面间距0.34nm。
3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键,纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持,尤以后者重要。
5.简述参与组成的维生素及其作用.
4、试比较3种可逆性抑制作用的特点。
无抑制剂
竞争性抑制剂
非竞争性抑制剂
反竞争性抑制剂
Km
增大
不变
减小
Vm
不变
减小
减小
⑴竞争性抑制作用的特点:
①抑制剂和底物的结构相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]成反比;③Km值增大;④Vm不变。
⑵非竞争性抑制作用的特点:
①抑制剂和底物的结构不相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]无关;③Km值不变;④Vm降低。
⑶反竞争性抑制作用的特点:
①抑制剂和底物的结构不相似;②抑制剂的程度与抑制剂浓度[I]成正比,与底物浓度[S]无关;③Km值减小;④Vm降低。
第二篇物质代谢
第五章糖代谢
1.简述糖代谢的关键酶
2.比较糖酵解和有氧氧化的不同点
糖酵解
糖的有氧氧化
反应部位
反应条件
关键酶
①己糖激酶
丙酮酸脱氢酶复合体
柠檬酸合酶
②6-磷酸果糖激酶-1
α-酮戊二酸脱氢酶复合体
③丙酮酸激酶
异柠檬酸脱氢酶
最终产物
产生能量(方式+数量)
底物水平磷酸化(2ATP)
底物水平磷酸化+氧化磷酸化
生理意义
3.简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。
糖酵解的生理意义:
①迅速提供能量,当机体缺氧或剧烈运动时,肌肉局部血流不足,能量主要通过糖酵解获得;②机体少数组织获能的必需途径,如神经、白细胞、骨髓等。
成熟红细胞没有线粒体,主要靠糖酵解供能。
糖有氧氧化的生理意义:
①.糖有氧氧化是机体获得能量的主要方式:
1分子葡萄糖经有氧氧化可生成38(或36)分子ATP。
②.三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路:
三羧酸循环不仅是糖氧化分解的ATP生成的主要环节,也是脂肪、氨基酸等营养物质彻底氧化分解的共同通路和ATP生成的主要环节。
③.三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。
4.糖的有氧氧化包括哪三个阶段?
三羧酸循环的要点及生理意义?
糖的有氧氧化:
糖在有氧情况下,彻底氧化成水和CO2的过程。
是机体主要供能方式。
部位:
胞液及线粒体。
一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP。
第一阶段:
葡萄糖循酵解途径分解成丙酮酸。
胞液中。
第二阶段:
丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA。
丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成(NADH+H+)和乙酰CoA。
此阶段可由两分子(NADH+H+)产生2×3分子ATP。
丙酮酸脱氢酶系为关键酶。
第三阶段:
经三羧酸循环彻底氧化分解。
生成的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化分解为CO2和H2O,并释放能量合成ATP。
一分子乙酰CoA氧化分解后共可生成12分子ATP,故此阶段可生成2×12=24分子ATP。
1.三羧酸循环:
①三羧酸循环的概念:
指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。
这一循环反应过程又称为柠檬酸循环或Krebs循环。
②TAC过程的反应部位是线粒体。
③三羧酸循环的要点
(1)经过一次三羧酸循环,消耗一分子乙酰CoA,
(2)经四次脱氢,二次脱羧,一次底物水平磷酸化。
生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子CO2,1分子GTP。
(3)关键酶有:
柠檬酸合酶
α-酮戊二酸脱氢酶复合体
异柠檬酸脱氢酶
④整个循环反应为不可逆反应
2.三羧酸循环的生理意义
⏹是三大营养物质氧化分解的共同途径;
⏹是三大营养物质代谢联系的枢纽;
⏹为其它物质代谢提供小分子前体;
⏹为呼吸链提供H++e。
5.糖原彻底氧化分解为水和二氧化碳,和先分解成葡萄糖在彻底氧化分解,所生成的ATP数量相同吗?
如果不同区别在哪?
