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食品生物化学
第一章
1.糖的概念、构型及其功能
糖是指多羟醛或多羟酮类及其缩聚物和某些衍生物的总称。
构型:
是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列,而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
分为L型、D型、镜像对映体、差向对映体、α型与β型、吡喃型和呋喃型
功能:
作为能源作为碳源作为结构性物质细胞识别和信息传递的重要参与者。
2.低聚糖聚合度为4~10的糖类称为低聚糖
3.双糖是指一分子单糖的半缩醛羟基与另一分子单糖的羟基缩合,脱去一分子水便成一分子的双糖。
双糖根据分子中两个单糖分子的连接方式而分为还原性双糖及非还原性双糖两类
非还原性双糖是两个单糖分子各供给半缩醛羟基,失水缩合。
由于没有游离的半缩醛羟基,所以既无还原性,也没有变旋光性。
非还原性双糖主要有蔗糖。
还原性双糖是一个单糖分子供给半缩醛羟基,另一个单糖分子供给醇羟基,失水缩合而成。
因为有一个游离的半缩醛羟基,所以构型有α和β两种。
有还原性和旋光性。
主要的还原性双糖有麦芽糖和乳糖。
4.变旋现象:
是环状单糖或糖苷的比旋光度由于其α-和β-端基差向异构体达到平衡而发生变化,最终达到一个稳定的平衡值的现象。
变旋现象往往能被某些酸或碱催化。
第二章
1.脂的生理功能
(1)提供能量。
人体内氧化1g脂肪可得到38KJ热能
(2)保护作用和御寒作用
(3)为脂溶性物质提供溶剂,促进人及动物体吸收脂溶性物质。
(4)提供必需脂酸。
(5)构建生物膜。
(6)脂类作为细胞表面的物质,与细胞识别、免疫等密切相关。
(7)有些脂类还具有维生素和激素的功能。
2.脂肪酸的分类、熔沸点,何为必需脂肪酸
分类
(1)简单脂脂肪酸与醇所形成的酯。
通常根据醇的性质简单脂又可以分为脂肪和蜡。
脂肪就是脂肪酸与甘油所形成的酯。
室温下为液态的脂肪称为油,室温下为固态的脂肪称为脂。
蜡是脂肪酸与长链或环状非甘油醇所形成的酯。
(2)复合脂复合脂分子中除了脂肪酸与醇外,还有其他的物质。
如甘油磷脂类,含有甘油、脂肪酸、磷酸和某种含氮物质。
(3)萜类和类固醇及其衍生物
(4)衍生脂指上述脂类物质的水解产物(如甘油、脂肪酸)及其氧化产物,乙酰CoA。
(5)结合脂类即脂分别与糖或蛋白质结合形成的糖脂和脂蛋白。
熔沸点:
脂肪酸的熔点随碳链的增长而有不规则的增高;偶数碳原子链的脂肪酸的熔点比相邻的奇数碳链脂肪酸高;双键的引入可大大降低脂肪酸的熔点;顺式异构体又大大低于反式异构体。
脂肪酸的沸点随链长而增加,饱和度不同但碳链长度相同的脂肪酸沸点相近。
必需脂肪酸是指人体不可缺少,而自身又不能合成,必须通过食物供给的脂肪酸。
3.高等动植物脂肪酸的共性
(1)脂肪酸链长为14~20个碳原子的占多数,且多为偶数。
(2)饱和中肪酸中最普遍的是软脂酸和硬脂酸。
不饱和脂肪酸中最普遍的是油酸。
(3)在高等植物和低温生活的动物中,不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸含量。
(4)不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸的熔点低。
(5)高等动植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第9-10碳原子之间,多不饱和脂肪酸中的一个双键一般也位于第9-10碳原子之间。
其他的双键位于第九个碳原子和碳氢链的末端甲基之间,而且两个双键之间往往隔着一个亚甲基。
(6)高等动植物的不饱和脂肪酸几乎都具有有相同的几何构型,而且都属于顺式。
只有极少数的不饱和脂肪酸是属于反式。
(7)细菌所含的脂肪酸种类比高等动植物的少得多。
4.甘油脂类的水解皂化、氢化卤化、氧化酸败
水解:
当将脂酰甘油与酸或碱共煮或者经过脂酶的作用时,都会发生水解,产生甘油及脂肪酸。
皂化反应是指用碱水解得到甘油和脂肪酸盐。
这类脂肪酸盐称为皂。
氢化是指油脂中的不饱和键可以在金属镍的催化作用下加氢而饱和。
卤化是指溴、碘等卤族元素同样也可以加入不饱和脂肪酸的双键上产生饱和的卤化脂。