解答:
不一样的,糖原在糖原磷酸化酶作用下生成1-磷酸葡萄糖,异构成6-磷酸葡萄糖进入糖酵解途径;而葡萄糖经己糖激酶生成6-磷酸葡萄糖需消耗1分子ATP,所以糖原中1个葡萄糖残基彻底氧化产生的ATP会比1分子葡萄糖多1个ATP。
6.简述磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义。
磷酸戊糖途径的生理意义:
1、为核酸的生物合成提供核糖。
2、提供NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。
①NADPH+H+是许多反应的供氢体;②NADPH+H+参与体内的羟化反应;③NADPH+H+可维持GSH的还原性。
蚕豆病病因:
缺乏6-磷酸葡萄糖(G-6-P)脱氢酶,NADPH经磷酸戊糖途径产生减少,难使GSH维持还原状态,使RBC膜蛋白遭受过氧化物损害难以维持完整性而易溶血即溶血性黄疸。
糖异生的生理意义:
①维持血糖浓度的恒定;②促进乳酸的再利用(乳酸循环);③协助氨基酸代谢;④调节酸碱平衡
7、简述血糖的来源及去路。
血糖的来源:
①食物糖消化吸收;②肝糖原分解;③非糖物质糖异生。
血糖的去路:
①氧化供能;②合成肝糖原、肌糖原;③转化成核糖、脂肪、氨基酸;④过高时随尿液排出。
8、简述6-磷酸葡萄糖的来源、去路。
来源:
①糖的分解途径;②糖原的分解;③糖异生。
去路:
①进行酵解生成乳酸;②进行有氧氧化彻底生成CO2和水,释放出能量;③在磷酸葡萄糖变位酶的催化下转变成1-磷酸葡萄糖,去合成糖原;④在肝葡萄糖6-磷酸酶的催化下脱磷酸重新生成葡萄糖;⑤经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径,生成5-磷酸核糖和NADPH+H+。
第六章生物氧化
1.写出呼吸链的组成顺序,产生ATP的偶联部位
NADH氧化呼吸链:
NADH+H+→IFMN(Fe-S)→CoQ→IIICytb562,b566,c1→Cytc→IVCytaa3→O2
复合体I,III,IV均可产生ATP
琥珀酸氧化呼吸链:
FADH2→IIFAD(Fe-S)→Cytb560→CoQ→IIICytb562,b566,c1→Cytc→IVCytaa3→O2
复合体II不产生ATP,琥珀酸氧化呼吸链在CoQ以后与NADH氧化呼吸链相同
2.产生ATP的方式有哪几种?
简述之。
氧化磷酸化:
指代谢物脱氢或脱水,经呼吸链电子传递给氧生成H2O,并释放能量的同时,偶联ADP磷酸化,生成ATP的过程。
底物水平磷酸化:
是代谢物分子脱氢或脱水,导致能量在分子内部聚集,生成高能键,使ADP磷酸化生成ATP的过程。
糖酵解:
2个ATP
TCA循环:
1个GTP
第七章脂肪
1、简述血脂的来源及去路。
血脂的来源:
①食物的消化吸收;②糖等转变成脂;③脂库分解。
血脂的去路:
①氧化供能;②进入脂库储存;③构成生物膜;④转变为其他物质。
2.比较FA合成和β-氧化过程的区别
脂肪酸的β-氧化
脂肪酸的合成
反应部位
线粒体
胞液
穿梭载体
肉毒碱
柠檬酸丙酮酸穿梭途径
对CO2、柠檬酸的要求
不需要
需要
重要中间代谢体
乙酰CoA
丙二酰CoA
限速酶
肉毒碱脂酰转移酶I
乙酰CoA羧化酶
酰基载体
CoA
ACP
H供体、受体
NAD+、FAD
NADPH+H+
能量的代谢
释放能量
消耗能量
循环过程
脱氢、加水、再脱氢、硫解
缩合、还原、脱水、再还原
3、试述酮体的产生和利用。
包括:
乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。
生成:
在肝脏生成,其原料为乙酰CoA,关键酶为HMG-CoA合成酶。
利用:
肝脏合成的酮体进入血液循环,运送到肝外组织,在线粒体内被氧化分解。
意义:
肝脏输出能源的一种形式。
相关疾病:
在长期饥饿、糖尿病或进食高脂低糖时,酮体合成大于利用,引发酮症(酮血、酮尿、酮中毒)。
4.血浆脂蛋白可分为哪几类?
有何生理作用?
分类:
①电泳分类法:
根据电泳迁移率的不同进行分类,可分为四类:
乳糜微粒→β-脂蛋白→前β-脂蛋白→α-脂蛋白。
②超速离心法:
按脂蛋白密度高低进行分类,也分为四类:
CM→VLDL→LDL→HDL。
特点:
TG含量:
CM>VLDL>LDL>HDL;蛋白质含量:
HDL>LDL>VLDL>CM
功能:
乳糜微粒在小肠粘膜细胞组装,与外源性甘油三酯的转运有关;极低密度脂蛋白在肝脏组装,与内源性甘油三酯的转运有关;低密度脂蛋白由VLDL代谢产生,可将肝脏合成的胆固醇转运至肝外组织细胞;高密度脂蛋白来源广泛,与胆固醇的逆向转运有关。
第八章氨基酸
1.简述鸟氨酸循环的过程及特点及生理意义。
生成部位:
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
主要过程:
先在线粒体中进行,再在胞液中进行
每循环一周产生1分子尿素。
尿素分子中的2个氮原子,一个来自NH3,另一个则来自氨基酸
关键酶:
精氨酸代琥珀酸合成酶
耗能:
4个ATP(4个高能磷酸键)。
关联作用及意义:
①尿素合成可通过延胡索酸与三羧酸循环联系起来,形成一个产、耗能量紧密偶联的Krebs双循环,确保机体解毒——尿素合成的能量供给。
②延胡索酸通过三羧酸循环再转变成草酰乙酸,草酰乙酸又再生成天冬氨酸,不断的向尿素合成提供氨基,确保尿素合成的原料供给。
③此外,通过精氨酸与NO的生成作用的紧密相连,即是把尿素生成与NO功能作用联系了起来。
2、简述血氨的来源及去路。
来源:
①氨基酸脱氨基作用产生的氨及胺类的分解;②肠道吸收的氨;③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
去路:
①在肝脏合成尿素排出体外;②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物;③合成谷氨酰胺;④肾小管分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+,随尿排出。
3.一碳单位及来源和生理功用
某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团,称为一碳单位(onecarbonunit)。
一碳单位不能游离存在,常与FH4结合而转运和参加代谢。
体内的一碳单位有:
甲基(-CH3)、甲烯基(-CH2-)、甲炔基(=CH-)、甲酰基(-CHO)和亚氨甲基(-CH=NH)。
一碳单位通常由其载体携带,可看作是一碳单位代谢的辅酶。
常见的载体有四氢叶酸(FH4,其功能部位是N5和N10)和S-腺苷同型半胱氨酸,有时也可为VitB12。
一碳单位主要来源于:
Ser丝、Trp色、Gly甘、His组的分解代谢。
功能:
1、作为合成嘌呤和嘧啶的原料
2、把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来
4.GABA,牛磺酸,组胺,5-HT,多胺个来源与哪些AA
L-谷氨酸Glu脱羧生成γ-氨基丁酸GABA,为抑制性神经递质,在脑及肾中活性很高;
半胱氨酸Cys氧化后再脱羧生成牛磺酸;
组氨酸His脱羧生成组胺,促进平滑肌收缩,促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用;
色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺,神经递质,且具有强烈的缩血管作用;
鸟氨酸脱羧生成多胺(精脒和精氨)。
它们与细胞生长繁殖的调节有关。
5.Tyr与哪些神经递质生成有关?
白化症,黑尿酸症,帕金森综合症与其有何关联?
Tyr羟化脱羧可生成DA(多巴胺),DA生成障碍导致帕金森病。
DA羟化生成去甲肾上腺素,再甲基化生成肾上腺素。
Tyr在Tyr羟化酶作用下生成多巴,再氧化脱羧聚合生成黑色素,当人体Tyr酶缺乏可致黑色素合成障碍导致白化病。
Tyr可在Tyr转氨酶作用下生成对羟苯丙酮酸,再经尿黑酸等中间产物变为延胡索酸和乙酰乙酸,代谢尿黑酸的酶缺陷可致尿黑酸症。
第九章
1.嘌呤和嘧啶的合成原料是什么?
解答:
嘌呤碱基:
二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)、一碳单位、甘氨酸(Gly)
嘧啶碱基:
二氧化碳、天冬氨酸(Asp)、谷氨酰胺(Gln)
第十章
1、糖,脂,蛋白质,核酸代谢的相互联系具体是?
解答:
这个问题有点大,可包括这几个方面:
(1)共同的代谢途径:
糖,脂,蛋白质都可生成乙酰CoA、都通过三羧酸循环彻底氧化等;
(2)相互转化:
通过相关代谢途径的中间产物,这些物质之间可相互转化(具体看书);
(3)相互制约:
通过能量代谢相互制约,一般情况下,机体优先利用储存的能源分子次序是糖原、脂肪和蛋白质(主要是肌肉蛋白);
(4)相互影响:
比如糖代谢紊乱可导致脂代谢紊乱。
2、CoA的来源和去路?