氧化酸败指天然油脂暴露在空气中会自发进行氧化,分解等作用,发生酸臭和口味变苦的现象,称为酸败5.生物膜化学组成、特点、功能
化学组成:
脂质(磷脂、糖脂、胆固醇)、膜蛋白(外周蛋白、内在蛋白)、糖类、水、金属离子等
特点:
(一)不对称性膜蛋白分布的不对称性膜脂分布的不对称性
(二)流动性受温度、膜脂的组成等因素的影响。
(三)生物膜的结构模型流体镶嵌模型
功能:
生物膜具有保护、转运、能量转换、信息传递、运动和免疫等生物功能。
6.构成生物膜的几种极性脂质,在水中构成的几种结构有:
单体、微囊、双层微囊
7.穿膜运送和膜泡运送的相关概念
穿膜运送包括被动运送和主动运送;被动运送:
物质从高浓度的一侧,通过膜转运到低浓度的另一侧,即沿着浓度梯度(膜两边的浓度差)的方向跨膜转运的过程。
主动运送:
是在外加能量驱动下进行的物质跨膜转运过程
膜泡运送包括外排作用和内吞运送
第三章
1.N的含量平均为16%,蛋白质含量(克%)=每克生物样品中含氮的克数?
6.25
2.单细胞蛋白质的优缺点
(1)优点:
营养价值丰富蛋白质含量高,氨基酸种类齐全、糖、脂、矿物质、维生素、生物活性物质
生产效率高生产来源广一是糖质原料,二是石油原料,三是石油化工产品,
四是氢气和碳酸气。
可工业化生产
缺点:
核酸含量高
3.必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸
4.氨基酸的味道、旋光性、紫外吸收特性
味道:
D型氨基酸多数带有甜味。
甜味最强的是D-色氨酸,其甜度可达蔗糖的40倍。
L型甘氨酸有甜、苦、鲜、酸等四种不同味感。
旋光性:
除甘氨酸外,氨基酸均含有一个手性α-碳原子,因此都具有旋光性。
比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一,是鉴别各种氨基酸的重要依据
紫外吸收特性:
280nm处酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸有最大吸光度值
4.等电点计算当氨基酸在其某一pH值时,氨基酸所带正电荷和负电荷相等,即净电荷为零,此时的pH值成为氨基酸的等电点,用pI表示。
5.什么是肽,多肽链的消旋化,什么是外消、内消。
多肽的颜色反应
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。
多肽链的消旋化是指某些旋光化合物在一定条件下转变为非旋光外消旋体的过程,消旋化通常是在某物的物理或化学因素(如加压、溶解、光、热)或某些试剂的作用下进行的。
物质中既有左旋手性分子,又有右旋手性分子,是两种分子的混合物,混合物整体表现叫外消旋化。
内消旋是分子中既有左旋手性原子又有右旋手性原子,但分子整体没有旋光性,它是纯净物。
颜色反应多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反应,可用于多肽的定性分析和定量分析。
(1)黄色反应:
硝酸、氨基酸的苯基(酪氨酸和苯丙氨酸)
(2)双缩脲反应:
紫红色或蓝紫色络合物。
定量测定多肽。
6.蛋白质的一二级结构及主要作用力(作用键),二级结构有哪几种类型,注意α螺旋的特点
一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序,即氨基酸的线性序列。
一级结构中包含的共价键,主要指肽键和二硫键
蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间盘曲、折叠所形成的构象。
它主要包括:
α—螺旋结构,β—片层结构和胶元螺旋三种类型,这些构象就是蛋白质的二级结构。
α—螺旋特点:
多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;两个氨基酸之间的距离为0.15nm;
7.蛋白质分子中的共价键与次级键
共价键:
肽键二硫键次级键:
氢键二硫键疏水键盐键范德华力
8.蛋白质的分子结构与功能的关系
1.蛋白质的变性当蛋白质受热或其它处理时,它的物理和化学性质会发生变化,这个过程称为变性作用。
从分子结构来看,变性作用是蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生了变化成为较混乱的排列。
变性作用不包括蛋白质的分解,它仅涉及蛋白质的二、三、四级结构的变化。
2.蛋白质的变构效应多亚基蛋白质中的一个亚基空间结构的改变会引起其他亚基空间结构的改变,从而使蛋白质功能和性质发生一定的改变,这种现象叫蛋白质的变构效应。
9.蛋白质的胶体性质及胶体溶液稳定的原因由于蛋白质的分子量很大,它在水中能够形成胶
体溶液。
蛋白质溶液具有胶体溶液的典型性质,如丁达尔现象、布郎运动等。
10.蛋白质的两性解离及等电点
蛋白质是以氨基酸为基本单位组成的,具有许多游离的氨基和羧基,因此它也和氨基酸一样,具有两
性解离的性质。
在碱性介质(pH>pI)中,蛋白质成酸性解离,使蛋白质带负电荷;而在酸性介质(pH 当蛋白质溶液处于等电点时,其溶解度、蛋白质分子的黏度、渗透压、导电能力及膨胀性最小。 11.电泳速度受分子大小、蛋白质所带净电荷的影响 12.蛋白质的沉淀与变性及二者之间的辩证关系 (1)当蛋白质受热或其它处理时,它的物理和化学性质会发生变化,这个过程称为变性作用。 蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。 改变溶液的条件,将影响蛋白质的溶解性质 (2)在适当的条件下,蛋白质能够从溶液中沉淀出来 辩证关系: 变性过程不可逆,沉淀过程可逆。 13.蛋白质的颜色反应 双缩脲反应: NaOHCuSO4紫色或粉红色 米伦反应: HgNO3、Hg(NO3)2及HNO3混合物红色 黄色反应: 浓HNO3及NH3黄色、橘色 醋酸铅反应: 醋酸铅黑色 酚试剂反应: 碱性CuSO4及磷钨酸-钼酸蓝色 茚三酮反应: 茚三酮蓝色 第四章 1.核酸用何方法进行核酸定量分析: 定磷法 3.DNA分子的一级结构和二级结构,RNA分子的结构特点 DNA的一级结构是由数量极其庞大的4种脱氧核糖核苷酸通过3′,5′—磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。 DNA的二级结构—双螺旋结构DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一圈10对碱基。 RNA分子结构特点: 碱基组成A、G、C、U(A=U/G≡C)稀有碱基较多,稳定性较差,易水解;多为单链结构,少数局部形成螺旋; TRNA: 氨基酸臂二氢尿嘧啶区反密码区额外环TC区 4.核蛋白体的功能参与组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所。 5.核酸的性质(溶解性、粘度) 溶解性: 都微溶于水,其钠盐在水中的溶解度较大。 但不溶于乙醇、乙醚和氯仿等一般有机溶剂。 (用乙醇从溶液中沉淀核酸) 粘度定义: 粘度代表流体流动时内摩擦的大小,是指流体克服内摩擦阻力必须消耗的能量速率;高分子溶液>普通溶液,线形分子>不规则线团>环形分子DNA分子是长度与其直径之比大于107的线形分子,所以即使是极稀的溶液,也有很大粘度;RNA溶液的粘度小得多;核酸发生变性或降解后其粘度降低 6.核酸的紫外吸收特性及在260nm处的应用、增色效应、减色效应 应用1.DNA或RNA的定量OD260=1.0相当于50μg/ml双链DNA40μg/ml单链DNA(或RNA)20μg/ml寡核苷酸 2.判断核酸样品的纯度DNA纯品: OD260/OD280=1.8RNA纯品: OD260/OD280=2.0 在双螺旋中,碱基层层堆积,并包在螺旋内部,使紫外吸收值降低,这种现象称为减色效应。 当核酸变性时,双螺旋结构被破坏,碱基暴露出来,其紫外吸收随之增强,称为增色效应 7.氨基酸的变性、复性、分子杂交 变性: 核酸的变性是指在一些理化学因素作用下,核酸中氢键断裂,双螺旋解开,变成无规则线团的现象。 复性: 在适当条件下,变性核酸的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。 分子杂交: 在DNA变性后的复性过程中,如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中,只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系,在适宜的条件(温度及离子强度)下,就可以在不同的分子间形成杂化双链;这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成,也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。 