解答:
来源:
①糖的有氧氧化;②脂肪酸β氧化;③某些氨基酸分解代谢;④酮体在肝外组织的利用。
去路:
①三羧酸循环;②合成脂肪酸;③合成胆固醇;④转变为酮体。
作用:
枢纽作用,联系了三大物质的代谢。
6、辅酶二(NADPH)的来源和去路
解答:
来源:
1.磷酸戊糖途径;2.柠檬酸-丙酮酸循环。
去路:
合成胆固醇,鞘磷脂,脂肪酸,是体内许多合成代谢的供氢体,参与体内羧化反应,维持GSH还原性,参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧反应
第四篇基因信息传递
1.比较复制和转录的区别
复制
转录
整个基因组
基因组中的一部分基因
模板
两股链均为模板
模板链为模板
原料
4种dNTP
4种NTP
配对规律
A=T、C≡G
A=T、C≡G、A=U
酶
DNA-pol有校读功能
RNA-pol无校读功能
引物
需要
不需要
产物
子代DNA
各种RNA,转录初始产物是三种RNA前体
特点
半保留复制
不对称转录
加工修饰
无
有;转录初始产物→成熟RNA
2、简述碱基互补配对对在表达加工转录反转录上的作用
解答:
先解释碱基互补配对的概念并把书上讲到的碱基互补配对的地方都找出来。
其作用主要从这几个方面说明:
在复制(包括病毒RNA复制及反转录)中从遗传信息的稳定性方面论述;在表达中从表达产物的准确性及翻译起始方面论述;mRNA加工从其对内含子识别和定位方面论述;表达调控从其对靶基因作用的特异性方面论述。
3、乳糖操作子
解答:
lac操纵子包括结构基因和操纵基因两部分,结构基因含有Z、Y、A基因分别表达半乳糖苷酶,通透酶及乙酰基转移酶,操纵基因包含操纵序列O、启动子P、CAP结合序列。
CAP是一些基因表达的激活蛋白,cAMP能激活CAP使其能与相关基因调节序列结合促进基因表达。
(1)当无乳糖存在时,调节基因产生的阻遏蛋白与操纵序列O结合,阻止RNA聚合酶的转录;
(2)当有乳糖存在时,由于结构基因一直有少量表达,在半乳糖苷酶作用下生成别乳糖,别乳糖可与阻遏蛋白结合,改变构象与操纵序列脱离,RNA聚合酶能转录,表达乳糖代谢相关酶;
(3)当葡萄糖较多时,其代谢中间物抑制cAMP生成,CAP处于非活性状态,不能与启动子上游调节序列结合,结构基因表达被抑制;
(4)当葡萄糖较少时,cAMP浓度较高,活化CAP使其能与基因调节序列促进基因表达。
最终只有葡萄糖较少同时又有乳糖存在时,Z、Y、A才会大量表达。
4.简述真核细胞mRNA前体(hnRNA)的加工过程。
①.在5'-末端加上“帽子”结构:
在鸟苷酸转移酶催化下,在hnRNA的5'-末端加上一分子鸟苷酸残基,再对该残基进行甲基化修饰,使其成为7-甲基鸟苷酸,该结构称为“帽子”。
②.在3'-末端加上“尾”结构:
在多聚腺苷酸聚合酶的催化下,以ATP为底物,在hnRNA的3'-末端加上一段多聚腺苷酸,该结构称为“尾”。
③.编码序列的部分甲基化。
④.hnRNA链的剪接:
在RNA酶催化下,将hnRNA中由DNA非编码序列(内含子)转录的RNA序列切除,再在连接酶的催化下将由编码序列(外显子)转录的RNA序列拼接起来,形成成熟的mRNA从核内转移至胞质。
5.细胞内逆转录的基本过程,及逆转录酶的活性特点。
逆转录酶以病毒基因组RNA为模版,催化dNTP聚合生成DNA互补链,产物是RNA/DNA杂化双链。
杂化双链中RNA被逆转录酶水解,RNA分解后剩下的DNA单链再作模版,由逆转录酶催化合成第二条DNA互补链。
逆转录酶活性特点:
RNA或DNA作模板的dNTP聚合活性和Rnase活性。
合成反应也是5’—3’延长规律。
1、以RNA催化DNA合成;2、水解杂化链上的RNA;3、以DNA为模板催化DNA合成。
6.简述原核生物转录终止的两种形式。
依赖ρ因子:
ρ因子与RNA转录产物结合后RNA-pol和ρ因子构象变化,使RNA-pol停顿,解螺旋酶活化使DNA/RNA杂化双链拆离利于产物从转录复合物中释放。
非依赖ρ因子:
DNA模板上靠近终止处有特殊碱基序列,转录出RNA后RNA3′端[形成茎环(发夹)结构,其后又有一段寡聚U]形成特殊结构来终止转录。
简述肾上腺素如何通过细胞信息传递通路调节血糖水平?
肾上腺素通过cAMP-蛋白激酶途径传导:
肾上腺素+受体→受体活化→G蛋白激活→腺苷酸环化酶(adenylatecyclase,AC)激活→蛋白激酶A(proteinkinaseA,PKA)活化→蛋白质磷酸化→在胞质中调节细胞的物质代谢,在细胞核内调节基因表达。
肾上腺素到达靶细胞后,与膜受体结合。
活化的激素-受体复合物可结合G蛋白,释出激活的G蛋白,再激活腺苷酸环化酶,腺苷酸环化酶催化产生cAMP,cAMP可活化cAMP依赖性蛋白激酶(PKA)。
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