这种现象称为核酸分子杂交。 8.融解温度Tm与什么有关 Tm: 变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称融解温度(meltingtemperature,Tm)。 其大小与G+C含量成正比。 第五章 1.酶的概念是由活细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂 2.酶与化学催化剂的不同之处 (1)高效性 (2)专一性(3)易失活(4)活性受调节控制(5)有些酶的活性与辅因子参与相关 3.酶的组成及各组成 酶由单纯酶(尿酶、蛋白酶和脂肪酶)和结合酶(酶蛋白和辅因子、辅因子又包括辅酶、辅基和金属离子)4.酶的专一性中什么是绝对专一性、相对专一性 绝对专一性酶只作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物。 相对专一性是指酶作用于一类化合物或一种化学键。 旋光异构专一性酶只能催化底物分子中旋光异构体中的一种时,称为旋光异构专一性。 几何异构专一性酶只能催化顺反异构体中的一种分子发生反应时,则称该酶具有几何异构专一性。 5、什么是酶的活性中心也称活性部位,是指酶分子中与底物结合并起催化反应的空间部位。 6.板块学说、诱导契合学说、中间产物学说的主要内容 板块学说: 整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的,酶表面具有特定的形状。 底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样,专一地锲入到酶的活性中心部位,也就是说底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需基团间具有紧密互补关系 诱导契合学说: 当酶分子与底物分子接近时,酶蛋白受底物分子的诱导,其构象发生有利于底物结合的变化,酶与底物在此基础上互补锲合,进行反应。 酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底 物的诱导才形成了互补形状 中间产物学说: 化学反应中,反应物分子必须超过一定的能阈而成为活化的状态,才能发生变化形成产物。 7.高效催化的因素,什么是酶原激活 因素 (1)邻近效应和定向效应 (2)“张力”和”变形”(3)酸碱催化(4)共价催化(5)酶活性中心是低介电区 酶原激活: 有些酶在其生物合成后即可自发地折叠成一定的构象,表现出全部活性,如溶菌酶;而有些酶在生物体内先合成出来的是其无活性前体称为酶原,这些酶原必需在一定的条件下(某种酶或酸),被打断一个或几个特定的肽键,从而使构象发生一定的变化后才表现出活性,这一过程称为酶原激活。 8.酶的活力及其三种表示 酶活力的表示: 1.酶的活力单位(U)1个酶活力单位是指在特的条件下,在lmin内能转化lμmoL底物的酶量为一个国际单位。 特定条件: 温度25℃,其他条件均采用最适条件(pH及底物浓度)。 2.酶的比活力每毫克蛋白所具有的酶活力,一般用单位/毫克蛋白(U/mg蛋白)来表示。 3.酶的转换数Kcat1Kcat是指在特定条件下1s内转化1moL底物所需要的酶量,和国际单位的换算关系如下: Kcat=6×107IU;1IU=16.67nKcat。 10、米氏常数的意义、方程 Km值①Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ②意义: a)Km是酶的特征性常数之一;b)Km可近似表示酶对底物的亲和力;c)同一酶对于不同底物有不同的Km值。 方程: 1/V0=Km/Vmax+1/Vmax 11.什么是酶的激活剂和抑制剂 凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。 凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂 12.酶抑制作用的类型 酶抑制作用分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用。 可逆抑制作用又包括: 竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用 13.竞争性、非竞争性抑制作用特点 竞争性: 1)竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似,二者竞争酶的结合部位。 2)抑制程度取决于I和S的浓度以及与酶结合的亲和力大小。 3)可以通过增大底物浓度,即提高底物的竞争能力来消除。 4)Vmax不变,Km增大 非竞争性: 抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,底物与抑制剂之间无竞争关系;制程度取决于抑制剂的浓度;非竟争性抑制不能通过增大底物浓度的方法来消除。 动力学特点: Vmax降低,表观Km不变。 14.酶的作用机理 (1)酶活性中心 (2)模板学说(3)诱导契合学说(4)中间产物学说(5)高效催化的因素 (6)酶原激活 第六章 1.生物氧化的概念、本质、功能和特点 概念: 有机物质在生物体内氧化分解,产生CO2和H20,并放出供给生物一切活动所需能量的过程,又称为呼吸作用。 化学本质: 细胞内有机物质(主要是糖)的氧化作用。 生理功能: 是供给生活细胞以生命运动所需要的能量和中间产物。 特点: ①生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程,反应条件温和(水溶液,pH≈7和常温)。 ②在生物氧化进行过程中,必然伴随生物还原反应的发生。 ③在生物氧化中,碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。 ④生物氧化是一个逐步进行的过程,每一步都由酶催化。 ⑤生物氧化过程中释放的能量,除以热的形式散失外(用来维持体温),相当一部分能量通过与ATP合成相偶联,转换成生物体能够利用的生物能形式 ATP,用于提供机体各种生理活动的需要。 2.呼吸商、呼吸强度 呼吸商: RQ=CO2/O2R.Q.=1时,以糖为底物R.Q.>1时以多元羧酸为底物 R.Q.<1脂肪、脂肪酸、蛋白质和氨基酸为底物 呼吸强度: 单位时间内单位重量组织吸收的氧的容积或重量,或以呼出的二氧化碳的容积或重量表示 3.生物氧化中物质氧化的方式及特点 方式: 脱电子反应脱氢氧化反应加水脱氢反应加氧反应 特点: ①生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程,反应条件温和(水溶液,pH≈7和常温)。 ②在生物氧化进行过程中,必然伴随生物还原反应的发生。 ③在生物氧化中,碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。 ④生物氧化是一个逐步进行的过程,每一步都由酶催化。 ⑤生物氧化过程中释放的能量,除以热的形式散失外(用来维持体温),相当一部分能量通过与ATP合成相偶联,转换成生物体能够利用的生物能形式ATP,用于提供机体各种生理活动的需要。 4.生物氧化中CO2、H2O的形成 生物氧化中产生的CO2来自底物降解过程中形成的羧酸的脱羧基作用。 包括直接脱羧和氧化脱羧。 H20的形成: 第一部分是脱氢酶将底物上的氢激活脱落;第二部分是氧化酶将来自大气的分子态氧活化成为氢的最终受体而生成水. 5.呼吸链概念和结构组成 生物的氧化过程磷酸化是在线粒体内进行的,在线粒体内膜上存在着由一系列递氢体和递电子体,按照特定顺序排列的反应体系。 底物脱下的氢经过该体系的传递,将氢传递给氧生成水,并放出大量能量。 这一体系称为呼吸链。 结构组成: 1.烟酰胺腺嘌呤核苷酸类辅酶2.黄素蛋白3.铁-硫蛋白4.辅酶Q5.细胞色素体系 6.递氢体和递电子体 呼吸链中传递氢的酶和辅酶称为递氢体;传递电子的酶和辅酶称为递电子体。 7.线粒体内两条重要呼吸链: NADH氧化呼吸链琥珀酸氧化呼吸链 8.线粒体外NADH氧化的两种方式及如何穿梭 α-磷酸甘油穿梭作用和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用 穿梭: 线粒体外胞液中生成少量的NADH,不能自由通过线粒体膜而进入线粒体内的呼吸链进行氧化,必须将2H+交给能自由通过线粒体内膜的中间物,中间物将H+带入线粒体内,交给线粒体内的NAD+或FAD,中间物又穿出线粒体重新携带线粒体外NADH的氢。 9.什么是电子传递抑制剂,ATP生成的两种方式 电子传递抑制剂: 在某一部位阻断电子传递 ATP生成方式: 有底物水平磷酸化和氧化磷酸化。 10.底物水平磷酸化、氧化磷酸化 底物分子中的能量直接以高能键形式转移给ADP生成ATP,这个过程称为底物水平磷酸化。 氧化磷酸化作用是将生物氧化过程中释放出的自由能转移而使ADP形成高能ATP的作用 11.氧化磷酸化偶联部位,及有关氧化磷酸化的理论,目前最公认的是哪个? 化学渗透学说 第七章 1.糖的吸收过程及载体 吸收过程: 单糖被吸收入小肠上段肠粘膜细胞,再进入小肠壁内毛细血管,经门静脉入肝脏。 然后经肝静脉进入血液循环,输送到全身各组织氧化利用 载体: Na+依赖型葡萄糖转运体 2.糖酵解、三羧酸循环全部内容 酵解: 是在细胞液中酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着生成ATP的过程。 底物: 葡萄糖产物: 丙酮酸反应部位: 细胞液反应过程: 无氧参加 反应过程: Ⅰ葡萄糖的磷酸化Ⅱ裂解Ⅲ丙酮酸的形成 关键酶: 己糖激酶ΘG-6-P磷酸果糖激酶ΘATP、柠檬酸、脂肪酸;⊕ADP、AMP丙酮酸激酶Θ乙酰CoA、ATP;⊕ADP、AMP 糖酵解过程是一个产能过程。 能量净生成数: 2分子ATP。 三羧酸循环(线粒体基质中): ①三羧酸循环的概念: 指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。 ②TCA过程的反应部位是线粒体。 ③三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环,消耗一分子乙酰CoA,经四次脱氢,二次脱羧,一次底物水平磷酸化。 生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子CO2,1分子GTP。 关键酶有: 柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶④整个循环反应为不可逆反应⑤三羧酸循环的中间产物三羧酸循环中间产物起催化剂的作用,本身无量的变化,不可能通过三羧酸循环直接从乙酰CoA合成草酰乙酸或三羧酸循环中其他产物,同样中间产物也不能直接在三羧酸循环中被氧化为CO2及H2O。 3..磷酸戊糖途径具体定义和生理意义 从6-磷酸葡萄糖开始,不经糖酵解和柠檬酸循环,直接将其脱氢脱羧分解为磷酸戊糖,磷酸戊糖分子再经重排最终又生成6-磷酸葡萄糖的过程,或称为磷酸己糖旁路,简称HMP途径。 生理意义: 1、生成的5-磷酸核糖是合成核酸及核苷酸辅酶的必要原料;2、NADPH+H+作为供氢体,参与体内许多重要的还原性代谢反应。 4.糖的异生作用的定义和发生部位 由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。 糖异生的部位: 主要在肝脏,其次是肾脏 5.什么叫底物循环? 在前面的三个反应过程中,作用物的互变分别由不同酶催化其单向反应,这种互变循环称之为底物循环6.糖原分解定义 糖原分解是动物体内糖的储存形式之一,是机体能迅速动用的能量储备。 7.脱枝酶的作用①转移葡萄糖残基②水解α-1,6-糖苷键 8.水解两种糖苷键(1,4和1,6)的酶分别是什么 水解1.4的酶是磷酸化酶水解1.6的酶是脱枝酶 9.肌糖原为什么不能直接分解为葡萄糖(同6) 肌肉中因没有6-磷酸葡萄糖酶,故肌糖原不能分解为葡萄糖。 10.糖原合成发生的部位和谁是活性葡萄糖 部位: 细胞的胞液中葡萄糖分子C1上的半缩醛羟基活化后称为活性葡萄糖 11分支酶促使.糖原分支形成的(两种糖苷键) 第八章 1.脂肪动员 储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为脂肪酸及甘油,并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪的动员 2.脂肪酸氧化分解几种主要途径 β-氧化、α-氧化和ω-氧化等几条不同途径,其中β-氧化途径最为重要和普遍 3.脂肪酸的β氧化的定义、步骤及发生的部位 β-氧化是从脂肪酸的羧基端β-碳原子开始,碳
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